 | Pobierz cały dokument peptydy.analiza.chemia.ul.3.rok.biochemia.doc Rozmiar 922 KB |
STRUKTURY BIAŁEK |
||
LINDSROM-LANG: STRUKTURA I, II & II-RZĘDOWA |
||
STRUKTURA I-RZĘDOWA |
||
OKREŚLA SEKWENCJĘ (LICZBA I KOLEJNOŚĆ) POŁĄCZONYCH AMINOKWASÓW |
||
SEKWENCJA AMINOKWASÓW |
||
|
||
STRUKTURA II-RZĘDOWA: OPISUJE KONFORMACJĘ ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO: |
||
STRUKTURA HELIKALNA vs. POFAŁDOWANY ŁAŃCUCH |
||
|
|
|
HELISA |
WSTĘGA |
|
|
||
STRUKTURA III-RZĘDOWA |
||
|
||
OKREŚLA TRÓJWYMIAROWE POFAŁDOWANIE (WSTĘGA VS HELISA) ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO |
||
|
||
STRUKTURA IV-RZĘDOWA [BERNAL; 1958] |
||
DOTYCZY ASOCJATÓW BIAŁKOWYCH W KOMPLEKSY MOLEKULARNE |
||
|
||
WZAJEMNE USYTUOWANIE PODJEDNOSTEK |
||
|
||
STRUKTURY II#, III# & IV# RZĘDOWE TWORZĄ WSPÓLNIE KONFORMACJĘ BIAŁKA |
||
ANALIZA BIAŁEK/PEPTYDÓW |
||
1. ROZSZCZEPIENIE KOMPLEKSU PEPTYDÓW (BIAŁEK) |
||
|
||
2. ROZDZIAŁ SKŁADOWYCH PODJEDNOSTEK PEPTYDOWYCH/ BIAŁKOWYCH |
||
2.1. PRZERWANIE MOSTKÓW DISIARCZKOWYCH |
||
|
||
3. SELEKTYWNA DEGRADACJA ŁAŃCUCHA BIAŁKA/PEPTYDU |
||
4. ANALIZA SKŁADU AMINOKWASOWEGO PEPTYDU/BIAŁKA & MASY CZASTECZKOWEJ |
||
5. OZNACZENIE AMINOKWASU N-KOŃCOWEGO & C-KOŃCOWEGO |
||
6. ANALIZA SEKWENCJI PODJEDNOSTKI |
||
Opisano ponad 1000 struktur białek (15000 prac). |
||
7. WERYFIKACJA SEKWENCJI POPRZEZ SYNTEZĘ |
||
1. ROZSZCZEPIENIE KOMPLEKSU PEPTYDÓW/ BIAŁEK
|
||
|
||
DENATURACJA: DSS, MOCZNIK |
||
|
||||
3. HYDROLIZA SPECYFICZNA ŁAŃCUCHÓW PEPTYDOWYCH |
||||
|
||||
3.1. HYDROLIZA ENZYMATYCZNA ŁAŃCUCHÓW PEPTYDOWYCH |
||||
|
||||
3.1.1. EGZOPEPTYDAZY
|
||||
|
||||
AMINOPEPTYDAZY (AP) |
KARBOKSYPEPTYDAZY (CP) |
|||
np. Leucyloaminopeptydaza (LAP) |
CP-A |
CP-B |
||
|
odcinają AKC z wyjątkiem His, Arg, Lys, Pro |
odcinają AKC: Lys, Arg, Orn |
||
|
||||
3.1.2. ENDOPEPTYDAZY
|
||||
PROTEAZY: trypsyna, chymotrypsyna, pepsyna, papaina, subtylizyna, elastaza, termolizyna
|
||||
|
||||
Trypsyna: |
Chymotrypsyna |
Subtylizyna |
Elastaza |
|
AK: Lys; Arg
|
AK: Phe, Tyr, Trp |
AK: Gly, Ser, Phe, Tyr, Trp |
AK: Aminokwasy obojętne |
|
