Dlaczego szybkość reakcji chemicznych z katalizatorem jest większa ?Obniżenie energii aktywacji zwiększa liczbę cząstek aktywnych a więc liczbę zdarzeń efektywnych w układzie w danej temperaturze co zwiększa szybkość reakcji chemicznej .Reakcja katalizowana przez cząsteczkę enzymu||| zetknięcie cząsteczek substratów „s” z powierzchnią cząsteczek enzymu „e”||| oddziaływanie substratów z enzymem prowadzące do powstania wzbudzonej (aktywnej) formy kompleksu: enzym-substrat||| przekształcenie kompleksów enzym-substrat-produkt i jego rozpad na cząsteczkę produktu i cząsteczkę enzymu .BUFOROWE UKŁADY KRWI- ich działanie polega na neutralizacji wprowadzonych egzogennie np.: wraz z pożywieniem, lub powstających wyniku przemiany materii związków chemicznych o charakterze kwaśnym lub zasadowym. OKSYHEMOGLOBINA- utleniona forma hemoglobiny powstająca w płucach. Za pośrednictwem hemoglobiny tlen z płuc jest przenoszony, wraz z krwią do tkanek, gdzie jest pobierany przez mioglobinę, a Oksyhemoglobina przechodzi w hemoglobinę z którą łączy się CO2. KARBOHEMOGLOBINA- pochodna hemoglobiny, tworząca się z połączenia hemu z tlenkiem węgla. CO wypiera tlen z oksyhemoglobiny czyniąc czerwony barwnik bezużytecznym. KLASYFIKACJA ENZYMÓW: 1. Oksydoreduktazy - przenoszą ładunek elektryczny, protony z cząstek substratu na cząstkę akceptora, sa to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji. 2. Transferazy - przenoszą grupę chemiczne pomiędzy związkami np.: gr aminową -NH2- aminotransferazy. 3. Hydrolazy- katalizują rozpad (hydrolizę) wiązań chemicznych przy udziale wody np. amylaza, lipaza. 4. Liazy - sa to enzymy które rozbijają bez udziału wody wiązania typu: C-C, C-0, C-N, np. dekarboksylaza, 5. Izomerazy - enzymy katalizujące przegrupowania wewnatrzcząsteczkowe (umożliwiające przejście substratu w odpowiedni izomer tzn. związek o tym samym wzorze sumarycznym, ale różniący się struktura i właściwościami fizycznymi oraz chemicznymi. 6. Ligazy- enzymy katalizujące wzajemne łączenie się dwóch cząsteczek czyli syntezę nowych wiązań. Proces ten wymaga energii pochodzącej z rozbicia wiązania fosforanowego w ATP.
Dlaczego szybkość reakcji chemicznych z katalizatorem jest większa ?Obniżenie energii aktywacji zwiększa liczbę cząstek aktywnych a więc liczbę zdarzeń efektywnych w układzie w danej temperaturze co zwiększa szybkość reakcji chemicznej .Reakcja katalizowana przez cząsteczkę enzymu||| zetknięcie cząsteczek substratów „s” z powierzchnią cząsteczek enzymu „e”||| oddziaływanie substratów z enzymem prowadzące do powstania wzbudzonej (aktywnej) formy kompleksu: enzym-substrat||| przekształcenie kompleksów enzym-substrat-produkt i jego rozpad na cząsteczkę produktu i cząsteczkę enzymu .BUFOROWE UKŁADY KRWI- ich działanie polega na neutralizacji wprowadzonych egzogennie np.: wraz z pożywieniem, lub powstających wyniku przemiany materii związków chemicznych o charakterze kwaśnym lub zasadowym. OKSYHEMOGLOBINA- utleniona forma hemoglobiny powstająca w płucach. Za pośrednictwem hemoglobiny tlen z płuc jest przenoszony, wraz z krwią do tkanek, gdzie jest pobierany przez mioglobinę, a Oksyhemoglobina przechodzi w hemoglobinę z którą łączy się CO2. KARBOHEMOGLOBINA- pochodna hemoglobiny, tworząca się z połączenia hemu z tlenkiem węgla. CO wypiera tlen z oksyhemoglobiny czyniąc czerwony barwnik bezużytecznym. KLASYFIKACJA ENZYMÓW: 1. Oksydoreduktazy - przenoszą ładunek elektryczny, protony z cząstek substratu na cząstkę akceptora, sa to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji. 2. Transferazy - przenoszą grupę chemiczne pomiędzy związkami np.: gr aminową -NH2- aminotransferazy. 3. Hydrolazy- katalizują rozpad (hydrolizę) wiązań chemicznych przy udziale wody np. amylaza, lipaza. 4. Liazy - sa to enzymy które rozbijają bez udziału wody wiązania typu: C-C, C-0, C-N, np. dekarboksylaza, 5. Izomerazy - enzymy katalizujące przegrupowania wewnatrzcząsteczkowe (umożliwiające przejście substratu w odpowiedni izomer tzn. związek o tym samym wzorze sumarycznym, ale różniący się struktura i właściwościami fizycznymi oraz chemicznymi. 6. Ligazy- enzymy katalizujące wzajemne łączenie się dwóch cząsteczek czyli syntezę nowych wiązań. Proces ten wymaga energii pochodzącej z rozbicia wiązania fosforanowego w ATP.
Dlaczego szybkość reakcji chemicznych z katalizatorem jest większa ?Obniżenie energii aktywacji zwiększa liczbę cząstek aktywnych a więc liczbę zdarzeń efektywnych w układzie w danej temperaturze co zwiększa szybkość reakcji chemicznej .Reakcja katalizowana przez cząsteczkę enzymu||| zetknięcie cząsteczek substratów „s” z powierzchnią cząsteczek enzymu „e”||| oddziaływanie substratów z enzymem prowadzące do powstania wzbudzonej (aktywnej) formy kompleksu: enzym-substrat||| przekształcenie kompleksów enzym-substrat-produkt i jego rozpad na cząsteczkę produktu i cząsteczkę enzymu .BUFOROWE UKŁADY KRWI- ich działanie polega na neutralizacji wprowadzonych egzogennie np.: wraz z pożywieniem, lub powstających wyniku przemiany materii związków chemicznych o charakterze kwaśnym lub zasadowym. OKSYHEMOGLOBINA- utleniona forma hemoglobiny powstająca w płucach. Za pośrednictwem hemoglobiny tlen z płuc jest przenoszony, wraz z krwią do tkanek, gdzie jest pobierany przez mioglobinę, a Oksyhemoglobina przechodzi w hemoglobinę z którą łączy się CO2. KARBOHEMOGLOBINA- pochodna hemoglobiny, tworząca się z połączenia hemu z tlenkiem węgla. CO wypiera tlen z oksyhemoglobiny czyniąc czerwony barwnik bezużytecznym. KLASYFIKACJA ENZYMÓW: 1. Oksydoreduktazy - przenoszą ładunek elektryczny, protony z cząstek substratu na cząstkę akceptora, sa to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji. 2. Transferazy - przenoszą grupę chemiczne pomiędzy związkami np.: gr aminową -NH2- aminotransferazy. 3. Hydrolazy- katalizują rozpad (hydrolizę) wiązań chemicznych przy udziale wody np. amylaza, lipaza. 4. Liazy - sa to enzymy które rozbijają bez udziału wody wiązania typu: C-C, C-0, C-N, np. dekarboksylaza, 5. Izomerazy - enzymy katalizujące przegrupowania wewnatrzcząsteczkowe (umożliwiające przejście substratu w odpowiedni izomer tzn. związek o tym samym wzorze sumarycznym, ale różniący się struktura i właściwościami fizycznymi oraz chemicznymi. 6. Ligazy- enzymy katalizujące wzajemne łączenie się dwóch cząsteczek czyli syntezę nowych wiązań. Proces ten wymaga energii pochodzącej z rozbicia wiązania fosforanowego w ATP.