skanowanie0009
mulłienzym
Kinetyka reakcji enzymatycznej Stała MichaeMsa-Menten
E + S^ ES ► E + P
Gdzie: E - enzym S - subst.rat reakcji ES - kompljiks enzym-substrat P - produkt reakcji
Reakcja powstawania komp(cksu cn/ym-substrai je# reakcją odwracalną i stałe szybkości reakcji wynoszą dfe tworzenia kompleksu a dla,reakcji rozpadu kffirpleksu k2.«|H_ kompleksie z enzymem substrat ulega nieodwracalnemu przekształceniu w produkt reakcji i jako produkt dysocjuje od enzymu Szybkośk katalizy jest, zatem'uzależniona od rozparta kompleksu ES i będzie wynosić:
V = k3 [ES]
Natomiast stężenie kompfełstjlilipafeży od s/yfekościjego powstawania
ES = k1[E][S]
i szybkości rozpadu ES = (k2 + k3)[ES]
Wyszukiwarka
Podobne podstrony:
B. Model kinetyczny nieodwracalnej reakcji enzymatycznej wg Michaelisa-Menten Założenia
skanowanie0011 Kinetyka reakcji enzymatycznych Wyprowadzenie równania Michaelisa-Menten. Stała Micha
LastScan3 (5) WŁAŚCIWOŚCI KINETYCZNE ENZYMÓW MODEL MICHAELISA - MENTEN ..... • E + S ES E + P *
SkanT 16. kinetyka rakcji enzymatycznej- toria Michaelisa- Menten. I>jjJniczym
38568 skanowanie0014 Enzymy nie podlegające analizie Michaelisa-Menten model sekwencyjny model jedno
skanowanie0001 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Odczynniki: ■ IM bufor octanowy o p
szybkosc stezenie RYS. 20. Wykres Michaelisa-Menten zależności szybkości reakcji enzymatycznej (v) o
Założenia Michaelisa-Menten Szybkść reakcji Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa (KM) na przykładzie kwaśnej fosfatazy
IMAG0395 (2) i (29)=IS
IMAG0396 (2) I•K BI •*11 RYS 5. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężcnln substratu. >
więcej podobnych podstron