enzymy25

Sekcja C - Enzymy)

jkcja C - Enzymy

I świec wartość K_m nie zmie-p iies: działanie pepstatyny

Bi. łatwo rozpoznać na wy-fe > tedy wzrost nachylenia Bu.:, miejsce jej punktu prze-ale punkt jej przecięcia L pozostaje stała) (rys. 4c).

Regulacja aktywności

ENZYMATYCZNEJ

Hasła

- inhibitor niekompetycyjny

miąae się w miejscu 'inhibitor niekompetycyjny, fc mśnkrotnościami V i [S]

P martość K_m oraz V_max

Regulacja przez sprzężenie zwrotne

Enzymy

allosteryczne

Odwracalne r. ody fikać je i: walencyjne

Szybkości reakcji katalizowanych w układach biologicznych przez enzymy są zmieniane przez aktywatory i inhibitory, nazywane łącznie cząsteczkami efektorowymi (efektorami). W szlakach metabolicznych produkt końcowy często hamuje w drodze sprzężenia zwrotnego decydujący etap, który wcześniej występuje w tym samym szlaku, ma to na celu przeciwdziałanie nagromadzaniu się produktów pośrednich i niepotrzebnemu zużywaniu metabolitów oraz energii.

W rozgałęzionych szlakach metabolicznych często działa proces inhibicji w drodze sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego.

Wykres zależności V₀ od [S] dla enzymów allosterycznych ma kształt krzywej sigmoidalnej. Enzymy allosteryczne mają często więcej niż jedno miejsce aktywne, które to miejsca kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie substratu w jednym miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną, zmieniającą powinowactwo do substratu w innych miejscach aktywnych. Enzymy allosteryczne są często białkami złożonymi z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne. W celu wyjaśnienia działania enzymu allosterycznego zaproponowano dwa modele; model jednoprzejściowy lub symetryczny i model sekwencyjny. Poza tym enzymy allosteryczne mogą być kontrolowane przez cząsteczki efektorowe (aktywatory lub inhibitory), które 'mażą się do miejsc innych niż miejsca aktywne i zmieniają szybkość aktywności enzymatycznej. Karbamoilotransferaza asparaginianowa jest enzymem allosterycznym, katalizującym decydujący etap w biosyntezie pirymidyn. Enzym ten składa się z sześciu podjednostek katalitycznych, z których każda ma miejsce aktywne, oraz z sześciu podjednostek regulatorowych, do których wiążą się efektory allosteryczne: cytydynotrifosforan (CTP) oraz ATP. Karbamoilotransr--raza asparaginianowa jest hamowana w drodze sprzężenia zwrotnego przez końcowy produkt szlaku, CTP, działający jako inhibitor allosteryczny. Natomiast ATP, będący produktem pośrednim pojawiającym się w szlaku wcześniej, działa jako aktywator allosteryczny.

Aktywność wielu enzymów jest zmieniana przez odwracalne tworzenie i rozrywanie wiązania kowalencyjnego między enzymem a małą grupą niebiałkową. Najczęściej występującą modyfikacją es: dodawanie i usuwanie grupy fosforanowej, a więc odpowiednie, fosforylacja i defosforylacja. Fosforylacja jest katalizowana przez kinazy białkowe, często używające ATP jako donora grupy fosforanowej, natomiast defosforylacja jest katalizowana przez fosfatazy białkowe.