SkanT

16.    kinetyka rakcji enzymatycznej- toria Michaelisa- Menten.

I>jjJniczym założeniem teorii jest konieczność wytworzenia odwracalnego kompleksu między enzymem i -rstratem. Kompleks ten podlega przemianie nieodwracalnej do produktu z uwolnieniem enzymów. Dla pełnego narakteryzowania kinetyki tych przemian są niezbędne stałe szybkości reakcji. Ponieważ w porównaniu ze stężeniem substratu i produktu, stężenie enzymu jest wielokrotnie mniejsze, więc w przybliżeniu można przyjąć że stężenie kompleksu ES jest stałe. Oczywiście im większe stężenie kompleksu ES tym więcej produktu powstanie w jednostce czasu..

Z wykresu oraz z równania Michaelisa- Menton widać że szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej. Teoria Michaelisa- Menton została potwierdzona doświadczalnie. Pomiary spektrofotometryczne wykazały, że w wielu przypadkach istnienie kompleksu ES a nawet kilku kompleksów pośrednich.

17.    Podaj znaczenie Km i Vmax

Km- to wielkość liczbowa, określająca stężenie substratu (w molach na litr roztworu), przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej, osiąganej przy wysyceniu enzymu substratem i niezależnej już od dalszego wzrostu jego stężenia.

V max - szybkość maksymalna

18.    Wymień czynniki wpływające na przebieg reakcji enzymatycznej. Omów dwa z nich

-    Temperatura,

-pH,

-    Allostratyczne enzymy i efektory,

-    Inhibicja nie współzawodnicząca,

-    Inhibicja współzawodnicząca.

Wpływ temperatury:

Wiadomo z reguły Van’t Hoffa, że podwyższenie temperatury o lOstopni C powoduje dwu, trzykrotny wzrost szybkości większości reakcji chemicznych., ta sama reguła może być stosowana do reakcji enzymatycznych jednak tylko w granicy temp powyżej której rozpoczyna się denaturacja białka enzymu. W granicach temp od 0-30 następuje wzrost szybkości reakcji zgodny z regułą Van’t Hoffa. Przy dalszym wzroście temp szybkość reakcji rośnie nadal jednak równolegle postępuje denaturacja białka enzymu przyrosty jej są coraz mniejsze wreszcie denaturacj przebiega tak szybko, że szybkość reakcji gwałtownie maleje. Za temp optymalną uważa się taką, przy której reakcja enzymatyczna przebiega najszybciej,i gdy nie występuje denaturacja białka enzymu.

Wpływ pH

Skrajne wartości pH wpływają na białka enzymów denaturująco i nieodwracalnie hamują ich działanie, lecz niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą nieznacznie denaturować białko a mimo to wpływają na zmniejszenie szybkośći reakcji. Optymalne pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego znane sąjednak przykłady optymalnego działania w środowisku kwaśnym lub zasadowym. Np. pepsyna wykazuje optimum pHl,8 a proteinaza kwaśna 3,5. Stwierdzono że jeden enzym może mieć różne wartości optimum pH dla różnych substratów. Wreszcie poszczególne enzymy mają różną rozpiętość zakresu pH, przy którym działają najbardziej aktywnie.