skanowanie0011

Kinetyka reakcji enzymatycznych

Wyprowadzenie równania Michaelisa-Menten. Stała Michaelisa. Równanie to dotyczy reakcji w stanie ustalonym — zmieniają się tylko stężenia substratów i produktów a nie stężenia związków pośrednich.

h m

E + S 1® ES —i* E + P %

V= k₃!BS]

szybkość tworzenia ES =? fe_t[E}|S]

Równanie reakcji enzymatycznej

Prędkość tworzenia produktu zależy od stałej szybkości reakcji rozpadu kompleksu ES

A więc    ,

szybkość rozpadu ES = (k₂ + *₃)[ES]    *»^[E] ^ ⁼ ^ + *ś) [ES]

(4 + mm

Wsb

[ES] = ([Et] - [ES1)[S]/^_m

[ES] = [E_t]

V i k₃[E_r]

{syx_M

i + [S}/jr_M

m

[S] + K_u

Przyjmując: .    _v H k₂ + k₃

^am ■—:-

h

m = [ET] - [ES]

Stężenie wolnego enzymu = całkowitemu stężeniu enzymu — stężenie enzymu w kompleksie ES

Po podstawieniu do poprzedniego równania

ftzeksżtafcąjąc to równanie

Podstawiając ES do równania V=k₃ES

Dla całego enzymu związanego z. subs trałem

m ME_T]

to

V ^[S]

m 1 Km

Stała Michaelisa jest to takie stężenia substratu przy którym prędkość reakcji równa się połowie prędkości maksymalnej

Stała Michaelisa jest miarą powinowactwa enzymu dto substratu -im wyższa Stała tym niższe powinowactwo.