5192605626

[13] REGULACJA ODDYCHANIA MITOCHONDRIALNEGO 29

Rozprzęgacz— substancja zdolna do przenoszenia protonów przez błonę lipidową.

Jej cząsteczka może przyjmować lub oddysocjowywać proton. W obu formach, zarówno uprotonowanej jak i zdysocjowanej, cząsteczka rozprzęgacza przenika przez błonę. Działanie rozprzęgaczy powoduje zniesienie Ap.

P/O — liczba cząsteczek ADP, które zostają ufosforylowane do ATP przy przejściu dwóch elektronów z substratu oddechowego, przez łańcuch oddechowy, na tlen (zredukowanie 1/2 0₂ do wody).

Pi — ortofosf oran. c²+ — zredukowany cytochrom c. _cs+ — utleniony cytochrom c.

K_Cq — stała równowagi reakcji, stosunek iloczynu stężeń produktów do iloczynu stężeń substratów reakcji w warunkach jej równowagi.

T — iloraz masowy reakcji, stosunek iloczynu stężeń produktów do iloczynu stężeń substratów reakcji w warunkach branych pod uwagę.

Siła kontrolowania — (Q) współczynnik określający, jak wahania w ilości określonego enzymu (EJ wpływają na przepływ przez cały szlak metaboliczny.

R — stała gazowa = 0.0083 kJ mol^K"*¹.

T — temperatura wyrażona w skali Kelvina K.

F — stała Faradaya = 0.0965 KJ mol^-1 my^-"¹.

CCCP — karbonylocjanek chlorofenylohydrazyn.

Uwaga. Dla uproszczenia zapisu równań, przy wyrażaniu stężeń ominięto tradycyjne nawiasy kwadratowe.

Zaakceptowano do druku 6.09.1982

PIŚMIENNICTWO

1.    Duszyński J., Post. Biochem., 29, 3—15, 1983.

2.    Wilson D. F., Owen C. S., Kolian A., (1977), Arch. Biochem. Biophys., 182, 749—762.

3.    Erecińska M., V e e c h R. L., Wilson D. F., (1974), Arch. Biochem. Biophys., 160, 412—421.

4.    Wikstrom M. K. F., Krab K., (1974), Biochem. Biophys. Acta, 549, 177— 222.

5.    Wilson D. F., (1980) w Membranę Structure and Function, red. Bittar E. E., str. 153—195, John Wiley and Sons, New York.

6.    Mitchell P., (1961), Naturę 191, 423^127.

7.    Mitchell P., (1979), Eur. J. Biochem., 95, 1—20.

8.    Mitchell P., (1979), Science 206, 1148—1159.

9.    Nichols D. G., (1982) Bioenergetics. An Introduction to the Chemiosmotic Theory, Academic Press, London.

10.    LaNoue K., Mizani S. M., Klingenberg M., (1978), J. Biol. Chem., 253, 191—198.

11.    Duszyński J., Savina M. V., Wojtczak L., (1978), FEBS Lett., 86, 9-13.

12.    ‘Letko G., Kuster U., Duszyński J., Kunz W., (1980), Biochim. Biophys. Acta 593, 196—203.

13. SI a ter E. C., Rosing J., Mol A., (1973), Biochim. Biophys. Acta 292, 534—553.

14. Heldt H. W., Klingenberg M., Milowancew M., (1972), Eur. J. Biochem., 30, 434—440.

15.    Slater E. C., (1977), Annu. Rei?. Biochem., 96, 1015—1026.

16.    Ted esc hi H., (1979), Trends Biochem. Sci., 4, N182—N185.

17.    Holian A., Wilson D. F., (1980), Biochemistry 19, 4213—4221.