Biochemia – wybrane działy

Edyta Zdunek-Zastocka

Katedra Biochemii p.133
Konsultacje: pon 9-10

środa 12-13

Biochemia,

chemia biologiczna, chemia organizmów żywych

 nauka

badająca

skład chemiczny, a przede wszystkim

przemiany chemiczne i energetyczne materii żywej

 obiektem zinteresowania biochemii jest człowiek,
świat zwierząt i roślin oraz bakterie i wirusy

Wyróżniamy

dwa

kierunki biochemiczne

• biochemia

statystyczna

- gromadzi dane o składzie jakościowym

i ilościowym żywej materii,

• biochemia

dynamiczna

- bada przemiany jakim podlegają

wielkocząsteczkowe i drobnocząsteczkowe związki org. i nieorg.
w organizmach. Zajmuje się więc

przemianą materii.

Przemiana materii, metabolizm

(z grec. metabole – przemiana)

- ogół procesów, którym podlegają substancje chem. w żywej komórce

- ogół reakcji biochem. zachodzących w kom., które zapewniają jej wzrost,
pobudliwość, zdolność do ruchu, egzystencji, regeneracji i rozmnażania.

Związki biorące udział w przemianach metabolicznych - metabolity.

Reakcje anaboliczne

- reakcje

syntezy

złożonych zw. org. z

substancji nieorg. (np. synteza cukrów
z CO

i H

O w procesie fotosyntezy)

lub z prostych zw. org. (np. biosynteza
białek z aminokwasów). Przebieg
reakcji wymaga nakładu energii.

Reakcje kataboliczne

– reakcje

rozkładu

złożonych zw. org. do zw.

nieorg. (np. w procesie oddychania
tlenowego) lub prostszych zw. org.
(np.

fermentacje),

zawierających

mniejszy zapas energii niż substraty.
Reakcjom tym towarzyszy uwolnienie
energii.

Biochemia

- początki biochemii sięgają

XIX w

. kiedy to w 1828

Wöhler zsyntetyzował mocznik. Do XIX w., badaniem procesów
życiowych zajmowali się głównie lekarze, chemicy-organicy oraz
biologowie.

Termin biochemia

wprowadził w 1903 roku C. Neuberg. Jej

dynamiczny rozwój rozpoczął się w latach 40-tych XX w i trwa do
chwili obecnej.

Najważniejsze odkrycia

1932

- opisanie cyklu mocznikowego

1937

- opisanie cyklu kwasów trójkarboksylowych

1940

- wyjaśnienie mechanizmu glikolizy

1953

- opisanie cyklu pentozowego

1954

- wykrycie budowy DNA

- 1961

- rozszyfrowanie kodu genetycznego

Obecnie wyróżniamy

szereg specjalności biochemii

-biochemia zwierząt
-biochemia roślin
-biochemia mikroorganizmów
-biochemia porównawcza
-biochemia kliniczna
-biochemia ekologiczna, ewolucyjna, inżynieria biochem. itp.

człowiek

zwierzęta

rośliny

mikroorganizmy

Biochemia dla towaroznawców

pożywienie dla ludzi i zwierząt gospodarczych

Efekty przemian biochemicznych zachodzących w
surowcach pochodzenia roślinnego lub zwierzęcego podczas
przechowywania i przetwarzania żywności :

pożądane
np.:

niepożądane
np.:

dojrzewanie serów

dojrzewanie owoców

dojrzewanie mięsa tzw. kruszenie

fermentacje np..alkoholowa

jełczenie produktów tłuszczowych
(hydroliza tłuszczów)

procesy gnilne mięsa i ryb

Program przedmiotu „Biochemia-wybrane działy”

1. Aminokwasy, peptydy, białka
Budowa,  właściwości  i  klasyfikacja  aminokwasów,  peptydów  i  białek.  Funkcje  i  wartość
żywieniowa białek.
2. Energetyka procesów biochemicznych
Formy energii. Budowa i funkcje związków makroergicznych.
3. Enzymy
Budowa i mechanizm działania. Klasyfikacja. Znaczenie enzymów w przetwórstwie żywności.
4. Koenzymy i witaminy
Podział witamin. Koenzymy i ich powiązania z witaminami. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach.
5. Przemiany oligo i polisacharydów
Mono-,  oligo-    i  polisacharydy  -  przemiany  ogólne.  Szlak  pentozofosforanowy.  Glikoliza  i
fermentacje. Cykl Krebsa. Łańcuch oddechowy.
6. Przemiany związków azotowych
Wiązanie  azotu  atmosferycznego.  Drogi  włączania  jonu  amonowego  do  zw.  org.  Enzymy
proteolityczne – zastosowani. Cykl mocznikowy.
7. Przemiany lipidów
Budowa, właściwości i funkcje lipidów. Rozkład i  biosynteza kwasów tłuszczowych.
8. Kwasy nukleinowe
Budowa i właściwości DNA i RNA. Replikacja DNA. Kod genetyczny. Transkrypcja, translacja.
9. Integracja metabolizmu. Regulacja hormonalna metabolizmu.

Literatura uzupełniająca:

„Biochemia-krótkie wykłady” B.D. Hames i wsp. 2003, PWN
„Biochemia” Berg, Tymoczko, Stryer. 2005., V wydanie, PWN, wybrane rozdziały
„Podstawy biochemii” J. Kączkowski XIII wyd., 2002

Wzór ogólny aminokwasów

- reszta aminokwasowa, łańcuch boczny

a. budowa łańcuchowa:
łańcuch prosty lub złożony,
rozgałęziony

b. budowa pierścieniowa: pierścień
cykliczny
lub heterocykliczny

Molekularne modele
alaniny

model szkieletowy

model kulkowy

węgiel

wodór

azot
tlen

COO-

(2)

AMINOKWASY BIAŁKOWE

N C H

COO

Kwas
asparaginowy (Asp)

Kwas
glutaminowy (Glu)

N C H

COO

N C H

COO

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Aminokwasy kwaśne i ich amidy

Seryna (Ser)

N C H

COO

Treonina (Thr)

Cysteina (Cys)

N C H

COO

S
CH

Metionina (Met)

Aminokwasy alifatyczne z gr. -OH lub z S

Fenyloalanina (Phe)

N C H

COO

Tyrozyna (Tyr)

Tryptofan (Trp)

Aminokwasy aromatyczne

C H
CH

COO

Glicyna (Gly) Alanina (Ala) Walina (Val)

Leucyna (Leu)

Izoleucyna (Ile)

C H

COO

C H

COO

Prolina (Pro)

Aminokwasy alifatyczne, niepolarne

-nie posiadające dodatkowych grup funkcyjnych

C H

COO

Arginina (Arg)

C H

COO

Lizyna (Lys)

C H

COO

Histydyna (His)

Aminokwasy zasadowe

N C H

COO

C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

Nazewnictwo aminokwasów

Utlenianie cysteiny

 = 2,  = 3, itp.

N C H

COO

C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

N C H

COO

Glicyna

kwas amino-
octowy

Walina

kwas 2-amino-
izowalerianowy

Seryna

kwas 2-amino-
3-hydroksypropionowy

Cysteina

kwas 2-amino-
3-tiolopropionowy

Tryptofan

kwas 2-amino-
3-indolilopropionowy

Kwas glutaminowy

kwas 2-amino-
glutarowy

Prolina

kwas pirolidyno-
2-karboksylowy

Tyrozyna

kwas 2-amino-
3-hydroksy-fenylo-
propionowy



COO

C H

COO

C H

COO

-2 H Utleniacz

cysteina

cystyna

ENANCJOMERY

Wszystkie aminokwasy (wyjątek glicyna) to

cząsteczki chiralne

optycznie czynne

Treonina

izoleucyna

posiadają dwa asymetryczne atomy węgla i występują w postaci

czterech stereoizomerów (dwóch par enancjomerów).

D-aminokwasy

mogą występować w białkach jedynie w

stanach patologicznych,

chociaż

odnaleziono je w ścianie kom. bakterii oraz w pewnych antybiotykach (np.
aktynomycyna D, gramicydyna) produk.przez bakterie.

C

-asymetryczny

atom
węgla,centrum
chiralności

Występują jako jeden z dwóch izomerów optycznych (enancjomerów) oznaczonych
symbolami L lub D.

Aminokwasy białkowe

należą do

szeregu konfiguracyjnego L

6.0

6.0

6.0

6.1

6.1

6.4

7.6

9.7
10.
8

Walina
Leucyna
Izoleucyna
Glicyna
Alanina
Prolina
Histydyna
Lizyna
Arginina

2.8
3.2
5.1
5.6
5.7
5.7
5.8
5.9
5.9

Kwas
asparginowy
Kwas
glutaminowy
Cysteina
Cystyna
Seryna
Tyrozyna
Metionina
Fenyloalanina
Tryptofan

Aminokwas

pI- punkt izoelektryczny -

jest to taka wartość pH, przy
której

• dużej przewadze występuje
forma obojnacza, a dwie
pozostałe

formy

czyli

kationowa i anionowa są w
równowadze

• wypadkowy ładunek danego
aminokwasu jest równy zero

Stan jonizacji aminokwasu w zależności od pH

C H

COOH

C H

COO

C H

COO

forma obojnacza

- [OH-]

anion aminokwasowy

wysokie pH

+ [OH -]

- [H

]

+ [H

]

kation aminokwasowy

niskie pH

Równowagi protonowe kwasu asparaginowego

1.8 - 2.4
3.9 - 4.3

9.1 - 10.8
      10.8
        6.0
      12.5
      10.9
        8.3

-Karboksylowa
Karboksylowa lecz nie przy C

(asparaginianu, glutaminianu)
- Aminowa
- Aminowa (lizyny)
Imidazolowa (histydyny)
Guanidynowa (argininy)
Fenolowa OH (tyrozyny)
Sulfhydrylowa (cysteiny)

Przybliżone
wartości

Grupy funkcyjne aminokwasów

pK pK

Wartość

zależy od:

- rodzaju i liczby grup funkcyjnych

- wartości pK grup funkcyjnych
(pK - ujemny logarytm stałych
dysocjacji gr. funkcyjnych)

2.09 3.86

2.98

C H

COOH



N C H

COO



C H

COO



C H

COOH

COO



= 2.09

( -COOH)

= 3.86

( - COOH)

= 9.82

pH poniżej 1

(całkowity ładunek = +1)

pH ok. 6-8

(całkowity ładunek = -1)

pH ok. 3

(całkowity ładunek = 0)

pH powyżej 11

(całkowity ładunek = -2)

(

)

COO

Fenyloalanina
Histydyna
Izoleucyna
Leucyna
Lizyna
Metionina
Treonina
Tryptofan
Walina

Alanina
Arginina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Prolina
Seryna
Tyrozyna

Egzogenne

Endogenne

Podział
aminokwasów

I. Ze względu na występowanie w białkach

białkowe - występujące w białkach powszechnie (20)

niebiałkowe - występujące w białkach sporadycznie lub wcale

II. Ze względu na znaczenie fizjologiczne dla organizmu

aminokwasy endogenne

aminokwasy egzogenne

III. Ze względu na właściwości fizykochem. rodników

aminokwasy o rodniku niepolarnym,
wykazujące właściwości hydrofobowe

(Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp , Met)

2. aminokwasy o rodniku polarnym, niezjonizowanym

(Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln)

3. aminokwasy o rodniku polarnym, zjonizowanym

kwaśne - z ujemnie naładowanymi gr. R (Asp, Glu)

zasadowe - z dodatnio naładowanymi gr. R (Lys, Arg, His)

- w mózgu pełni rolę neurotransmitera
- prekursor jednej z witamin – kwasu
pantotenowego (wit. B

)

- produkty pośrednie cyklu mocznikowego
- antybiotyk bakteryjny, hamuje syntezę
zasad purynowych

Występują w stanie wolnym :

kwas 4-aminomasłowy
-alanina

L-cytrulina, L-ornityna
azaseryna

- wyst. w niektórych białkach tkanki łącznej
np.
kolagenie
- wchodzi w skład białka kukurydzy – zeiny
- wchodzi w skład polipeptydu ściany kom.
bakterii

Występują w białkach
sporadycznie:

3-hydroksyprolina, 5-
hydroksylizyna

kwas 2-aminoadypinowy
kwas D-glutaminowy

Występowanie, funkcja

Aminokwasy niebiałkowe

kwas 4-
aminomasłowy

3-hydroksyprolina

5-hydroksylizyna

-alanina

cytrulina

ornityna

C H

COO

C H

COO-

COO

HC OH

C H

COO

C H

COO

PEPTYDY

wiązanie peptydowe

aminokwas

dipepty
d

Tworzenie wiązania
peptydowego

Peptydy:

- oligopeptyd - 2-10
aminokwasów

- polipeptyd - 11-100
aminokwasów

- białka - >100
aminokwasów
(makropeptydy)

Ugrupowanie
peptydowe

wiązanie peptydowe

Tworzenie wiązania
peptydowego

glicylo

alanylo

glutamylo

lizylo

arginylo

glutaminylo

-asparaginylo-

seryna

N-koniec

C-koniec

CH
CH

C O

C
O

Nazewnictwo peptydów

WAŻNIEJSZE POLI- I OLIGOPEPTYDY

1. GLUTATION -Glu-Cys-Gly (L--glutamylo-L-cysteilo-L-

glicyna)

N - CH - COOH

C O

CH CH

C O

COOH

-2H

-2e

+2H

+2e

glutation zredukowany (GSH)

glutation utleniony (GSSG)

N - CH - COOH

C O

CH CH

- S

C O

COOH

N - CH - COOH

- S - H

COOH

WAŻNIEJSZE POLI- I OLIGOPEPTYDY

2. OKSYTOCYNA I WAZOPRESYNA - hormony wytwarzane przez
podwzgórze

oksytocyna

wazopresyna

3. GLUKAGON I INSULINA - hormony wytwarzane przez trzustkę

4. ANTYBIOTYKI - np. aktynomycyna, penicylina, gramicydyna,
polimyksyna

5. ASPARTAM : L-Asp-L-Phe-OMe -ester metylowy L-aspartylo-L-
fenyloalaniny

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH

Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH

Document Outline