enzymy24

118

Sekcja C - EnzywJB , Italia C-Enzy*^__

enzymu do substratu pozostaje niezmienione, a więc wartość K_m nie zi nia się. Przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest działanie pepstat na enzym reninę.

Niekompetycyjny charakter inhibicji można łatwo rozpoznać na kresie Lineweavera-Burka, ponieważ następuje wtedy wzrost nachylę linii wyznaczonej doświadczalnie i przesuwa się miejsce jej punktu pi cięcia z osią y (ponieważ wartość V_max maleje), ale punkt jej przędę z osią x nie zmienia się (ponieważ wartość K_m pozostaje stała) {rys. HM

)5 Reguła j

ENZYMAi

Hasła

(b)

(a)

inhibitor

niekompetycyjny

substrat

enzym

ES--

El    - ESI

S

Regulacja przez j sprzężenie zwrotne

Szyfeim* enzyasnfli

czą.'*-:

de:

to na zifij i

\ i (    .....4

w : " ;l

Rys. 4. Charakterystyka inhibicji niekompetycyjnej. (a) Inhibitor niekompetycyjny wiąże się w miejscu odmiennym od miejsca aktywnego; (b) enzym może wiązać albo substrat, albo inhibitor niekompetycyjny, albo oba naraz; (c) wykres kinetyki enzymu w układzie współrzędnych, które są odwrotnościami V i [S] (wykres Lineweavera-Burka), ukazujący wpływ inhibitora niekompetycyjnego na wartość K_m oraz V_max

W > " "i* krrrwJ

cząsftnB

■

*. . i' "Ę

z wisi u

z

se»«aj

5"    ^

w łniii

:    sita

rac:;a I

aEkffl roi I '■d

_.r,, JHłjM

Odwracalne

modyfikacje

kowalencyjne

'i