Obraz (1067)

W cząsteczce proliny grupa alkilowa jest częścią pięćioczłonowego, hetero* cyklicznego pierścienia. Pozostałe aminokwasy dostarczają przeglądu sporej liczby znanych grup funkcyjnych. W bocznych łańcuchach seryny, treoniny i tyrozyny znajdują się grupy wodorotlenowe, cysteina zawiera grupę SH a grupa fioeterowa występuje w metioninie. W lizynie znajdujemy dodatkową grupę aminową na końcu sześciowęglowego łańcucha, podczas gdy arginina zawiera rzadko spotykaną w związkach organicznych grupą guanidynową (rozdz. 17.10). Lizyna, arginina i histydyna są aminokwasami zasadowymi.

W aminokwasach kwaśnych (kwas asparaginowy i glutaminowy) na końcach łańcucha znajduje się druga grupa karboksylowa a grupę amidową CONHj znajdujemy w asparaginie i glutaminie. Histydyna i tryptofan są aminokwasami heterocyklicznymi.

15J. Aminokwasy są amfoteryczne

W ogólnym wzorze aminokwasów występują grupy COOH i NH₂. Zapis taki jest dopuszczalny, a nawet powszechnie stosowany ale trzeba pamiętać, że aminokwasy nigdy nie mają takiej budowy.

RCHCOOH

I

nh₂

ogólny wzór aminokwasów cząsteczki o takiej budowie istnieją tylko na kartkach książek

Znając kwasowe własności grupy karboksylowej i zasadowe grupy aminowej możemy słusznie oczekiwać, że aminokwasy są jednocześnie kwasami i zasadami. a więc są amfoteryczne. Wiedząc też, że kwasy tworzą sole z aminami, możemy oczekiwać wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwasu z zasadą, prowadzącej do utworzenia „wewnętrznej soli”. Sole takie nazywamy jonami obojnaczy-mi łub jonami dwubiegunowymi. W stanie krystalicznym aminokwasy występują tylko w postaci wewnętrznych soli. W roztworach wodnych ustalają się równowagi, w których biorą udział jony dwubiegunowe oraz kationy i aniony aminokwasów. Stężenia poszczególnych składników równowagowych mieszanin zależą od pH roztworu.

zasadowych)

NH,

*NH

*NH₃

kation aminokwasu (dominująca forma w roztworach silnie kwaśnych)

jon obojnaczy (dominująca forma w roztworach o pH zbliżonym do obo-

anion aminokwasu (dominująca forma w roztworach silnie

jętnego)

Zgodnie z równowagami ustalającymi się w roztworach, aminokwasy z jedną grupą aminową i jedną karboksylową mają dwie stałe dysocjacji. Stała Ki jest miarą kwasowości grupy COOH w kationie aminokwasu, a stała K₂ odnosi się do dysocjacji protonowancj grupy aminowej w jonie dwubiegunowym. Z tych stałych korzystamy jednak nie tak często, jak z pojęcia punktu izoclektrycznego aminokwasów. Punkt izoelektryczny pi, nazywany też punktem izojonowym, jest zdefiniowany jako pH roztworu, w którym aminokwas istnieje tylko w postaci jonu obojnaczcgo.

Wartości pi większości aminokwasów białkowych (tab. 15.1.) są zawarte w granicach 5 - 6. W biochemii aminokwasy takie nazywamy aminokwasami obojętnymi. Kwasy asparaginowy i glutaminowy mają dwie grupy karboksylowe, a zatem są bardziej kwaśne. Ich punkty bioelektryczne mają wartości zbliżone do 3. Aminokwasami zasadowymi są lizyna i arginina o punktach izoelek-trycznych powyżej 9.

Aminokwasy są krystalicznymi substancjami o wysokich jak na związki organiczne temperaturach topnienia. Wynika to z ich polarnej budowy. Miarą po-lamości są momenty dipolowe, które dla aminokwasów przyjmują bardzo wysokie wartości, na przykład moment dipolowy glicyny wynosi 14 D. Z powodu polarnej budowy, aminokwasy są nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych a dobrze rozpuszczają się w wodzie. Rozpuszczalność zależy od pH roztworu i jest najmniejsza w punkcie izoelektrycznym.

15.4. Konfiguracja aminokwasów

Wśród białkowych aminokwasów tylko glicyna jest achiralna. Pozostałe aminokwasy występujące w białkach są chirałne a ich centrum chiralności stanowi asymettyczny atom węgla, znajdujący się w położeniu a względem grupy karboksylowej.