Metabolizm aminokwasów
Metabolizm aminokwasów
Przemiany białek
Białka są jedynym źródłem azotu pokarmowego.
Ilość białka u człowieka dorosłego - 10 do 14 kg.
Wymiana białek w ciągu doby – około 300g.
Białko pobierane z pożywienia
jest przekształcane w
swoiste białko ustrojowe.
Dzienne zapotrzebowanie na
białko: 0.8 g/kg masy ciała.
Rola białek:
•Budowa i odbudowa zużytych tkanek
•Podstawowy składnik krwi, limfy, mleka, enzymów
•Składnik przeciwciał
•Działanie buforujące
•Regulacja ciśnienia krwi
OKRES PÓŁTRWANIA BIAŁEK
duże różnice dla poszczególnych białek
krótki
dla białek enzymatycznych (minuty,
godziny,
dni)
długi
- dla białek strukturalnych (mięśni,
tkanki
łącznej i tkanki nerwowej) (miesiące, lata)
decyduje o tym podatność białka na działanie
proteaz
rozróżnia się
białka o szybkim obrocie i małej
puli
tkankowej
oraz
powolnej przemianie i
dużej puli
tkankowej
Okresy półtrwania niektórych białek:
dekarboksylaza ornitynowa - 11 minut
syntetaza ALA - 60 minut
dehydrogenaza glutaminianowa - 6 godzin
beta-glukuronidaza - 30 dni
Schemat przemiany białek w organizmie
Podział aminokwasów ze względu na:
1. możliwość syntezy w ustroju (niezbędne i
nie niezbędne)
2. produkt powstały w wyniku katabolizmu
(glukogenne, ketogenne, gluko- i ketogenne)
Wartość biologiczna białek
•
Pełnowartościowe
(mięso, soja)
•
Częściowo niepełnowartościowe
(zawierają
wszystkie
aminokwasy niezbędne, ale przynajmniej jeden
w
ilości niewystarczającej (mąka, kasze)
•
Niepełnowartościowe
(kolagen, żelatyna - brak
tryptofanu, brak lizyny w kukurydzy)
Trawienie białek
W jelicie cienkim
Trypsynogen trypsyna
enterokinaza
Chymotrypsynogen chymotrypsyna
trypsyna
Trypsyna i chymotrypsyna – rozkład białek do peptydów.
Aminopeptydazy, dipeptydazy, karboxypeptydazy –
rozkład do aminokwasów.
Trawienie białek
Wchłanianie aminokwasów
Bilans azotowy
Metabolizm aminokwasów
1. źródło energii
2. do budowy endogennych białek
3. do budowy związków zawierających azot
1. Aminokwasy jako źródło energii
NH
4
+
mocznik
Zanim AA zostaną utlenione muszą stracić grupę
aminową
Usuwanie grupy aminowej z aminokwasów:
Główna droga
1.Transaminacja –
aminotransferazy
2. Oksydacyjna deaminacja glutaminianu –
dehydrogenaza glutaminianowa
Poboczna droga dla 4 AA
Przez
oksydazę L-aminokwasową
1. Transaminacja
COO
-
HC ─ NH
3
+
CH
3
COO
-
C = O
CH
2
CH
2
COO
-
+
COO
-
C = O
CH
3
COO
-
HC ─NH
3
+
CH
2
CH
2
COO
-
+
aminotrasferaza
alaninowa
Transaminacja alaniny
Transaminacji nie ulegają:
lizyna
treonina
prolina
hydroksyprolina
2. Oksydacyjna deaminacja glutaminianu
Utlenianie glutaminianu przez dehydrogenazę
glutaminianową .
Akceptorami wodorów są NAD
+
lub NADP
+
.
Poboczna droga - oksydaza L-aminokwasowa
lizyna
treonina
prolina
hydroksyprolina
Mechanizm transportu amoniaku
Los NH
4
+
- Przekształacanie glutaminianu w glutaminę
W tkankach
glutamina + H
2
O glutaminian + NH
4
+
W wątrobie
glutaminaza
Przepływ azotu w katabolizmie aminokwasów
grupy aminowe (-NH
2
) aminokwasów
NH
4
+
Usuwanie azotu z organizmu
w wątrobie
cykl mocznikowy
mocznik
Jony NH
4
+
do cyklu
mocznikowego
Cykl purynowy
Przekształcenie silnie toksycznego amoniaku w mocznik
(w wątrobie).
Cykl mocznikowy
mitochondrium
cytoplazma
cykl
mocznikowy
I-szy etap: powstawanie karbamoilofosforanu
Cykl mocznikowy
Liaza arginino-
bursztynianowa
Szczawiooctan
Szczawiooctan
Jabłczan
Jabłczan
Fumaran
Fumaran
Asparaginian
Asparaginian
-ketokwas
-ketokwas
amino
amino
kwas
kwas
Karbamoilofosforan
Karbamoilofosforan
Ornityna
Ornityna
mocznik
mocznik
Cytrulina
Cytrulina
Arginino-
Arginino-
bursztynian
bursztynian
Arginina
Arginina
CK
CK
Powiązanie cyklu mocznikowego z cyklem
Krebsa
Fumaran łączy cykl mocznikowy z cyklem Krebsa:
fumaran jabłczan szczawiooctan
Szczawiooctan może ulec:
• transaminacji do asparaginianu i wrócić do
cyklu
mocznikowego
• kondensacji z acetylo-CoA dając cytrynian
ATP
• przekształceniu w glukozę w czasie
glukoneogenezy
• przekształceniu w pirogronian
Regulacja cyklu mocznikowego
Zmiany w pożywieniu
Poziom enzymów cyklu mocznikowego rośnie:
• w diecie bogatej w białka
• w głodzie
Enzym regulatorowy -
syntetaza karbamoilofosforanowa
20 szkieletów AA wchodzi w 5 związków:
pirogronian AA gluko- i ketogenne
α-ketoglutaran
bursztynylo-CoA
szczawiooctan
acetylo-CoA
AA glukogenne
AA ketogenne
Losy szkieletów węglowych aminokwasów
37
Losy szkieletów węglowych
aminokwasów
ketoglutaran
bursztynylo-CoA
Najważniejsze
źródło amoniaku
w
organizmie
Polega na
cyklicznych przemianach AMP
Zachodzi w mitochondriach mięśni
szkieletowych
W wyniku pracy mięśnia, energia z
ATP jest zużywana - powstaje ADP i
fosforan nieorganiczny
Dla przebiegu cyklu niezbędny jest
asparaginian, a uwalnia się fumaran.
Cykl purynowy
AMP + H
2
O → IMP + NH
4
+
Syntetaza
asparaginian + IMP + GTP → adenylobursztynian +
GDP + P
i
Adenylobursztynian → AMP + fumaran
AMP deaminaza
liaza
AMP
IMP
Cykl purynowy
Funkcje cyklu purynowego
1.
Utrzymanie właściwego zasobu tkankowej
puli nukleotydów adenylowych
Wzajemny stosunek nukleotydów
adenylowych zależy od aktywności
kinazy
adenylowej (miokinazy),
katalizującej
reakcję:
2 ADP ↔ ATP +
AMP
Stan równowagi powyższej reakcji zależy
od aktywności deaminazy AMP, która
przesuwa równowagę reakcji
miokinazowej w kierunku tworzenia ATP.
Jest to szczególnie ważne w czasie
intensywnej pracy mięśnia.
2.
Odtwarzanie AMP
3.
Produkcja fumaranu
4.
Wytwarzanie
amoniaku
Biosynteza aminokwasów
Rośliny i mikroorganizmy generalnie syntetyzują
wszystkie aminokwasy – zwierzęta nie.
Grupy aminowe w aminokwasach pochodzą z
glutaminianu dzięki transaminacji.
Typowa synteza aminokwasu to wykorzystanie
ketokwasu np. z cyklu Krebsa i transaminacji.
Pirogronian
Alanina
Valina
Leucyna
3-fosfoglicerynian
Seryna
Glicyna
Cysteina
Fosfoenolopirogronian
Fenyloalanina
Tyrozyna
tryptofan
Asparaginian
Asparagina
Metionina
Treonina
Izoleucyna
Lizyna
PRPP
(fosforybozylopirofosforan)
Histydyna
α-Ketoglutaran
Glutaminian
glutamina’
Prolina
Arginina
Lizyna
Biosynteza aminokwasów
Przemiany białek
