skanowanie0001
ENZYMY
Enzymy są biologicznymi katalizatorami reakcji.
Determinują strategię przekształceń chemicznych.
Prawie wszystkie enzymy są białkami.
Działają specyficznie zarówno w spssunku do przekształcanych substratów jak i rodzaju katalizowanej reakcji
Ogólny schemat reakcji enzymatycznej S+ E ES-+- EP -*E + P
Reakcja może zajść spontanicznie jeżeli AG ma wartość ujjńjmą.
Jeżeli AG = O to układ jest w sianie równowagi.
Zmiana wolnej energii zależy od stosunku stężeń produktów do substratów. Standardowa zmiana energii swobodnej dla nakładów biologicznych (przyjmujefiy T - 295K) w stanie równowagi równa się
[BI
AG° = -RT In
[AJ
Ponieważ stosunek protfaklów do substratów to jest stała równowagi to ^ Możni !o zapisać:
AG0- = -RT te K„
Przekształcając to równanie otrzymujemy równanie standirdisw^j zadany energS swobodnej dla reakcji:
MłP * -0,203 RT log:
Jest to jednak równanie, dla stanu równov rgi reakcji.
Wyszukiwarka
Podobne podstrony:
SDC10465 (2) Enzymy są biokataiizatorami, tzn. związkami po-chodzenia biologicznego, które przyspieDSC00040 (12) Biologiczna rola enzymów Enzymy katalizują reakcje termodynamicznie możliwe* zmniejszaSDC10465 (2) Enzymy są biokataiizatorami, tzn. związkami po-chodzenia biologicznego, które przyspieSDC10465 (2) Enzymy są biokataiizatorami, tzn. związkami po-chodzenia biologicznego, które przyspieENZYMY • są katalizatorami, które zwiększają szybkość reakcji chemicznej •IMAG0380 (2) mr i > ENZYMY (katalizatory biochemiczne) - katalizatory reakcji&n46167 WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (5) Enzymy są potężnymi i specyficznymi katalizatorami Model 3D struktCCF20100422 000 1. Oksydoreduktazy Enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające na przenCCF20100422 003 3. Hydrolazy Enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem2 (1935) • Enzymy - katalizujące reakcje chemiczne zachodzące w komórkach (np. pep03 (51) 3. Hydrolazy Enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząstec10982042?5977631114736 76197912663012149 n GRUPA AV *>A+ OS * h*Ąl( 1. &nwięcej podobnych podstron