plik


ÿþBiochemia peptydów i biaBek  biochemia Transaminacja  przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy(aminotransferazy) Te ketowkasy to: pirogronian, szczawiooctan, alfa-ketoglutaran Reakcje te zachodz wg. Wzoru alfa aminokwas + pirogronian ----->alfa alanina + ketokwas (aminotransferaza alaninowa) aminokwas + szczawiooctan -----> asparaginian + ketokwas (aminotransferaza asparaginowa) aminokwas + ±-ketoglutaran -------> glutaminian + ketokwas (aminotransferaza glutaminanowa) Dezaminacja  proces odBczania grup aminowych od czst. Zwizków organicznych (aminokwasów). W wyniku kwasu powstaje ketokwas i toksyczny amoniak NH3. Jest to pierwszy proces zwizany z degradacj aminokwasu umozliw. Jego póznijesze wykozystanie jako substratu oddechowego. Dezaminacja. nie wymaga obecnosci tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilo[ azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych. Przeprow. Jest przez grupe bakteri jelitowych e.coli, enterobacter aerogenos. Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) to reakcja chemiczna , w której dochodzi do usunicia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych . W wyniku tej reakcji nastpuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku wgla . W organizmie jest wywoBywana najcz[ciej poprzez dziaBanie enzymów .prowadzi do powstawania amin po dekarboksylacji aminokwasów jednokraboksylowych Aminy biogenne - organiczne zwizki chemiczne, aminy które powstaj w wyniku procesu dekarboksylacji aminokwasów obojtnych i zasadowych . " Histydyna  histamina  hormon tkankow regulujcy ci[nienie krwi, odpowiedzialny za reakcje alergiczne " kwas asparaginowy  b alanina  element CoA " Kwas glutaminowy  kwas g aminomaslowy\ " Seryna  kolamina  element tBuszczy zBo|onych " Treonina  propanolamina  elemen wit.B12 " Cysteina - cysteamina  element CoA " Tyrozyna  tyramina  hormon tkankowy, dopamina  substrat do syntezy adrenaliny " Tryptofan  tryptamina  hormon tkankowy, serotonina  hormon tkankowy Peptydy  czsteczki BaDcuchowe zbudowane z 2 do 100 aminokwasów, w których pojedyncze czBony poBaczone s wizaniami amidowym zwanymi te| peptydowym. Czsteczki te przechodz przez bBony dializacyjne (cizar czsteczkowy do 10 000 daltonów) oraz nie ulegaj denaturacji ze wzgldu na brak strukury wtórnej. Tworzenie wizania peptydowego Aminokwasy maj zdolnosc do reagowania ze sob poprzez grup karboksylow jednej reszty aminokwasowej z grupa aminow drugiej reszty aminokwasowej, z wytworzeniem wizania peptydowego. Wizanie peptydowe ma charakter cz[ciowo wizania podwójnego co powoduje usztywnienie tego ukBadu oraz zablokowanie wokóB niego rotacji przylegBych atomów. Sprawia to, |e wszystkie 4 atomy tworzace wizanie ( C, O, N, H) znajduj si w jednej pBaszczyznie tzn s koplanarne i pozbawione s mo|liwo[ci wzajemnego ruchu. Wizanie peptydowe nie posiada Badunku w fizjologicznym pH. W fizjologicznym pH peptydy s obdarzone Badunkiem elekrycznym dziki Badunkom ich grup koDcowych (karboksylowej i aminowej) oraz polarnych grup R. Warto[ tego Badunku zalzy od warto[ci pK i otoczenia grup dysocjujcych oraz pH otoczenia. Podobnie jak ka|demu aminokwasowi mozna pzyporzadkowa pl, tak ka|demu peptydowi odpowiada punkt izojonowy  warto[c pH, przy której liczba protonów zwizanych z grupami zasadowymi jest równa liczbie protonów odszczepionych przez grupy kwasowe (wyrównanie liczby Badunków) Wi|eni peptydowe nie absorbuje promieniowania z zakresu widzialnego, wic nie nadaje zawierajcym je zwizkom barwy. PochBania pomieniowanie UV z zakresu » = 220-230 nm. Obecno[ wizania peptydowego mo|na wykaza za pomoc reakcji biuretynowej. Nazwa ta pochodzi od biuretu (H2N  CO  NH  CO  NH2) najprostszego zwizku dajcego pozytywny wynik wspomniajej reakcji. Przeprowadza si j dodajc do próby zasadowego roztworu siarczanu miedzi (CuSO4) wynik pozytywny objawia si intensywnie fioletowym zabarwieniem. PodziaB peptydów Ze wzgldu na ilo[ reszt aminokwasowych wchodzcych w skBad peptydu, wyró|niamy: " oligopeptydy (3-10; 3  trójpeptydy, 4  tetrapeptydy itd.) " polipeptydy (10  100) " biaBka (>100) Zgodnie z innym kryterium (masy) peptydy o masie <10 kDa okre[lane s jako polipeptydy zas o masach wikszych jako biaBka. Inny podziaB: ·ð Homeomeryczne  zBo|one wyBcznie z aminokwasów ·ð Heteromeryczne - zawieraj dodatkowe elementy strukturalne ·ð Homodetyczne  zawieraj wyBcznie wizania peptydowe ·ð Heterodetyczne  wystpuj te| inne wizania t.j: estrowe, disulfitowe, tioestrowe Biologiczne funkcje peptydów: ·ð Hormony np. TRH, ADH, OT ·ð Neuroprzekazniki i neuromodulatory np. enfekaliny, endorfiny, PS, neurotensyna, samatostatyna ·ð Toksyny np. mikrocystyny i nodularyny syntezowane przez cyjanobakterie ·ð Antybiotyki np. walinomycyna, gramicydyna A i S, bleomycyna ·ð Antyoksydanty np.GSH Biologicznie wa|ne oligopeptydy: ·ð Karnozyna i anseryna ·ð Aspartan(sBodszy od sacharozy) ·ð Glutation ·ð Enkefaliny ·ð Angiotensyna II ·ð Bradykinina ·ð Wazopresyna, oksytocyna Biologicznie wa|ne polipeptydy (przykBady): ·ð Glukagon  ma istotne znaczenie w gospodarce wglowodanowej ·ð Insulina - ma istotne znaczenie w gospodarce wglowodanowej ·ð Endorfiny  tzw. Hormony szcz[cia BiaBka ( Proteiny) Øð Wielkoczsteczkowe peptydy o masie od ok. 10000 Daltonów(Da) do milionów Da Øð Polimery zawierajce wicej ni| 100 aminokwasów Øð Podstawowy skBadnik materii organicznej, o kluczowym znaczeniu dla struktury i funkcji komórek oraz dla regulacji procesów metabolicznych Øð Olbrzymia ró|norodno[ biaBek spotykanych w |ywych organizmach wi|e si ze zmienno[ci skBadu oraz sekwencji aminokwasów budujcych BaDcuchy polipeptydowe, a tak|e z obecno[ci innych nie aminokwasowych zwizków chemicznych i ugrupowaD Øð W skBad czsteczki biaBkowej wchodzi ok. 20 ró|nych L-±aminokwasów, zwanych aminokwasami biaBkowymi BiaBka mo|emy podzieli ze wzgldu na : Øð Ich rozmieszczenie w organizmie Øð PeBnion funkcj Øð Budow Øð WBasno[ci fizykochemiczne Klasyfikacja biaBek Proteiny wewntrzkomórkowe: Øð BiaBka cytoplazmatyczne Øð Wystpujce specyficznie w poszczególnych organellach oraz bBonach Proteiny wydzielane pozakomórkowe: Øð PeBni w ustroju rozmaite funkcje strukturalne, fizjologiczne i biochemiczne Ze wzgldu na ksztaBt czsteczki i rozpuszczalno[ w wodzie biaBka dzieli si na: Øð Globularne  w przybli|eniu kuliste, dobrze rozpuszczalne w wodzie Øð Fibrylarne  ksztaBt wydBu|ony, nierozpuszczalne w wodzie Ze wzgldu na stan skupienia biaBka dzieli si na: Øð StaBe (kolagen, elastyna) Øð PóBpBynne (cytoplazmatyczne) Øð PBynne (biaBka osocza) Ze wzgldu na budow czsteczki  obecno[ dodatkowych skBadników  biaBka dzielimy na : Øð BiaBka proste (proteiny)  zbudowane wyBcznie z aminokwasów i nie posiadajce dodatkowych elementów: albuminy, globuliny, histony, protaminy, skleroproteiny Øð BiaBka zBo|one (proteidy)  zawierajce dodatkowe skBadniki niebiaBkowe np. czsteczki wglowodanów (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), reszt kwasu fosforowego (fosfoproteiny), atom metalu ( metaloproteiny), czsteczk barwnika (chromoproteiny) lub zwizane z kwasem nukleinowym (nukleoproteiny) Ze wzgldu na peBnione w organizmie funkcje biaBka dzielimy na: Øð Enzymatyczne  np. dehydrogenaza mleczanowa (LDH), transaminaza asparaginowa(AspAT), cyklooksygenaza (COX) Øð Hormonalne  np. hormony przedniego pBata przysadki (GH, PRL, ACTH, TSH, FSH,LH), Hormony trzustki (insulina, glukagon), parathormon (PTH) Øð Strukturalne  np. kolagen, elastyna, keratyna Øð Transportowe  np. transferryna, hemoglobina (HGB), ceruloplazmina (CER), transkobalamina (TC) Øð Zapasowe  np. mioglobina, ferrytyna Øð Odporno[ciowe  np. immunoglobuliny, biaBka ukBadu dopeBniacza (C), biaBka ostrej fazy Øð Kurczliwe lub bezpo[rednio biorce udziaB w ruchu  np. aktyna, miozyna, tropomiozyna, troponina Øð Toksyny  np. T|cowa (tetanospamina i tetanolizyna), botulinowa, toksyna cholery Role peBnione przez biaBka w organizmie: Øð Budulcowa Øð Zapasowa Øð Enzymatyczna Øð Regulacyjna Øð Transportujca Øð Ochronna Øð Receptorowa Øð Kurczliwa Øð Onkotyczna Øð BiaBka ukBadu odporno[ciowego Øð Hormony biaBkowe Øð Toksyny Øð Czynniki wzrostu i ró|nicowania komórek Klasyfikacja biaBek BiaBka pokarmowe dzielimy ze wzgldu na przydatno[ dla organizmu na: Øð PeBnowarto[ciowe  zBo|one z aminokwasów egzogennych Øð NiepeBnowarto[ciowe  zBo|one z aminokwasów endogennych BiaBko w stanie natywnym (rodzimym) tzn. takim, w jakim wystpuje w organizmie w sposób naturalny, peBnic swoje biologiczne funkcje, przyjmuje okre[lon struktur przestrzenn zwan konformacj. W badaniach struktury protein okre[lono kilka poziomów organizacji budowy molekularnej: struktura I, II, III, IV  rzdowa poniewa| biaBka nale| do najbardziej zBo|onych zwizków chemicznych wystpujcych w przyrodzie. BiaBka struktura: Øð Struktura I rzdowa: jest to kolejno[ wizaD kowalencyjnych, co w pewnych przybli|eniu oznacza sekwencj aminokwasów. Struktura ta jest okre[lona informacj zawart w odpowiednich genach i warunkuje wszystkie przestrzenne struktury wy|szego rzdu, a zatem i specyficzne wBasno[ci fizyko  chemiczne oraz funkcjonalne natywnych biaBek. Øð Struktura II rzdowa: (±  helisa, ²  forma, struktura wBókna kolagenu) okre[la sposób skrcenia BaDcucha polipeptydowego czyli jego konformacj, s to wszystkie struktury uporzdkowane, jakie BaDcuch polipeptydowy mo|e tworzy w swoim przestrzennym uBo|eniu. Struktura ta stabilizowana jest przez wizania wodorowe pomidzy tlenem, a wodorem wystpujcym przy wizaniu peptydowym. W typowym biaBku globularnym jedynie okoBo poBowa aminokwasów wchodzi w skBad struktur ± i ², podczas gdy reszta wystpuje w postaci struktur nieregularnych ( ptli i zwojów). Szczególnie dotyczy to obu koDców ( N i C) oraz reszt R lizyny. Obszary ptli warunkuj gBównie wBa[ciwo[ci powierzchni czsteczek biaBek. BezBadna struktura wi|e si z gitko[ci i Batwo[ci dopasowania. Wiele z obszarów bezBadnych ulega organizacji pod wpBywem specyficznych ligandów; z tego powodu regiony nieregularne czsto wystpuj w miejscach interakcji czsteczek biaBek z innymi czsteczkami (ligandami), np. w centrach katalitycznych enzymów czy na powierzchni biaBek odporno[ciowych, gdzie ksztaBtuj obszary oddziaBywania przeciwciaBa z antygenem. Øð Struktura III rzdowa okre[lona jest przestrzennym uksztaBtowaniem caBo[ci BaDcucha polipeptydowego i obejmuj zarówno struktury uporzdkowane jak i nieuporzdkowane. W strukturze tej mo|na wyró|ni trójwymiarowe domeny strukturalne, stabilizowane dodatkowymi wizaniami wodorowymi grup bocznych aminokwasów, wizaniami jonowymi, a tak|e oddziaBywaniami hydrofobowymi, siBami van der Waalsa oraz kowalencyjnymi wizaniami disiarczkowymi pomidzy resztami cysteiny. BiaBka stabilizowane kowalencyjnymi wizaniami disiarczkowymi (S-S); to niektóre enzymy (np. rybonukleaza), hormony (np. insulina) czy biaBka strukturalne (keratyna) Struktura III rzdowa to wzajemne relacje poBo|enia struktur II rzdowych Øð Struktura IV rzdowa: wystpuje w przypadku biaBek oligomerycznych tzn. zbudowanych z kilku podjednostek polipeptydowych  protomerów i charakteryzuje wzajemne uBo|enie w przestrzeni poszczególnych BaDcuchów polipeptydowych. Struktur t charakteryzuje oddziaBywanie midzy polipeptydami. Opisuje ona sposób uBo|enia w przestrzeni kilku wzajemnie ze sob oddziaBowujcych BaDcuchów. Ze wzgldu na liczb podjednostek wyró|niamy odpowiednio di-, tri-, tetrametry itd. Homooligomery skBadaj si z kilku identycznych podjednostek, podczas gdy heterooligomery z ró|nych. Ró|ne protomery biaBek heterooligomerycznych peBni zazwyczaj specyficzne funkcje, np. katalityczne, regulacyjne czy rozpoznajce ligandy. WBa[ciwo[ci chemiczno-biologiczne biaBek podjednostkowych zale| od przestrzennej orientacji ich podjednostek. PrzykBady metod stosowanych w badaniu biaBek: elektroforeza w |elu poliakrylamidowym (rysunek w prezentacji)

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
105LC rozdzielanie peptydow i bialek
Biochemia TZ wyklad 8 metabolizm III low
Biochemia TZ wyklad 5 bialka kon low
Biochemia TZ wyklad 6 metabolizm I low
Biochemia(ŻCz)Ćw2 Właściwości fizyko chemiczne białek
Biochemia wykład 12 Błony biologiczne
Wyklad 11 sII Badanie funkcji białek
Biochemia żywnosci wykłady
Biochemia TZ wyklad 10 biosynteza I
Biochemia wykłady Wykład 14 10 2013r
Biochemia TZ wyklad 12 integracja metabolizmu low
Biochemia TZ wyklad 12 integracja metabolizmu low
biochemia wyklad 1(1)

więcej podobnych podstron