5192605816

[19] RECEPTORY ADRENERGICZNE 85

kami, wykazującymi szczególnie wysokie powinowactwo do jonów Ca²⁺ (141, 142). Białka te w trakcie przyłączania jonów wapniowych ulegają pewnym zmianom konformacyjnym, w wyniku których kompleksy specyficznych białek związanych z Ca²⁺ nabierają aktywności katalitycznej (Ryc. 4). Kompleksy takie stanowią zatem, podobnie jak cAMP w sto-

[19] RECEPTORY ADRENERGICZNE 85

Ca + kalmodul Ina

( nieaktywna )

Ca²⁺— kalmodulina* ( aktywna )

podjednostka 6 podjednostka (3

I

kinaza fosforylazy ( podj. og (3, -j, o)

fosforylaza B--► fosforylaza A

(nieaktywna)    (aktywna)

glikogen- ►glukozo-1-tost.

P0₄

* - zmieniona konformacja białka

Ryc. 4. Udział kalmoduliny w regulacji glikogenolizy (rozszerzona ryc. 2).

sunku do receptorów (3, bezpośredni mediator regulujący aktywność niektórych typowych dla określonych tkanek i narządów reakcji metabolicznych będących konsekwencją a stymulacji.

V. Uwagi końcowe

W ostatnich latach widoczny jest intensywny rozwój badań nad receptorami adrenergicznymi, złożonymi systemami regulacyjnymi. Postęp ten stal się możliwy dzięki wykorzystaniu do wyodrębniania błonowo związanych receptorów różnych metod solubilizacji błon i zastosowaniu nowych metod frakcjonowania białek, głównie zaś chromatografii powinowactwa. Znaczny postęp w tych badaniach nastąpił dzięki użyciu znakowanych ligandów o wysokiej radioaktywności właściwej wybiórczo wiążących określone struktury adrenergiczne. Opisano już molekularny mechanizm uwalniania cAMP do cytoplazmy pobudzonych przez aminy katecholowe komórek. Poznanie sekwencji i czynników uczestniczących w aktywacji cyklazy adenylowej pozwoliło wniknąć w procesy regulacji syntezy cAMP. Znacznie natomiast uboższe i o wiele bardziej kontrower-