CCF20081011006

W przenoszeniu tych elementów uczestniczą zwykle charakterystyczne koenzymy lub atomy metali związanych w grupie prostetycznej enzymu. Klasa ta obejmuje enzymy o potocznych nazwach: dehydrogenazy, reduktazy, oksydazy, oksygenazy, hydroksylazy i peroksydazy.

Dehydrogenazy: Katalizują zwykle pierwszy etap utlenienia i przenoszą atomy wodoru

z utlenionego substrat na koenzymy NAD lub NADP . Zasadniczo atomy wodoru związane z NAD⁺ są przenoszone dalej na tlen przez następne przenośniki łańcucha oddechowego.

Reduktazy: Stanowią pośrednie ogniwo w przenoszeniu protonów i elektronów nie kontaktując się bezpośrednio z substratem ani z tlenem. W typowym łańcuchu oddechowym funkcję reduktaz pełnią enzymy flawinowe. Redukowane są one przez NAD^T, a przekazują elektrony na dalsze przenośniki. Oprócz FAD (rzadziej FMN) jako koenzymu w skład ich wchodzi metal np. Fe^J , Mo , Mn , są więc one metaloflawoproteidami. Niekiedy enzymy flawinowe współdziałają z dehydrogenazami lub oksydazami. W tym ostatnim przypadku w wyniku przeniesienia elektronów bezpośrednio z substratu na tlen tworzy się nadtlenek wodoru.

Oksydaz)⁷:    Aktywują tlen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektronów. Dzięki

temu może się on łączyć ze znajdującymi się w roztworze protonami na wodę (w przypadku oksydaz flawinowych na H2O2). Obok typowej dla łańcucha oddechowego oksydazy

cytochromowej (zawiera ona 6 cząsteczek żelazoporfiryny i 6 atomów Cu) należy tu szereg enzymów, które nie stanowią jednak ogniw w łańcuchu oddechowym. Są one również miedzioproteidami, lecz nie zawierają układu porfirynowego. Należy tu wymienić oksydazę p-fenolową, oksydazę o-dwufenolową (tyrozynazę), oksydazę askorbinianową i szereg innych.

Oksygenazy i hydroksylazy: Katalizują odpowiednio włączanie cząsteczki tlenu (lub połowy tej cząsteczki) do związków organicznych według reakcji:

A + O2    AO2    (oksygenazy właściwe)

AH + DH + O2 -► AOH + D + FKO (hydroksylazy)

Peroksydazy i katalazy: Rozkładają nadtlenek wodoru powstały w wyniku działania oksydaz flawinowych. Enzymy te należą do hemoproteidów. Peroksydazy charakterystyczne dla roślin katalizują reakcję:

OH

+

OH

> A + 2H₂0

Katalazy są obecne we wszystkich organizmach tlenowych (np. w znacznym stężeniu w wątrobie zwierząt). Mechanizm działania katalazy polega na odwracalnym wytworzeniu nadtlenku enzymu z udziałem O2 oderwanego z jednej cząsteczki H2O2 i jednoczesnym przeniesieniu odłączonych protonów i elektronów na drugą cząsteczkę nadtlenku w⁷odoru, w myśl reakcji:

HHO-, + H2O2 _2 H2O + O2

Katalazy charakteryzują się dużą aktywnością, a ich inhibitorami są m.in. jony CN~ i S²\ 1) Wykrywanie oksydaz i peroksydaz w ziemniaku

W ziemniakach podobnie jak w innych tkankach roślinnych występują licznie tzw. oksydazy fenolowe. Posiadają one zdolność utleniania jednofenoli (oksydazy jednofenolowe), dwu- i trójfenoli (oksydazy wielofenolowe) do chinonów, które kondensując często tworzą barwne pochodne. Elektrony z tych substratów są przenoszone przez oksydazy⁷ bezpośrednio na

2