HPLC

1.Podział kolumn w HPLC a)ze względu na skalę w jakiej pracujemy:
-analityczna kilka do kilkunastu mg
-semi-preparatywna-kilkadziesiąt do kilkuset mg
-preparatywna g,kg

b)ze względu na rodzaj dzielonych sub
-chiralne-enancjomery,racemat
-achiralne-analiza zw. Nieczynnych optycznie,diastereoizomery,związki mezo.

2.Pojęcia: racemat-mieszanina złożona z równomolowych ilości enancjomerów;jest nieczynna optycznie.

Enancjomery-są to cząsteczki chóralne(izomery będące swoimi odbiciami lustrzanymi);mają takie same wł chem..w rozpuszczalniku nieczynnym optycznie;mają takie same wł fiz oprócz kierunku skręcania płaszczyzny św spolaryzowanego.skręcalność optyczna-właściwość substancji chemicznych polegająca na skręcaniu płaszczyzny polaryzacji światła podczas przechodzenia światła spolaryzowanego przez tę substancję. Związek mezo- związek zawierający w swej strukturze centrum i nie wykazujący czynności optycznej,np: mezo-2,3-dichlorobutan, kwas mezo-winowy.

UV/VIS

UV(200-380nm)Vis(380-780nm).Wykorzystywana w ChOrg do badania związków nienasyconych,aromatycznych i heteroaromatycznych.

Chromofor-gr kowalencyjna nienasycona odpowiedzialna za absorpcję elektronową (C=C,C=O,NO2)
Auksochrom-gr.nasycona która przyłączona do chromoforu wpływa zarówno na położenie jak i na max absorpcji(OH,Cl,NH2),przesuniecie batochromowe-przesunięcie absorpcji w kierunku fal dłuższych wywołane podstawieniem lub wpływem podstawnika.Przesunięcie hipsochromowe-przesunięcie w kierunku fal krótszych wywołane(…).Ef.hiperchromowy-podwyższenie natężenia absorpcji.Ef.hipochromowy-obniżenie natężenia absorpcji.Czynniki wpływające na widmo-budowa związku org.(ef.mezomeryczny i indukcyjny podstawników).rozpuszczalniki(zwłaszcza gdy rozp jest polarny i sus też-dipol dipol, wiąz wodorowe). pH r-u (gdy mamy do czynienia ze związkiem wykazującym charakter kwasowy lub zasadowy).Stężenie(jeśli tylko 1 forma zw pochłania światło z zakresu uv vis (w tautomeriach). Widmo elektronowe to A=f(λ). εmax=A/cb
ε<1000 pasmo słabe
1000<ε10 000 pasmo średniej mocy
ε>10 000 pasmo silne lub b.silne

IR

14300-200cm^-1 (0.7-50 m) BLISKA 14300-4000 (0.7-2.5) WŁAŚCIWA 4000-700(2.5-14.3) DALEKA 700-200 (14.3-50 | Drgania rozciągające (asymetryczne i symetryczne); Drgania reformacyjne (nożycowe,wahadłowe,wachlarzowe,skręcające). Źródło promieniowania: włókno Nernsta(tlenki cyrkonu,toru i ceru+sub wiąż), globar(pręcik z węglika krzemu ogrzany elektrycznie do 1000-1800stC),łuk elektryczny, rozgrzana plazma,laser. | Monochromator:pryzmat,siatka dyfrakcyjna | Detektor(mierzy energię promieniowania przez pomiar jego ef cieplnego) termopara lub bolometr | rozpuszczalnik(suchy,przezroczysty w badanym zakresie,obojętny wobec badanej sub, np. CCl4,chloroform,dichlorometan,acetonitryl) | Interpretacja 4000-2500 drgania rozciągające wiąz poj pomiędzy atomami znacznie różniącymi się masaO-H,N-H,C-H. 2500-2000 dr roz wiąz potrójnych C C,C N. 2000-1500 dr roz wiąz podwójnychC=O,C=N,C=C. 1500-1000 dr roz pomiędzy At o zbliżonych masach C-C,N-N,C-N oraz pasma reformacyjne. 1000-660- dr def poza płaszczyzną
3700-1500-ob. Gr funkc
1300-700-ob. Daktyloskopowy zw
Zastosowanie IR:stwierdzenie obecności poszczególnych wiązań i grup funkcyjnych,potwierdzenie identyczności próbek,badanie wiązań wodorowych w cząsteczce (jeżeli są to OH daje szerokie pasmo w 3500-3300, jeżeli ich nie ma to ostre pasmo przy 3600),śledzenie procesów chemicznych i efektów indukcyjnych mezomerycznych i sterycznych,śledzenie rozdziału chromatograficznego,zastosowanie do analizy il.

MS

Jon molekularny-powstaje w wyniku usunięcia z cząsteczki w fazie gazowej jednego elektronu.Zazwyczaj jest pikiem o najwyższej masie (wartości m/z) pomijając piki izotopowe.

Pik podstawowy-najbardziej intensywny pik w widmie (100%).Intensywności pozostałych pików to stosunek (w%) ich wielkości do intensywności piku podst.

Piki fragmentacyjne-piki powstałe w w ynkiu rozpadu jonów molekularnych.

Piki izotopowe-jony molekularne zawierające mniej rozpowszechnione izotopy. | Reguła azotu-parzysta masa cząsteczkowa to parzysta liczba atomów azotu lub ich brak.Nieparzysta masa cząsteczkowa to nieparzysta liczba at azotu.
Przegrupowanie McLafferty'ego może zachodzić tylko dla związków posiadających atomy wodoru przy atomie węgla w położeniu 4 w stosunku do atomu będącego kationorodnikiem.

Mechanizm tej reakcji polega na powstawaniu cyklicznego, sześcioczłonowego stanu przejściowego, w którym następuje przeniesienie atomu wodoru do kationorodnika, a następnie rozpad powstałej cząsteczki na kation i nienasyconą cząsteczkę obojętną. Przegrupowaniu McLafferty'ego ulegają między innymi alkeny, węglowodory aromatyczne z podstawnikami alifatycznymi, nitryle, aldehydy, ketony oraz kwasy karboksylowe i ich pochodne. Mechanizm tego typu przegrupowania pokazano na przykładzie pentanalu.

Warunkiem koniecznym umożliwiającym wykonanie pomiaru jest jonizacja próbki, po to by móc przyśpieszyć jony w polu elektrycznym w próżni.
CNMR
BBD(uproszczone widmo bez wiąz C-H,skrocony czas rejestracji,widoczny ef Overhausera.Pozwala stwierdzić czy w próbce są nawet najmniejsze ilości zanieczyszczeń oraz czy w badanym związku jest F lub P). DEPT-135 i DEPT-90 (w obu przypadkach nie widać at C połączonego z H). HMQC (na OY jest widmo CNMR a na OX HNMR-pozwala na podst zinterpretowanego widma HNMR zinterpretować widmo CNMR i na odwrót). GATED DECOUPLING(pozwala na stalenie budowy przestrzennej związku na podstawie pomiaru stałych sprzężenia, oraz umożliwia interpretację widm i ustalenie ile at C reprezentuje dany sygnał).

ORD
Czynność optyczna(zw z asymetrycznym at C, zw z innym as at np. S, zw z as at i trzema różnymi podstawnikami np. As, odpowiednio podst adamantany, zw z zachowaną rotacją powodującą pojawienie się dyssymetrycznego ukł płaszczyzn wzajemnie prostopadłych, dyssymetria wynikająca z kształtu śrubowego cząsteczki,dyssymetria wynikająca z innych rodzajów zahamowania rotacji). ROZDZIAŁ RACEMATU:1)wykorzystanie zróżnicowanej adsorpcji-chromatogr kolum,2) rozpoznanie chiralne-polega na utworzeniu związku iluzyjnego przez 1 z enencjomerów pasującego do np. eteru koronowego, 3)procesy biochemiczne-wykorzystanie enzymów które reagują z różnymi szybkościami z 2 enancjomerami, 4)deracemizacja-1 enancjomer przekształcamy w drugi-mieszanina jest wzbogacona w 1 enancjomer lub czysta enancjomerycznie.

---