Obraz6 3

R-ctt-C"⁰

W wyniku takią cyklicznej reakcji otrzymujemy więc łańcuch podstawowy . Każde białko ma ściśle określoną genetycznie uwarunkowaną kolejność aminokwasów aminokwasów łańcuchu Łańcuch taki może się układać w przestrzeni na różne sposoby, jednak najczęściej zwija się on najpierw najpierw spiralę w ten sposób, że reszty węglowe aminokwasów ustawiaj a się na zewnątrz spirali. Strukturę tę zwiemy:Cłlfa-heliks. Posiada ją większość białek enzymatycznych. Spirala taka układa się następnie przestrzennie w ścisłe określony sposób Zmiana tego przestrzennego ułożenia łańcucha (np.pod wpływem ogrzewania) powoduje z reguły utratę specyficznych właściwości danego białka. Również jeśli dojdzie do zmiany jakiegoś aminokwasu w łańcuchu na inny (np.w skutek mutacji genetycznej), białko może utracić swoje specjalne biologiczne właściwości

Procesy trawienia białek to rozbijanie łańcucha białkowego powrotem na aminokwasy. Aminokwasy są wchłaniane w jelitach i transportowane do komórek gdzie są zużywane albo jako budulec-do budowy własnych białek, albo jako paliwo. W procesie rozkładu aminokwasów wyróżnić można dwa etapy.

Pierwszy to usunięcie azotu, czyli grupy aminowej oraz dalsze losy tegoż azotu prowadzące ostatecznie do zsyntezowania mocznika i wydalenia go z moczem Mechanizmów usuwania grupy aminowej jest kilka, jednak zawsze jako produkt tej reakcji powstaje odpowiedni ketokwas. Grupa aminowa- -NH2 jest więc zamieniana na tkn-0 R-CH(NH2KOOH->R-COO-COOH

Szkielety węglowe stanowią o wartości energetyczną aminokwasów.

Aminokwasy podzielić można według rodzaju grup dodatkowych przyłączających się do łańcucha węglowego. Innego podziału można dokonać według ich wpływu na pH; kwaśne (-COOH), obojętne i zasadowe(-H2). oraz weefiug rozpuszczalności: dobrze rozpuszczalne w wodzie(-OH. -SH, -COOH, -NH2) i dobrze rozpuszczalne w tłuszczach (bez grup dodatkowych).

Ogólny schemat włączania się aminokwasów do cyklu Kresa. Wśród aminokwasów wyróżnić można zasadniczo trzy grupy

te które w procesie spalania dochodzą do acetyło-CoA

2. te które w procesie spalania dochodzą do pirogronianu

te które przekształcają się do któregoś ze związków pośrednich cyklu Kresa.

Taki podział aminokwasów wynika z odmiennych losów jakie mogą te aminokwasy spotkać. Aminokwasy metabolizujące się bezpośrednio do acetylo-CoA mogą (podobnie jak tłuszcz) ulec tylko i wyłącznic spaleniu Aminokwasy metabolizujące się do związków cyklu Kresa SA dobrym dawcą 34.REAKCJE FAZY JASNEJ FOTOSYNTEZY:

NADPH2 do syntezy kwasów tłuszczowych, łatwo tez mogą zamienić się na glukozę Los aminokwasów przekształcających się do pirogronianu zalez natomiast od tego czy pirogronian

w'    pcnfcBZtlicpsy

do acetyło-CoA, czy tez szczawiooctanu Ponieważ Ponieważ warunkach dostatku energii i pożywienia pierwsza z tych reakcji jest silnie hamowana a druga pobudzona, można powiedzieć że prawie w całości zamieniają się one wtedy na szczawiooctan-metabołizm cyklu kresa. W warunkach braku energii- zmieniają się one na acetylo-CoA i ulegaj a spaleniu.

Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tyiakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbeji energii świetlną oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu S wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), p karoten, chlorofil B, chlorofil A, P 700 PS II: ksamofile, chlorofil B, chlorofil A.P680 Barwniki PS I i PS U pełnią rolę łzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I — barwnik P700i w PS U— P680 ( są

to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbeji: 700 nm i 680 nrn ) P700 i P680 stanowią tzw antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ć Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tą luki. 6 wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie 8 biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.

ęoort

CrO^-łCO,

d

(oott

<- <?

!»>

cooH

Mll&urio-

llAwto

(ooH

HO-(14

i

C«»i

ro«n

Ct-k

COo«

FA5V\

37.BUDOWA I ROLA BIOTYNY:

Biotyna (wit. H)jest czynnikiem wzrostowym bakterii i drożdży w tkankach zwierzęcych, występuje w niewielkich ilościach, w roślinach zacznie więcej. Głównymi źródłami są drożdże i wątroba Dzienne zapotrzebowanie człowieka to 100 mg, przy spożywaniu surowych jaj wzrasta. Awitaminoza na skutek braku biotyny u ludzi występuje rzadko, objawia się zmianami w skórze, bólem mięśni, osłabieniem. Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, jest związana z karboksylazami tak stale, że nie daje się od nich oddzielić przez dializę. Aktywną formą o charakterze enzymu jest karboksybiotyna, która tworzy się z udziałem COj i ATP

{0 + b(cV^AR. -tńfp 55-

co ****%»?

* i*_x *«*»»**^+Wf

t

(ooU

38.PRZEKAZYWANIE INFORMACJI GENETYCZNEJ:

Synteza DNA (replikacja) - musi ją poprzedzać podział kom. w celu wyposarzenia kom. potomnych w kompletny materiał genetyczny. Replikacja dokonuje się w drodze rozplecenia się podwójną hełiksy na dwie nici i dobudowaniu do każdą nici nową zgodnie z zasadą dopełniał ności zasad.

Przy udziale widełek replikacyjnych i enzymu hdiksazy następuje rozwinięcie się hełiksy i rozpoczęcie syntezy DNA, która przebiega w kierunku widełek replikacyjnych poruszających się na jedną nici DNA (3’+—*5’), kierunek syntezy nowego

łańcucha (5’-»3‘)je« zgodny z kierunkiem przemieszczania się widełek replikacyjnych na drugiej nici DNA (5’—*3’) jest przeciwny (3’+-*5’).

Pierwsza z nid wydłuża się w sposób ciągły przy udziale I cz. połimerazy DNA III, a druga potrzebuje wielu cząstek tego enzymu gdyż proces ten jest nieciągły i zaczyna się w widu miejscach. Fragmenty okazaki są następnie spajane z udziałem lipazy DNA (tworzy się wiązanie estrowe miedzy grupa OH). Przy nieciągłej syntezie są potrzebne krótkie odcinki startowe RN A komplementarne do matrycy DNA, wytwarza je enzym primaza Hełiksaza jest enzymem, który powoduje rozplecenie się podwójną hełiksy

pozostającą na różnych stopniach utlenienia, czyli mrówczan grupy metylenową lub hydro- ksyroetyłenową oraz aldehydu mrówkowego

S)Tfif i^tp-łlWooH ~^y

GD,

oh-ow-cH-cT

V^rt’

h- _

- WAcł^iwo -' HF

39.FOSFORYLACJA SUBSTRATOWA:

Fosforylacja substratowa jest to zdolność organizmów do regeneracji ATP- polega na utlenianiu pochodną fosforanową, dzięki czemu związanie z resztą PO,H₂ zostaje podniesiony na wyższy poziom energetyczny i przekształca się w wiązanie makroergiczne. Jednakże ten mechanizm ma ograniczone znaczenie w porównaniu z fosforylacja oksydacyjną czy fotosyntezą Reakcja z udziałem enzymu- suntetza karbomoilofosforanowa Reakcja ta jest odwracalna a przebieg jej ze strony prawą do lewą prowadzi do fosforylacji substratową, w wyniku którą tworzy się karbamoilofosforan -CP używany przy biosyntezie nukleotydów pirymidyno wyc

46.FAZA CIEMNA FOTOSYNTEZY TYPU C3:

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

Ij.Karboksyiaza rybulozobifosforanowa

2) .Kinaza fosfoglicerynianowa

3) .Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4) .Izomeraza trioza.

5) . Aldoza (kondensacja C 1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6)    Fosfataza

7) .Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu kryłułozy).

8) .Aldołaza (kondensacja Cl fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetahi

)

9)

10) .Transketolaza (przeniesienie reszty glikolową z fosforanu seroksyiazy na aldehyd fosfogłicerynowy ).

1 l).Eptmeraza (fosforan ksyłulozy »fosforanu rybulozy).

12) .Izomcraza pcntozofbsforanowa

13)    Fosforoybulokinaza (estryfikaąa ATP) 41.KOENZYM F REAKCJE:

Koenzym F- w jego skład wchodzi kw. foliowy (wit. B*X nie jest on czynny biologicznie sam ale w wyniku dwukrotnego działania reduktazy dihydrofolianową współdziałającą z NADPH; przekształca się w koenzym CoF, FH₄-Pte-Ghi lub THF. Z reakcją wiąże się działanie dwóch rodzajów inhibitorów współzawodniczących z PAB przy syntezie kw. Foliowego. Innym przykładem inhibitora blokującego reakcje reduktazy dihydrofolianową jest diammo-pteryna Koenzym F współdziała z enzymami przenoszącymi jednowęglową jednostkę

-⁴⁰w’

-to

42.CYKL PENTOZOWY:

Mechanizm bezpośredniego utlenienia glukozy: 1 )6-fosforan glukozy, 2)lakion kw 6-fosfoghiko- zowego,3)kw 6-fosfogłukonowy,4)kw. 3okso-6-

Białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów Podstawowe czynniki katabo- iiczne-enzymy, czyli katalizatory biologiczne umoź- liwiające przebieg reakcji biochemicznych z dostate- czną szybkością w łagodnych warunkach fujołogicz- nych komórki są białkami

Roztwory białek mają charakter koloidalny, rozproszone cz. mają charakter hydrofilny i otaczają się płaszczem wodnym co chroni je przed łączeniem się w większe zespoły. 46. BU DO W A 1 ROLA FAD:

(FAD) dinuklcotyd flawinoadeninowy Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu «ę zajadów Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg, najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki.

Część fiawtnowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowego wiązania N-glikozydowego.

Ru- rybuloza, Ksu- ksyhiloza. Ryb- ryboza. Tri- trioza. Su- sudoheptułoza, Eryt-erytroza. Fruktoza.

Cykl pentozowy ma znaczenie ze względu na dostarczanie produktów pośrednich, np pentoz, które są użytkowane przy budowie kw. nukleinowych: koenzymów a także

erytrazy.

43.1 RN A:

T RNA transportujący występuje z reguły w cytoplazmie podstawową; wykazujący masę cząsteczkową ok. 25000 Da. Jego funkcja polega na wiązaniu i przenoszeniu aktywowanych aminokw do miejsca syntezy białka czyli rybosomów, t RNA jest jednym z 3 rodzajów kw. rybonukleinowych i stanowi ok. 15% ogólną zawartości RNA w komórce.

44. PROCES FOSFORYLACJI OKSYDACYJNEJ:

Fosforylacja oksydacyjna (sprzężenie chem konforma- cyjne) Teoria Mitcheła zakłada wytwarzanie osmotycznego gradientu kationów wodorowych podczas przepływu 8 przez łańcuch oddechowy; wytwarza się gradient protonowy powodując, że pH po zewnętrzną stronie półprzepuszczalną wewnętrzną błony mitochondrialną jest mniejsza o 1,4 jednostki mż po zewnętrzną stronie błony. Tworzy się w ten sposób potencjał transportowy, za którego pośrednictwem łańcuch przenośników 8 oddziały wujo z kompleksem syntetazy ATP, która przeprowadza kompleks mitochondrialny etapami, składa się on z dwóch części: F_r część hydrofobowa, którą można oddzielić i działa wtedy jako hydrataza ATP, natomiast syntetaza ATP z udziałem czynnika AT nie jest ponana Fo* kanał protonowy połączony kilkoma białkami, synteza ATP zachodzi podczas powrotu protonów przez kanał protonowy z cytochromową na matriksową stronę błony mitochondrialną.

45.    BU DO W A I ROLA BIAŁEK:

Białka są to zw. złożone z co najmniej 100 aminokwasów a pewna ich grupa dodatkowo zawiera składnik niebiałkowy, co dzieli je na proste i złożone Ze względu na kształt rozróżnia się białka globulame czyli sferyczne i włókniste czyli fibry!ame Białka fibryiame - b. Czynne o charakterze enzymów, antygenów, itp.

Białka włókniste- b. Strukturalne podporowe jak kreatyna, fibroina. miozyna, kołegen

Budowa przestrzenna białek może być przedstawiona w postaci kolejno po sobie następujących grup aminową, karboksylową i węgla 2 z występującymi na zewnątrz rodnikami poszczegółr^h aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią strukturę pierw&zorzędową białka.

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami łub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dcchydrogcnazami Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalłoksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w pozycjach 1 i 5.

47.PROCES DEAMINACJI:

Dram mac ja aminokwasów: powoduje wydzielanie się amoniaku, w wyniku czego powstaje 2-oksokwas lub rzadziej kw. nienasy- eony. Wyróżnia się 2 typy dcaminaąi: 1) deaminację oksydacyjną gdzie enzymy mogą współdziałać z NAD+ lub NADP+, FAD lub FMN Reakcja deaminacji jest nieodwracalna:

Uważa się, że głównym enzymem katalizującym deaminację aminokw jestdehydrogenaza L-ghitaminianowa współdziałająca z FAD Reakcja ta jest odwracalna.

Inne typy deaminacji:

derakuracja (amoniak oliazy) deaminazy, asparaginowa, fenyloalaninowa u roślin fenyloałanina-»kw cytrynowy.

c)

redukcyjna przebiega w glebach w warunkach beztlenowych, powstaje kw i

amoniak