INHIBITORY PBOTEAZ 243
tokinazę (40). Stwierdzono, że inhibitory ziemniaczane i syntetyczny inhibitor fibrynolizy, jakim jest kwas E-aminokapronowy, działają syner-gistycznie (88). Wynika to najprawdopodobniej z różnych mechanizmów działania tych inhibitorów i braku współzawodnictwa o akceptory ze strony enzymu. Pierwsze z nich wiążą się z centrum katalitycznym plazminy przez co hamują zarówno jej działanie fibrynolityczne jak i proteolityczne. Kwas e-aminokapronowy blokuje natomiast jedynie specyficzne miejsce wiążące fibrynę w tym enzymie, działa więc jedynie antyfibry-nolitycznie (89).
Na szczególne podkreślenie zasługuje hamowanie przez inhibitory ziemniaczane aktywności katepsyny A i D (90), co umożliwia podjęcie badań nad rolą tych enzymów w degradacji białek (18).
Szeroki zakres działania antyproteolitycznego preparatów zawierających mieszaninę ziemniaczanych ińhibitorów proteaz czyni je przydatnymi w terapii schorzeń, w których patogenezie odgrywa istotną rolę wzmożona aktywność enzymów proteolitycznych (91, 92). W ogniskach zapalnych występują bowiem enzymy proteolityczne o różnej podatności na inhibitory i tylko zastosowanie preparatów o szerokim zakresie działania może być skuteczne.
Zaakceptowano 30.11.1978
PIŚMIENNICTWO
1. Wcrle E., Maier L., Lóffer F., (1951), Biochem. Z., 321, 372—376.
2. Sohonie K., Am be K. S., (1955), Naturę, 176, 972—973.
3. Mansfeld V., Hladovec J., Horakova Z., (1960), Czechoslov. Patent, No. 90225.
4. Kinugasa S., Yoshikava M. (1967), Chem. Abstr., 67, No. 79159y.
5. Ryan C. A., (1966), Biochemistry, 5, 1592—1596.
6. M e 1 v i 11 e J. C., Ryan C. A., (1970), Arch. Biochem. Biophys., 138, 700—702.
7. M e 1 v i 11 e J. C., Ryan C. A., (1972), J. Biol. Chem., 247, 3445—3453.
8. Hojima Y., Moriya H., Mor iwa ki C h., (1971), J. Biochem69, 1027— 1032.
9. Worowski K., (1978), Acta Polon. Pharm., (w druku).
10. Worowski K., (1975), Experientia, 31, 637—638.
11. Keilova H., Tomasek V., (1976), Collection Czechoslov. Chem. Commun., 41, 489—497.
12. Hladovec J., Hora ko v a Z., Mansfeld V., (1960), Arch. Int. Phar-
macodyn., 128, 343—354.
13. Hladovec J., Horakova Z., Mansfeld V., (1961), Arzneim. Forsch.,
11, 102—104.
14. Teisseyre E., La taiło Z. S., Kopeć M., (1974), Folia Haematol., 101, 99—110.
15. Ager S. P., Hass G. M., (1977), Anal. Biochem., 83, 285—295.
16. A ko H., Hass G. M., Grahn D. T., Neurath H., (1976), Biochemistry,
15, 2573.
9*