enzymy21

Sekcja C - Enzymy

k ..danego dla danych I równanie, Michael E chaelisa (jednostki

oraz sumy szybkość Bili enzymów /C2 jes ,c K_m staje się miar s artość ta zależy sria i dysocjacji ko iązanie substratu (fcj it wiązanie substra c doświadczalnie bstratu, przy któr;

Inhibicja enzymu

Inhibicja

nieodwracalna

Liym stężeniu sut (a więc równic b: - ego na rysunku ryć doświadczalni: s rys. 1). Następr spółrzędnych, któr --Burka, przedst Id nochodzi z prze

Odwracalna

inhibicja

kompetycyjna

Odwracalna

inhibicja

niekompetycyjna

"ematy pokrewne

pę 1iV_max, a przecie*

ma wartość K_m/V-:i::: użyteczną met* »2Lirz temat C4). W. bkj Eadie-Hofstee kresie przed iiest równe -1/K far. owi bardzo do które nie podlega* otiotransferaza aspal eterycznymi (pairJ

sekcja C - Enzymy

Inhibicja enzymów

Hasia

Katalityczna szybkość enzymu może być zmniejszona przez cząsteczki inhibitora. Istnieje wiele inhibitorów, w tym metabolitów obecnych zwykle w organizmie, oraz leków i toksyn, obcych dla organizmu. Rozróżnia się dwa typy inhibicji (hamowania) enzymów: nieodwracalną i odwracalną. Inhibicję odwracalną można dalej podzielić na kompetycyjną i niekompetycyjną.

Inhibitor nieodwracalny wiąże się ściśle, często kowalencyjnie, z resztami aminokwasów w miejscu aktywnym enzymu, trwale inaktywując enzym. Przykładami nieodwracalnych inhibitorów są diizopropylofluorofosforan (DIPF), amid kwasu jodooctowego oraz penicylina.

Inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu. Efekt inhibitora kompetycyjnego można przezwyciężyć przez duże stężenie substratu. Na wykresie Lineweavera-Burka można zauważyć, że inhibitor kompetycyjny zwiększa K_m, ale nie zmienia wartości Pn^.

Inhibitor niekompetycyjny wiąże się z miejscami enzymu innymi niż miejsce aktywne i zmniejsza szybkość katalityczną enzymu, powodując konformacyjną zmianę w jego kształcie przestrzennym. Wpływu inhibitora niekompetycyjnego nie można przezwyciężyć przez duże stężenia substratu. Wykres Lineweavera-Burka ukazuje, że inhibitor niekompetycyjny zmniejsza P_max, ale nie zmienia wartości K_m.

Struktura komórki prokariotycznej (Al)

Oczyszczanie białek (B6) Wprowadzenie do enzymów (Cl)

iiriibicja enzymu Istnieje wiele typów cząsteczek, które są zdolne do zakłócania aktywności danego enzymu. Każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszania jego szybkości katalitycznej jest określana jako inhibitor. Pewne inhibitory enzymów są zwykłymi metabolitami komórkowymi, które hamują dany enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli odpowiedniego szlaku. Inne inhibitory mogą być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w tym przypadku hamowanie enzymu może mieć działanie terapeutyczne, ale również letalne. Rozróżnia się dwa główne typy inhibicji enzymów: nieodwracalną i odwracalną, przy czym inhibicja odwracalna dzieli się na inhibicję

Kinetyka enzymów (C3) Regulacja aktywności enzymatycznej (C5) Funkcje neuronów (E6)