3.1

Aminokwasy są związkami organicznymi posiadającymi dwie grupy funkcyjne: karboksylową i aminową oraz różnicującą je resztę aminokwasową (R - łańcuch boczny)

3.2

Alifatyczny - Alanina H₂N - CH - COOH

|

CH₃

Z grupą hydroksylową (-OH) - Seryna H₂N - CH - COOH

|

HO - CH₂

Siarkowy - Cysteina H₂N - CH - COOH

|

HS - CH₂

Aromatyczny - Fenyloalanina H₂N - CH - COOH

|

CH₂

|

Amidowy - Asparaganina H₂N - CH - COOH

|

CH₂

|

CONH₂

Kwasowy - Kwas Asparaginowy H₂N - CH - COOH

|

CH₂

|

COOH

Zasadowy - Lizyna H₂N - CH - COOH

|

CH₂

|

CH₂

_||

CH₂

|

H₂N - CH₂

3.3

Z wyjątkiem proliny (i jej pochodnych) grupa aminowa aminokwasów jest grupą pierwszorzędową (N wiąże się tylko z 1 atomem C, czyli -NH2), wspomniana prolina jest natomiast aminą drugorzędową.

3.4

L-Walina

L-Leucyna

L-Izoleuzyna

L-Fenyloalanina

L-Cysteina

L-Metionina

L-Tryptofan

L-Lizyna

3.5

W białkach znaleźć można też aminokwasy niekodowane w kodzie genetycznym, powstające najczęściej poprzez modyfikacje aminokwasów kodowanych. Dobrym przykładem jest cystyna będąca dimerem cysteiny połączonej wiązaniem (mostkiem) disiarczkowym, ale też hydroksyprolina, czy selenocysteina (bywa, że jest kodowana kodonem stop UGA).

3.6

W organizmach występuje też wiele aminokwasów nietworzących białek (aminokwasów niebiałkowych).

Jako przykład mogą służyć: lantionina, kwas 2-aminoizomasłowy (betaina alaniny), kwas 2-aminoizopropionowy (betaina glicyny), dehydroalanina, metabolity pośrednie cyklu mocznikowego: ornityna, cytrulina , czy neurotransmiter, kwas g-aminomasłowy (g-aminokwas). Wymienione betainy nie są a-aminokwasami!

Aminokwasy te występują albo jako pojedyncze związki (betaina glicyny jest w dużych ilościach gromadzona w komórkach roślinnych, np. podczas suszy), często będące metabolitami pośrednimi przemian innych aminokwasów, albo wchodzą w skład tzw. peptydów nierybosomalnych.

3.7

Peptydy nierybosomalne (NRP)

W przeciwieństwie do zwykłych białek, te peptydy są syntezowane bez udziału aparatury translacyjnej przez syntetazę peptydowów nierybosomowych (NRPS nonribosomal peptide synthetases) z aminokwasów jako substratów.

NRP budowane są zarówno przez aminokwasy białkowe jak i niebiałkowe: D-aminokwasy, aminokwasy modyfikowane N-metylacją i N-formylacją, czy też glikozylowane, acylowane, hydroksylowane, a nawet halogenizowane. Czasami seryna jest modyfikowana przez dehydratację co skutkuje powstaniem dehydroalaniny.

NRP są często cykliczne, dodatkowo rozgałęzione. Cyklizacja nie zawsze jest efektem zamknięcia łańcucha wiązaniem peptydowym, ale bywa rozwiązana przez reakcję zamknięcia przez atomy tlenu czy siarki, które mogą podlegać dalszemu utlenianiu lub redukcji.

NRP mogą być także dimerami albo trimerami identycznych sekwencji monomerowych, które są zamknięte w pierścień lub rozgałęzione.

Te i szereg innych modyfikacji zapewniają bardzo dużą rozmaitość tej klasy związków i pomimo tego, że zwykle składają się one z mniejszej ilości jednostek monomerowych (aminokwasów) niż przeciętne białko, po uwzględnieniu modyfikacji ich zmienność jest także bardzo wysoka.

W związku z tym, peptydy nierybosomalne są niezwykle różnorodną rodziną związków organicznych o bardzo szerokim przekroju funkcji i aktywności biologicznych, w tym o aktywnościach farmakologicznych. Często są one toksynami (owady, gady), sideroforami (u roślin i mikroorganizmów związki chelatujące jony żelaza) czy barwnikami (zwierzęta). W tej klasie występuje wiele antybiotyków, cytostatyków i substancji immunosupresyjnych, także dostępnych handlowo

3.8

Funkcje białek:

a) Kataliza enzymatyczna

b) Utrzymywanie struktury (cytoszkielet)

c) Transport:

• Kontrola przenikalności błon

• Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych

d) Magazynowanie

e) Ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia

f) Receptorowa:

• Receptory czynników fizycznych

• Receptory czynników chemicznych i biologicznych:

- Receptory chemiczne (np. smaku, zapachu)

- Receptory hormonów

- Przeciwciała

g) Sygnałowa: hormony, czynniki wzrostowe

h) Toksyny (zwierzęta, grzyby, rośliny)

3.9

Struktura pierwszorzędowa białka - zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym. Powstaje ona poprzez wytwarzanie wiązań peptydowych pomiędzy aminokwasami.

Wiązania peptydowe są płaskie, tzn. wszystkie tworzące je atomy leżą w jednej płaszczyźnie. Obrót możliwy jest tylko w zaznaczonych miejscach - reszty aminokwasowe kręcą się dookoła łańcuch tworzonego przez wiązanie peptydowe i węgle alfa.

3.11

Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Maksymalne zagęszczenie takich wiązań (największe obniżenie energii wewnętrznej) osiągnąć można na 2 sposoby. Najbardziej stabilna jest struktura α (następuje największy spadek energii swobodnej, tworzy się więcej wiązań wodorowych i są one silniejsze) jednakże największe łańcuchy boczne nie mogą się zmieścić w niej obok siebie i wtedy tworzą się struktury β - w zależności od przebiegu łańcucha: równoległa bądź antyrównoległa. W cząsteczkach motywy struktur α i β połączone są fragmentami łącznikowymi (tu też preferowane są określone, krótkie motywy).

3.12

Struktura trzeciorzędowa białka - wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S- , powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny

Struktura czwartorzędowa białka - opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek wraz z ewentualnymi częściami niebiałkowymi.

3.13

Klasyfikacja strukturalna białek - umożliwia wnioskowanie o ich funkcji, a także właściwościach katalitycznych

1. Białka zawierające jedynie strukturę α - Cytochrom c

2. Białka zawierające jedynie strukturę β - Transferaza glikozylowa

3.Białka zawierające struktury α i β (α/β), głównie struktura β równoległa (β-α-β) - Izomeraza fosforanów trioz (2,3 - 1,3)

4.Białka zawierające struktury α i β (α + β) głównie antyrównoległa struktura β (regiony α i β są rozdzielone)

5. Białka multidomenowe (α i β) zawierają domeny należące do różnych klas - Polimeraza DNA

6.Białka membranowe i powierzchniowe komórek np. białka LHC, białka kanałowe - Bakteriorodopsyna

7. Małe białka. Zwykle zdominowane przez ligandy metali, hem i/albo mostki dwusiarczkowe, np. białka toksyn - Fasciculina

8. Białka o strukturze liniowych zwojów (coiled coil) - GAL4 (czynniki transkrypcyjny)

9. Struktury białkowe o niskiej rozdzielczości - PSI

10. Peptydy - Endotelina

11. Białka sztucznie zaprojektowane - Białko hybrydowe

3.14

Białka złożone poza aminokwasami zwierają one cząsteczki innych związków chemicznych:
1. Fosfoproteiny
2. Glikoproteiny
3. Chromoproteiny
4. Metaloproteiny
5. Nukleoproteiny
6. Lipoproteiny

---