Tabela 1.6. Wpływ temperatury na tempo niektórych reakcji (Walstra, Jenness 1984)
Reakcja |
Q10w1GD°C |
Większość reakcji chemicznych |
2.0 - 3.0 |
Większość reakcji enzymatycznych |
U4HUP |
AUtooksydacja tłuszczów |
|.4-ag |
Reakcje Maillarda |
2.4-5.0 |
Koagulacja cieplna mleka |
3,7- |
Degradacja kwasu askorbinowego |
17-2.8 |
Inaktywacja proteaz mleka |
1;.9 |
Zniszczenie wegetatywnych form bakterii |
6.0 -175.0 |
Zniszczenie przetrwalnikowych form bakterii |
Tabela 17 Zmiany zachodzące podczas obróbki cieplnej mleka - wartości wspólczynnikóv IŁ i z (Burton 1988)
Reakcje |
.B® |
z,°Ć i |
Brązowienie |
2.26, 2.95 |
28,2, 21|3 |
Denaturacja białek serwatkowych | ||
w temp. 100-150°C | ||
laktoalbumina -a |
'1.61, 3.31 |
48.3, 19)2 |
laktoglobulina -p A |
1.32, 2.37 |
82.9, 26p |
laktoglobulina -p B |
1.28, 2.1.6 |
93.3, 2919 |
albumina serum |
4840 |
43.2 |
Denaturacja białek serwatkowych | ||
w temp. 70 - 90°C | ||
laktoalbumina -a |
3.49, 14.46 |
18.4, 8,|S |
laktoglobulina -pA |
12.9 |
9.0 |
laktoglobulina -p B |
15.0 |
8,5 |
laktoglobulina -p połączona |
15-30 |
8.5-6.8 , |
z albuminą serum |
200 |
4.3 |
Całkowita denaturacja białek serwatkowych | ||
w temp- i 30 -150°C |
2,2 |
30 |
Inaktywacja natywnych proteaz |
2.5 |
25 |
Inaktywacja proteaz bakteryjnych |
1.9-3.2 |
20-34.5: |
Inaktywacja lipaz bakteryjnych |
1,4-2.5 |
63-25 ■ |
HMF całkowity |
2.29-2.64 |
27.8-2317 |
HMF wolny |
3.04 |
20.7 |
Dostępna lizyna |
2.14, 2.15 |
30.2, 30|0 |
Straty tiaminy |
2108—2.19 |
31.4-29.4 |
Tworzenie laktulozy |
2,30-3.00 |
27.7-21:0 |
Barwa. Podczas obróbki mleka w temp. do 50°C zachodzą w nim odwracalne zmiany intensyfikujące barwę białą. Prawdopodobnie jest to efektem migracji wapnia pod wpływem'działania ciepła, co z kolei prowadzi do powiększania wielkości micel kazeinowych i zwiększania ilości odbitego światła, jednakże zmiany te są dostrzegalne jedynie przy. zastosowań i u pomiarów kolorymetrycznych (/l 400-700 nm). W temp. powyżej 60°C zachodzi nieodwracalne „bielenie" (ang. whitening) mleka wywołane denaturacją białek serwatkowych i ich interakcjami z kazeiną. Również w tym przypadku zmiany barwy są dostrzegalne jedynie przy użyciu kolorymetru.
Smak. Podczas ogrzewania mleka w temp. powyżej 70°C powstaje charakterystyczny posmak ogrzewania wywołany obecnością wolnych grup sulfhydrylo-wych (-SH), pochodzących głównie z laktogiobuliny-^. Wolne grupy - SH z czasem mogą ulegać utlenianiu do siarkowodru (H2S), który ulatnia się i posmak ogrzewania zanika. Dzięki temu, dodając niewielkiej ilości środków Utleniających (np. jodku potasowego), można zredukować posmak ogrzewania, jednakże nie może to być w sprzeczności z obowiązującymi przepisami dotyczącymi stosowania dodatków do żywności. W praktyce do osiągnięcia tego celu wykorzystuje się procesy enzymatyczne, stosując oksydazę su If hydry Iową. W temp. powyżej 90°C wolne grupy -SH zanikają i prawie jednocześnie w wyniku reakcji Maillarda powstają produkty nadające mleku posmak sterylizacji. Spośród innych związków wpływających na kształtowanie posmaku sterylizacji można wymienić diacetyl, laktony (y, 3), alkohole ketonowe, maltol, wanilinę, benzaldehyd octowy i acetofenon.
W świeżo wyprodukowanym mleku UHT występuje głównie posmak ogrzewania, który zanika w przeciągu kilku dni, natomiast posmak sterylizacji może nasilać się w czasie przechowywania i jest on określany jako posmak stalowy.
Struktura micel kazeinowych. Już w 1965 r. używając mikroskopu elektronowego stwierdzono, że podczas ogrzewania mleka wymiary micel kazeinowych (tzw. kazeina sedymentująca) zwiększają~Śię. Zjawisko1 to jest spowodowane przyłączaniem się zdenaturowanych białek serwatkowych do micel kazeinowych, a także przemieśzczanrem^óślbranu Wapnra. Wlrileku^IJHT wzrost wielkości micel jest nieznaczny, ale w mleku zagęszczonym poddanym sterylizacji obserwuje się 2- lub 3-krotny wzrost. Wraz ze zwiększaniem się wymiarów micel kazeinowych wzrasta również zawartość kazeiny nie sedymentującej (submicele o śr. poniżej 20 nm) podczas wirowania, gdy krotność przyspieszenia ziemskiego >105g.
Reakcje typu Maillarda. Na początku XX w. francuski chemik Maillard stwierdził, że brązowienie (brunatnienie) pojawiające się w ogrzewanej żywności jest wynikiem reakcji zachodzących między białkami ii cukrami. Nieco później wykazano, że reakcje te zachodzą między grupami tarninowymi lizyny i grupami karbonylowymi cukrów (rys.1.18).
Mleko to produkt, który jest szczególnie podatny na reakcje Maillarda, ponieważ obecne są w nim zarówno białka zawierające lizynę, jak i węglowodany