0000090 2

do skrócenia łańcucha o dwuwęglową jednostkę, która odłącza się w formie acetylo-S-CoA. Przemiany te są następujące.

1) Z udziałem dehydrogenazy acylo-CoA następuje odwodorowa-nie acylo-S-CoA do 2,3-dehydroacylo-S-CoA, zgodnie z reakcją 15-5

,0

R—CH*—CH»—

//

S—CoA+FAD t=i R—CH=CH—C ~ S—CoA+FADH,    [15-5]

Jak wynika z reakcji, z enzymem współdziała FAD, przy czym wyizolowano całą grupę analogicznych enzymów, wyspecjalizowanych w katalizowaniu odwodorowania acylów o różnej długości łańcucha. Dotychczas wyizolowano z mitochondriów trzy enzymy współdziałające z FAD, tzw. zielony flawoproteid odwodorowujący łańcuchy o C₄ do C_e i dwa żółte flawoproteidy działające na łańcuchy C₈ do i C₈ do Cis. Powstałe wiązanie podwójne występuje z reguły w bardziej trwałej formie trans, a wytworzony w reakcji FADHj, ulega regeneracji w łańcuchu oddechowym przez przekazanie atomów wodoru na dalsze jego przenośniki. Jest to więc enzym analogicznie działający jak dehydrogenaza bursztynianowa i mleczanowa drożdżowa. Elementem pośredniczącym w przeniesieniu elektronów ną dalsze przenośniki łańcucha oddechowego jest inny flawoproteid, zdolny do przekazywania elektronów na koenzym Q (str. 167).

2) W następnej przemianie katalizowanej przez enzym hydratazę enoilo-CoA do podwójnego wiązania zostaje przyłączana cząsteczka wody, w wyniku czego tworzy się /J-hydroksyacylo-S-CoA, zgodnie z reakcją 15-6

Z/³

R—CH=CH—C ~S—CoA+H,Oi

OH

r—<!:h—i

Z/³

•CH*—C ~ S—CoA

[15-61

Reakcja ta jest analogiczna w swym mechanizmie do reakcji katalizowanej przez hydroliazę jabłczanu, która bierze udział w przemianach cyklu kwasów trójkarboksylowych.

3) W trzeciej reakcji bierze udział dehydrogenaza jf?-hydroksy-acylo-CoA, współdziałająca bardzo specyficznie z NAD⁺, która katalizuje przeniesienie pary protonów i elektronów z aktywnego yff-hydro-ksyacylu o dowolnej długości łańcucha na NAD⁺ według reakcji 15-7

OH    ₀

I    Z/°

R—CH—CH—C ~S—CoA+NAD+-

: R—C—CH,—C ~ S—CoA+NADH + H⁺ [15-7]

Wytworzony NADH + H⁺ ulega regeneracji w łańcuchu oddechowym, podobnie jak uprzednio wytworzony FADH_t.

4) Powstały w poprzedniej reakcji yS-keto-acylokoenzym A, jako tioester 0-ketokwasu, jest rwiązkiem bardzo* labilnym, który przy udziale następnego z kolei enzymu —■ acyiotransferazy acetylo-CoA, drugiej cząsteczki koenzymu A oraz fosforanu pirydoksalu ulega tio-lizie, czyli rozpadowi zgodnemu z reakcją 15-6

Z/° Z?    Z/°    jP

R—C—CHj—C ~ S—CoA+CoA—SH -v ft—C ~ S-CÓA+CH^-C ~ S—CoA

[15-81

334