KOENZYMY I WITAMINY

Koenzymy to część składowa holoenzymu, niezbędne prawie we wszystkich reakcjach
enzymatycznych z wyjątkiem reakcji katalizowanych przez hydrolazy. Koenzymy są
budowane na bazie witamin tj. witamina jest rdzeniem koenzymu, to wyjaśnia rolę witamin.
Brak lub niedobór witamin uniemożliwia utworzenie odpowiednich koenzymów, co zabuża
metabolizm. Witaminy są wytwarzane przez drobnoustroje roślinne wyższe, człowiek poza
niektórymi wyjątkami nie jest w stanie witamin wytworzyć i dlatego musi je pobierać z
pokarmu.
W reakcjach wymagających koenzymów tworzy się komplex enzym-substrat-koenzym. W
jego obrębie dokonują się przegrupowania elektronów wokół wiązań chemicznych substratu,
w wyniku czego rozrywają się one i w to miejsce tworzą się nowe wiązania. Umożliwia to
przekształcenie substratu w produkt.
Koenzymy dzielimy na grupy zależnie od typu reakcji, w których uczestniczą.

1) Koenzymy przenoszące elektrony i protony – współdziałają z oksydoreduktazami:
- NAD+ –dinukleotyd nikotynamidoadeninowy – jest zbudowany z 2 nukleotydów
powiązanych ze sobą wiązaniami bezwodnikowymi (nie są bogate w energię powyżej 25 KJ)
za pośrednictwem reszt fosforanowych. Każdy z nukleotydów zbudowany jest z zasady
azotowej (pierwszy z amidu kw. nikotynowego, a drugi z zasady adeniny), reszty cukrowej
(D-ryboza) oraz reszt fosforanowych. Zasady azotowe połączone są z cukrem wiązaniem
N-glikozydowym, zaś reszta fosforanowa z cukrem wiązana jest wiązaniem estrowym.
NAD+. NAD+ ładunek dodatni posiada z faktu obecności w pierścieniu pirymidowym IV
rzędowego atomu azotu z ładunkiem dodatnim.
- NADP+ – fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego – przy drugim atomie węgla
rybozy (ANP) grupa OH jest zestryfikowana – połączona jest reszta fosforanowa.
- W przypadku obu koenzymów witaminą jest amid kwasu nikotynowego, jest to
najważniejsza część koenzymu, ponieważ właśnie ona ulega redukcji lub utlenianiu. To ta
część koenzymu odpowiedzialna jest za współpracę z oksydoreduktazami. Po lewej stronie
( patrz xerówka „utlenianie i redukcja kw. nikotynowego”) mamy formę utlenioną, a po
prawej zredukowaną. Forma utleniona amidu nie może przyłączyć 2 protonów, przyłącz się 1
proton i 2 elektrony. Drugi proton idzie do środowiska. Dlatego formę utlenioną zapisujemy
NAD+ lub NADP+, a zredukowaną NADH+H+ lub NADPH+H+. Grupą czynną obydwu
koenzymów jest amid kw. nikotynowego tj. witamina PP. Witamina ta nazywana jest również
niacyną lub witaminą przeciw pelagryczną, należy do witamin B (B3). NAD+ współdziała
przede wszystkim z dehydrogenazami odwodorowując substraty i

forma

zredukowana jest

regenerowana w łańcuchu oddechowym.
- NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych natomiast NAD+ w
katabolicznych. Niedobory witaminy PP objawiają się zaburzeniami trawienia, wysypką
(pelagra), rumieniec lombardzki (zaróżowienie twarzy. Duże niedobory prowadzą do
zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (majaczenie, deprecha). Dzienne
zapotrzebowanie to ok. 10-25 mg/dobę. Duże ilości są w mleku, rybach, w wątrobie cielęcej,
w otrębach pszennych i drożdżach.
- FAD – dinukleotyd flawinoadeninowy FAD – zbudowany jest z 2 nukleotydów, gdzie
pierwszy z nich jest fosforanem ryboflawiny, a drugi adenozynomonofosforanem (AMP).
- FMN – mononukleotyd flawinowy. Fosforan ryboflawiny (FMN) nie jest klasycznym
nukleotydem, ponieważ zawiera zamiast cukru alkohol 5-cio węglowy (rybitol), oraz
zbudowany jest z flawiny, która jest odpowiednikiem zasady azotowej.
- Obydwa koenzymy FAD i FMN uczestniczą w reakcjach redoks, a najważniejszym

elementem budowy tych koenzymów jest flawina inaczej nazywana izoalloksazyną, gdyż to
ona przyjmuje i oddaje elektrony i protony. Zredukowana

forma

flawiny jest bezbarwna, a

utleniona żółta.

W skład obydwu koenzymów wchodzi witamina B2, będąca połączeniem flawiny z rybitolem
i nazywa się wtedy ryboflawiną. Formę zredukowaną zapisujemy jako FADH2 i FMNH2.
Niedobór witaminy B2 powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust, łuszczenie
się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu, światłowstręt, osłabienie wzroku.
Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1,5-3 mg/dobę. Duże ilości występują w wątrobie, w
zielonych warzywach, jajkach, serze, mleku, mące razowej.
- Koenzym Q – Ubihinon (przenośnik łańcucha oddechowego) występuje w mitochondriach i
jest przenośnikiem protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym.
- Kwas liponowy – (lipS-S) pod względem chemicznym jest disulfidową pochodną kw.
oktanowego. W zależności od potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas
redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się mostki S-S. Kwas ten oprócz
tego, że współdziała z oksydoreduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych,
wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po rozerwaniu S-S przyłączany jest
rodnik acylowy. Mimo, że współdziała z oksydoreduktazami, jego zasadniczą funkcją jest
współdziałanie z difosforanem tiaminy i koenzymem A podczas dekarboksylacji
2-oksokwasów. Tak więc koenzym ten współdziała z oksydoreduktazami, liazami i
transferazami.
- Heminy komórkowe np. cytochromy. Tworzą grupą prostetyczną wielu enzymów z klasy
oksydoreduktaz. Do enzymów tych należą:
- Katalaza
- Peroksydaza
- Oksydaza cytochromu C
Heminy to niebiałkowa część cytochromów. Najważniejszym składnikiem hemin jest żelazo,
które podobnie jak w przypadku hemoglobiny połączone jest z czterema pierścieniami
pirolowymi, jednakże w przeciwieństwie do niej żelazo hemin przyjmuje i oddaje elektrony
zmieniając swój stopień utlenienia z Fe2+ ® Fe3+ i odwrotnie. Cytochromy różnią się od
hemoglobiny tym, że część białkowa jest silnie połączona z heminą i nie za pośrednictwem
żelaza, lecz tworząc silne wiązania kowalencyjne z resztami winylowymi.

2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami
- ATP i inne trifosforany nukleozydów przenoszące reszty fosforanowe
- DPT – difosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i aldehydowe. Koenzym ten
jest ufosforylowaną postacią witaminy B1 inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia
pirymidynowego i tiazolowego. Miejscem aktywnym koenzymu jest drugi atom węgla
pierścienia tiazolowego, oraz atom azotu (N+) drugiego pierścienia. Do miejsc aktywnych, a
zwłaszcza do drugiego atomu węgla przyłączane są substraty reakcji, w których koenzym ten
uczestniczy. Wcześniej jednak od C-2 odłączany jest proton i powstaje karboanion i to dzięki
wolnej parze elektronowej przy C-2 możliwe jest przyłączenie substratu. Koenzym ten
uczestniczy w reakcjach dekarboksylacji i przenoszenia grup (aldehydowych i ketonowych).
Tak, więc koenzym ten współdziała z transferazami oraz liazami. Dzienne zapotrzebowanie
wynosi ok. 1-2 mg i niedobór tej witaminy powoduje chorobę Beri-Beri (porażenie mięśni),
zanik mięśni, obrzęki, wyczerpanie psychiczne, neuropatie. Źródłem tej witaminy to otręby
pszenne, zielone warzywa, mąka żytnia.
- PLP lub PAL – fosforan pirydoksalu – przenosi grupy aminowe. Koenzym ten jest pochodną
witaminy B6, która występuje w 3 formach:

- Pirydoksyna
- Pirydoksamina
- Pirydoksal
- Formy te różnią się grupami przy 4 atomie węgla, mogą to być: CH2OH, CH2NH2, COH.
Te 3 formy mogą przechodzić jedna w drugą. Ufosforylowanie formy pirydoksalowej daje
nam PAL. Koenzym ten współdziała z transferazami i liazami.

Przy jego udziale katalizowane są reakcje transaminacji oraz dekarboksylacji aminokwasów.
Reakcje te są możliwe dzięki szczególnie wysokiej aktywności grupy aldehydowej COH
koenzymu. Organizm odczuwa niedobór wit. B6 jako: zapalenie spojówek, łuszczenie się
naskórka, pękanie kącików ust, szczególny niedobór jest u pijaków. Związane jest to z tym,
że rozkładowi etanolu towarzyszy hydroliza PLP. Duże ilości wit. B6 są w wątrobie, w mięsie
ryb, zwierząt, kapuście, otrębach pszennych. Dzienne zapotrzebowanie to ok. 1 mg.
- Koenzym A – przenosi grupy arylowe. Zbudowany jest z 3 elementów:
- Cysteamina (amina biogenna powstała podczas dekarboksylacji cysteiny).
- Fosforan kwasu pantotenowego (ufosforylowana

forma

wit. B5 inaczej kw. pantotenowego).

- 3,5-difosforanadenozyny.
Grupą czynną koenzymu A jest grupa SH Cysteaminy. Podstawową funkcją jest aktywowanie
i przenoszenie reszt acylowych. Wykorzystywany jest do pokrywania potrzeb energetycznych
i biosyntezy makrocząsteczek, głównie aktywacja kw. tłuszczowych, degradacja poprzez
detoksykację.
- Biotyna – inaczej witamina H jest to związek heterocykliczny zbudowany z pierścienia
tiofanowego sprzężonego z resztą mocznika. Biotyna jest grupą prostetyczną karboksylaz
(podklasa ligaz). Bierze udział w przenoszeniu grup COOH i dołączaniu tych grup do
substratów (czyli wydłużaniu łańcuchów) Biotyna występuje w zielonych warzywach, serach,
mleku, wątrobie, nerkach. Niedobory są spowodowane niewłaściwym odżywianiem np.
spożywaniem produktów wiążących biotynę (jajka). Niedobór objawia się bólami mięśni,
deprechą, halunami.
- Witamina B12 – Ma skomplikowaną strukturę pierścieniową podobne do
żelazoporfirynowych, tylko, że zamiast Fe jest kobalt Co3+. Bierze udział w reakcjach
katalizowanych przez izomerazy – izomeryzacja kw. dikarboksylowych, przekształcanie
rybonukleotydów w deoksyrybonukleotydy i reakcjach przenoszenia grup metylowych. Dużo
jej jest w drożdżach, wątrobie, mleku, mięsie ryb, mikroflora jelitowa, brak u roślin. Wit. B12
magazynowana jest w wątrobie. Niedobór powoduje anemię złośliwą (niedokrwistość),
zaburzenia neurologiczne.
- Witamina C – reguluje następujące procesy:
- Hydroksylacja proliny w procesie biosyntezy kolagenu, stąd też niedobór to szkorbut.
- Degradacja tyrozyny i synteza adrenaliny
- Synteza kwasów tłuszczowych
- Wchłanianie i przyswajanie żelaza
- Reguluje procesy redoks – działa jako antyoksydat
- Hamuje powstawania nitrozoamin podczas trawienia (substancja szkodliwa – rakotwórcza).
Dużo wit. C występuje w owocach południowych, kapuście, świeżych warzywach.
Gromadzona jest w naszym organizmie jednak zapasy trzeba uzupełniać, co 2-3 miesiące.
- Witamina A – występuje w surowych witaminach jako prowitamina. Głównym źródłem są
b-karoteny, które w wyniku rozkładu 1 cząsteczki dostarczają po 2 cząsteczki wit. A. Z
rozkładu 1 cząsteczki a i g karotenu powstaje po 1 cząsteczce witaminy A. Karoteny
występują w warzywach. W rozkładzie b-karotenu i przekształceniu go w wit. A biorą udział
2 enzymy: dioksygenaza b-karotenowa – w wyniku jej działania powstają 2 cząsteczki
aldehydu retinowego (retinal), który jest redukowany do retinolu (wit. A) przy udziale

http://notatek.pl/koenzymy-i-witaminy-wyklad-sem-iii?notatka