ROLA METALI

W KATALIZIE

ENZYMATYCZNEJ,

METALOENZYMY

A ENZYMY AKTYWOWANE

PRZEZ METALE.

Joanna Kuśmirek
Aleksandra Chowaniec

JONY METALI ODGRYWAJĄ ROLĘ
KATALITYCZNĄ I STRUKTURALNĄ.

Uczestniczą w:



Katalizie kowalencyjnej,



Katalizie kwasowo-zasadowej,



Indukcji zmian strukturalnych w enzymie,



Zbliżeniu reagujących związków.



ułatwia wytwarzanie związku pośredniego przyłączając się
z jednej strony do apoenzymu a z drugiej do substratu,



może sam uczestniczyć w reakcji np. w przenoszeniu
elektronów zachodzącym w procesach oksydo-
redukcyjnych



układ cytochromowy w łańcuchu oddechowym,



może stabilizować strukturę II, III i IV rzędową białka
enzymatycznego,



np. α-amylaza zawierająca wapń,



ułatwia wiązanie apoenzymu z koenzymem.

METALOENZYMY



Enzymy, które zawierają silnie
przyłączone jony metali - stanowią one
grupę prostetyczną,



W katalitycznym centrum aktywnym
mogą znajdować się jony metali.



ponad 25% enzymów zawiera silnie
związany jon metalu niezbędny do ich
pełnej aktywności.

NAJCZĘSCIEJ WYSTĘPUJĄCE
JONY METALI



Magnez,



Wapń – tworzą stabilne kompleksy z
enzymami, kwasami nukleinowymi i innymi
ligandami.



Cynk,



Mangan,



Kobalt,



Żelazo



Miedź,



Molibden,



Selen - tworzą silne kompleksy z enzymami.

PRZYKŁADY DZIAŁANIA JONÓW
W METALOENZYMACH



Jony metalu, które uczestniczą w
reakcjach redoks, zazwyczaj wchodzą w
skład grup prostetycznych, takich jak
hem lub centrum żelazo – siarkowe.



ułatwiają przyłączanie i orientację
substratów,



Zmieniają konformację – hemoproteiny,



Ułatwiają tworzenie wiązań
kowalencyjnych z produktami
bezpośrednich reakcji,



np. kobalt w koenzymie B12.

WSPÓDZIAŁAJĄ Z
SUBSTRATAMI



aby uczynić je bardziej elektrofilowymi
(ubogimi w elektrony)



Usunięcie elektronu ∏ - dehydrogenaza
alkoholowa



lub nukleofilowymi (bogatymi w elektrony)



Metale aktywują grupę nukleofilową – kinazy i
liazy,



Uczestniczą w tworzeniu pary elektronów
wiązania σ (kwasy Lewisa)



Uczestniczą w tworzeniu wiązania π
(superkwasy)



Ustalają grupy zasadowe enzymu lub
substratu w określonej pozycji.

METALOENZYMY ZAWIERAJĄCE
JONY MIEDZI - PRZYKŁADY



dysmutaza ponadtlenkowa SOD



neutralizuje anionorodnik ponadtlenkowy (O

2

)·–,



oksydaza cytochromowa,



hydroksylaza dopaminy



synteza noradrenaliny,



oksydaza lizylowa



tworzenie wiązań krzyżowych w kolagenie i
elastynie,



Tyrozynaza



synteza melaniny,



oksydaza tiolowa



utrzymanie struktury keratyny.

INNE PRZYKŁADY



Enzym zawierający jony cynku



dehydrogenaza alkoholowa



Enzym zawierający jony molibdenu



aldehydooksydaza,



ksantynooksydaza,



oksydaza tiolowa.

ENZYMY AKTYWOWANE
PRZEZ METALE.



Wiążą słabiej jony metali,



Metale pełnią funkcje kofaktorów,
przyłączają się w sposób przejściowy
albo do enzymu albo do substratu.



Metale są konieczne do aktywacji,
muszą być obecne w środowisku, aby
zaszła kataliza.

PRZYKŁADOWE
AKTYWATORY



jony Mg2+



Enzymy przekształcające ATP



fosforylazy,



fosfohydrolazy,



jony Ca2+



Lipazy



trypsyna



jony Mn2+



arginazę,



jony Zn2+ i Co2+



karboksylazy

POŁĄCZENIA MIĘDZY
MIEJSCEM KATALITYCZNYM
ENZYMU, JONEM METALU I
SUBSTRATEM

KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ
SUBSTRAT
E—S—ME



Tylko enzymy aktywowane metalami
mogą go utworzyć, ponieważ w
przypadku metaloenzymów metal jest
silnie związany z enzymem – tworzy
kompleks,



liaza cytrynianowa,



syntetaza glutaminianowa,



hydroksylaza dopaminy.

KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ
ENZYM
ME—E—S



Utrzymują aktywną konformację,
syntetaza glutaminowa



Tworzą mostek z substratem, np. kinaza
pirogronianowa



Liaza cytrynianowa,



hydroksylaza dopaminy.

KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ METAL
E—ME—S



Metaloenzymy wiąża substrat do
dwuskładnikowego kompleksu Enzym-
Metal,



prosty kompleks z mostkiem
metalowym,



cykliczny kompleks z mostkiem
utworzonym przez metal,



kinaza pirogronianowa,



karboksylaza pirogronianowa,



aldolaza,



polimeraza DNA



i enolaza.

BIBLIOGRAFIA



Biochemia Harpera ilustrowana, PZWL
2006.



Biochemia, Lubet Stryer, PWN 2003.