AMINOKWASY

Budowa :

Właściwości:

-wystepuja w formie stereoizomerów (L i D) , <odbicie lustrzane>, mozna je odróżnic na podstawie

skrecalności płaszczyzny swiatła spolaryzowanego.

- charakteryzuje je wysoki punkt topnienia

-dobra rozpuszczalność w wodzie ( mała rozpuszczalność w rozpuszczalnikach organicznych)

-są związkami o strukturze jonowej

- są więc elektrolitami (z kwasami i zasadami tworzą sole)

- z alkoholami tworzą estry ( grupa karboksylowa)

- grupy aminowe z kwasami ą tworzyć wiązania peptydowe i amidowe

- wlaściwosci amfoteryczne

·jon obojniaczy

PUNKT IZOELEKTRYCZNY- tj. pH, przy którym aminokwas wystepuje w formie jonu obojniaczego przy minimalnych lecz równych sobie ilościach form jednobiegunowch.

Forma kationowa: Forma anionowa: Forma obojniacza:

Funkcje aminokwasów:

• podst. Element budulcowy bialek

• magazyn azotu aminowego

• forma transportu azotu pomiedzy organami roslin

• biora udzial w syntezie hemoglobiny (histydyna)

• sa stosowane w lecznictwie (leczenie depresji, wspomagaja pamięć, system nerwowy, obniżaja ciśnienie)

• substrat do syntezy:

  • zasad azotowych

  • fitohormonów

  • metabolitów wtórnych

Klasyfikacja aminokwasów:

kryterium- wystepowanie:

• białkowe- wystepują w białkach oraz odpowiadają im trojki nukleotydów w kodzie genetycznym

• niebiałkowe

kryterium- budowa i właściwości rodnika:

• alifatyczne- niepolarne, hydrofobowe

  • gly

  • ala

  • walenina

  • leucyna

  • izoleucyna

  • prolina

• zawierające OH lub SH

  • seryna

  • treonina

  • cysteina

  • metionina

• aromatyczne- hydrofobowe

  • tyrozyna

  • fenyloalanina

  • tryptofan

• zasadowe- polarne

  • arginina

  • lizyna

  • histydyna

• kwaśne

  • kwas glutaminowy

  • kwas asparaginowy

kryterium- zdolność ssaków do ich syntezy:

• endogenne- same je produkują

• egzogenne- musza je dostarczyć (val, leu, met, pne, tyr, trp, lys)

kryterium- wspolnota dróg biosyntezy

• wywodzące sie z cyklu Krebsa:

• wywodzące sie z glikolizy:

• wywodząca sie ze szlaku pentozofosforanowego: ----> His

Substraty niezbędne do syntezy:

• Metabolity bezazotowe

• pirogronian

• 2-oksoglutanan

• szczawiooctan

• 3-fosfogliserynian

Redukcja azotanów: ( N⁺⁵ ---> N^-3 )

NO₃^- + NAD(P)H -> NO₂^- + NAD(P) + H₂O

REDUKTAZA AZOTANOWA

NO₂^- + Fe_red + H⁺ -> NH₄+ Fe_ox + H₂O

redukcyjna aminacja 2- oksokwasów:

2-okokwas dehydrogenaza aminokwas

Włącznie amoniaku do związków organicznych przy udziale kompleksu GS- GOGAT

GS- synteza glutaminy

kwas glutaminowy glutanina

glutamina 2-oksoglutanan kwas glutaminowy

TRANSAMINACJA

aminokwas + oksokwas II <--> oksokwas I

DEKARBOKSYLACJA:

aminokwas -> (dekarboksylacja) Amina

DEAMINACJA:

POLIPEPTYDY I BIAŁKA

WIĄZANIE PEPTYDOWE:

• pomiędzy grupą COOH jednego aminokwasu a grupą NH2 drugiego kwasu

• aminokwasy łącza sie ze sobą za pomocą wiązania peptydowego

• jestsztywne i plaskie

• atom H grupy NH znajduje sie prawie zawsze w pozycji trans w stosunku do atomu O grupy karbonylowej

FUNKCJE BIAŁEK:

• enzymatyczna- biologiczne katalizatory

• strukturalna- elementy budulcowe struktór komórkowych

• regulatorowa- wchodza w skład niektórych hormonów

• ochronna- przeciwciała rozpoznajace bakterie, wirusy

• sygnalizacyjna- receptory sygnalów

• transportowa- np. Transport tlenu przez hemoglobinę

• materiał zapasowy

  • soja 40%, fasola 30%, groch 25%, bób 25%, pszenica 20%, słonecznik 15%

WŁAŚCIWOŚCI:

• wielkość: 5-100nm

• mają charakter koloidów

• rozproszone cząsteczki otoczone sa „płaszczem wodnym”

• nie przenikaja przez błony półprzepuszczalne o średnicy por poniżej 5nm

własciwości białek ze wzgledu na g. Zjonizowanych

• zmienność konformacji

• ruchliwość w polu elektrycznym

• zrónicowane powinowactwo do wody i zdolności do różnego reagowania na stęzone roztwory soli.

• Wiązanie z różną siłą przez wymieniacze jonowe

4 POZIOMY STRUKTUR BIAŁEK:

• 1º- kolejność wystepowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym czyli sekwencja aminokwasów ( uwarunkowania genetyczne)

• 2º- przestrzenne ułożenie struktury pierwszorzędowej na skutek tworzenia wiązań wodorowych

• α- itelix

• β- helix

• łańcuch prawoskrętny w postaci spiralnie skreconej helisy

• 3,6 reszt aminokwasowych przypada na skręt

• stabilizacja struktury za pośrednictwem wiązań

  • wodorowych

  • wewnatrz tego samego łańcucha

• β- harmonijka- struktura pasmowa

• struktura zawdzięcajaca regularny kształt wiazaniom wodorowym między sąsiadującym łańcuchem

• struktura moze byc równoległa lub antyrownoległa

• 5 – powstaje przez wzajemne przestrzenne ułozenie struktur drugorzędowych

• proces fałdowania przebiega w obecnosci bialek zwanych chaperonami

• reszty hydrofilowe łańcuchów bocznych

• 4 -wzajemne ułożenie 2 lub wiecej lańcuchów, z których każdy ma określoną strukturę I, II, III rzędową

DENATURACJA BIAŁEK:

• naruszenie struktury białek w sposób nieodwracalny

  Czynniki

  • wysoka temperatura

  • promieniowanie

  • kwasy, zasady, alkohole

  • sole metali ciężkich

• zmiany towarzyszące denaturacji:

  • zmniejszenie rozpuszczalnosci w punkcie izoelektrycznym

  • utrata aktywności biologiczneji

  • zwiększenie aktywności grup chemicznych

  • wzrost kąta skręcenia płaszczyzny światła spolaryzowanego

  • wzrost podatności na

PODZIAŁ BIAŁEK:

• ze wzgl. na kształt:

  • fbrylarne

  • globularne

• ze wzgl. na skład:

  • proste:

    • albuminy

    • globuliny

    • histony

    • proleniny

    • gluteliny

    • skleroproteiny

  • złożone:

    • fosfoproteidy

    • glikoproteidy

    • nukleoproteidy

    • metaloproteidy

ENZYMY

• bikatalizatory

BUDOWA:

ENZYMY(HOLOENZYM)

A) CZĘŚĆ BIAŁKOWA(apoenzym) B) CZĘŚĆ NIEBAŁKOWA( koenzym, kofaktor)

CENTRUM AKTWNE-

• umozliwia połączenie enzymu z substratem i przemiianę go w produkt

• znajduje sie zwykle w zagłębieniu lub szczelinie o właściwościach niepolarnych

• przestrzennie sprecyzowany układ szeregu aminokwasów zawierających grupy funkcyjne

• substrat wiązany jest za posrednictwem licznych wiązań:

  • wodorowych

  • sił

Połączenie enzymu z substratem:

• teoria klucza i zamka( fischera)

• teoria indukcjnego dopasowania

Model klucza i zamka:

Mechanizm działania:

• zwiekszaja prawdopodobieństwo zderzeń cząstek

• ukierunkowują cząsteczki wzgędem siebie

• obniżają energię aktywacji reakcji

Energia aktywacji- energia niezbędna do rozpoczęcia reakcji enzymatycznej

Model przebiegu reakcji- enzymatycznej został zaproponowany przez Michaelisa-Menten

CECHY ENZYNÓW:

• są białkami

• oligodynamiczność- przyśpieszają szybkość reakcji nawet do 10⁷

• nie wchodzą w skład produktów

• przyspieszają reakcje prawdopodobnie w warunkach naturalnych

• mogą przeprowadzać reakcje w obu kierunkach

• cechują je określone optymalne warunki działania (pH, temperatura, obecność aktywatorów)

• ich aktywność może być regulowana

• specyficzność

  • substratowa

    • grupowa

    • absolutna

      • stereochemiczna

      • dotycząca form D, L

      • izomerów geometrycznych

      • układu przestrzennego wiązania

      • ustawienia koenzym

  • kierunkowa

KLASYFIKACJA ENZYMÓW:

1. OKSYDOREDUKTAZY

   • katalizują odłączenie lub przyłączenie H⁺ , e, O

   • dehydrogenazy

   • oksydazy

   • hydroksylazy

   • reduktazy

   • oksygenazy

   • peroksydazy

2. TRANSFERAZY

• przeniesienie grup funkcjolalnych- aminotransferazy, fosfotransferazy, acylotransferaz

3. HYDROLAZY

   • katalizują reakcje rozkładu związków organicznych przy udziale wody

     • esterazy

     • fosfotazy\

     • peptydazy

     • glikozydazy

4. LIAZY

   • katalizują (odwracalnie lub nieodwrcalnie) odłączenie grup od substratu bez udziału wody przez rozrywanie wiązań: C-C, C-O, C-N, C-S.

     • Dekarboksylazy

     • hydroliazy

     • deaminazy

5. IZOMERAZY

   • katalizują przekształcenia molekularne

     • epimerazy

     • racemazy

     • mutazy

6. LIGAZY

   • katalizują tworzenie wiązań pomiędzy dwoma cząsteczkami (powstawanie wiązań: C-O, C-N, C-C, C-S) z udziałem związków makroergicznych

     • syntetazy

     • karboksylazy

NAZEWNICTWO-

• nazwy tworzono poprzez dodanie końcówki -aza do nazwy substratu na który enzym działa np. Lipaza- enzym rozkładający lipidy

• w 1994r Międzynarodowa Unia Biochemiczna wprowadziła system nomenklaturalny

• Główne zasady:

  • reakcje i katalizujące je enzymy podzielono na 6 klas

  • nazwa enzymu skł. Się z 2 części: zakończoną na -aza i określającą substrat

  • każdy enzym ma nr. Kodu EC

    • pierwszy człon oznacza klasę enzymu

    • drugi-podklase

    • trzeci- pod- podklasę

    • czwarty nazwę określonego enzymu

np. EC 2.7.1.1- klasa druga- transferaza, podkl.- 7 przenoszenie fosforanu, pod- podkl.- 1- alkohol, akceptor fosforanu, heksokinaza, czyli 6-fosfotransferaza ATP: D heksoza

JEDNOSTKI AKTYWNOŚCI ENZYMÓW:

• KATAL – aktywność enzymu, przy której jest on zdolny przekształcić 1 mol substratu w produkt w ciągu 1s, w optymalnych warunkach

• AKTYWNOŚĆ MOLEKULARNA- liczba moli substratu, zdolna przereagować z 1 mol centrów aktywnych w ciągu 1 min w warunkach optymalnych

• JEDNOSTKA MIĘDZYNARODOWA- wytworzenie 1 mikromola produktu w ciągu 1 min. W warunkach optymalnych

REGULACJA DZIAŁANIA ENZYMÓW:

1. GENETYCZNA- kontrola syntezy (nowych) enzymów

2. Regulacja działania istniejących enzymów

   1. inhibicja działania enzymów

      • współzawodnicząca (=kompetycyjna) – odwracalna

        • inhibitor konkuruje z substratem o centrum aktywne enzymu

• niewspółzawodnicząca (= niekompetecyjna) – trwała

2. inaktywacja enzymów

   • dotyczy hamowania działania enzymu przez inaktywatory które działają w sposób nieodwracalny

   • inaktywatory

     • wysoka temperatura

     • związki chemiczne

     • zmiana pH

3. regulacja aktywności enzymu przez sprzężenie zwrotne

ENZYMY ALLOSTERYCZNE:

• zbudowane zwykle z kilku podjednostek

• oprócz centrum aktywnego zawierają dodatkowe centrum tzw. Allosteryczne- pełni ono funkcje regulacyjne

• zjawisko allosterii występuje zarówno przy hamowaniu jak i aktywacji reakcji enzymatycznych

Krzywa kinetyki reakcji tych enzymów ma charakter krzywej SIGMOIDALNEJ

allosteryczna regulacja aktywności enzymów

inhibicja enzymu

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ DZIAŁANIA ENZYMÓW

TEMPERATURA

• zwiększa energię termiczną cząsteczek substratu co pozwala szybciej przekrocyc energię aktywacji

• zgodnie z regułą Van't Hoffa wzrost temp. O 10°C w zakresie temp. Od 0-40°C zwieksza szybkość reakcji 2 razy

• optimum działania wynosi: dla zwierząt 30-40°C, dla roslin 25-30°C

• wzrost temp. W zakresie wyższych temperatur wywołuje wzrost energii cząsteczek enzymu, co może powodować: zrywanie wiązań stabilizujących strukturę enzymu---- > spadek jego aktywności.

pH-

• optymalne dla wiekszości enzymów- zbliżone do obojętnego

• skrajne wartości pH wpływają denaturująco- tym samym nieodwracalnie hamją działanie

• nieznaczne wahania pH moga obniżać aktywność – zmiany stopnia dysocjacji grup NH2 i COOH aminokwasóe- co moze wpływac na zmiany ich ładunków i w konsekwencji na zmiane struktury trzeciorzedowej

NUKLEOTYDY

BUDOWA NUKLEOTYDÓW

NAZWA – każdego nukleotydu wywodzi się z nazwy zasady azotowej np. Adenozyno-5-monofosforan.

FUNKCJE:

• skład kwasów nukleinowych

• składnik koenzymów

• zwiększają reaktywność związków organicznych w wyniku:

  • przeniesienia gr. Fosforanowej na aktywowany związek

  • połączenia aktywowanych związków z nukleotydem

• wchodzą w sklad systemów regulacyjnych np. Fosforylacja i adenylacja enzymów

KWASY NUKLEINOWE

DNA- kwas deoksyrybonukleinowy

• 1953- odkrycie struktury przestrzennej DNA, Watson i Crick- 1962 Nagroda Nobla

• Podwójna helisa DNA

CHARAKTERYSTYCZNA BUDOWA DNA

• dwa helikalne łańcuchy polimukleotydowe oplatające wspólną oś

• łańcuchy ułożone są antyrównolegle (biegna w różnych kierunkach)

• reszty fosforanowe i cukrowe tworzą łańcuch wew. Którego znajduja się zasady azotowe

• płaszczyzny zasad azotowych ułożone sa prostopadle do osi helisy

• na całkowity skręt helisy przypada 10 par nukleotydów

• suma zasad purynowych (A+G) = sumie zasad pirymidynowych (C+T)

• ilość A= ilości T, ilość G= ilości C

Stabilność struktury uwarunkowana jest wiązaniami:

• Wodorowymi pomiędzy komplementarnymi zasadami

• hydrofobowymi pomiędzy zasadami azotowymi w danym łańcuchu

• zewnętrznym wiązaniom wodorowym (O z woda lub z bialkami)

REPLIKACJA

1. Rozplecenie podwójnej helisy DNA

2. miejsca 2- niciowej struktury DNA, w których dochodzi do jej rozplecenia są nazywane miejscami „ori”

3. Nowa nic jest syntetyzowana zgodnie z regułą komplementarności zasad azotowych

4. Powstaja dwie nowe cząsteczki. Każda ma jedną nic mateczną i jedną nową

REPLIKACJA SEMIKONSERWATYWNA

• przy powieleniu materiału genetycznego w nowej podwójnej helisie DNA jedna nic pochodzi...

Replikacja:

SKŁADNIKI NIEZBĘDNE DO SYNTEZY DNA:

• matryca DNA

• S'- trifosforany deoksyrybonukleozydów (dATP, dGTP, dTTP, dCTP)

• odcinek starterowy- jego syntezę katalizuje enzym PRYMAZA

• jany Mg

ENZYMY I BIAŁKA UCZESTNICZĄCE W REPLIKACJI DNA

• helikaza- uczestniczy w rozpleceniu nici DNA

Wiązanie białek stabilizujących rozwinięte nici

• prymaza- syntezuje krótki starterowy odcinek RNA

• polimeraza DNA III- syntezuje łancuch DNA

• polmeraza DNA I – usuwa starter

• Ligaza- łączy odcinki DNA(tzw. Fragmenty okazaki)

KWAS RUBONUKLEINOWE : RNA

FORMY RNA:

• Rybosomowy RNA (rRNA)- o najwiekszej masie, wyst. W rybosomach, pełni funkcje strukturalne

• Informacyjny RNA (mRNA)- o zróżnicowanej masie, wyst. W jądrze i w cytoplaźmie, przenosi iinformacje z DNA na białko

• transportowy Rna (tRNA)- o najmniejszej masie cząsteczki, wyst. W cytoplaxmie, ma kształt liscia koniczyny, przy końcu 3' znajduje się miejsce przyłączenia aminokwasu, przy petli 2 wyst. ANTYKODON , funkcja: wiązanie, transport aminokwasów z cytoplazzmy do miejsca syntezy białek

DNA	RNA
Jądro, mitochondria, chloroplasty wieksza (1600-9000) Deoksyryboza A,G,C,T ulega replikacji (DNA) i transkrypcji (RNA)	Rozprowadzany w kom. Poza wakuolą mniejsza (60-6000) pojedyńczy łańcuch Ryboza G,A,C,U nie ulega replikacji i transkrypcji (wyjątek wirusy)

SCHEMAT UDZIAŁU DNA I RNA W BIOSYNTEZIE BIAŁEK

DNA ---transkrypcja --> mRNa ----> rybosomy---- translacja---> BIAŁKO

KOD GENETYCZNY CECHY:

• Trójkowy- jeden aminokwas kodowany przez kodon w sklad którego wchodzą 3 zasady azotowe

• Litery kodu- 4 zasady azotowe

• Ilość kombinacji- 4³=64

• Kodon startowy- kodon AUG- kodujący aminokwas metioninę

• Kodony niespecyfikujące- są to kodony STOP- nie kodujące żadnego aminokwasu (UAA, UAG, AGA)

• Ciągły- sekwencja zasad odczytywana kolejno

• Zdegradowany- aminokwasy kodowane są przez więcej niz tryplet

• Prawie Uniwersalny- taki sam dla większości organizmów

• Jednoznaczny – każdy tryplet wyznacza tylko jeden aminokwas

• Kolineralny- matryca genowa złożona z kolejnych liniowo uszeregowanych trypletów

• Niezachodzący- kolejne trójki nukleotydów nie zachodza na siebie

Podstawowy dogmat genetyczny:

DNA -> RNA -> białko -> struktura i funkcje komórki

TRANSKRYPCJA:

-synteza jednoniciowego RNA na matrycy DNA

tj. synteza mRNA na matrycy DNA zgodnie z regułą komplementarności

• katalizowana przez enzym POLIMERAZĘ RNA zgodnie z matrycą DNA

• substratami są trifosforany rybonukleozydów

• synteza RNA odbywa się w kierunku 5' -> 3'

• obejmuje trzy etapy

1. inicjację

2. elongację

3. terminację

1. INICJACJA:

Do miejsc promotorowch( rejony w matrycy DNA determinujące miejsce startu transkrypcji) następuje przyłączenie polimerazy RNA

Eukariota: w rejonie – 25- kaseta TATA

w rejonie – 75 – kaseta CAAT

2. ELONGACJA

Polimeraza RNA- wytwarza wiązanie fosfodiestrowe

3. TERMINACJA

- sygnalem jest region bogaty w GC- co powoduje wytworzenie tzw. „spinki” lub przy udziale BIAŁKA RHO- rozpoznającego miejsce zakończenia

DOJRZEWANIE mRNA

regulacja aktywności genów na etapie transkrypcji- na przykładzie operonu laktozowego

OPERON - jednostka mechanizmu regulacji aktywności genów

- zespół genów odpowiedzialnych za transkrypcje mRNA

Geny struktury- w nich zakodowana informacja o syntezie enzymów

ENZYMY UCZESTNICZĄCE W METABOLIŹMIE LAKTOZY

• β-galaktozydaza- podstawowy enzym uczestniczący w rozkładzie laktozy

• Permeaza- uczestniczy w regulacyji transp. Przez blony

• Acetylotransferaza- uczestniczy w przeniesieniu grupy acetylowej w metaboliźmie laktozy

FUNKCJONOWANIE OPERONY LAKTOZOWEGO

Przy braku laktozy- represor przyłącza sie do operatora- blokada procesu transkrypcji

NEGATYWNA REAKCJA TRANSKRYPCJI

negatywny regulator (represor) blokuje przyłączenie polimerazy RNA do miejsc promotorowych i uniemożliiwia transkrypcje

POZYTYWNA REAKCJA TRANSKRYPCJI

pozytywny regulator (aktywator) usprawnia wiązanie polimerazy RNA (RNAP) w miejscach promotorowych- w efekcie umożliwia transkrypcję

TRANSLACJA -proces biosyntezy białek

3 etapy: a) inicjacja

b) elongacja

c) terminacja

WĘGLOWODANY

Związki orgniczne wielowodorowe z grupą aldehydową lub ketonową, zawierają conajmniej 1 asymetryczny atom wegla

ZNACZENIE FIZJOLOGICZNE:

• podstawowa grupa zwiazków organicznych (80% masyroślinnej)

• główne źródło energi niezbędnej do przebiegu procesów życiowych

• substancje zapasowe (skrobia, sacharoza)

• substancje o charakterze budulcowym (celuloza i pektyny – gl. Składnik ściany komórkowej)

SKŁADNIKI ŚCIANY KOMÓRKOWEJ:

składnik	Ścianna pierwotna	Ściana wtórna
Pektyny Hemiceluloza Celuloza Polisacharydy Białka Ligniny	30 30 30 90 10 -	- 5-30 50-80 65-80 - 15-35

CUKRY

A) PROSTE aldozy ketozy triozy tetrozy pentozy heksozy formy D formy L anomery α anomery β

B) ZŁOŻONE oligosacharydy polisacharydy pentozany( arabany, ksykiny) heksozany(skrobia, celuloza) kwaśne(hemiceluloza, pektyny, śluz)

MONOSACHARYDY

PRZEMIANY CUKRÓW PROSTYCH:

• bez zmiany ilości atomów C

a) MUTACJE – przemieszczenie gr. Fosforanowej w obrębie cząsteczki cukru

b) EPIMERYZACJE- przeniesienie -H i -OH przy jednym z asymetrycznych atomów węgla

C)IZOMERYZACJE

WŁAŚCIWOŚCI REDUKUJĄCE CUKRÓW

Gr. aldehydowa lub ketonaowa wykazują zdolność do redukowania soli metli lub jodu

• metody oznaczania cukrów w materiale biologicznym- odczynniki Fehlinga, Benedicta, Borfoeda zawieraja w swoim skladzie jony Cu ²⁺

SYNTEZA CUKRÓW PROSTYCH:- ogolny schemat fotosyntezy

SYNTEZA HEKSOZ

OLIGOSACHARYDY

WIĄZANIE GLIKOZYDOWE- pomiedzy gr. Funkcyjną( aldehydową lub ketonową) jednego cukru a gr -OH drugiego cukru

DISACHARYDY:

CUKIER	SKŁAD	WŁAŚCIWOŚCI	ENZYM	WYSTĘPOWANIE
maltoza	α-D- glukoza(1->4)α- D-glukoza	redukujący	maltaza	Skrobia, glikogen
celobioza	Β-D-glukoza (1->4) β- D-glukoza	redukujący	celulaza	Rosliny (celuloza)
laktoza	β-D-galaktoza(1->4)α-D-glukoza	redukujący	laktaza	mleko
sacharoza	α-D-glukoza(1->2) β-D-fruktoza	Nie redukujący	inwertaza	Owoce, nasiona, korzenie

SACHAROZA:- wiązanie glukozydowe 1->2 – powst. Przy anomerycznych węglach

• pop. Cukier spożywczy otrzymywany z trzcinu cukrowej i buraków cukrowych

• łatwo rozp. W wodzie

• powszechnie wykorzystywana w roślinach jako cukier transp.

• Synteza w cytozolu:

  • syntezowana z fosfotrioz transp. Z chloroplastów przy udziale przenośnika fosforanowego

  • z glukozy powst. W procesie glukoneogenezy (wytwarzanie glukozy z organicznych substratów niecukrowych)

SYNTEZA SACHAROZY:

• wytworzenie ufosforlowanych form glukozy i fruktozy

• aktywacja 1-foosfoglukozy przez UTP-> UDGP

• przeniesienie glukozy z UDGP na fosforan fruktozy- > fosforan sacharozy

• przekształcenie fosforanu sacharozy w sacharozę

Fruktoza-6-P + UDP-glukoza -> fosforan sacharozy -> sacharoza

MALTAZA- 2*glukoza, wiązanie glikozydowe

LAKTOZA- cukier mlekowy

POLISACHARYDY

SKROBIA:

• podst. Wielocukier wyst. W roślinach

• zbud. Z 2 podjednostek

  • AMYLOZA-łańcuch prosty cz. Glukozy połączonych wiązaniem α- 1-> 4, kilkaset do kilku tys. Cząsteczek glukozydowe

  • AMYLOPEKTYNA- łańcuch rozgałęziony cz. Glukozy połączonych wiązaniem α 1-> 4 i α 1->6 (rozgałęziena średnio co 12 reszt glukozowych) kilka do kilkunastu tys. Cząsteczek glukozy.

BIOSYNTEZA SKROBII

A) skrobia asymilacyjna: w chloroplastach

B)skrobia zapasowa: w leukoplastach

tj. homoglikan zbud. Z czasteczek α-D-glukozy

substraty wyjściowe- aldehyd 3-fosfoglicerynowy lub fruktozo-6-fosforan

bezpośredni substrat- ADP-glukoza

przyłączenie ADPG z udziałem syntazy skrobiowej

BIOSYNTEZA SKROBI W CHLOROPLASTACH

REGULACJA BIOSYNTEZY SKROBI

• zalezy od zawartości fosforanu nieorg. (Pi) w cytozolu

• jaki to ma związek z biosynteza skrobi asymilacyjnej ?

• Zmniejszenie zawartości fosforanu (Pi) w cytozolu ogranicza eksport fosfotrioz z chloroplastów do cytozolu

• co sprzyja syntezie skrobi asymilacyjnej (przy ograniczonej biosyntezie sacharozy w cytozolu)

ROZKŁAD SKROBI

Hydroliza- kielkowanie nasion α-amylaza (dziala w dowolnych miejscach wew. Cząsteczki- katalizuje rozklad wiązań α- 1->4 β-amylaza (atakuje wiązania zew. I odcina dwucukier maltoze- katalizuje rozkład wiązań α- 1->4) oligo-1,6-glukozydaza (hydrolizuje wiązania α- 1->6- w dekstrynach końcowych)

Fosfolidaza – częściej zachodzi fosforylaza skrobiowa (w obecności fosforanu odrywa czasteczki glukozy -> glukozo-1-fosforan)

CELULOZA

• podstawowy wielocukier strukturalny roslin

• łańcuch nierozgałęziony zbudowany z cząsteczek β-D-glukozy połączonych wiązaniem β-1--> glikozydowym

• zawiera od 1 tys. Do 25tys. Cząsteczek β-D-glukozy

  • konfiguracja β zapewnia tworzenie dlugich prostych łańcuchów, każda cz. Glukozy jest odwrócona w stosunku do sąsiedniej o 180 stopni – łańcuch prosty zapewniają wiązania wodorowe

SYNTEZA CELULOZY

• substrat wyjściowy-sacharoza

• bezpośrdni substrat- urydynodifosforan-glukoza

• enzym- syntaza celulozy (tj. Bialko integralne- kompl. Enzymatyczny wformowany w postaci rozety)

MODEL SYNTAZY CELULOZY- skł. Się z 4 podjednostek

• łańcuchy (zazwyczaj 36) tworza fibrylę elementarną

• 3-4 fibryle tworza mikrofibryle

• 200-400 mikrofibryli -> makrofibryla

ROZKŁAD CELULOZY

-hydroliza do celobiozy przy udziale bakterii i grzybów

GLIKOGEN- cukier zwierzęcy

• o bud. Podobnej do amylopektyny ( cz. Bardziej rozgałęziona lecz o krótszym łańcuchu bocznym)

• wyst. W drożdżach i tk. Zwierzecej

SUBSTANCJE PEKTYNOWE

PEKTYNY

• łańcuchy reszt (ok. 200) kw. Glakturunowego zestryfikowane metanolem

• rozp. Wodzie

• skł. Miąższu owoców

KW. PEKTYNOWE

• łańcuch reszt kw. Galakturunowego (ok100)

• rozp. W wodzie

• skl. Blaszki środkowej

PROTOPEKTYNY:

• kilka tys. Reszt kw. Galakturunowego zestryfikowanego metanolem

• zawierają jony Ca+ i Mg 2+

• tworzy trudno rozp. Sole

• składnik ściany kom.

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA PRZEMIANY CUKRÓW

• pH – wpływa na kierunek przemian

• temperatura- niska temp.: rozkład skrobii do cukrów rozp., wyższa temp. sprzyja syntezie skrobii

LIPIDY (TŁUSZCZOWCE)

• gr. związków dobrze rozpuszczających się w rozpuszczalnikach organicznych (benzen, chloroform, eter ) i bardzo slabo rozpuszczające sie w wodzie

• zw. te są zróżnicoane pod wzg. Bud. Chem.

• Głównym substratem

Lipidy

tluszcze właściwe woski oraz skł. Suberyny i kutyny tłuszcze złożone steroidy

TŁUSZCZE ZŁOŻONE:

FOSFOLIPIDY GLIKOLIPIDY

fosfoglicerydy fosfosfingozydy galaktolipidy

FUNKCJE:

• sa skł. Błon plazmatycznych

• stanowią zapasowy mat. Ener. (tł. Właść.)

• tworzą hydrofobowe warstwy na pow. Organów roślinnych woski, skł. Kutyny, suberyny)

• pełnią rolę hormonów- sterydy

• są nosnikami witamin A,D,E,K

U zwierzat rola:

• ochronna (tk.podskórna)

• amortyzująca (tk. Przerastająca narządy wew.)

• izolacyjna

• regulator gosp. Cieplnej

Zaw. W nasionach i owocach:

• zboża , rosliny motylkowe 2-4

• rzepak 34-38

• słonecznik 22-45

• soja 18-22

• len 28-44

• rącznik 35-66

• bawełna 14-25

• orzeszki ziemne 37-51

TŁUSZCZE WŁAŚCIWE – TRIACYLOGLICEROLE

• mat. Zapasowy (rosl., zwierz.)

• wyst. -cytozol (oleosomy, sferosomy)

• wydajnosć energetyczna ponad 2 razy wieksza niz weglowodanów

  • utlenienie 1 gr. tł. -dost. 39KJ

    1 gr. Weglowodanów- 16

• substraty: glicerolo-3-fosforan, kw. Tłuszczowe

SYNTEZA GLICEROLU

fosfodihydrokyaceton + NADH + H⁺ -------> 3-fosfoglicerol

PRZEMIANY GLICEROLU

KWASY TŁUSZCZOWE

• monokarboksylowe, dikarboksylowe

• przeważnie zawierający parzystą liczbę atomów węgla

• dł. łańcucha waha się pomiędzy:

  • C6 – C80

  • najczęściej wyst. kw. C12 do C24

• nasycone nienasycone

  -Laurynowy 12:0 -oleinowy 18:1

  - Mirystynowy 14:0 - Erukowy 22:1

  -Palmitynowy 16:0 - Linolowy 18:2

  - Stearynowy 18:0 - Linolenowy 18:3

• dla dokładnego okreslenia struktury kw. Tłuszczowego nalezy podac

  • dł. łańcucha węglowego

  • liczbę wiązań podwójnych

KWASY TŁUSZCZOWE NASYCONE:

• posiadaja prosty nasycony łańcuch zaw. Parzysta liczbę

• brak wiązań podwójnych powoduje, ze sa niemal obojetne chem. I sa oporne na wiele czynników tj.

  • Wys. Temp.

  • utleniacze

BIOSYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH:

• u zwierz. W cytozolu

• substrat Acetylo-CoA

• enzymy (syntaza kw. Tłuszczowych)

  • u zwierz. Tworza wieloenzymatyczny kompleks

• u rosl. Synteza kw. tł. Odbywa się w plastydach

• enzymy u roslin wyst. Oddzielnie

  1 etap: karboksylacja acetylo-CoA

Przyłączenie acetylo-CoA i malorylo-CoA do przenosnika acyli ACP

REGULACJA AKTYWNOSCI KARBOKSYLAZY ACEtylo-CoA

1. ALLOSTERYCZNA

2. REGULACJA PRZEZ FOSFORYLACJĘ

3. HORMONALNA REGULACJA- ADRENALINA (-) . INSULINA (+)

ŹRÓDŁA ACETYLO-CoA

-wytworzenie z octanu i koenzymu A

-rozpad cytrynianu

-dekarboksylacja oksydacyjna pirogrronianu

BISYNTEZA TRIACYLOGLICEROLU

glicerolo-3—fosforan ----------------------- monocyloglicerolo-2-fosforan-----------------------> diacyloglicerolo-3-fosforan-------------------->

diacyloglicerol -------------------------------> triacyloglicerol

MOBILIZACJA TŁUSZCZÓW(rozkład tłuszczów właściwych)

kwasy tłuszczowe zostaja rozłożone w procesie β-oksydacji (utlenianie atomów węgla w pozycji β)

u roslin w specjalnych organellach- glikosysomach u zwierząt w mitochondriach

ROZKLAD KWASÓW TŁUSZCZOWYCH ( β- OKSYDACJA)

CYKL GLIOKSALANOWY

• przemiany acetylo-CoA powst. W procesie rozkładu kw. Tłuszczowych

• przebiega w

  • glioksysomach

  • mitochondriach

  • cytosolu

cykl glioksalanowy zapewnia:

• rozkład tłuszczów zapasowych do

  • sacharozy

  • cześciowo do metabolitów zuzywanych do

Przemiany triacylogliceroli w kiełkujących nasionach

FOSFOLIPIDY

• polarna hydrofilowa główka + niepolarny hydrofobowy ogonek

• bud. Biegunowa

kw. fosfatydowy:

fosfolipidy:

a) kw. Fosfstydowy

b) fosfatydylocholina

c) fosfatydyloseryna

d) fosfatydyloetanoloamina

e) fosfatydyloinozylol

GALAKTOLIPIDY

• typowe lipidy błon chloroplastów

• miejsce syntezy- wew. Błona chloroplastów

• UDP- galaktoza dołączona do gr. OH diacyloglicerolu

• enzym- galaktozylotransferaza

SCHEMAT BIOSYNTEZY FOSFO I GLIKO LIPIDÓW

LOKALIZACJA SYNTEZY:

-blony siateczki środplazmatycznej

-mitochondria

DIACYLOGLICEROLE:

• pochodz a z fosfolipidów pos. Lańcuchy acylowe w pozycjach sn-1 i sn-2

• łańcuchy acylowe w pozycji sn-1 są bardziej nienasycone

• są ważnymi interrmediatami syntezy

  • triacyloglicerolu

  • fosfolipidów

  • pelnią kluczowa rolę w sygnalizacji międzykom.

WOSKI

• mieszaniny estrów nasyconych i nienasyconych kwasów tłuszczowych o dł. Łańcuchach z wyższymi alk. Jednowodorotlenowymi

• zawieraja wolne kw. tł. , alkohol, aldehydy i węglowodory nasycone

• kwasy tłuszczowe zawierają zwykle od 24 do 36 atomów węgla

• sa to sub. Wykazujące znaczną heterogeniczność ale pełnią w roslinie zbliżone funkcje fizjologicne

  • tworza hydrofobową warstwę ochronna na pow. Liści która zmniejsza transpirację

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA PRODUKCJĘ TŁUSZCZÓW U ROŚLIN

• Zaopatrzenie rosliny w azot- przy dużych dawkach N zmniejsza się zaw. Oleju w nasionach, a wzrasta zaw. Białek

• Temperatura- niska temp. w okresie wegetacji zwieksza w tłuszczach zaw. kw. Nieniasyconych

• woda- uwadnianie kom. Przyspiesza procesy rozkładu tłuszczów, odwadnianie sprzyja ich syntezie

ODDYCHANIE

1. ODDYCHANIE TLENOWE

C6H12O6 + 6O2-> 6CO2 + 6 H20 + ATP

• proces rozkładu złożonych związków organicznych do związków prostych połączonych z wydzieleniem energii w formie użytkowej

Znaczenie oddychania:

-dostarcza energii której wymaga kazdy zywy organizmdo normalnego funkcjonowania

-dostarcza metabolitów, ktore sa substratami wyjściowymi do syntezy zw. Organicznych
-weglowodany – C6-> C3-> C2

ETAPY ODDYCHANIA TLENOWEGO:

• Glikoliza (glukoza -> pirogronian) – utlenianie glukozy, przeniesienie H na łańcuch oddechowy, wytworzenie ATP

• Cykl Krebsa- utlenianie pirogronianu do octanu -> acetylo-CoA, H przenoszony na łancuch oddechowy uwalnia się CO2

• łańcuch oddechowy- gr. Acetylowa jest degradowana do CO2 , H przenoszony na łańcuch oddechowy powst. ATP

GLIKOLIZA:

PRZEBIEG I ZNACZENIE GLIKOLIZY:

• główny szlak katabolizmu heksoz powstałych z rozkładu materiałów zapasowych

• proces zachodzi w warunkach tlenowych i beztlenowych

• przebiega w cytozolu

• w wyniku fosforylacji substratowej w dwóch miejscach powst. ATP

• w wyniku utleniania 1 cz. Glukozy powst. 4 cz. ATP (zysk netto 2 cz. ATP)

• powst. 2 cząsteczki NADH przenoszone sa na łancuch oddechowy

• dostarcza metabolitów podatnych na utlenianie

• dostarcza metabolitów niezbędnych do syntezy wielu zw. Organicznych

DEKARBOKSYLACJA ODDECHOWA PIROGRONIANU

• dekarboksylacja

• utlenianie

• przyłączanie gr. Acetylowej do koenzymu A

CYKL KREBSA

• w wyniku kondensacji gr. Acetylowej ze szczawiooctanu 2 atomy C zostaja wprowadzone do cyklu Krebsa , który opuszczaja w postaci CO2 w reakcjach katalizowanych przez:

  • dehydrogenazę izocytrynianową

  • dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej

• w 4 reakcjach utleniania cykl opuszczaja 4 at. Przy at. H w reakcjach katalizowanych przez w/w enzymy oraz katalizowane przez: dehydrogenazy bursztynianowa , dehydroogenaza jabłczanowa

• kosztem wysokoenergetycznego wiązania triestrowego wyst. W bursztynylo-CoA powst. W wyniku fosforylacji substratowej 1 cz. ATP

• NADH i ADH- są utleniane w łańcuchu oddechowym

• w cyklu zuzywane sa 2 cz. H2O

POWIĄZANIA CYKLU KREBSA

ŁAŃCUCH ODDECHOWY

Transport elektronów o dużej energii

Przenośniki łańcucha oddechowego

• Kompleks I- dehydrogenaza NADH ( FNM białka zawierające Fe +S )

• Kompleks II – dehydrogenaza bursztynianowa (FAD bialka zawierające Fe +S)

• Kompleks III – oksydoreduktaza ubichon cytochromowa C

• Kompleks IV – oksydaza cytochromowa

ubichinon i cytochrom c – przenosniki ruchome

• transport elektronow przez przenośniki łańcucha oddechowego jest wymuszony różnicą potencjału pomiedzy NADH i tlenem

• z przeplywem elektronow na tlen sprzężone jest ono pomppowane.....

• po obu stronach wew. Błony powst. Elektrochemiczny gradient protonów (gradient stężenia i ładunków)

• powstały elektrochem. Gradient protonów uruchamia synteze ATP, przez która protony powracaja do wnętrza mitochondrium, a wyzwolona energia jest wykorzystywana do syntezy ATP

BILANS ODDYCHANIA TLENOWEGO

ALTERNATYWNE SZLAKI PROCESU ODDECHOWEGO

OKSYDACYJNY SZLAK PENTOZOFOSFORANOWY

• alternatywny szlak w stosunku do glikolizy

• jest źródłem rybozo-P niezbędnego do syntezy RNA i DNA

• metabolity pośrednie wykorzystywaane są do syntezy zw. Fenolowych

• powstały NADPH wykorzystywany jako reduktor w innych procesach

• 5-20% utlenianych cukrów

CYKL JABŁCZANOWY

• wyst. Tylko u roślin

• jest alternatywnym szlakiem dla przemiany PEP w pirogronian w procesie glikolizy

• PEP -> karboksylacja -> szczawiooctan -> redukcja -> jabłczan

• jabłczan jest transp. Do mitochondrium przez przenosniki na zasadzie antyportu z jonami fosforanowymi

• jabłczan:

  • ulega dekarboksylacji do pirogronianu

  • może bezpośrednio być włączony do cyklu Krebsa

• Cykl jabłczanowy zapewnia funkcjonowanie cyklu Krebsa przy braku pirogronianu pochodzacego z glikolizy

ODDYCHANIE ALTERNATYWNE

• Może zachodzić w warunkach nadmiaru ATP lub zahamowania syntezy ATP przez cyjanki

ŁAŃCUCH ODDECHOWY

ODDYCHANIE ALTERNATYWNE

ODDYCHANIE ALTERNATYWNE

Oksydaza alternatywna- enzym, kóry przenosi elektrony z ubichinonu bezpośrednio na tlen z pominięciem kompleksów III i IV.

Nie dochodzi do wytworzenia gradientu protonowego

Szlak ten jest korzystny ze wzgledu na wytworzenie ciepła: umozliwia roslinom:

• wzrost w temp. poniżej 0ºC

• wytwarzanie ciepła do parowania lotnych substancji zapachowych

CZYNNIKI ODDYCHANIA:

• Temperatura

• woda

• dwutlenek węgla

• Infekcje i urazy

• inhibitory oddychania

TEMPERATURA

• W temp. 0ºC oddychanie ulega zahamowaniu

• optymalna temp. 35-45ºC

• współczynnik vant Hoffa(Q₁₀): 2-2,5

• plonowanie roślin a temp. nocy

  • ciepłe noce- przyczyna intensywnego oddychania roślin

  • ograniczona ilość asymilatów dla wzrostu organów roślin

Wpływ tzw. Czynnika czasu w oddychaniu roslin( np. Siewek grochu)

CZYNNIK CZASU

Przyczyny tendencji spadkowej natężenia oddychania- w temp. powyżej 30ºC

• destrukcja białek enzymatycznych

• wyczerpywanie substratów

• nagromadzenie szkodliwych produktów

Stosowanie niskich temp. w przechowalnictwie warzyw:

• niskie temp. zmniejszają natężenie oddychania

• w przechowalnictwie ziemniaków zalecana temp. przechowywania 7-9ºC

• dlaczego ?

  • W temp. zblizonej do 0ºC następuje wzrost intensywności oddychania wskutek:

    • stymulacji amylaz

    • przyspieszenia hydrolizy skrobi

    • zwiekszanie substratów oddechowych podaży

WODA:

• W liściach niedobór wody powoduje przejściowy wzrost intensywności oddychania, natomiast wraz z postępującym odwadnianiem jego spadek

• Niedobór wody w nasionach wywołuje zahamowanie oddychania oraz uniemożliwia ich skiełkowanie

• utrzymanie wilgotności nasion na niskim poziomie ogranicza straty suchej masy

• nasiona o zawartosci wody 10-12% oddychają z małą intensywnością

• wzrost zawartości wody do 30% może wywołać wzrost intensywności oddychania nawet o 5000 razy

TLEN

• substrat w procesie oddychania

• niedobór tlenu może wyst. Na terenach zalewowych lub podmokłych

  • wyst. Arenychymy i pneumatoforów zapobiega negatywnym skutkom

• Przy stęrzeniu poniżej 2-3% może zachodzic fermentacja beztlenowa która powoduje:

  • nagromadzenie szkodliwych produktów

  • spadek ilości energii

  • wzrost zużycia substratów i występowanie tak zwanego efektu Pasteura

EFEKT PASTEURA:

Wraz ze zmniejszeniem stężenia tlenu zmniejsza się intensywność oddychania tlenowego lecz nie maleje przy tym szybkość zużywania się substratów oddechowych

Przyczyna?

• zahamowanie rozkladu cukrów w warunkach tlenowych

• czym spowodowane?

  • Zwiekszeniem stężenia ATP

  • w efekcie wystepuje zahamowanie aktywnośći

Wpływ stężenia O₂ na zuzycie glukozy i wydzielanie CO₂

DWUTLENEK WĘGLA:

• wzrost stężenia CO₂ hamuje oddychanie roslin (wysoka wrazliwość aparatów szparkowych)

• u nasion ogranicza ich kielkowanie

• u iektórych owoców wzrost stężenia CO₂ (przy 10%) przyspiesza oddechanie co jest wywołane przez wbudowanie CO₂ w kw. Organiczne, a ich wzrost wywołuje wzrost puli substratów oddechowych

INTENSYWNOŚĆ ODDYCHANIA – METODY POMIARU

• pomiar wydzielanego CO₂

• ilość zużytego substratu

• pomiar ilości zuzytego O₂

WZAJEMNE POWIĄZANIA PROCESÓW METABOLICZNYCH

ANABOLICZNE KATABOLICZNE

z gr. Anabole- podnoszeniie z gr. Katabole- zrzucanie

procesy syntezy zwiazków(fotosynteza) proces oddyychania

• procey te przebiegają w wielu etapach

• produkty pośrednie lub końcowe jednego szlaku są często substratami dla innego szlaku

• niekiedy jeden metabolit moze byc atakowany przez kilka różnych enzymów

• podstawowym procesem anabolicznym u roslin jest fotosynteza (ważnym metabolitem tego procesu jest kw. Fosfoglicerynowy)

• główny szlak katabolizmuprowadzi poprzez glikolize lub cykl pentozowy do cyklu Krebsa

• kluczowym metabolitem w tych przemianach jest Acetylo-CoA

ZWIAZKI MAKROERGICZNE

• tzw. magazyny energii chemicznej

• przy rozkładzie hydrolitycznym e czasie r-cji wydzielaja znaczne ilości energii- powyżej 25kJ/mol

• wynika to ze szczególnie nietrwałego ukł. Elektronów wokół okreslonego wiązaniami

PODZIAŁ:

• związki o wiązaniu bezwodnikowym fosforan-fosforan

• związki o wiązaniu karboksylo- fosforanowym

• związki o wiązaniu guanidyno- fosforanowym

• związki o wiązaniu tioestrowym

Bogatym w energie jest układ reszt fosforanowych

ATP zawiera dwa wiązania makroergiczne między końcowymi resztami fosforanowymi

Związki karboksylo fosforanowe

• zawierają wiązania acetylo fosforanowe

• wwyniku hydrolizy tego wiazania

Związki guanidyno fosforanowe

• tzw. fosfageny

  • fosfokreatyna

  • fosfoargiinina

• wyst. W tkankach mięśniowych

• przy rozpadzie tego wiązania spadek energii swobodnej wynosi: 44,2 kJ/mol

Zwiazki tioestrowe

• powstają z polączenia acyli z koenzymem A (CoA-SH)

• przyłączenie acylu do cząsteczki koenzymu A w miejsce reaktywneg grupy SH

• reakcja hydrolizy tioestru dostarcza 44kJ/mol