Kataliza homogenna - przebiega bez rozgraniczenia faz np. katalizator i substancje reagujące znajdują się w roztworze.
Kataliza heterogenna - katalizator jest stały, a reakcje substratu są gazami.
BIAŁKOWY CHARAKTER EN.
Białko w org. pełni funkcje katalityczną. Białka są proste i złożone oraz rozpuszczalne. W homogennym procesie kat. mogą przyspieszyć ogromną większość reakcji przebiegających w cytoplaźmie podstawowej.
Białka są bardzo wrażliwe na wszelkie zmiany warunków środowiskowych i łatwo ulegają pod wpływem zmiany struktury. W cząsteczce białka enzymu znajduje się szczególny fragment, który bierze bezpośredni udział w katalizowanej reakcji jest on nazywany centrum aktywnym (katalitycznym).
Enzymy często stanowią białka złożone i czasem w bardziej luźny sposób współdziałają z subst. niebiałkową.
KOENZYMY substancje, które są niezbędne do aktywność enzymu i same współdziałają w katalizowanej reakcji. Koenzymy współdziałają w reakcjach określonych typów natomiast w części białkowej, czyli apoenzymie jest zawarta zdolność rozpoznawania właściwego substratu określana jako specyficzność substratowa a więc swoistość kierunku działania. Enzymy mogą współdziałać z grupami prostetycznymi, również o charakterze nie białkowym, których funkcja nie jest sprecyzowana jak koenzymów.
INHIBICJA współzawodnicząca - polega na konkurencji między inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymu. Inny rodzaj inhibicji to hamowanie z udziałem tzw. efektorów allosferycznych. Takimi efektorami mogą być hormony np. hormony sterydowe w przypadku hamowania dehydrogenazy glutaminowej.
WPŁYW temp. - podwyższanie temp. zwiększa szybkość większości reakcji. Enzym jest białkiem, a więc wzrost temp. powoduje stopniową denaturację. Początkowo wzrost szybkości reakcji będzie wprost proporcjonalny do wzrostu temp. lecz później ulegnie spowolnieniu w wyniku stopniowej denaturacji białka.
WPŁYW pH - skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i mogą nieodwracalnie hamować ich działanie, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą w nieznacznym stopniu denaturować białko, a pomimo to wpływają na znaczne zmniejszanie szybkości reakcji. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczyny obojętnego.
AKTYWATORY - większość enzymów dla pełnej aktywności wymaga różnego rodzaju czynników chem. przyśpieszających lub umożliwiających ich działanie. Aktywatory dzielimy na 3 grupy: - czynniki przekształcające nieaktywną formę enzymu w formę aktywną: - czynniki regulujące potencjał oksydoredukcujny co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających do swego działania wolnych grup tiolowych-SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiolowe mogą się utleniać do dwusiarczkowych S - S i enzym traci swoją aktywność np. papaina. Mechanizm działania enzymów - podst. zasadą katalizy, w tym również enzymatycznej: zwiększanie prawdopodobieństwa zdarzeń; zmniejszanie bariery energetycznej; ukierunkowanie regulujących cząstek.