52324

V = k₃ [ESJ

Opisując kinetykę tak działającego enzymu Michaelis i Menten oparli się na następujących założeniach.

1. Stężenie kompleksu ES jest niezmienne w czasie. Zmianie może ulegać stężenie substratu produktu, ale nie ES. Jeżeli szybkość tworzenia kompleksu ES jest równa szybkości jego rozpadu to

ki[E] [S] = (k; + kj) [ES]

A wprowadzając stałą k*

Otrzymujemy 2. jeżeli cały enzym jest w postaci ES. to dla danego stężenia enzymu szybkość osiąga wartość maksymalną.

V« = kj [ES] = ki [E]

Stąd korkowe równanie na szybkość reakcji enzymatycznej ma postać

Modyfikacja Linwearera- Burka - dokładniejsze wyznaczanie stałej Michaelisa

Cytoksygenaza(hamowany przez aspirynę, blokowanie seryny 530) - synteza prostaglandyn —*pojawieiue się cech zapalenia

Rodzaje inhibitorów:

>    Kompetencyjne

>    Niekompetencyjne

>    Akompetencyjne

Inhibicja kompetencyjna - inhibitor współzawodniczy z substratem o MA (podobna budowa)

Inliibicja niekompetencyjna - inłiibitor łączy się w innym miejscu niż MA do E lub ES Inhibicja akompetencyjna - inłiibitor łączy się w innym miejscu niż MA tylko do ES

Rodzaj 1.	k.	V™	k«/ V.*,	kompetencyjna
rośnie	....	rośnie	niekompetencyjna	maleje rośnie
akompetencyjna	maleje	maleje	—