Kataliza enzymatyczna
Substrat Miejsce aktywne
Enzym nieznacznie zmienia kształt podczas wiązania substratu
Kompleks
enzym-substrat
Kompleks
enzym-produkty
Substrat łączy się z miejscem aktywnym enzymu
Produkty opuszczają miejsce aktywne
Wyszukiwarka
Podobne podstrony:
Rodzaje inhibicji enzymatycznej 1. Reakcja z enzymem nieallosterycznym Substrat Enzym Miejsce aktywn
—SH •*=*• —S‘ + miejsce aktywne enzym Rysunek 1 efekt biochemiczny citzvm
68 (70) 47) We wszystkich enzymach miejsce aktywne: ^•^jest miejscem wiązania substratów b)
specyficzność katalizy enzym , oksydoreduktazy Specyficzność katalizy enzymatycznej 1, SpecYf[Cznoi4
C. Badanie wpływu stężenia substratu na aktywność katalityczną kwaśnej fosfatazy. Wyznaczanie stałej
1 2213 10. Inhibicja reakcji enzymatycznej polegająca na konkurowaniu inhibitora i substratu o centr
1 89skanuj0015 10. Inhibicja reakcji enzymatycznej polegająca na konkurowaniu inhibitora i substratu
W temp, 140°C aktywność wszystkich katalizatorów niezależnie od zawartości Mg i Ni niewiele zmienia
CCF20100422 010 (2) 246 ROZDZIAŁ 9 Strategie katalityczne —t . Rys. 9.6 Lokalizacja miejsca ^ aktywn
Wpływ stężenia substratu na aktywność enzymów Szybkość reakcji enzymatycznej (V) rośnie wraz ze
Mechanizm katalizy enzymatycznej 1. Zetknięcie cząsteczek substratów z powierzchni
> wiązania wodorowe Mechanizm katalizy enzymatycznej 1. Zetknięcie cząsteczek substratów z
C. Badanie wpływu stężenia substratu na aktywność katalityczną kwaśnej fosfatazy. Wyznaczanie stałej
skanuj0006 Temat: Oznaczanie aktywności enzymatycznej osadu czynnego (aktywności dehydrogenazy, kata
skanuj0006(1) 5 32. dla pewnej reakcji katalizowanej enzymatycznie Km= 1,2 x 10 " M/l zaś Vmax=
więcej podobnych podstron