Wykład 5

2.2. Białka
strukturalne

2. Białka - struktura i

funkcje

http://www.au.poznan.pl/~gralew/dydaktyczne/bialka.ppt#397,9

,

Struktura kolagenu – drugorzędowa

Kolagen

Jest to zewnątrzkomórkowe białko, które jest
głównym składnikiem włóknistym skóry, kości,
ścięgien, chrząstek i zębów.
Struktura I-rzędowa: ok. 1000 aminokwasów,
Powtarzająca się sekwencja Gly-Pro-Hyp (gdzie
Hyp – hydroksyprolina)

Struktura II-rzędowa: trzy nawinięte na siebie
helisy alfa, cząsteczka ma kształt cylindryczny,
długość 300 nm i średnica 1.5 nm.

Struktura I-rzędowa kolagenu

Struktura II-rzędowa kolagenu

http://www.au.poznan.pl/~gralew/dydakty
czne/bialka.ppt#397,9

,

Struktura kolagenu – drugorzędowa

Pomiędzy nićmi występują wiązania

wodorowe pomiędzy N-H i O=C, na jeden

skręt spirali przypada 3.3 reszty

aminokwasowej, skok spirali wynosi 0.29

nm (tj długość osi przypadającej na jedną

resztę aminokwasową). Hydroksyprolina

(Hyp) jest wytwarzana przez organizmy

ssaków z proliny w reakcji, w której

czynnikiem wiążącym drugi atom tlenu (od

O

2

) jest witamina C (kwas askorbinowy,

askorbinian). Odgrywa on w ten sposób rolę

antyutleniacza.
Brak witaminy C w diecie powoduje, że w

kolagenie zamiast Hyp występuje Pro. Taki

kolagen jest „miękki”; tkanka chrząstna jest

słaba i występują objawy chorobowe

(szkorbut).

N

CH

2

CH

2

H

C

H

H

O

+ O

2

+

COO-

CH

2

CH

2

C O

COO-

hydroksylaza

prolinowa

+ askorbinian (witamina C)

N

CH

2

CH

2

H

C

OH

H

O

+ CO

2

+

COO-

CH

2

CH

2

COO-

Pro

Hyp

-ketoglutar

an

bursztynian

O

O

C

OH

OH

HO

H

CH

2

OH

KWAS

ASKORBINOWY

(WIT. C)

O

O

C

OH

O-

HO

H

CH

2

OH

O

O

C

O

O

HO

H

CH

2

OH

ASKORBINIAN

forma zredukowana

KWAS

DEHYDROKSYASKORBINOWY

forma utleniona

2.3. Białka
transportujące

2. Białka - struktura i

funkcje

Błony tłuszczowe (lipidowe) składają się z części
hydrofobowej, którą stanowią łańcuchy kwasów
tłuszczowych (palmitynowego – C

16

i oleinowego – C

18

, z

jednym wiązaniem podwójnym):

oraz z gliceryny. Są więc estrami. Dwie grupy
hydroksylowe gliceryny są zestryfikowane kwasami
tłuszczowymi, a trzecia jest zestryfikowana innym
składnikiem: grupą fosforanową (w fosfatydach), grupą
fosfocholinową (fosfatydylocholina) i innymi:

COOH

C

15

H

30

COOH - kwas

palmitynowy

C

17

H

32

COOH - kwas

oleinowy

COOH

CH

3

CH

2

C

O

O

CH

2

C

H

O

H

2

C

C

O

H

2

C

CH

2

H

3

C

H

C

H

C

O

P

O

O-

O

CH

2

CH

2

N

CH

3

CH

3

CH

3

+

14

7

7

Wzór fosfatydylocholiny

Błony mają charakter warstwy podwójnej, w której reszty
hydrofilowe zwrócone są na zewnątrz błony, a łańcuchy
węglowodorowe do środka. Tak skonstruowane błony są zdolne do
przepuszczania różnych substancji małocząsteczkowych i jonów
dzięki zawartych w nich białkach. Gramicydyna A jest białkiem, które
tworzy kanał do transportu jonów Na

+

.

hydrofilowy koniec fosfolipidu

hydrofobowy ³añcuch fosfolipidu

- dwie cz¹steczki grmicydyny A:

OHCHN-L-Val-Gly-L-Ala-D-Leu-L-Ala-D-Val-L-Val-D-Val-L-Trp-D-Leu-

L-Trp-D-Leu-L-Trp-D-Leu-LTrpCONH(CH

2

)

2

-OH

Na

+

2.4. Hemoglobina –
portret białka
allosterycznego

2. Białka - struktura i

funkcje

Struktura przestrzenna hemoglobiny. Dwie podjednostki alfa i

dwie podjednostki beta są zaznaczone różnymi kolorami.

Zielony jest hem.

Cząsteczka tlenu jest wiązana przez jon żelaza(II),

który znajduje się w otoczeniu hemowym. Hem jest
tetrapirolowym układem makrocyklicznym, którego
cztery atomy azotu trwale wiążą jony metali
przejściowych; w hemie jest nim żelazo(II/III):

N

N

N

N

H

H

H

H

Fe

COOH

COOH

• Około 75% białkowej częśći hemoglobiny występuje w
postaci helisy a.

• Hemoglobina wiąże odwracalnie tlen.

• W cząsteczce hemoglobiny są cztery hemy w otoczeniu
dwóch podjednostek a i dwóch podjednostek b.

• Wiązanie tlenu wykazuje charakter kooperatywny, tzn
druga cząsteczka tlenu jest wiązania silniej niż pierwsza,
trzecia – silniej niż druga itd..

• Również uwolnienie cząsteczki tlenu od jednej
podjednostki ułatwia uwalnianie tlenu z pozostałych
podjednostek.
• Hemoglobina wiąże także CO

2

i H

+

. Podwyższenie

stężenia zarówno CO

2

jak i H

+

powoduje zmniejszenie

powinowactwa hemoglobiny do tlenu (efekt Bohra)

To ma istotne znaczenie, ponieważ w szybko
metabolizującej tkance, takiej jak czynny mięsień,
wytwarzane są znaczne ilości CO

2

i H

+

(w naczyniach

włosowatych). Te warunki powodują szybkie uwalnianie
tlenu z natlenionej hemoglobiny.

• 2,3-difosfoglicerynian (BPG) – jeden z produktów
glikolizy, silnie wiąże się do hemoglobiny i 26-krotnie
zmniejsza jej powinowactwo do tlenu. Utlenowana
hemoglobina nie wiąże BPG.

O

2

Hb + H

+

+ CO

2

Hb + O

2

O

2

C

H+

w pêcherzykach

p³ucnych

w czynnej metabolizuj¹cej

tkance (np. miêsniowej)

Efekt Bohra

Jednym z modeli opisujących kooperatywność

wiązania tlenu przez hemoglobinę jest model
Monoda, Wymana, Changeux.

Założenia:
(1) Białko może występować w jednej z dwu

konformacji: T lub R; wszystkie podjednostki
muszą być albo T albo R, nie ma form
mieszanych.

(2) Forma T ma małe powinowactwo do tlenu a

forma R – duże.

(3) Wiązanie każdej cząsteczki tlenu zwiększa

prawdopodobieństwo, że wszystkie
podjednostki danej cząsteczki hemoglobiny
wystąpią w formie R.

(4) Wiązanie pierwszej, drugiej, trzeciej i czwartej

cząsteczki O

2

powoduje wzrost stosunku [T]/[R]

od 9000 razy do, odpowiednio: 126, 1.76,
0.025, 0.00035.

Białko hemoglobinowe u
osobników chorych na
anemię sierpowatą jest
genetycznie zmienione;
miejsce kwasu
glutaminowego zastępuje
walina. To powoduje, że
podjednostki inaczej się
łączą, kształt krwinek z tą
hemoglobiną jest sierpowaty,
a powinowactwo do tlenu tej
zmienionej hemoglobiny jest
małe. Osoby te żyją krótko,
organizm jest słabo
natleniony. Organizmy
rzadko dożywają wieku 40
lat.