3184153044

470 R DĄBROWSKA [4]

wiek troponina izolowana z mięśni zwierząt innych gatunków posiada te same trzy podjednostki funkcjonalne, to podjednostki te różnią się niektórymi własnościami i masami cząsteczkowymi; dotyczy to szczególnie TN—I i TN—T. I tak np. TN—I z mięśni rekinka psiego (Sąualus acanthias) czy homara (Homarus americanus) posiada masę cząsteczkową około 30 000, a TN—T — 58 000 (20,21). Troponina wolnych mięśni szkieletowych królika i mięśni serca wołu posiada TN—I o masie cząsteczkowej 30 000, a TN—T o masie cząsteczkowej 42 000 (22—24). TN—C izolowany z mięśni różnych zwierząt nie różni się znacznie ani masą cząsteczkową ani właściwościami fizykochemicznymi, zmieniają się jednak parametry wiązania wapnia przez to białko. I tak np. troponina mięśni bezkręgowców wiąże tylko lmol wapnia/mol białka (21), podczas gdy troponina kręgowców aż 4mole/mol (25).

1-2. System regulacji związany z miozyną

Mięśnie mięczaków nie posiadają troponiny. Ich cykl skurczowo-roz-kurczowy podlega regulacji poprzez interakcję jonów wapnia z miozyną (26). Cząsteczka miozyny mięczaków, podobnie jak miozyna mięśni szkieletowych kręgowców, ma kształt wysoce asymetryczny. Jej część paleczko-

Ryc. 3. Schemat budowy cząsteczki miozyny. (Modyfikacja schematu wg 30). a) Miozyna mięśni kręgowców. LC_Ai, LC_A2, LCdntb — lekkie łańcuchy miozyny kręgowców, b) Miozyna mięśni mięczaków, LC_SH, LC_EDTa lekkie łańcuchy miozyny mięczaków.

Na schemacie uwidocznione są ewentualne miejsca przyłączania wapnia do cząsteczki miozyny.

wata, która bierze udział w agregacji cząsteczek prowadzącej do wytworzenia grubych filamentów, wydaje się niczym nie różnić od miozyny kręgowców (27). W części globularnej, składającej się z dwóch głów tzw. subfrag-mentów 1 (SJ, w której znajduje się aktywność enzymatyczna oraz miejsce