8719220272

spontanicznie. Wiązania wodorowe występują między atomem N wiązania peptydowego oraz atomem O wchodzącym w skład czwartego kolejnego wiązania peptydowego tego samego łańcucha (wiązania wewnątrzłańcuchowe); mają one optymalną odległość 0,28 nm. Dodatkową funkcję pełnią wiązania van der Waalsa (por. dalej), zwłaszcza działające poprzecznie do osi helisy, pomiędzy ciasno upakowanymi atomami jej rdzenia. Jedynie peptydowy atom N proliny nie może uformować wiązania wodorowego, dlatego aa ten pasuje jedynie do 1. obrotu helisy - w innym miejscu wytwarza on zgięcie, a-helisy występują zwykle na powierzchni cząsteczek białek, chociaż mogą być również częściowo lub całkowicie schowane w ich wnętrzu. Szczególny przypadek stanowią helisy amfipatyczne, w których aa polarne i niepolarne zmieniają się ze sobą co 3 - 4 reszty — w ten sposób mogą one kontaktować się ze środowiskiem polarnym z jednej strony, a z niepolamym z drugiej. Helisy amfipatyczne występują m. in. w: lipoproteinach osocza, hormonach, toksynach, antybiotykach, glikoproteinach wirusa HIV oraz w kinazie białkowej regulowanej kalmoduliną.

Struktura p nazywana jest inaczej P-kartką, P-harmonijką lub pofałdowanym arkuszem. Nazwy te odnoszą się do jej kształtu, obserwowanego wzdłuż krawędzi - Ca i związane z nimi R występują naprzemiennie nieco powyżej i poniżej płaszczyzny głównego łańcucha polipeptydowegom który jest niemal w pełni rozciągnięty. P-kartka posiada powtarzające się co do wartości kąty <p i \|/ oraz jest stabilizowana maksymalną ilością wiązań wodorowych. Te jednak, w przeciwieństwie do a-helisy, mają charakter międzyłańcuchowy - występują między atomami N i O wiązań peptydowych sąsiadujących pasm łańcuchów peptydowych; w ich tworzenie zaangażowane są odcinki o długości 5 -10 aa z różnych regionów struktury I-rz.

Struktury p mogą być równoległe lub antyrównoległe (przeciwrównoległe, przeciwbieżne); w pierwszym przypadku sąsiednie łańcuchy peptydowe biegną w tym samym kierunku, w drugim zaś - w przeciwnym. Z wyjątkiem pasm granicznych tworzą się wszystkie możliwe wiązania wodorowe. W strukturze antyrównoległej pary wiązań wodorowych występują na przemian raz blisko, a raz daleko od siebie, a zorientowane są mniej więcej prostopadle do szkieletu polipeptydowego. Z kolei w strukturze równoległej wiązania wodorowe są rozmieszczone równomiernie, ale leżą względem siebie ukośnie i w zmiennych kierunkach. Powszechne są regiony połączenia struktur równoległych i antyrównoległych, wiele łańcuchów może też występować w obrębie jednej kartki (chociaż struktury równoległe złożone z < 5 łańcuchów są nieco mniej stabilne i przez to rzadko spotykane). Niemal wszystkie pasma harmonijki P są zwinięte prawoskrętnie, tworząc centralny rdzeń wielu białek globularnych.

Zwrot P (zagięcie p, P-skręt) to układ umożliwiający zmianę kierunku przebiegu struktury p, często łączący końce dwóch przyległych pasm antyrównoległych. Zwrot P umożliwiający zmianę kierunku łańcucha o 180° składa się z 4 aa, z czego pierwszy tworzy wiązania wodorowe z czwartym. Ponadto często zawiera glicynę - z powodu niewielkiego rozmiaru oraz prolinę - gdyż ok. 6 % jej wiązań peptydowych posiada konfigurację cis. Jest to struktura regularna, często obecna na powierzchni białek. W typowym białku globulamym jedynie ok. połowa aa wchodzi w skład struktur a i p, podczas gdy reszta występuje w postaci struktur nieregularnych, tj. pętli i zwojów. Szczególnie dotyczy to obu końców (N i C) oraz reszt R lizyny. Obszary pętli warunkują głównie właściwości powierzchni cząsteczek białek. Bezładna struktura wiąże się z giętkością i łatwością dopasowania, przy czym wiele obszarów bezładnych ulega organizacji pod wpływem specyficznych ligandów; z tego powodu regiony nieregularne często występują w miejscach interakcji cząsteczek białek z innymi cząsteczkami (Ugandami), np. w centrach katalitycznych enzymów, czy na powierzchni białek odpornościowych, gdzie kształtują obszary oddziaływania przeciwciała z antygenem. Pętle o kształcie spinki do włosów spinają sąsiadujące antyrównoległe struktury p.

Struktury Il-rz. mogą tworzyć motywy naddrugorządowe, np. klucz grecki pojedynczy i podwójny, motyw pap czy P-spinkę (antyrównoległe pasma p zespolone krótką pętlą).

Struktura Ill-rz. określa przestrzenne powiązania między elementami struktury Il-rz. (heUsami, kartkami, innymi), jak również wzajemne oddziaływania między domenami, sposoby fałdowania oraz oddziaływania stabilizujące takie ułożenie.

Struktura IH-rz. stabilizowana jest przez różnorodne rodzaje wiązań niekowalencyjnych:

S wiązania wodorowe - wytwarzane przez polarne R aa S oddziaływania hydrofobowe - występują pomiędzy niepolarnymi R aa S oddziaływania elektrostatyczne („mostki solne”) - tworzą się między przeciwnie naładowanymi grupami, np. końcami N i C peptydów bądź R polarnymi jonizującymi (np. Lys i Asp)

S siły van der Waalsa - są bardzo słabe i działają jedynie na niewielkie odległości, równe sumie promieni van der Waalsa atomów pomiędzy którymi występują Białka mogą być dodatkowo stabilizowane kowalencyjnymi wiązaniami dwusiarczkowymi (S-S); rozwiązanie takie występuje w niektórych enzymach (np. rybonukleaza), hormonach (np. insulina) czy białkach strukturalnych (keratyna).