' 27. 'ViO
o prm linieję mcznn
su odsalania nW/.iui wykorzystać: żelową
magnezu i nmonu
-fC) ,f|
a liżę
i c
i b
28. .») ‘
alszjive jest:
etodą
‘(Imana nie można zsekwencjońować peptydów zlożonyęli z więcej
ż 50 ni s 7.1
b) CNBi n
ze i na łańcuch polipeptydowy tylko w miejscach występowania resżt
ęlionii oyyych po ich stronie karboksylowej
(I)
izyny
ciocia
c)l
i
;viis(nv
nyloiz
roz.cina łańcuchy polipeptydowe po aminowej .stronie reszt nrgininy 1 •
egnulaćji Hetmana polega na kolejnym odszczepieniu reszt nfnltió-cli od końca aminowego peptydu
itiocyjnnian reaguje z wolną końcową grupą aminową peptydu two-
ząc pochodną fenylolioknibamojlową
hiurelowa zachodzi w środowisku zasadowym, dna z najczęściej wykonywanych reakcji oznaczania stężenia hiallca. eloda ilościowa, •
ciocia in polega nri oznaczeniu natężenia barwy powstałej w wyniku wy-orzenta związkńw kompleksowych białek z jonami miedzi,.
e fikcja st to Je lo in
ASI
uj i.lc sl lo ii i owych
11
. li) '•lv
• b)* jor :\vo
.•i
ctoda, która nadaje się do oznaczenia białek w obecności soli nmo-
iiwdz oczu ile iści dc V ineti żie s lżone I
d) Ja
ę jest: • ■
rozrywa wiązania wodorowe w białku, gdyż sani ma silne właŚći-Iwor/.enin tych wiązań . ■
li ciężkich tworzą z jonami siarczkowymi trudno rozpuszczalne, w
c le
b
izyslki
M
.! ' . ?! J Cl
ijrznlii ićlia A
iii): PC
I- ł'
I I
wnsy powodują rozbicie niektórych wiązań wodorowych : powyższe odpowiedzi są prawdziwe
zdunie fałszywe: ”■ \ -1,A J'.j. ; ę1'-4 »
cząsteczka insuliny jest złożona z 2 łańcuchów peptydowycli: lań-o(2J/reszlnch aminokwasowycli i łańcucha B o(30jresżlaeli nmino-ch. . '
::yjne wycięcie peptydu C przekształca proinsulinę w insulinę.
i.
u
Proinśulina zawiera w swojej cząsteczce 2'1-aniinokwasową sekwencję sy gnalową.
d) W dojrzalej cząsteczce insuliny występuj :£j^viązania disiarczkowe. e.) Peptyd łączący C składa się ^33)rcszt mninokwasowycli.
32. Podaj, juką główną funkcję w organizmie człowieka pełnią podane niżej białka: e . funkcje:
I. transfeiynaC -łcanspoYłóco a A s(rukturnlnn
II. elastyna Ą 3-t Kl3 , fł. katalityczna
III. hydroksylaza prolinowa ^ b.<S-Y<=3l'4-cjcrrt-ł3C. transportowa
- D. skurcz
n) I-C, II-D. Jll-B h) I - A, II-C. III-U c) I-II, II-D, III-A 0ł I-C, IUA, III-B
e) I — 13/ II-A, - III — D
33. Zaznacz cząsteczkę, która w reakcji biuretowej da wynik negatywny: •, ■
© nnseryna
d) biuret
e) glukagon
34. Podaj przykłady aminokwasów nłegającycli poniższym modyfikacjom
fosforylacja |
glikoz.ylneja |
liyd roksylacja | |
a) |
Ser |
Val |
Pio |
- Jl - - |
Pro |
Ala |
Thr |
■ CU |
T.vr ... |
Sur |
Lvs ] |
dl . |
Ala . |
Lilii |
' TyT- |
e) |
Ile ■ |
Asp |
Pm |
35.
a)
c)
d)
e)
Termin yjprobiałko1* oznacza: 1
białko proste, zbudowane, wyłącznie z aminokwasów
nieczynny biologicznie prekursor, ulegający przekształceniu w dojrzałą cząsteczkę białkową wskutek przemian proteolitycznych
białko zawierające w N-lcońcowym liagmcocic odszcżcpialną sekwencję sygnałową
podjednostkę, wchodzącą w skład białka o budowie IV-rzędowej, inaczej-
„protoiner" i
białko złożone, zbudowane z łańcucha aminokwasówego i uiebialkowej grupy prosletycznej
13
V-