enzymy2

V max I S ]

V =------------

Km+rSJ

Równanie to pozwafa obliczyć parametry kinetyczne reakcji enzymatyczne] ( K _m , V_max).

K_m - stała Michaelisa - odpowiada takiemu stężeniu substratu [ S ], przy którym szybkość reakcji V równa się połowie szybkości mamaksymalnej V_max. Stanowi wartość charakterystyczną dia danego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. Km określa powinowactwo enzymu do substratu. Znając wartość K_m można tak dobierać stężenie substratu, oby osiągnąć stan nasycenia enzymu substratem.

WPŁYW AKTYWATORÓW ł INHIBITORÓW NA AKTYWNOŚĆ

ENZYMÓW

Aktywatory

Większość enzymów wymaga obecności aktywatorów. Aktywatorami nazywamy związki drobnocząsteczkowe, których obecność w miejscu katalizy enzymatycznej przyspiesza przebieg reakcji.

Aktywatorami enzymów mogą być jony metali (np. Mn² ,CO ^{+ 2} ZN²⁺) aniony współdziałające z białkami ( np. CL"}, a także związki regulujące potencjał redoks środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych.

Inhibitory

Substancje, które hamują działanie enzymów, to inhibitory reakcji enzymatycznych. Można wyróżnić inhibitory specyficzne i niespecyficzne, inhibitory niespecyficzne

Za niespecyficzne inhibitory reakcji enzymatycznej można uznać wszystkie czynniki uszkadzające strukturę białka enzymatycznego, Dfatego do inhibitorów niespecyficznych zaliczamy wszystkie czynniki denaturujące, inhibitory specyficzne

Inhibitory specyficzne, ze względu na mechanizm działania, dzielą się na;

1.    kopetycyjne (I) - mechanizm ich działania polega na współzawodnictwie między substratem a inhibitorem o centrum aktywne enzymu.

2,    niekompetycyjne (IN), inaczej ailosteryczne - ich działanie potęga na łączeniu się inhibitora z enzymem w innym miejscu niż centrum

aktywne. Połączenie { enzym - Inhibitor EIN ) powoduje, że