

Aminy i

aminokwasy

CHARAKTERYSTYKA

ZWIĄZKÓW

ORGANICZNYCH

Aminy



Aminy są organicznymi pochodnymi
amoniaku, w których co najmniej jeden atom
węgla został podstawiony resztą alifatyczną
lub aromatyczną



Liczba podstawionych atomów wodoru
określa rzędowość aminy

Aminy I-rzędowe



Wśród amin wyróżniamy pochodne
wszystkich grup węglowodorów:
alifatycznych alkanów i alkenów,
cykloalkanów, arenów



Aminy mogą zawierać więcej niż jedną grupę
aminową

Aminy II i III-rzędowe

Rzędowość amin



W nazwie amin rzędowość określa liczba podstawników:
metyloamina – I-rz, metylo-etyloamina, dimetyloamina – II-rz,
metylo-etylo-propylo-amina, etylo-dimetyloamina,
trietyloamina – III-rz.



Nazwy amin aromatycznych wywodzimy od aniliny
(fenyloaminy)



Jeżeli w cząsteczce znajdują się inne grupy funkcyjne, grupę
aminową traktuje się jako podstawnik (np. kwas aminooctowy)

difenyloamina dimetylofenyloamina fenylodimetylodiamina

COOH
H

3

C−NH

2

kwas aminooctowy

Właściwości fizyczne



Aminy alifatyczne I- i II-go rzędowe to zazwyczaj
ciecze o ostrej, rybiej lub amoniakalnej woni



metyloamina, dimetyloamina, trimetyloamina i
etyloamina są gazami



Dobrze rozpuszczają się w wodzie, źle w
rozpuszczalnikach organicznych. Są wyraźnie
zasadowe.



Aminy o większych grupach alifatycznych są cieczami
lub ciałami stałymi; długość łańcucha obniża
rozpuszczalność w wodzie



Aminy aromatyczne to ciecze lub ciała stałe o
wysokich temperaturach wrzenia i ostrej woni



Są słabo rozpuszczalne w wodzie, a ich odczyn jest
słabo zasadowy.

między cząsteczkami amin
i z cząsteczkami wody
tworzą się wiązania wodorowe

Właściwości zasadowe
amin



Aminy mają silne własności zasadowe, reagują z kwasami
nieorganicznymi oraz organicznymi, a w roztworach
wodnych posiadają odczyn zasadowy:

R-NH

2

+ H

2

O  RNH

3+

+ OH

−



Dla amin alifatycznych im wyższa rzędowość tym większa
zasadowość; wykazują silniejsze właściwości zasadowe
niż amoniak.



Własności zasadowe amin aromatycznych są słabsze i
spadają w miarę wzrostu rzędowości. Wynika to z
oddziaływania wolnej pary elektronowej w grupie
aminowej z elektronami  pierścienia aromatycznego.

Właściwości chemiczne



Aminy alifatyczne I,II i III-rzędowe oraz aminy
aromatyczne I-rzędowe dają z kwasami sole.

(CH

3

)

3

N + HCl  [(CH

3

)

4

N]

+

Cl

−



Aminy I-rzędowe reagują z kwasem azotawym z
wydzieleniem azotu

CH

3

−CH

2

−NH

2

+ HNO

2

 CH

3

−CH

2

−OH + N

2

 + H

2

O



Aminy II-rzędowe reagują z kwasem azotawym z
wytworzeniem nitrozoamin (aminy trzeciorzędowe zostają
przekształcone w aminy drugorzędowe oraz aldehyd)

CH

3

CH

3

CH

3

−NH + HNO

2

 CH

3

−N−NO + H

2

O

Właściwości chemiczne
c.d.



Działanie aldehydami na aminy I-rzędowe prowadzi
do powstania zasad Schiffa.

O

CH

3

−C−H + H

2

N−CH

3

 CH

3

−CHN−CH

3

+

H

2

O



Wszystkie aminy I i II-rzędowe ulegają acylacji do
amidów w reakcji z estrami, chlorkami oraz
bezwodnikami kwasów karboksylowych

imina



aminokwas

y

Aminokwasy



Aminokwasy są związkami, które posiadają
grupę aminową oraz grupę kwasową



Grupa aminowa najczęściej jest I-rzędowa,
a grupą kwasową jest grupa karboksylowa



W aminokwasach białkowych obie grupy
funkcyjne lokują się przy tym samym
węglu (C )



Związki zawierające grupę iminową (aminy
II-rzędowe) lub grupę kwasową inną niż
karboksylowa także są aminokwasami

Reakcja ninhydrynowa

Aminokwasy budujące
białka



Białka buduje 20 podstawowych aminokwasów



Wszystkie aminokwasy białkowe oprócz glicyny
zawierają asymetryczny atom węgla, a zatem są
optycznie czynne: występują w postaci
enancjomerów



W białkach występują wyłącznie aminokwasy
wywodzące się od aldehydu L-glicerolowego: ich
konfigurację określamy jako L

Aminokwasy niepolarne



Niepolarne (hydrofobowe) łańcuchy boczne
nie zawierają silnie elektroujemnych
pierwiastków



Reszty alkilowe rozgałęzione lub nie, reszty
arylowe (także tyrozyny i tryptofanu), reszta
z ugrupowaniem tioeterowym

aromatyczne

alifatyczne

Aminokwasy polarne



Reszty polarne wykazują właściwości hydrofilowe



Mogą być naładowane dodatnio, ujemnie, lub nie
niosą ładunku, a polarność wynika z obecności grup
hydroksylowej, tiolowej lub amidowej

bez ładunku

z dodatkowym ładunkiem

Aminokwasy - porównanie
właściwości

Właściwości amfoteryczne
aminokwasów



W środowisku bogatym w protony grupy funkcyjne
aminokwasów przyłączają je buforując roztwór, aminokwas
przyjmuje formę kationu



W środowisku zasadowym grupy funkcyjne aminokwasu
oddają protony do środowiska, a aminokwas przyjmuje formę
anionu



W pH równym średniej z wartości stałych dysocjacji grup
funkcyjnych liczba zdysocjowanych grup karboksylowych jest
równa liczbie grup aminowych w formie zjonizowanej −NH

3+

pI

Właściwości buforujące alaniny

Formy jonowe aminokwasów
kwaśnych i zasadowych

+

H

3

N

+

H

3

N

−

−

−

pI=3

Punkt izoelektryczny

Aminokwasy egzogenne
i endogenne dla człowieka



Aminokwasy egzogenne

:

lizyna, metionina, leucyna, izoleucyna,
fenyloalanina, treonina, tryptofan,
walina, w okresie rozwoju histydyna



Aminokwasy endogenne

:

alanina, glicyna, aparagina,
glutamina, seryna, cysteina, prolina,
hydroksyprolina, arginina, tyrozyna



aminokwasy

niebiałkowe

Kwas -aminomasłowy



Inhibitor plazminy – przeciwdziała
fibrynolizie (stabilizuje skrzep krwi)



Neuroprzekaźnik, powoduje zmniejszenie pobudliwości,
rozluźnienie mięśni, niedobór: konwulsje, nawet śmierć

Kwas -aminokapronowy

H

2

N−CH

2

−CH

2

−CH

2

−CH

2

−CH

2

−COOH

H

2

N−CH

2

−CH

2

−CH

2

−COOH

Tauryna

Tauryna jest produktem degradacji cysteiny

Funkcje w organizmie:



Sprzęganie kwasów żółciowych (tworzy się kwas taurocholowy)
zwiększa ich rozpuszczalność i zdolności emulgujące



Wspomaga transport kreatyny do mięśni, co poprawia
efektywność jej wykorzystania



Przyspiesza regenerację mięśni po wysiłku



Przypisuje się jej funkcje neuroprzekaźnika (wspomaga funkcje
poznawcze??)



Składnik napojów energetyzujących



Dla kotów jest aminokwasem egzogennym

Cytrulina i ornityna: cykl
mocznikowy



Cytrulina jest homologiem lizyny



Cykl mocznikowy umożliwia usunięcie nadmiaru
związków azotowych w postaci mocznika

arginina cytrulina ornityna

H

2

O

OC(NH

2

)

2

CO

2

NH

2



aminy

biogenne

Aminy biogenne:
histamina



Aminy biogenne powstają w organizmie w wyniku
dekarboksylacji aminokwasów



Często pełnią funkcję neuroprzekaźników lub
hormonów



Histamina

jest magazynowana w ziarnistościach

granulocytów obojętnochłonnych i komórek tucznych i
uwalniana w reakcji zapalnej



Powoduje rozszerzenie naczyń krwionośnych, wzrost
ich przepuszczalności, skurcz mięśni gładkich oskrzeli
(astma), przewodu pokarmowego, macicy (zagrożenie
poronieniem u ciężarnych)

Putrescyna i kadaweryna



Należą do „jadów trupich”, powstają w
wyniku beztlenowego rozkładu białek pod
wpływem bakterii gnilnych



Putrescyna dimeryzuje do spermidyny i
polimeryzuje do sperminy, te poliaminy mają
znaczenie jako rezerwuary grup aminowych

lizyna

kadaweryna

Katecholaminy: pochodne
tyrozyny



Neuroprzekaźniki, „hormony stresu”, wyzwalają
reakcję „uciekaj lub walcz”



Wzrost stężenia glukozy, ciśnienia krwi,
przyspieszenie akcji serca



Adrenalina – centralny układ nerwowy, noradrenalina
na obwodzie

Tryptaminy



„hormony przyjemności”, związki psychoaktywne



Regulują sen, aktywność seksualną, apetyt



Stosowane jako antydepresanty; do tej grupy
związków należą niektóre narkotyki (LSD)

+ −OH
− CO

2

tryptofan



pepty

dy

Wiązanie peptydowe

Peptydy



Wiązanie peptydowe powstaje między grupą karboksylową
jednego a aminową drugiego aminokwasu, ma charakter
wiązania amidowego



Reakcja nie zachodzi spontanicznie



Ukierunkowana synteza peptydu wymaga zablokowania jednej
z grup funkcyjnych



W praktyce syntezę prowadzi się immobilizując początkowy
aminokwas na nośniku, co jednocześnie blokuje późniejszą
grupę N-końcową

Synteza
peptydó
w

Wiązanie peptydowe



Cztery atomy ugrupowania peptydowego
leżą w jednej płaszczyźnie



Swoboda rotacji wokół wiązania −C−C− jest
ograniczona ze względu na istnienie struktur
mezomerycznych

Przykłady peptydów biologicznie
czynnych



Glutation

Glu-Cys-Gly

kontrola statusu redoks, antyutleniacz



Tyreoliberyna

tripeptyd, reguluje czynność tarczycy



Oksytocyna

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH

2

wywołuje skurcze mięśni gładkich



Wazopresyna

Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH

2

Peptydy opioidowe



Enkefaliny



Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu Tyr-Gly-Gly-Phe-Met



Działanie przeciwbólowe i narkotyczne



Endorfiny

- endogenne morfiny



Zawierają około 30 aminokwasów, różnią się
między sobą długością łańcucha i
nieznacznie składem aminokwasowym