1

1



Koenzymy

Większość enzymów katalizuje przemiany substratów jedynie w obecności niebiałkowych drobnocząsteczkowych koenzymów.

Obecność koenzymów jest niezbędna w następujących reakcjach:

•    przenoszenie grup atomów

•    procesy oksydoredukcyjne

•    procesy izomeryzacji związków chemicznych

•    reakcje syntezy prowadzące do wytworzenia nowych wiązań podczas powstawania różnych połączeń w komórce.

Wiele z koenzymów jest witaminami lub ich pochodnymi. Właśnie z tego powodu witaminy są niezbędnymi czynnikami procesów życiowych.

Mechanizm działania koenzymów

Podczas biokatalizy koenzym związuje się z apoenzymem jak i substratem. Najprawdopodobniej grupa czynna koenzymu, ta która bezpośrednio uczestniczy w reakcji enzymatycznej, znajduje się w samym centrum katalitycznym enzymu. W początkowym stadium reakcji substrat związuje się w aktywnym enzymu tworząc zespół aktywny (E-S-Ko). Następnie w centrum katalitycznym dokonuje się przesunięcia elektronów zlokalizowanych wokół wiązań chemicznych substratu, w wyniku tego określone wiązania kowalencyjne substratu zostają rozerwane, a jeden z dwóch produktów reakcji zostaje bezpośrednio przyłączony do koenzymu (np. ugrupowanie atomów). Natomiast od enzymu odszczepia się kompleksowe połączenie Ko~~P, żeby za pomocą innego apoenzymu przekazać ten produkt na odpowiedni substrat. Produkt reakcji związany z koenzymem może również ulec odszczepieniu. Apoenzym i koenzym po uwolnieniu się od produktów mogą brać udział w kolejnej reakcji.

Budowa

Znaczna ilość koenzymów ma budowę nukleotydową. Nukleotyd jest połączony z zasady azotowej, cukru pentozy (ryboza, dezoksyryboza) i reszty kw. ortofosforowego.

Podział koenzymów

Koenzymy dzieli się na grupy, przyjmując za podstawę typy reakcji, w których biorą udział.

1) Koenzymy przenoszące protony i elektrony (współpracujące z oksydoreduktazami)

» NAD+ i NADP+

‘FMN i FAD

cytochromy

CoQ

LipS2

2)    Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami

*

*

if

0?

*


ATP    - przenoszący składniki własnych struktur

CoA-SH - przenoszący acyle, jednostki dwu węglowe C2

THF Bioty na DPT PLP


-    przenoszący jednostki Ci ,

-    przenosząca grupy karboksylowe,

-    przenoszący grupy ketolowe

-    przenoszący grupy aminowe

Ą'    C0'ZO f’H


3)    Koenzymy liaz, izomeraz i ligaz DPT, PLP, CoB12

r-cy



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (54) AKTYWNOŚĆ ENZYMU I SPOSOBY JEJ WYRAŻANIA KATAL (kat) ilość enzymu katal
41274 Zdjйcia 0051 zdolnością działania enzymów katalizujących reakcje metaboliczne w tych temperatu
0000004 7 e) asymetrii kompleksu E-S w przypadku symetrycznych substratów. Większość enzymów wykazuj
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (54) AKTYWNOŚĆ ENZYMU I SPOSOBY JEJ WYRAŻANIA KATAL (kat) ilość enzymu katal
sposób współdziałania centrum katalitycznego i kieszeni substratowej. Kody EC enzymów. Podstawy kine
SDC10472 Aktywatory enzymów Większość enzymów wymaga obecności aktywatorów. Aktywatorami nazywamy zw
Klasyfikacja enzymów (specyficzność, TYP KATALIZOWANEJ REAKCJI, SUBSTRAT) Oksydoreduktazy
IMG89 8. Koenzym to: A.    cząsteczka zdolna przyspieszyć reakcję bez obecności
47552 Obraz6 (103) 56 Łmile M. Cioran płonie w wielkiej negacji i wielkiej afirmacji, takie przemia
Kataliza enzymatyczna Substrat Miejsce aktywne Enzym nieznacznie zmienia kształt podczas wiązania
Image079 Przemian v substralu (gJukoz ) w metabolizmie oddechem-} ui --*-■- □ (ihkoli/a U MP) c>k
witaminy5 Biotyna (2) Rola w organizmie: ✓ grupa prostotyczna enzymów katalizujących reakcje karboks

więcej podobnych podstron