10. NAWILŻANIE I SUSZENIE POWIETRZA. PODSTAWOWE WŁASNOŚCI UKŁADU POWIETRZE - PARA WODNA. NAWILZANIE POWIETRZA - RÓWNANIE PSYCHROMERU. CHŁODZENIE WODY.
A) PODSTAWOWE WŁASNOŚCI UKŁADU POWIETRZE - PARA WODNA
WILGOTNOŚĆ POWIETRZA :
- Względna :
- gdzie
- prężność pary wodnej,
- prężność nasycona,
- Bezwzględna :
- masa pary wodnej przypadająca na masę 1 kg suchego powietrza
( bo
)
CIEPŁO WILGOTNE :
CA - ciepło właściwe, r - ciepło parowania wody, CH - ciepło wilgotne
,
,
,
B) TEMPERATURA PUNKTU ROSY - Najwyższa temperatura przy której pojawia się pierwsza kropla.
T - Termometr suchy
TH - Termometr mokry (wskaże niższą temperaturę )
ale
zatem :
- równanie mokrego termometru
gdzie :
- ciepło parowania wody
C) CHŁODZENIE WODY POWIETRZEM W WIERZY CHŁODNICZEJ
,
,
Temperatura H2O niższa niż temperatura powietrza które jest czynnikiem chłodzącym
11. SYSZENIE. RÓWNOWAGA SUSZARNICZA. KINETYKA SUSZENIA. OKRES STAŁEJ I ZMNIEJSZAJĄCEJ SIĘ SZYBKOŚCI SUSZENIA.
KINETYKA SUSZENIA
I - szybkość suszenia stała
II - szybkość suszenia spada
,
gdzie :
- szybkość suszenia, dW - zmiana wilgotności w czasie
I Jeżeli szybkość suszenia jest stała równanie można scałkować
ale
zatem :
I Okres suszenia
12. SZYBKOŚC REAKCJI HOMOGENICZNYCH. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH (RODZAJE INHIBICJI), ENZYMY ALLOSTERYCZNE.
A) SZYBKOŚC REAKCJI
1. Szybkość objętościowa ( odniesiona do jednostki objętości) - zmiana ilości moli składnika w czasie
( T, p, składu)
Ubytek substratu w czasie :
, przyrost produktu w czasie :
identycznie ale nie const.
2. Prawo działania mas Guldberga-Waage szybkość reakcji chemicznej jest proporcjonalna do stężenia reagentów.
gdzie N i M to rzędy reakcji
3. Stała szybkość reakcji zależy od temperatury
Równanie Arheniusa :
gdzie
K - stała szybkości reakcji, E - energia aktywacji, R - stała gazowa, T - temperatura bezwzględna
B) ENZYMY ALLOSTERYCZNE
np. Hemoglobina - składa się z 4 podjednostek, każda może przyłączyć substrat
,
a stąd mamy :
,
,
Równanie Hill'a. n - współczynnik kooperatywności.
C) RODZAJE INHIBICJII
1. INHIBICJA WSPÓŁZAWODNICZĄCA ( kompetycyjna) - inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu.
jest zmienne,
2. INHIBICJA NIEWSPÓŁZAWODNICZĄCA ( niekompetycyjna ) - inhibitor przyłącza się trwale, na stałe. Enzym posiada oddzielne miejsce do przyłączenia substratu i inhibitora, wiązanie jest niezależne.
, gdzie
- stałe
3. INHIBICJA AKOMPETYCYJNA - Inhibitor wiąże się tylko do kompleksu [ES] - zmianie ulega zarówno KM jak i rMAX
4. INHIBICJA SUBSTRATOWA - Cząsteczki substratu mogą się przyłączać nie tylko do centrum aktywnego, ale i do miejsc regulatorowych, co może powodować zmiany konformacji.
5. INHIBICJA PRODUKTEM - gdy powstaje za dużo produktu proces zostaje hamowany.
5