Oksydoreduktazy o działaniu antyoksydacyjnym: Peroksydaza- enzym należący do klasy oksydoreduktaz katalizujących utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów.Grupą prostetyczną peroksydaz jest protohem luźno związany z apoenzymem. Peroksydaza glutationowa, jak i askorbinionowa wspomaga organizm w walce z wolnymi rodnikami. Peroksydaza glutationowa rozkłada nadtlenek wodoru (H2O2) do wody (H2O). Katalaza-enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący proces rozkładu nadtlenku wodoru do wody i tlenu. Znaczne jej ilości występują w komórkach zwierzęcych np. w wątrobie, nerce, leukocytach i erytrocytach (krwinkach czerwonych), w bakteriach tlenowych oraz w peroksysomach komórek roślinnych fotosyntezujących. Jest dobrym enzymem markerowym dla peroksysomów. Jest bardzo aktywnym enzymem, którego grupę prostetyczną stanowi hemina. Dysmutaza ponadtlenkowa- jest to enzym, który katalizuje dysmutację anionorodnika ponadtlenkowego. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego. Peroksydaza ponadtlenkowa Ważny element antyoksydacyjnego układu enzymatycznego stanowią peroksydazy glutationowe (GPx), uczestniczące w pierwszej oraz w drugiej linii obrony przed wolnymi rodnikami. Białka te konstytuują rodzinę enzymów mających zdolność redukcji nadtlenków nieorganicznych (H2O2) i nadtlenków organicznych (ROOH) z wytworzeniem kwasu selenowego jako produktu pośredniego. 2GSH + H2O2 _ GSSH + 2H2O2 (reakcja 6) GSH + ROOH _ RO-SG + H2O (reakcja 7) RO-SG + GSH _ ROH + GSSG (reakcja 8) Peroksydazy glutationowe (selenoperoksydazy) to enzymy zawierające selen pod postacią selenocysteiny występującej w miejscu aktywnym. Grupa selenoperoksydaz obejmuje pięć izoform, do których należą: cytozolowa peroksydaza glutationowa (cGPx, GPx-1), żołądkowo-jelitowa peroksydaza glutationowa (giGPx, GPOx-2), plazmatyczna peroksydaza glutationowa (pGPx, GPx-3), peroksydaza glutationowa wodoronadtlenków lipidów (phGPx, GPx-4) oraz jądrowa peroksydaza glutationowa(spGPx). Esterazy: Lipaza- grupa enzymów należących do hydrolaz. Hydrolazy wykazują niewielką specyficzność i katalizują rozkład estrów, utworzonych przez kwasy o krótkim i długim łańcuchu, nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łańcuch krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza z nich, lipaza trzustkowa, jest produkowana w trzustce, skąd pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w formie nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kwasów żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania wiązań estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kwasy tłuszczowe oraz glicerol. Lipaza trzustkowa jest białkiem rozpuszczalnym w wodzie. Kwaśna fosfataza- enzym z klasy hydrolaz. Jej rola polega głównie na katalizowaniu defosforylacji różnych estrów fosforanowych. Wartość pH dla optymalnego działania fosfatazy kwaśnej mieści się w zakresie od 3,4 do 6,2. Fosfataza kwaśna występuje w dużych stężeniach w nasionach roślin i gruczole krokowym człowieka. Deoksyrybonukleaza- (w skrócie DNAzy) enzymy hydrolityczne (hydrolazy) katalizujące rozpad łańcucha DNA, na krótsze łańcuchy lub pojedyncze nukleotydy. Należą do nukleaz. Deoksyrybonukleaza należy do enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego. Rybonukleazy (RNazy) to enzymy z klasy nukleaz dzielące cząsteczki RNA na krótsze łańcuchy lub pojedyncze nukleotydy przez hydrolizę wiązań fosfodiestrowych. Endorybonukleazy dzielą cząsteczki RNA pośrodku łańcucha, egzorybonukleazy odłączają nukleotydy od 3' lub 5' końca RNA. Rybonukleaza należy do enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego. Glikozydazy: Amylaza- enzym hydrolityczny z grupy hydrolaz, rozkładający skrobię i inne wielocukry. Występuje w soku trzustkowym (jest produkowana przez zewnątrzwydzielniczą część trzustki) i w ślinie (jest produkowana przez ślinianki). Zapoczątkowuje proces trawienia skrobi. Maltaza- α-glukozydaza (EC 3.2.1.20) enzym trawienny z grupy hydrolaz. Uczestniczy w rozkładzie złożonych węglowodanów, zwłaszcza maltozy, powstającej w wyniku wstępnego trawienia skrobi i glikogenu. Rozkłada dwucukry do glukozy. Maltaza znajduje się w błonie śluzowej jelita cienkiego. Teoretycznie wszystkie reakcje chemiczne osiągają stan równowagi o ile pozostawi się je "w spokoju" na odpowiednio długi czas. Oznacza to, że dla każdej reakcji istnieją takie warunki, w których jest ona odwracalna. Praktycznie jednak w wielu przypadkach nie dochodzi do ustalenia się stanu równowagi z różnych względów:
|
Laktaza- jest enzymem wytwarzanym w rąbku szczoteczkowym nabłonka jelita cienkiego. Należy do grupy enzymów β-galaktozydaz, jest odpowiedzialna za hydrolizę laktozy na monocukry glukozę i galaktozę. -fruktozydaza-przemysł cukierniczy produkcja sztucznego miodu Celobioza- enzymy hydrolizujące dwucukry do cukrów prostych, np. celobiaza, która rozszczepia celobiozę do glukozy. Endopeptydazy aspartylowe: Pepsyna- czynna postać pepsynogenu, enzymu wydzielanego przez komórki gruczołowe (komórki główne) żołądka. W procesie trawienia pepsyna rozkłada białka do krótszych łańcuchów polipeptydowych. Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. Podpuszczka- enzym trawienny, który znajduje się w dużych ilościach w śluzówce żołądka cielęcego. Jest ona wykorzystywana w mleczarstwie do produkcji serów podpuszczkowych. powoduje denaturację białka z mleka matki. Katalizuje rozkład rozpuszczalnego kazeinianu wapnia do nierozpuszczalnego parakazeinianu (twaróg), który jest następnie trawiony pepsyną. Renina- enzym wytwarzany przede wszystkim przez nerki, w odpowiedzi na obniżenie objętości krwi krążącej i zmniejszenie natremii (Na+), wchodzący w skład tzw. układu RAA. Jest to enzym proteolityczny wytwarzany w komórkach przykłębuszkowych nerek. Endopeptydazy serynowe: Trypsyna- Trypsyna doprowadza do końca zapoczątkowany w żołądku rozkład białek, tzn. do postaci aminokwasów. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, od C-końca, w których grupy karbonylowe należą do argininy lub lizyny.Należy do grupy peptydaz, Optimum dla działania trypsyny wynosi ok. pH 8. Chymotrypsyna- proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny: Elastaza- to enzym należący do grupy hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centrum aktywnym zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych cząsteczkach, np. glicyna, alanina i seryna[1][2]. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością[3]. Wydzielana jest przez granulocyty obojętnochłonne (które produkują także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy. Optimum działania dla tego enzymu to pH 7-9. Egzopeptydazy: Karboksypeptydazy- enzym trawienny, egzopeptydaza. Działa na łańcuchy peptydowe katalizując odczepienie końcowych aminokwasów w łańcuchu, szczególnie jeśli w łańcuchu bocznym aminokwasu występuje pierścień aromatyczny bądź rozbudowany łańcuch alifatyczny. Zawiera jon cynku w miejscu aktywnym. W mechanizmie działania powyższego enzymu należy zwrócić uwagę na dwie cechy: 1) indukowane dopasowanie (przyłączenie substratu powoduje znaczne zmiany w strukturze enzymu) 2) aktywacja wody (jon cynku znajdujący się w miejscu aktywnym enzymu znacznie zwiększa reaktywność wody) Aminopeptydazy- enzymy proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łańcucha polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są składnikiem soku jelitowego. Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak. KLASYFIKACJA:
1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O2 do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O2, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O2, peroksydazy-akcept. at.H jest H2O2.
2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy).
3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H2O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe, -monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego, -działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw.
4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO2 z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H2O, amoniakoliazy-uwaln.NH3, desulfhydratazy-uwaln.H2S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy.
|
5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza.
6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO2 to karboksylazy.
BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr.
prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych).
Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak. Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak.
Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).
SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA:
*specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH3 i CO2. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. -CH2- powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi).
*swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.
PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.
Energia aktywacji
- (deltaG+) równa się różnicy energii swobodnej miedzy stanem przejściowym a substratem. Enzym działa w drodze stabilizowania stanu przejściowego reakcji chem. zmniejsza deltaG +. Enzymy nie zmieniają poziomu energii zarówno substratu, jak i produktu .Enzym zwieksza szybkoś przebiegu reakcji, ale nie wpływa na ogolną zmianę energii w tej reakcji. Zmiana energii swobodnej (Gibasa) (delta G=kj*mol-1 ) decyduje czy reakcja będzie energetycznie korzystna, czy niekorzystna.
Stan przejściowy
Po związaniu cząsteczki substratu i i utworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty w obrębie miejsca aktywnego enzymu działają na cząsteczkę substratu tak, aby przekształcić go początkowo w stan przejściowy, a następnie w produkt , który zostaje uwolniony do roztworu. Potem enzym, już wolny, może związać kolejną cząst. Substratu i rozpocząć nowy cykl katalityczny. Enzymy w obsługiwanych reakcjach obniżają energię aktywacji (ΔG‡) poprzez stabilizację stanu przejściowego. Jest to możliwe poprzez niezwykle efektywne wykorzystanie efektów oddziaływań elektrostatycznych pomiędzy cząsteczkami w stanie przejściowym, a otaczającym je środowiskiem. W reakcji niekatalizowanej kompleks stanu przejściowego (S*) oddziałuje z otaczającą wodą w sposób mało uporządkowany, co zmusza system do pokonania dużej bariery energetycznej (energia aktywacji). Enzym, zapewniając ściśle dopasowaną "kieszeń" centrum aktywnego, jest w stanie zagwarantować optymalne energetycznie oddziaływanie kompleksu stanu przejściowego (ES*) z otaczającym je środowiskiem - na przykład zapewniając mu kontakt z resztami aminokwasowymi centrum aktywnego dokładnie pasującymi elektrostatycznie do rozkładu ładunków na powierzchni kompleksu stanu przejściowego[43]. Dodatkowo, samo zbliżenie do siebie substratów, a także zapewnienie odpowiednich donorów/akceptorów elektronów zachodzącej reakcji, obniża koszta energetyczne jej przebiegu, co nie ma miejsca dla reakcji zachodzącej spontanicznie w wodzie. - stan, gdy reakcja w jedną i drugą stronę zachodzi z taką samą szybkością, więc stężenia reagentów nie zmieniają się w czasie. Stan równowagi reakcji chemicznej nie oznacza, że nie zachodzi ona wcale. Reakcja jako taka zachodzi, tyle że jej szybkość w obu kierunkach jest jednakowa, czyli w każdej chwili z substratów tworzy się tyle samo produktów ile z produktów tworzy się z powrotem substratów.
|