Przyczyny zmian aktywności lub stężenia enzymów w surowicy:
1} proliferacja komórek połączona ze zwiększonym obrotem lub indukcja biosyntezy enzymów wewnątrzkomórkowych;
2) zmiana przepuszczalności błon komórkowych;
3) nasilony rozpad komórek w procesach patologicznych;
4) upośledzona biosynteza, zwłaszcza enzymów sekrecyjnych w stanach ciężkich uszkodzeń narządów miąższowych;
5) utrudniony odpływ płynów zawierających enzymy ekskrecyjne.
> Zmiany te wywołane są przez:
urazy zewnętrzne -* zmiażdżenie tkanki, oparzenia urazy wewnętrzne -»krwotoki stany zapalne
procesy zwyrodnieniowe i martwicze
> Czas póltrwania enzymów w osoczu wynosi kilkadziesiąt minut do kilku dni. Eliminacja ich może zachodzić:
- drogą filtracji kłębkowej w nerkach (białka o M„<70 kDa - GGT, amylaza.rybonukleaza);
- po związaniu w układzie siateczkowo-śródbłonkowym komórek wątroby;
- za pośrednictwem mechanizmów immunologicznych
Skróty:
ALT aminotransferaza alaninowa
AST aminotransferaza asparaginianowa
LDH dehydrogenaza mleczanowa
HBD dehydrogenaza hydroksymaślanowa
GLD dehydrogenaza glutaminianowa
CK klnaza kreatynowa
GGT y-glutamylotransferaza
ALP fosfataza zasadowa
ACP fosfataza kwaśna
LP lipaza trzustkowa
ChE esteraza cholinowa
NAG N-acetylo-P-glukozamidaza
> W praktyce wykorzystuje się oznaczenia kilku enzymów, mających znaczenie w diagnostyce uszkodzeń wątroby, mięśnia sercowego, mięśni szkieletowych, trzustki.
> Czynnikiem różnicującym narządy pod względem obrazu enzymów jest odmienny stosunek aktywności poszczególnych enzymów względem siebie - np. aktywności aminotransferaz są bardziej zróżnicowane narządowo, niż LDH.
> Występujące w różnych tkankach izoenzymy nie są bezwzględnie swoiste narządowo.
> Narządowe profile enzymatyczne mają względną przydatność przy określaniu rodzaju I stopnia uszkodzenia tkanki zmienionej chorobowo.