75573

ulegają częściowemu, a zasadowej całkowitemu, rozkładowi. Aminokwasy polarne (grupa -OH). Łatwo ulegają estryfikacji z kw. fosforowym. Seryna po dekarboksylacji daje kolaminę - składnik tłuszczy złożonych.

•    Cysteina - należy do grupy aminokwasów siarkowych. Cysteina jest składnikiem glutationu, a także

niektórych antybiotyków, np. penicyliny. Pochodna cysteiny - tauryna - tworzy kompleks z kwasami żółciowymi. Utlenienie cysteiny prowadzi do powstania kw. cysteinowego. Ogrzewanie w zasadowych roztworach powoduje uwolnienie siarki, amoniaku i wytworzenie pirogronianu. Zawiera bardzo reaktywną grupę tiolową -SH, która łatwo ulega odwodorowaniu i to zarówno w wolnym aminokwasie, jak i w łańcuchu białkowym. W wyniku takiego odwodorowania z dwóch cząsteczek cysteiny powstaje cystyna, będąca pochodną cysteiny.

•    Metionina - może być uważana za S-metylową pochodną homocysteiny, ale nie daje reakcji

cysteinowej. Jest dawcą fragmentów jednowęglowych do syntez (jako S-adenozylometionina). Występuje w białkach dość powszechnie, jednak w niewielkich ilościach.

•    Kwas asparaginowy i kwas glutaminowy oraz ich amidy: asparagina i glutamina -Kwasy asparaginowy i

glutaminowy posiadają w swojej budowie dodatkową grupę karboksylową, przez co nadają kwaśny charakter białkom w których skład wchodzą. Kwasy te, a zwłaszcze ich amidy, są bogato reprezentowane w białkach roślin. Amidy służą komórce jako związki zapasowe o znacznej zawartości azotu.

Aminokwasy kwaśne mają szczególnie ważne znaczenie, gdyż biorą udział w przemianach metabolicznych większości organizmów.

Kwas aparaginowy i asparagina mają zdolność wiązania amoniaku, kwas glutaminowy i glutamina są natomiast związkami transportującymi jony amonowe.

Kwas asparaginowy bierze dodatkowo udział w biosyntezie nukletydów purynowych i pirymidynowych oraz w cyklu ornitynowym.

•    Lizyna, arginina, histydyna - są aminokwasami zasadowymi. Lizyna zawiera w swojej budowie

dodatkową grupę aminową i jest zdolna do przyjmowania drugiego protonu. Występuje w białkach powszechnie, lecz w małych ilościach. Arginina posiada bardzo zasadową grupę guanidynową, w związku z czym jest aminokwasem najbardziej zasadowym i odznaczającym się największą zawartością azotu. Występuje powszechnie w białkach, a szczególnie dużo jest jej w zasadowych białkach jądra komórkowego - histonach. Jej pochodna - fosfoarginina - występuje w dużych ilościach w białkach mięśni, np. u ptaków. Histydyna zawiera zasadowy pierścień imidazolowy i jest zaliczana do aminokwasów heterocyklicznych. Występuje ona w dużych ilościach w hemoglobinie, w innych białkach raczej w ilościach niewielkich. Po dekarboksylacji daje histaminę.