29

jest przypadkowa, lecz ma specyficzną konformację zwaną skrętem p, składającą się z 4 aminokwasów. Drugim z nich jest przeważnie glicyna. Skręt (3 razem z pierwszą helisą a umiejscawiają drugą helisę a na powierzchni białka w takiej orientacji, że pasuje ona do wnętrza większego rowka w cząsteczce DNA. Druga helisa a jest helisą rozpoznającą, której kontakt z DNA decyduje o możliwości odczytania informacji zawartej w sekwencji DNA. Domena ta składa się przeważnie z około 20 aminokwasów. Występuje we wielu prokariotycznych i eukariotycznych białkach wiążących DNA. U bakterii zawierają ją niektóre białka regulatorowe, które wyłączają ekspresję poszczególnych genów, np. represor laktozowy, regulujący ekspresję operonu laktozowego

U eukariontów domena homeotyczna jest rozbudowaną wersją domeny h-s-h, występującą we wszystkich białkach wiążących DNA. Składa się ona z 60 aminokwasów tworzących 4 helisy a. Między drugą a trzecią helisą znajduje się skręt (3. Trzecia helisa pełni rolę helisy rozpoznającej, a pierwsza helisa oddziałuje z mniejszym rowkiem

Domena POU - występuje w białkach mających również domenę homeotyczną, prawdopodobnie współpracują ze sobą

Uskrzydlona helisa - skręt - helisa - z jednej strony domeny h-s-h ma ona trzecią helisę a, a z drugiej strony harmonijkę p

Palec cynkowy - jest drugim rodzajem domeny wiążącej DNA. Tego typu domena występuje często w białkach eukariotycznych. Można wyróżnić jej wersji 6. Jedna z nich - typu Cys₂His₂, składająca się z serii około 12 aminokwasów, w tym z dwóch cystein i dwóch histydyn. Aminokwasy te tworzą 2 struktury -- harmmonijkę p i następującą po niej helisę a. Te dwie struktury tworzą „palec” wystający z powierzchni białka. Między nimi znajduje się atom cynku, związany z dwiema cysteinami i dwiema histydynami. Helisa a jest tą częścią domeny, której oddziaływania z większym rowkiem DNA są decydujące dla wiązania białka. Jej umiejscowienie w tym rowku zależy od harmonijki p oddziałującej ze szkieletem cukrowo - fosforanowym oraz atomem cynku, który utrzymuje harmonijkę i helisę w odpowiedniej pozycji w stosunku do siebie. Kolejna z wersji - cysternowy palec cynkowy nie ma histydyn, atom cynku związany jest z 4 cysteinami. Pozostałe wersje są mniej poznane, jedna z nich zawiera 6 cystein

Domena zasadowa - strukturą rozpoznającą DNA jest helisa a, zawierająca liczne aminokwasy zasadowe, jak arginina i lizyna. Helisa a formuje się tylko wtedy, gdy białko oddziałuje z DNA. Domenę tę posiadają białka biorące udział w procesie transkrypcji DNA

Domena typu wstęga - helisa - helisa - helisa a nie jest strukturą rozpoznającą, decydująca o specyficznym oddziaływaniu z DNA. Z większym rowkiem DNA wiąże się wstęga, tzn. dwuniciowa harmonijka p. Występuje w bakteryjnych białkach regulatorowych

Domena TBP - zidentyfikowana w białku wiążącym sekwencję TATA. Struktura rozpoznającą jest harmonijka p. Oddziałuje z DNA głównie w mniejszym rowku

Suwak leucynowy - trójwymiarowy białkowy motyw strukturalny łączący ze sobą białkowe helisy a. Zamki leucynowe stanowią często fragment białek wiążących DNA w różnych czynnikach transkrypcyjnych. Zamek leucynowy pełni funkcję dimeryzacyjną równoległych helis a. Pojedynczy zamek leucynowy ma wiele reszt leucynowych, które w przybliżeniu występują co 7 resztaminokwasowych. Układ ten tworzy amfifilową helisę a z regionem hydrofobowym po jednej stronie. Jest to miejsce, gdzie dochodzi do dimeryzacji, a oddziałujące reszty leucynowe przypominają ząbki zamka błyskawicznego, od czego pochodzi nazwa struktury

14. Dojrzewanie pierwotnych transkryptów / 15. Chemiczna (fizjologiczna) modyfikacją nukleotydów.

29