1

2

Struktura -helisy

C-terminalny

N-terminalny

3

Struktura kolagenu

Kolagen zawiera 33%
glicyny, 22% proliny i
hydroksyproliny, 11%
alaniny.

Podstawową jednostka
kolagenu jest
tropokolagen, składający
się z trzech lewo-skrętnych
helis.

4

Trójniciowy układ tropokolagenu,
stabilizowany jest poprzecznymi wiązaniami
wodorowymi powstający-mi pomiędzy
sąsiadującymi łańcuchami.

5

Uproszczony schemat syntezy

1. Synteza preprokolagenu i odcięcie

sekwencji liderowej.

2. Hydroksylacja prokolagenu

3. Glikozylacja prokolagenu

4. Utworzenie triplaksu prokolagenu

5. Sekrecja prokolagenu na zewnątrz komorki

6. Odcięcie telopeptydów i powstanie

tropokolagenu

7. Utworzenie wiązań poprzecznych

8. Asocjacja tropokolagenu w mikrowłókienka

6

Uproszczony schemat syntezy kolagenu

7

8

9

10

Tworzenie wewnątrzcząsteczkowych i
międzycząsteczkowych wiązań
sieciujących.

7

11

Hydroksylacja prokolagenu (lizyny)

12

Hydroksylacja prokolagenu (proliny)

13

Glikozylacja prokolagenu

14

Tworzenie wiązań sieciujących

Powstanie grupy aldehydowej na rodniku lizyny

15

Tworzenie wiązań sieciujących

Reakcja allizyny z lizyną i powstanie zasady Schiffa

16

Tworzenie wiązań sieciujących

Redukcja zasady Schiffa i powstanie mocnego

wiązania sieciującego

17

Tworzenie wiązań sieciujących

Reakcja 2 rodników allizyny i powstanie aldolu

18

Rola witaminy C w procesie syntezy kolagenu

O

H

OH

CH

2

OH

HO

OH

O

O

H

OH

CH

2

OH

O

O

O

utlenianie

redukcja

H

H

ta grupa

dysocjuje

kwas L-askorbinowy
(witamina C)

Witamina C jest reduktorem biorącym udział w
reakcjach hydroksylacji proliny i lizyny.

19

W przypadku niedoboru witaminy C wydajność
hydroksy-lacji jest zbyt mała i powstający kolagen
nie może przyłączać reszt cukrowych.

Taki kolagen ma nieprawidłową strukturę
przestrzenną i tworzy słabe włókienka. Kwas
askorbinowy jest pochodną monosacharydową
(laktonem) należącą do szeregu konfi-guracyjnego L i
organizm ludzki nie może go syntetyzować.

Niedostateczna ilość witaminy C w pożywieniu
zwiększa wrażliwość dziąseł na uszkodzenia
mechaniczne powsta-jące podczas żucia twardych
pokarmów. Dochodzi do drob-nych zranień, infekcji
bakteryjnych itp.

Objawem klinicznym jest szkorbut (gnilec).

20

Denaturacja białek

Jest to proces w którym białko traci swoją natywną
strukturę.

Natywna (rodzima) struktura jest optymalnym, dla
pełnienia funkcji biologicznej stanem struktury IV-,
III- i II-rzędowej.

Do denaturacji dochodzi w wyniku zniszczenia
wiązań stabilizujących struktury białek.

Fizyczne czynniki denaturujące: wysoka
temperatura, promieniowanie jonizujące, UV,
ultradźwięki.

Chemiczne czynniki denaturujące: mocne kwasy i
zasady, etanol, aceton, mocznik, tiole, apolarne
rozpuszczalniki organiczne,

kationy metali ciężkich

.

21

Odwracalność denaturacji białek

W większości przypadków denaturacja jest
nieodwracalna.

Denaturacja może być procesem odwracalnym jeżeli
białko po procesie translacji nie zostało
zmodyfikowane i nie ma budowy podjednostkowej
(brak struktury IV-rzędowej).

Łatwiej renaturują białka małe.