skanowanie0012

W stanie stacjonarnym, gdy stężenia zw iązków pośrednich się nie zmieniają, a zmienia się tylko stężenie związków wyjściowych i końcowych ilość pow stającego kompleksu ES jest równa jego rozpadowi a więc można zapisać:

Hu fsj * tu*+

I po orzeksztafceniacfe uzyskujemy:

*|v„„ ismi+k„

Jest to równanie wskazujące na zależność szybkości reakcji katalizowanej przez enzym od stężenia subsfratu.

Z równania tego wynika, że jeżeli pj- K_m to v = % K_m

Wynika z tego definicja staięj Michaelisa - jest to takie stężenie sabstratu. przy którym reakcja przebiega z połową prędkości maksymalnej. Druga definicja Stałej Michaelisa to jest to takie stężenie sabstratu przy którym połowa enzymu znajduje się w kompleksie enzym-subsłm.