Budowa Chemiczna Białek

Emilia Pietrzak
Grupa B

BIAŁKA:



Składają się z azotu, węgla, wodoru,
tlenu i siarki,



Postać włókienkowa lub globularna,



Podstawowe struktury tworzące to
aminokwasy połączone wiązaniem
peptydowym.

Wiązanie peptydowe:

Mogą występować
także inne grupy
funkcyjne:



Hydroksylowa



Sulfhydrylowa



Pierścień aromatyczny



Pierścień heterocykliczny.

Istnieją dwa izomery
optyczne:



L-lewoskrętne,



D-prawoskrętne.

W zależności od pH roztworu
aminokwasy występują w
postaci jonów:



Obojnaczych



Kwasowych



zasadowych.

forma niezjonizowana i jon obojnaczy

Punkt izoelektryczny:



Wartość pH przy której przeważa
jon obojnaczy, forma kwasowa i
zasadowa pozostają w równowadze.

Wysalanie



Zachodzi pod wpływem soli metali
alkalicznych lub amonowych



Jony metali ciężkich także mogą
powodować wytrącanie białek



Zmiana wtórnej struktury.

Denaturacja



Zmiany kształtu, właściwości
fizycznych, chemicznych i
biologicznych



Może przebiegać samorzutnie lub
pod wpływem czynników fizycznych
i chemicznych.

Do wykrywania białek
najczęściej służą
reakcje:



Biuretowa



Ksantoproteinowa



Millona.

Struktura
pierwszorzędowa:



Kolejność aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym.

Struktura drugorzędowa:



Charakteryzuje się zwinięciem
łańcucha polipeptydowego w
postaci prawoskrętnej helisy,



Ustabilizowana wiązaniami

wodorowymi.

Struktura
trzeciorzędowa:



Białka globularne



Określana przez strukturę
pierwszorzędową



Pofałdowanie i zwinięcie spirali
białkowej w przestrzennie zwarty
układ.

Struktura
czwartorzędowa:



Określana stopniem asocjacji i
polimeryzacji cząsteczek białkowych
w większe agregaty,



Utrwalona przez wiązania
disiarczkowe i chelatowe.

Aminokwasy:



Egzogenne: lizyna, izoleucyna,
leucyna, metionina,fenyloalanina,
treonina,tryptofan,walina.



Względnie egzogenne: cysteina i
tyrozyna.



Endogenne: alanina, arginina, kwas
asparaginowy, kwas glutaminowy,
glicyna, prolina, seryna.

Grupy końcowe:



Wolne grupy aminowe i
karboksylowe aminokwasów
łańcucha peptydowego.

Analiza sekwencyjna:



Wykorzystuje się:



trypsynę- odczepia lizynę i argininę,



chymotrypsynę- odczepia
fenyloalaninę i tyrozynę.

Metody chemiczne:



Blokowanie grup końcowych
aminokwasów np. za pomocą 2,4-
dinitrochlorobenzenu,



Identyfikacja aminokwasu, który
połączył się ze związkiem
blokującym.

Białka:

Proste:



-albuminy



-globuliny



-gluteliny



-prolaminy



-skleroproteiny



-histony



-protaminy

Złożone:



-fosfoproteiny



-nukleoproteiny



-chromoproteiny



-metaloproteiny



-glikoproteiny



-lipoproteiny

Albuminy:



Rozpuszczalne w wodzie,



Wytrącają się podczas gotowania
mięsa w postaci tzw. szumowin lub
ścinają na dnie garnka podczas
gotowania mleka.

Globuliny:



Występują w płynach ustrojowych i
białkach zapasowych nasion,



Nie rozpuszczalne w wodzie,



Rozpuszczalne w rozcieńczonych
roztworach soli obojętnych,



Łatwo ulegają denaturacji.

Gluteliny:



Występują w ziarnach pszenicy,
żyta, jęczmienia i owsa,



Nie rozpuszczalne w roztworach soli
obojętnyh,



Rozpuszczalne w rozcieńczonych
roztworach kwasów i zasad.

Prolaminy:



Występują w ziarniakach zbóż,



Rozpuszczalne w niższych
alkoholach alifatycznych i
niektórych aromatycznych,



Wchodza w skład glutenu,



Brak lizyny i tryptofanu(mała
wartość żywieniowa).

Skleroproteiny:



Stanowią duża grupę białek
fibrylarnych,



Odporne na działanie enzymów
proteolitycznych.

Histony:



Białka jąder komórkowych,



Mało aminokwasów siarkowych,



Brak tryptofanu,



Dużo histaminy, lizyny i argininy.

Protaminy:



Zaliczane do polipeptydów,



Przeważają aminokwasy zasadowe,



Brak aminokwasów siarkowych.

Fosfoproteiny:



Zawierają kwas fosforowy związany
estrowo z grupami hydroksylowymi
seryny i treoiny,



W wyniku hydrolizy kwas fosforowy
łatwo ulega odczepieniu.

Nukleoproteiny:



Stanowią grupę białek zasadowych,



Występują w jądrach komórkowych,



Stanowią podstawowy materiał
genetyczny,



Niemal z czystych nukleoprotein
zbudowane są wirusy.

Chromoproteiny:



Grupą prostetyczną są barwniki,



W roztworach stężonych ulegają
koagulacji,



hemoglobina,mioglobina,rodopsyna.

Metaloproteiny:



Grupę prostetyczną stanowią atomy
metalu związane koordynacyjnie z
białkiem,



Obecne w licznych enzymach
oksydacyjno-redukcyjnych.

Glikoproteiny:



Grupą prostetyczną są cukrowce lub
aminocukry,



Koagulacja zachodzi podczas
zakwaszania, wysalania i działania
etanolu.

Lipoproteiny:



Jako grupę prostetyczną mogą
zawierać triacyloglicerole, wolne
kwasy tłuszczowe,fosfatydy i
sterole,



Występują w tłuszczach
zwierzęcych, błonach komórkowych,
osoczu krwi i limfie.

Dziękuję.