1.Przewód pokarmowy człowieka, funkcje jego fragmentów, skład i rola soków trawiennych.
Przewód: jama ustna, przełyk, żołądek, dwunastnica, jelito cienkie, grube i proste, odbytnica. Soki trawienne:
ślina  wydzielana przez gruczoły ślinowe do jamy ustnej, 1,5 l/24h, składniki: woda, mucyna, zw. org., sole
min., substancją czynną śliny jest ą-amylaza dekstrynotwórcza (hydrolizuje skrobię na dekstryny), mucyna jest
subst. białkową, nadaje śliskość pokarmowi. sok żołądkowy  bezbarwna, kwaśna ciecz ph. 1,5  2,5, wydzielana
przez błonę śluzową żołądka, 2 l/24h, skład: woda, kw. solny, zw. org., sole min., substancjami czynnymi są
enzymy: a) hydrolizujące białka: pepsyna hydrolizuje białka na polipeptydy, chymozyna przekształca kazeinę
mleka na parakazeinę b) hydrolizujące tłuszcze: lipaza przekształca tłuszcze na glicerynę i kw. tłuszczowe. sok
trzustkowy  subst. zasadowa, mętna ciecz, ph. 8, 0,5 l/24h, wydzielany przez trzustkę do dwunastnicy, skład:
woda, subst. białkowe, sole min., enzymy hydrolizujące białka ( trypsyna, protaminaza, chymotrypsyna,
karboksypeptydaza), enzymy hydrolizujące tłuszcze (lipaza), enzymy hydrolizujące węglowodany (amylaza,
maltaza), enzymy hydrolizujące kw. tłuszczowe (nukleinaza). sok jelitowy  zasadowa, mętna ciecz, ph. 7,1 
7,6, wydzielana przez błony śluzowe jelita cienkiego, 3 l/24h, skład: woda, sucha pozostałość, enzymy
hydrolizujące białka (amino-, dwu- karboksypeptydazy, enterokinaza), enzymy hydrolizujące tłuszcze (lipaza),
enzymy hydrolizujące kw. nukleinowe (nukleinaza), czynniki aktywne soku , enzymy, hydrolizują składniki
odżywcze na substancje proste, które mogą być wchłaniane do krwioobiegu przez ścianki jelit, żółć  wydzielana
przez pęcherzyk żółciowy do dwunastnicy, 0,3 l/24h, nie zawiera enzymów, nie jest sokiem trawiennym, jej
składniki emulgują tłuszcz w soku trzustkowym, skład: kw. cholowy, kw. dezoksycholowy, kw. litocholowy.
2. Budowa i podział aminokwasów.
Aminokwasy-białka są z nich zbud, zw. dwufunkcyjne, b. są zbud. z 20 standard.aminokw,19 to ą-aminokw. z
pierwszorzęd. gr. aminową  NH i gr. karboksyl. -COOH, są one połącz. z centr. at. węgla Cą tak jak at.
3
Wodoru i zmienny łańcuch boczny R: R-CH-NH
2 COOH, R to rodnik lub wodór, gdy R jest resztą aminokw. to
węgiel C staje się asymetr. dając 2 izomery optyczne (wyjątek- prolina). Projekcja Fischera- do rys. wzorów: L-
2
stereizomery przedst. się umieszczając gr. COOH na górze a  NH po lewej str. 20 standatd. aminokw. różni się
2
jedynie strukt. łańcucha bocznego. A. mogą być:1-kw, oboj, zasad; 2-mieć rodnik a małej/ dużej masie;3-mieć
łańcuchy boczne aromat/alifat;4-mieć rodniki polarne/niepolar;5-mieć łańcuchy boczne sztywne/ giętkie; 6-
tworzyć wiąz. wodorowe/ nie.
A) Hydrofobowe A alifatyczne- GLY, ALA, VAL, LEU, ILE, MET, PRO, CYS, wyjÄ…tek cysteina jest tam
wiązanie mostkowe dwuśarczkowe (włosy).
B) Hydrofobowe A aromatyczne- Phe, Try, Trp; majÄ… arom. pierÅ›cieÅ„ Ä…ð sÄ… hydrof.
C) Polarne A obdarzone ładunkiem na R: Arg, Lys, His, Asp, Glu; zawierają polarne hydrofilowe łańcuch
boczne 1. Arg, i Liz obdarzone w łańcuchu bocznym w gr. aminowej zawierającą proton. 2. pH=7 His + lub bez
Å‚adunku 3. gr. karboksylowa w Asp, Glu w pH=7 jest gr -.
D) Polarne A nieobdarzone ład. w gr. R- 1. Ser, Thr są p. bo mają C-OH i two. wiąz. H. 2. Asn, Gln, łańcuch
boczny, amidowych pochodnych nie sÄ… obdarzone protonem, ale mogÄ… tw. wiÄ…z. H
Naz.: A-H glicyna (Gly, G); A-CH alanina (Ala, A); A-CH<(CH ) walina (Val, V); A-CH
3 3 2 2-CH<(CH )
3 2
leucyna (Leu, L); A-CH
2-CH metionina (Met. M.) A(" prolina (Pro, P); A- CH
2-S-CH
3 2-SH cysteina (Cys. C); A-
CH
2-B fenyloalanina (Phe); A- CH
2-B-OH tyrozyna (Tyr); A- CH >B tryptofan (Trp); A-(CH )
2-<|N \H
2 3-NH-C-
+ +
(=NH )(-NH ) arginina (Arg, R); A-(CH ) lizyna (Lys, K); A- CH | > histydyna (His, H), A-
2 2 2 4-NH
3 2-<|N \H
N+H
CH
2-COO  asparaginian (Asp, D); A-(CH ) glutaminian (Glu, E); A- CH OH seryna (Ser, S); A- CH\
2 2-COO-- 2
(CH )-OH treonina (Thr, T); A- CH
3 2-CO-NH asparagina (Asn, N); A-(CH )
2 2 2-CO-NH glutamina (Gln, Q);
2
3. Właściwości amfoteryczne aminokwasów, punkt izoelektryczny, metoda rozdziału mieszaniny
aminokwasów.
Właść. fiz. aminokw- bezbarw. subst. krystal, rozp. w wodzie, rozkład. się zanim osiągną pkt. topnienia, zawier.
zasad. gr. aminowe i kwaso. gr. karboksyl, są amfoterami, ulegają wewnątrzcząst. r. kwas-zasada i wyst. gł. w
formie jonu dipolowego lub obojnaczego. Jon obojnaczy ma właść. soli. Jako amfoteryczne aminokw. reagują
jak kw. lub zasad. w zal. od warónków. W wodnym kwaśnym roztw. jon obojnaczy przyłącza proton kation:. W
roztw. zasad. traci protonanion. Pkt. izoelektryczny- istnieje pośrednie pH przy którym istnieje równowaga
między formą kationową i anionową-takie pH to pkt.izoelektr.aminokw. Pkt. ten zależy od strukt. aminokw:
aminokw. o oboj. łańcuchach (pH 5.0-6.7),z kwasow. rodnikami (niskie pH) a zasadowe(wysokie pH). Różnice
pkt. izoelektr. wykorzyst. się do rozdziału miesz. aminokw. na czyste składn= Elektrofaza- roztwór różnych
aminokw. umieszcza się pośrodku paska bibuły, zostają one zwilżone roztw. buforu o znanym pH i do końca
paska przyłącza się elektrody, napięcie el. powoduje iż aminokw. o ład.- migrują do elektrody +,aminokw. o
ład.+ do elektrody -,ponieważ aminokw. różnią się szybk. migracji to można je od siebie separować.
1
4. Reakcje aminokwasów.
1.A+alk.=ester H N-CH\R
2 1-COOH+HOR
2  (HCl)Ä…ðHOH+H N-CH\R
2 1-CO-OR 2. z HNO =hydroksykwas (met.
2 2
van Slyke a) H N-CH\R-COOH+HNO Ä…ðHOH+ HO-CH\R-COOH+N 3. reak. z ninhydrynÄ… (met.
2 2 2
kolorymetrii) 4. 1-fluoro-2,4-(dinitrobenzen)* + AÄ…ðHF + 1-NH-CH\R-COOH-2,4-()* Syn.: 1. reak. Hella-
Volharda-Zielińskigo ą-bromowanie k. za pomocą Br i PBr oraz nukleofilowe podstawienie bromokwasu
2 3
amoniaku: CH CH\CH
3 3-CH ]*COOH (Br2, PBr3 )Ä…ð... -[CH\Br]*... (nadmiar NH )Ä…ð CH CH\CH
2-[CH
2 HOH 3 3 3-CH
2-
A 2. synteza Ä…-A met. Streckera: B-CH CHO (NH Cl,KCN,w.)Ä…ðB-CH CH\NH
2 4 2 2-Ca"N (H O+)Ä…ðB-
3
CH CH\NH COOH 3. redukcyjne aminowanie Ä…-oksykwasów: CH C\O-COOH (NH , NaBH )Ä…ðAla.
2 2 3 3 4
5. Peptydy, wiÄ…zanie peptydowe-jego struktura i formy rezonansowe.
Peptydy: polimery A, wyst. wiÄ…zanie peptydowe tzn. gr. aminowa jednego A Å‚Ä…czy siÄ™ z gr. karbo. drugiego A
itd. np.: alanina+seryna=alanyloseryna; wiązanie peptydowe ma bud. o istotnym znaczeniu dla struktury białka,
wiązanie C=O i N-H są w nim równoległe z niewielkim skręceniem w stosunku do wiązania C-N, jest to
efektem występowania 2 form rezonansowych wiązania podwójnego O=-- H H
C-N< Ô!(O-)>C=N+< wiÄ…zanie
peptydowe jest płaskie i wyst. w 2 formach: cis (ta sama) i trans
Kowalencyjność wiąz. w peptydach- at. azotu gr. peptydowej nie jest zasad, nakładanie powod. że wiąz C-N ma
char. wiąz. podwójn. Wiąz. peptydowe (amidowe): wiąz. C=O i N-H są w nim równoległe z niewielkim skręc. w
stos. do wiąz. C-N. Wiąz peptydowe jest płaskie i wyst. w dwu formach: trans [C(=O,-C-)-N(-C-,H)]i cis[C(-
C-,=O)-N(-C-,-H) (przy prolinie-cis).Wiąz. to łączy sąsiednie aminokw. w łańcuchu białkowym czy
peptydowym, sąsiednie łańcuchy w białkach, zakrzywia łańcuch tworząc pętlę. Drugim kowalencyjnym wiąz.
jest wiąz. między resztkami cysteinowymi: RS-SR lub CyS-CyS.
6. Klasyfikacja białek, podstawowe białka krwi oraz mleka.
1) b. proste (proteiny)-wyniku hydrolizy dajÄ… jedynie A, dzielimy na: a)protaminy- charkter zasadowy zaw.
dwu-A (Arg, Lys, Orn, His), niezaw. A aromat. roz. się w w. wyst. wyłącznie u zwierząt. Nie ulegają działaniu
pepsyny, sÄ… trawione przez enzymy jelit; b)histony- zasadowe, zaw. A egzogenne i dipeptydy, wyst. w jÄ…drach
kom. w połączeniu z k. nukleinowymi, w limfocytach, mleczku ryb i w hemoglobinie; c)albuminy- kwasowe
zaw. A siarkowe (Cys) roz. się w w. i rozcieńczonych solach wyst. u zierząt i roślin np.: leukozyna żyta,
legamina grochu, ovoalbumina jaj; d)globuliny- słabo kwaśne zaw. głównie Arg, Asp, Glu, His, Lys nieroz. w
w. ale w rozcięczonych solach, wchodzą skł. hemoglobiny np.: globulina mleka, glucynina soi, fazolenina fasoli;
imuoglobuliny- zwane przeciwciałami (białka obronne w krwi) e)prolaminy- odczyn obojętny, zaw. dużo
glutaminianu, Pro, N amidowego a mało Lys, roz. się w rozcięczonych k. i zasadach, a nie w w. i roztworach
soli, wyst. w nasionach trawy i przenicy; f)glutaliny- obojętne zaw. dużo Pro i k. Glu, Lys i Trp, roz. w
rozcięczonych k. i zasadach a nie w w., alkoh. i roztworach soli, wyst. w nasionach zbóż np.: gluten mąki
g)skleroproteiny- wys. w org. zwierząt w tkankach podporowych i osłaniających. Mają strukturę włóknistą
wydłużoną. Zbud. z nich tkanka ma dużą elastyczność i wytrzymałość należą do nich kreatyna, kolagen,
fybroina.
2)B. złożone (proteidy)- hydrloiza daje A, węglowodany, tłuszcze, k. nukleinowe. a)nukloprodeidy (k.
nukleinowe, zasady pirymidowe i purynowe)-obejmują gr. białek i polipeptydów (głównie zasadowych), które są
zwiÄ…zane w kompleksy z k. nukleinowymi (DNA, RNA), wiÄ…zaniami kowalencyjnymi, wyst. w jÄ…drach kom. ;
b)glikoproteidy- wyst. u roślin i zwierząt, zaw dużo S, mało C, i N oraz oligosacharydy roz. w w. wyst. jako
śluzowate subst. błon przewodu pokarmowego oraz w ścięgnach są niemi przeciwciała, białka surowicy,
enzymy; c)lipoproteidy- b. sprzężone z lipidami ich gr. niebiałkową są k. tłuszczowe lub steryny, a
lecytoprotein: fosfadydy. Wyst. głównie w bogatych tłuszcz zarnistościach, plazmy krwi i żółtku jaj;
d)chromoproteidy- gr. białek których skł. niebiałkowym jest subst. barwna a części białkowa globina np.:
chemoglobina, chloroplastyna roślin; e)metaloproteidy- zaw. różne jony met. związane bezpośrednio z
białkiem np.: ferredoksyny, ferrytyna.
3)b. krwi- a)hemoglobina- białko z gr. hemoprotein, roz. się w w, Hem. zbudowana jest z 4 pierścieni
pirolowych połączonych wiązaniami metinowymi C-CH-C po przez jon Fe2+ Rola Hem. polega na transporcie
O (nie zmienia stopnie utl.) za pośrednictwem naczyń krwo, pod działaniem czyników utl. przechodzi w
2
methemoglobine zaw. Fe+3, powstaje w czasie gotowania mięsa.;
b)fibrynogen i fibryna- stanowią odrębną gr. białek odp. za krzepnięcie krwi, rozp. w wodzie, pod działaniem
np. sacharydy fibrynogen -> fibryne (powoduje krzepnięcie krwi)
4)b. mleka- stanowi 3% mleka krowiego zaw. kazeine- jest fosfoprotoinÄ… bo ma foforany zwiÄ…zane estrowo z
gr.  OH, seryny i treoniny. (np.: sery twarogowe) albumine i globuline.
2
5)b. serwatki- po oddzieleniu z mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółty roztwór serwatka zawierająca,
albumine i globuline
7. Podział białek wg ich budowy przestrzennej-struktura białek.
1. b. fibrylarne (włókienkowe) np.: kreatynę, kolagen, składają się z łańcuchów polipeptydowych ułożonych
obok siebie w długie włókna, nie rozp. się w w. dlatego budują tkanki konstrukcyjne.
2. b. globularne (kłębuszkowe)- rozp. w w., swobodnie przemieszczają się w obrębie komórki
Struktura b.- łańcuch polipeptydowy b. fałduje się dzięki czemu powstaje specyficzny kształt b. czyli
konformacja (przestrzenne ułożenie atomów tworzące cztery poziomy struktury b.) To fałdowanie łańcucha jest
spowodowane rotacją wokół Cą-N i Cą -C.
Struktura 1°- liniowa sekwencja A poÅ‚Ä…czonych wiÄ…z. peptydowymi oraz innymi kowalencyjnymi.
Struktura 2°- wys. regularne pofaÅ‚dowanie regionów Å‚aÅ„cuch polipeptydowego np.: helisa Ä…, struktura ²,
wiÄ…zania H tworzÄ… siÄ™ miÄ™dzy O karbonylowym wiÄ…zania peptydowego a H z NH czwartego A, w strukturze ²
2
wiązania H powstają miedzy wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych, płaskie wiązanie
peptydowe sprawia że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi Aę!
i tej warstwy, jest bardzo sztywna i wytrzymała.
Struktura 3°- b. rozp. w w. faÅ‚dujÄ… siÄ™ pod wpÅ‚ywem energ. wymogu dzielenia nie polarnych A od wodnego
hydrofilowego otoczenie, są one chowane w hydrofobowym wnętrzu struktury b.
Struktura 4°-powstaje miÄ™dzy wieloma Å‚aÅ„cuchami polipeptydowymi w b. te oddziaÅ‚ywania to wiÄ…zania
kowalencyjne (disufidowe), niekowlencyjne (siły elektrostatyczne, wiązania H, oddziaływania hydrofobowe),
wiÄ…zania Wan der Waalsa.
8. Rodzaje wiązań w peptydach i białkach. Rodzaje wiąz. utrwalaj. wtórną strukt. białek= gr. uczestniczące: -
CH-C(=O)-HN-,-C(=O)-HN-CH-[wodorowe], HC-OH,HO-CH [wodorowe]; wiÄ…zania: HC-S-S-CH
[disulfidowe], HC-C(=O)-O-NH
2-CH [jonowe], HC-C(=O)-O-CH [estrowe], HC-C(=O)--S-CH [tioestrowe].
9. Rola i funkcje enzymów w organizmie.
Enzymy- katalizat. biochem, zwiększają szybkość r. nie ulegając zmianie, nie przesuwają równowagi r. Prawie
wszystkie to białka, nie zmien. stanu energ. substr ,i prod, wpływają na barierę energet. r- E potrzebna do
zainicjowania r. i przeprowadz. substr. w stan przejściowy-enzymy go stabilizują i zmniejsz. "G* (różnica E
swob. między st. przejść. a substr- inform. o szybk. r).[ "G<0-r. energet. korzyst, "G>0 r. termodyn. niekorzyst].
"G- jest niezależna od drogi rea. i nie informuje o szybkości procesu o sz. rea. decyduje "G* Specyfika
enzymu- aktywne i wydajne, katalizują jedną r, pasują do jedn. substr, wrażliwe na czynniki środow.
10. Budowa enzymów i teorie ich dziaÅ‚ania na przykÅ‚adzie ²-amylazy w stosunku do skrobi.
Chem. bud. enzymów- większ. to białka globularne, niektóre a)proteiny (z aminokw)- enzymy jednoskładnik-
ich aktywn. związ. jest z gr specyficznie powiązanych aminokwasów b)proteidy- enzymy dwuskładnik.
(zawier. część białkową- apoenzym i gr. prostetyczną (kofaktor) = haloenzym. Aktywnośc e. d. pochodzi od
kofaktora. K. mogą być jony nieorg. Zn, Fe, Cu, Mn lub małe cząst. organiczne- koenzymy (witaminy) np.
kozymaza. RolÄ… apoenzymu jest odpowiednie ustawienie kofaktrora w przestrzenienzymy. Mechanizm rea.- w
indukownaego dopasowania struktura enzymu pod wpływem zbliżającego się substratu ulegają gr. funk. A.
kontaktowych X, Y znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do reaktywnych miejsc
substratu. Reak. ²-amylazy.
11. Aktywność enzymów i wpływ na nią czynników zewnętrznych; aktywatory i inhibitory.
Aktywn. enzymu- E. wyodrębnione z org. najczęściej nie są zupełnie czyste. by kreślenie ilości enzymu w
preparacie należy zmierzyć jego wydajność w r. służy do tego jednostka aktywn. e.- liczba obrotów (LO)- liczba
drobin substr. przereagowująca z jedną cząst. enzymu. Stężenie e. można wyznaczyć met. spektroskopowymi.
3
Wpływ czynn. zewn. na aktywn- T (pow. pewnej aktywn. spada z powodu temp. denaturacji białka enzymu-
dezaktywac), pH (cecha char. enzymu, pod wpływ. dużego pH białko enzymu denaturuje się).
Aktywatory enzymów- subst. chem. nie denatyruj. białka enzymu, nie biorą. udziału w r enzymatycz. ale
zwiększ. aktywn. enzymy: 1-osłaniające (proenzym), w proc. aktywacji usuwają gr. chem. maskującą aktywną
część enzymu, 2-odhamowujące- czynn. redukujące przywrac. aktywn. enzymów zahamowaną w środ.utl. 3-
czynne- jony Mn, Zn, Mo, Co są skład. niektórych enzymów, 4-emulgatory-sole kw. żółciowych, uczestniczą w
hydrol. tłuszczów przez lipazy, 5-peptyzujące białko enzymu- zwiększ. aktywn. powierzchniową enzymu.
Inhibitory enzymów- subst. hamujące aktywn. enzymów w środ. r: 1-blokujące gr. czynne enzymu to
narkotyki, HCN, CO blokujÄ… enzymy metaloproteidowe a gr. -SH sÄ… blok. przez O , As, Hg; 2-hamowanie
2
kompetencyjne (przez konkurencję) a)nagromadz. prod. r b)obecność połączeń o zbliżonej strukt. do bud.
substr, c)obecność zw. o bud. podobnej do gr. prostetycznej enzymu: ApoKo(aktywny)+ In<=> Apo+ Ko+
In<=> ApoIn(nieakt)+ Ko; PABA-> SSAA.
Wpływ temp. :  powyżej pewnej temp. aktywność spada z powodu temp. denaturacji białka enzymu
(dezaktywacja). Każdy enzym ma swoisty zakres optymalnej temp.
Wpływ stężenia jonów wodorowych  wartośc optymalnego pH jest cechą charakterystyczną enzymu.
Niekiedy pokrywa się ono z pkt. izoelektrycznym białka enzymatycznego. Pod wpływem wysokiego pH białko
enzymu denaturuje siÄ™.
12. Podział i nazwy enzymów i najważniejsze reakcje enzymatyczne.
Klasyfikacja według naz. zwyczajowych i naz. oznacz. czwórką liczb:1-klasa, 2-określa gr, wiąz, izomerię, 3-
określa podklasy enzymów katalizujących substr, 4-nr enzymu w podklasie. Naz. enzymów: a)od naz.
katalizowanych rea. dodając końcówkę -aza (np. hydrolaza- katalizuje reakcję hydrolizy), b)od nazw substr. r.
dodając końcówkę -aza.
Hydrolazy (hydrolizujÄ… substr. przy udziale wody M-L+HOHM-OH+H-L) dzielimy je na 9 gr.:
Esterazy (hydrolizujÄ… estry na kw. i alk. Ac-O-R+HOHÔ!Ac-OH+R-OH): a).kw. karboksylowych-hydroliz.
estry kw. org R-C(=O)-O-R+HOHÔ!R-C(=O)-OH+R-OH, np. lipazy, pektazy; b)fosfoesterazy:
fosfomonoesterazy- hydroliz. fosforany jednoalkil: H-O-P(-OH,=O)-O-R+HOHÔ!H-O-P(-OH,=O)-O-H+R-OH,
fosfodwuesterazy- hydroliz. fosforany dialkilowe i przekształc. je w fosforany monoalkil. R-O-(P-OH,=O)-O-
R+HOHÔ!RO-P(-OH,=O)-O-H+R-OH; c) sulfatazy siark- hydroliz estry kw. siark H-O-S(=O,=O)-O-
R+HOHÔ!H-O-S(=O,=O)-O-H+R-OH.
Glikolidazy (hydroliz. wiÄ…z.. glikozydowe w glikozydach i oligo- i poli- sacharydach): a)oligosachardazy;
b)polisacharydazy np. Ä… -amylaza
Amidazy (hydroliz. wiÄ…z. C-N za wyjÄ…tkiem wiÄ…z. peptydowego -CO-NH-: X-C(-X,-X)-N(-X)-X+HOHÔ!X-C(-
X,-X)-OH+H-N(-X)-X): a)aminazy- odhydrloiz. gr. aminowe pod post. amoniaku:
X-CH + HOHÔ!X-CH
2-NH
2 2-OH+ NH ; b)acyloamidazy (hydroliz. gr. amidowe na amoniak i kw.) X-C(=O)-
3
NH + HOHÔ! X-C(=O)-OH+ NH ; c)amidynazy (hydroliz .gr. amidynowe) X-NH-C(=NH)-NH + HOHÔ! X-
2 3 2
NH +O=C(-NH )-NH .
2 2 2
Proteazy (hydroliz. wiÄ…z. peptydowe) X-C(=O)-NH-X+HOHÔ!X-C(=O)-OH+H N-X a)proteinazy;
2
b)peptydazy
Fosfoamidazy- hydroliz. wiÄ…z. P-N: X-N(-X)-P(-OH,=O)-OH+HOHX-N(-X)-H+HO-P(-OH,=O)-OH.
Polifosfatazy- hydroliz. wiÄ…z. bezwodnikowe -P-O-P- w resztach kw. pirofosfor. X-P(-OH,=O)-O-P(-OH,=O)-
X+HOHÔ!X-P(-OH,=O)-OH+HO-P(-OH,=O)-X.
Halogenazy- hydrolit. odszczepiajÄ… at. chlorowców X-C(-X,-X)-Cl+HOHÔ!X-C(-X,-X)-OH+HCl
Hydrolazy wÄ™glowo-siarkowe- hydroliz. wiÄ…z. C-S: X-C(-X,-X)-S-R+HOHÔ!X-C(-X,-X)-OH+R-SH:
tioeterazy (R-S-R+HOHR-SH+R-OH), tioglikozydazy, tioesterazy (hydroliz. wiÄ…z. C-S w tioestrach
4
R-C(=O)-S-R+HOHÔ!R-C(=O)-OH+R-SH).
H. wÄ™glowo- hydroliz wiÄ…z. C-C met. hydrolitycz. X-C(-X,-X)-(C-X,-X)-X+HOHÔ!X-C(-X,-X)-OH+H-C(-X.-
X)-X.
Transferazy- przenoszą at. lub gr. at. X z donora D na akceptor A: D-X+A-LD-L+A-X. Nie należą do nich
hydrolazy i oxyreduktazy): transmetylazy- przenoszÄ… rodnik metylo. -CH :D-CH +A-HD-H+
3 3
+A-CH , transacylazy, transglikozydazy: D-glikozyl+ A-HD-H+A- glikozyl, transfosfatazy- przenoszÄ… resztÄ™
3
kw.fosforo.-OPO H : D-OPO H +A-HÔ! D-H+A-OPO H , transminazy- przenoszÄ… gr. aminowÄ… -NH : D-CH(-
3 2 3 2 3 2 2
X)-NH +A-C(-X)=OÔ!D-C(-X)=O+ A-CH(-X)-NH , transdenilazy- D- kw. adenilowy +A-HD-H+A- kw.
2 2
adenilowy, transpeptydazy- przenoszÄ… reszty aminokw. D-CO-NH-CH(-R)-COOH+A-COOHÔ! D-COOH+A-
CO-NH-CH(-R)-COOH, transsulfurazy- przenoszÄ… at. S: D-SX+A-HÔ! D-H+A-SH
Oxydereduktazy- kataliz. r. utl. i red. w org. żywych: a)dehydrogenazy- kataliz. r. utleniając. odwodor.
A=H +BA+B=H ): tlenowe-przenoszÄ… at. H na tlen powietrza dajÄ…d nadtl. wodoru A=H + +O2A+HOOH,
2 2 2
beztlen- przenoszą at. H na inne niż O akceptory A=H +BA+B=H ; b)oksydazy- przenoszą H z substr. na O
2 2
powietrza dajÄ…c wodÄ™: 2A=H +O Ô!2A+2HOH): monofenolooksydaza, askorbinaza, polifenoloksydazy,
2 2
transelektronazy; c)peroksydazy- przenoszÄ… at. H na wodÄ™ utlenionÄ… A=H +HOOHA+2HOH, wyst w tkankach,
2
katalaza- rozkł. nadtl. wodoru na O i wodę 2HOOH HOH+O .
2 2
Liazy i syntazy- kataliz. r. rozerw. lub tworzÄ… wiÄ…z. chem: 1-desmolazy- rozryw. lub tworzÄ… wiÄ…z. C-C: X-C(-
X,-X)-C(-X,X)-XX-C(C-X,-X)- + -C(-X,-X)-X): dekarboksylazy i karboksylazy- kataliz. r przyłącz. i
odszczep.CO : R-C(=O)-OHR-H+CO , dekarboksylazy ketokw-powod.dekarboksylac.CO2,np.O=C(-CH3)-
2 2
COOHCO2+O-C(-CH3)-H, dekarboksylazy aminokw- kataliz. r. dekarboksylacji aminokw. dajÄ…c aminy H N-
2
CH(-R)-COOHCO2+H2N-CH2-R; 2-karboligazy-kataliz.r.kondensacji acylinowej aldehydów X-C(-H,=O)+C(-
H,=O)-XX C(-H,-OH)-C(=O)-X, 3-liazy triozofosforanów, adolaza drożdży; 4-hydrazy-kataliz.przył.do substr.
9
lub odryw. od niego cząst. wody H-A-OHA+HOH; 5-liazy i syn. węglowo- azot- rozryw. lub syntez. wiąz. C-N,
demoniakazy- odszczep. amoniak od substr. powod. utw. wiÄ…z. C=C w jego czÄ…st X-CH(-NH )-CH
2 2-XX-
CH=CH-X+NH ; 6-hydrogenazy-kataliz.rozszczep. H czÄ…steszkow. na H at.H Ô!2H; 7-liazy wodoro- odszczep.
3 2
lub przył. H do substr A=H A+H .
2 2
Izomerazy i racemazy- kataliz. przekształcenia wewn- cząst: 1-izomerazy: fosfoglukomutaza: glukozo-1-
fosforanglukozo-6-fosforan, izomeraza fosfotrioz; 2-racemazy- kataliz. racemizacjÄ™ substr. L-XD-H
-izomerantimer.
13. Węglowodany, podział i rola w organiz
mie.
Węglowodany-w org. i DNA, mat. z którego syntezują białka, tłuszcze i inne subst, są wielohydroksyl.
pochodnymi aldehydów i ketonów, wzór CnH2nOn.Podział: 1-cukry proste, jednocukrowce, monosacharydy,
monozy, 2-cukry złożone, wielocukrowce, poliozy: oligosacharydy i kilkucukrowce, polisacharydy i
wielocukrowce. W r. hydrol: polisacharydoligosacharydmonosacharyd. SÄ… syntezowane w proc. fotosyntezy:
6CO +6H OÔ!6O +C H O
2 2 2 6 12 6->celuloza,skrobia. Główne z
ródło E w org.
14. Budowa monosacharydów  struktura i konfiguracje Fischera i Hawortha.
Monosacharydy  cukry proste o ogólnym wzorze C H O , zawierające 3  10 at. C. W zależności od liczby
N 2N N
at. O w czÄ…steczce nazywajÄ… siÄ™ triozy, tetrozy, pentozy, itd. Monosacharydy dzieli siÄ™ na ALDOZY
(wielohydroksyaldehydy) i KETOZY (wielohydroksyketony).
Aldehyd glicerynowy  najprostsza aldoza, ma jeden asymetryczny (chiralny) at. C  ma więc 2 enancjomery:
prawoskrętny (konfiguracja R) lewoskrętny (konfiguracja S)
PROJEKCJA FISHERA  dzięki niej można wzory stereogeniczne pokazać na płaszczyz
nie
1) tetraetryczny at. C przedstawiony jest w projekcji przez 2 skrzyżowane linie. Linia pozioma pokazuje
wiązania wychodzące ponad płaszczyznę papieru, a linia pionowa - gr. znajdujące się pod płaszczyzną papieru.
2) karbonylowy at. C umieszcza się w górnej części projekcji
Aldehyd R-glicerynowy ma więc wzór projekcyjny:
5
Fisher wprowadził również nomenklaturę stereochemiczną  stosuje on  D do przedstawienia (+)aldehydu
glicerynowego, w którym gr. OH jest po stronie PRAWEJ; jego enancjomer z gr. OH po LEWEJ stronie oznacza
się jako aldehyd L(-) glicerynowy. Gr. aldehydowa jest na górze.
Fisher tym systemem objął również inne monosacharydy. Obowiązuje zasada  jeżeli najbardziej oddalony od
gr. aldehydowej lub ketonowej asymetryczny at. C ma takÄ… samÄ… konfiguracjÄ™ jak aldehyd D- glicerynowy to
związek jest D-cukrem. Jeśli konfiguracja jest taka jak w L-aldehydzie to jest L-cukrem.
PROJEKCJA HAWORTHA - to rodzaj projekcji chemicznej charakterystycznej dla półacetalowych
(cyklicznych) odmian cukrów. W projekcji Hawortha używa się uproszczonych wzorów perspektywicznych.
Chociaż oddają one rzeczywisty wygląd cząsteczek półacetalowych odmian cukrów znacznie lepiej niż wzory
Fischera, nie uwzględniają pewnych istotnych szczegółów ich struktury (kąty wiązań, pofałdowanie łańcucha
węglowego). Przy przedstawianiu wzorów cukrów za pomocą projekcji Hawortha stosuje się następujące reguły:
- grupę CH OH pisze się zawsze do góry (ponad płaszczyzną pierścienia; ew. wyjątki w przypadku istnienia w
2
zwiÄ…zku kilku grup CH OH)
2
- we wzorach cukrów szeregu D w przypadku anomerów ą grupa hydroksylowa przy pierwszym atomie węgla
jest skierowana do dołu (pod płaszczyznę pierścienia)
- we wzorach cukrów szeregu D w przypadku anomerów ² grupa hydroksylowa przy pierwszym atomie wÄ™gla
jest skierowana do góry (ponad płaszczyznę pierścienia)
- we wzorach cukrów szeregu L sytuacja jest odwrotna
Wzór Hawortha  glukoza
Tafelkowe projekcje Hawortha nie dają trójwymiarowego obrazu konformacji cząsteczkowej. w rzeczywistości
cząsteczki cukrów mają budowę krzesełkową.
15. Aktywność optyczna cukrów  mutarotacja.
Optyczna aktywność cukrów zwierających kilka asymetrycznych at. C nie jest jednoznacznie określona poprzez
przynależność do określonej rodziny: D lub L.D-monoza może skręcać płaszczyznę polaryzacji światła w lewo,
a L-monoza w prawo. Dlatego rzeczywistą skręcalność w prawo oznacza się dodatkowym symbolem (+), a w
lewo (-).
MUTAROTACJA  zjawisko samorzutnego zmieniania się skręcalności właściwej roztworu monosacharydu
wraz z upÅ‚ywem czasu. MutarotacjÄ™ tÅ‚umaczy siÄ™ przechodzeniem anomeru Ä… w formÄ™ anomeru ² poprzez formÄ™
łańcuchową i ustaleniu się stanu równowagi pomiędzy tymi trzema formami w roztworze wodnym.
Przykład:
Gdy rozpuÅ›cimy Ä…-D-glukozÄ™, to jej skrÄ™calność spada z +112º do +52º. Gdy rozpuÅ›cimy ²-D-glukozÄ™
skrÄ™calność zmienia siÄ™ z +19º do +53º.
Dwa diastereoizomery Ä… i ² nazywane sÄ… ANOMERAMI, a hemiacetalowy at. C  centrum anomerycznym.
Skręcalność właściwą cukrów w roztworze można wykorzystać w obliczeniu zawartości obu anomerów w tym
roztworze. Np. skrÄ™calność D-glukozy [Ä…]= +112º , [²]= +19º , a roztworu w stanie równowagi +52º. Obliczenie
zawartości obu form w roztworze:
112  52 60
---------- x 100 = ---- x 100 = 64,5% [²] Ä…ð formy Ä… jest 100  64,5 = 35,5%
112  19 93
Mutarotacja przebiega przez odwracalne otwarcie pierścienia każdego z anomerów do otwarto-łańcuchowego
aldehydu, oraz ponowne zamknięcie do drugiej formy cyklicznej. Zdolność przechodzenia form w siebie nosi
nazwÄ™ INTERKONWERSJI.
6
16. Reakcje chemiczne monosacharydów: reaktywność grup hydroksylowych i karbonylowych.
Reakcje monos: właśc. chem- podobne do alkoh- gr.- OH mogą być przekształc. w estry i etery, cukry rozp. się
w wodzie, przez jej odpar. dajÄ… syropy, cukry nie rozp. siÄ™ w rozpuszczalnik. org. Red. mozos- aldozy i ketozy
red. siÄ™ do odpowied. alkoh. wielohydroksyl -D-glukopiranoza C(-H,=O)-C(-H,-OH)-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)-C(-
H,-OH)-CH2OHNaBH4, H2OCH2OH-C(-H,-OH)-C (-OH,-H)--C(-H,-OH)-C(-H, -OH)-CH2OH [adiltol], przy
red. ketoz C gr. ketonowej staje siÄ™ C* i powst .dwa stereizom. CH2OH-C(=O)-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)-C(-H,-
OH)-CH2OHred,+2HCH2OH-C(-H,-OH)-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)-C(-H,-OH)-CH2OH [D-sorbitol]+CH2OH-
C(-OH,-H)-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)-C(-H,-OH)-CH2OH[D-mannitol], silne środki red. redukują do węglowod.
CH(=O)-(CH-OH)n-CH2OH redCH2OH-(CH-OH)n-CH2OHredCH3-(CH2)n-CH3, CH2OH-C(=O)-(CH-
OH)n-CH2OHredCH2OH-C(=O)-(CH-OH)n-CH2OHredCH3-CH2-(CH2)n-CH3 Utl. aldoz: słabe środki-
powst. kw. aldonowesilny utlkw. dwukarboksyl CH(=O)-(CH-OH)n-CH2OHutlCOOH-(CH-OH)n-
CH2OHutlCOOH-(CH-OH)n-COOH, glukoza tak samokw. cukrowy. Oksydacja aldoz: z odczynn. Tallensa-
powst lustro srebro. R-CHO+2Ag(NH3)2++3OH-RCOO-+2Ag+4NH3+2H2O, z oczynn. Benedicta
RCH=O+2Cu2++5OH-RCOO-+Cu2O+3HOH.Cukry red. reag. z nimi Utl. ketoz: uleg. częśc. degradacji
CH2OH-C(=O)-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)*2-CH2OHutlH-COOH+COOH-C(-OH,-H)-C(-H,-OH)*2-COOH albo
COOH-COOH+COOH-C(-H,-OH)*2-COOH.
17. Produkty utleniania i redukcji aldoz. \Prod. utl. i red. węglowod: C(-H,=O)-C(-H,-OH)-C(-OH,-H)-C(-H,-
OH)*2-CH2OH:NaBH4CH2OH-...,Br2 i H2OC(-HO,=O)-...,HNO2C(-HO,=O)-...-C(-HO,=O),ROH i H
Clglikozyd. +16-utl.aldoz
. 18. Najważniejsze dwucukrowce  maltoza, laktoza, sacharoza  budowa i zastosowanie. Produkcja
sacharozy.
MALTOZA  glukoza + glukoza - to cukier słodowy; występuje w kiełkujących nasionach zbóż. Powstaje
podczas hydrolizy skrobi pod działaniem amylaz.
Jest cukrem redukującym. Utlenia się na kw. maltobionowy. Jest 2,5 razy mniej słodka od sacharozy. Używa się
ją do środków spoż. dla dzieci oraz jako dodatek do produktów dietetycznych i cukierniczych.
LAKTOZA  glukoza + galaktoza  to cukier mleczny; znajduje siÄ™ w mleku zwierzÄ…t.
Jest znacznie mniej słodka od sacharozy. Nie ulega fermentacji z drożdżami zwykłymi, ale pod działaniem
drożdży laktozowych. Bakterie kwasu mlekowego przekształcają ją w kw. mlekowy, co stanowi podstawę
procesu kwaśnienia mleka. Enzym laktaza hydrolizuje ją na galaktozę i glukozę. Laktozę otrzymuje się z
serwatki po oddzieleniu kazeiny. Jest cukrem redukujÄ…cym. Utlenia siÄ™ jÄ… do kw. laktobionowego.
SACHAROZA  glukoza + fruktoza  cukier trzcinowy, buraczany; najważniejszy disacharyd o
zastosowaniach przemysłowych.
Jest najbardziej rozpowszechniona w przyrodzie. Występuje we wszystkich fotosyntezujących roślinach, a
zwłaszcza w ich korzeniach. Jest bezbarwna, krystaliczna, rozpuszczalna w wodzie. Jest cukrem redukującym.
Nie wykazuje zjawiska mutarotacji. Sama sacharoza nie ulega fermentacji, ale Å‚atwo hydrolizuje i produkty jej
7
hydrolizy są fermentowane przez drożdże i bakterie. Sacharoza ogrzana powyżej temp. topnienia ulega
karmelizacji.
Sacharozę otrzymuje się na dużą skalę przem. z :
- trzciny cukrowej przez wytłoczenie soku, jego oczyszczanie i doprowadzenie do wykrystalizowania
- z buraka cukrowego przez ekstrakcję ciepłą wodą w dyfuzorach, oczyszczenie soku dyfuzyjnego w kolejnych
procesach defekacji Ca(OH) i saturacji CO , zagęszczenie oczyszczonego soku w wyparkach próżniowych i
2 2
odwirowanie wydzielonych kryształków sacharozy. Dalej sacharozę poddaje się rafinacji.
19. Cukry złożone: struktura i właściwości wiązań glikozydowych na przykładzie sacharozy i skrobi.
Cukry złożone są produktami kondensacji dwóch lub więcej cząsteczek cukrów prostych i podczas hydrolizy
rozkładają się na cukry proste. Są to połączenia wielocząsteczkowe, gdzie poszczególne reszty monosacharydów
w łańcuchu polisacharydu są powiązane glikozydowo za pośrednictwem hydroksyli półacetylowych i innych gr.
hydroksylowych reszt aminokwasów.
WiÄ…zanie glikozydowe - WiÄ…zanie chemiczne tworzone przez grupÄ™ hydroksylowÄ… znajdujÄ…cÄ… siÄ™ przy atomie
węgla pierścieniowej formy cukru prostego. Jeśli w tworzeniu wiązania glikozydowego uczestniczy grupa
hydroksylowa innej cząsteczki, powstaje wiązania O-glikozydowe (np. w dwucukrach i wielocukrach). Może
również w tworzeniu tego wiązania uczestniczyć grupa =NH.
Wyjątkowe połączenie glikozydowe, w którym udział biorą grupy hydroksylowe połączone z węglami C1-C2.
Ponieważ wiązanie glikozydowe blokuje oba karbonyle, sacharoza nie jest cukrem redukującym, nie ulega
mutarotacji i nie tworzy osazonu.
20. Budowa i właściwości skrobi.
SKROBIA  stanowi materiał zapasowy i odżywczy roślin i jest najważniejszym pożywieniem
węglowodanowym zwierząt i ludzi. Syntezowana jest w tzw. chloroplastach zielonych części roślin w procesie
fotosyntezy; to polimer glukozy, w którym jednostki monosacharydów połączone są wiązaniem 1,4`-ą-
glikozydowym. Ziarna skrobi składają się z 2 warstw:
- AMYLOZY (20% masy skrobi)  łatwo rozp. w wodzie na roztwór koloidalny o małej lepkości; zbudowana
jest z reszt ą-D-glukopiranowych połączonych wiązaniami 1,4`; ma budowę kłebkową.
- AMYLOPEKTYNY  trudno rozp. w wodzie; tworzy gęste, kleikowate roztwory; jest silnie rozgałęziona,
zawierając wiązania 1,6`-ą-glikozydowe na rozgałęzieniach.
Właściwości skrobi:
Skrobia hydrolizuje podczas gotowania z rozcieÅ„czonymi kwasami lub pod wpÅ‚ywem enzymów diastazy (Ä…- i ²-
amylazy). W wyniku hydrolizy skrobia pęka na dekstryny, maltozę i w końcu glukozę. Proces ten nazywa się też
scukrzaniem skrobi, bo powstają słodkie produkty.
+(n-1)H2O
(C H O ) Ä…ðx (C H O ) Ä…ð n/2 C H O Ä…ð n C H O
6 10 5 n 6 10 5 n/x 12 22 11 6 12 6
Skrobia dekstryny maltoza glukoza
Zastosowanie skrobi:
-skrobia ziemniaczana  cukiernictwo, krochmal, zagęszczanie farb i barwników, produkcja alkoholu.
-skrobia jęczmienna  piwowarstwo
-skrobia zbożowa  gatunkowe alkohole
-skrobia ryżowa  pudry, zasypki, żywienie dietetyczne, budynie, kisiele, kremy.
8
21. Wszystko o celulozie. Reakcje polisacharydów na przykładzie celulozy. Zastosowanie produktów tych
reakcji.
CELULOZA (błonnik)  najbardziej rozpowszechniony w przyrodzie polisacharyd. Jest to składnik drewna i
błon komórkowych roślin. Czysta celuloza jest biała, włóknista, bez zapachu i smaku. Nie rozp. się w wodzie,
alkaliach, kw. i rozpuszczalnikach org. W kwaśnych roztworach stopniowo i nieodwracalnie ulega hydrolizie.
Odporność celulozy na hydrolizę wykorzystuje się by oddzielić ja od innych ulegających hydrolizie subst.
Rośliny syntezują celulozę z CO i H O korzystając z en. słonecznej.
2 2
Produkcja celulozy:
- metoda sulfitowa (siarczynowa)  drewno lub słomę ogrzewa się z roztworem kwaśnego siarczynu wapnia.
Hydrolizuje on domieszkÄ™ ligniny, pozostawiajÄ…c niezmienionÄ… celulozÄ™ w postaci gÄ…bczastej masy. Po jej
przemyciu wodą i przepuszczeniu przez sita można celulozę prasować na arkusze. Pozostające prod. uboczne tej
metody są szkodliwe dla środowiska.
- metoda siarczanowa  rozdrobnione drewno ogrzewa siÄ™ Å‚ugiem sodowym i siarczanem sodu. Lignina ulega
hydrolizie, pozostaje celuloza  prasowana w arkusze lub bloki. Pozostały ług jest regenerowany do ponownego
użycia. Takie celulozowanie jest ekologiczne.
Struktura celulozy:
Jest ona nierozgałęzionym polimerem glukozy połączonej wiązaniami 1,4`-glikozydowymi. Zbudowana jest ona
z prostych łańcuchów złożonych z jednostek celobizowych. A
ańcuchy powiązane są między sobą wiązaniami
wodorowymi - O  H& .O  H. Włókna te mają dużą wytrzymałość i elastyczność  są owinięte spiralnie wokół
osi centralnej. Z celulozy zbudowane są: drewno, bawełna, konopie, len, słoma.
Reakcje celulozy:
a) hydroliza enzymatyczna  pod wpływem celulazy (bakterie, grzyb domowy) przekształca się w celobiozę
(dwucukrowiec), nastÄ™pnie ²-D-glukopiranozÄ™, która poprzez interkonwersjÄ™ dajÄ™ D-glukozÄ™.
b) estryfikacja  każda jednostka glukozy zawiera 3 gr.  OH. Można je modyfikować stosując związki
reagujące z alkoholami. Działając na celulozę bezwodnikiem octowym otrzymujemy octan celulozy.
Estryfikacja kw. azotowym daje azotan celulozy (nitroceluloza).
Nitrocelulozy stosowane są do produkcji: celuloidu  tworzywa sztucznego do wyrobu drobnych przedmiotów
użytkowych, folii, oklein; jedwab chardoneta  włókno; lakierów, emalii; bawełny strzelniczej.
c) alkalizowanie celulozy  celuloza z roztworami wodorotlenków alkalicznych (MOH) nie ulega hydrolizie, ale
daje ALKALICELULOZ
, o charakterze alkoholanu. Pod wpływem wody rozpada się na MOH i hydrocelulozę
o innej strukturze podatnej na barwienie (merceryzowanie włókien i tkanin bawełnianych)
d) eteryfikowanie celulozy  etery celulozy tworzą się w reakcji halogenów alkilowych z alkalicelulozą:
[C H O (OH) ]n + NaOH Ä…ð alkaliceluloza (+CH I) Ä…ð [C H O (O-CH ) ]n
6 7 2 3 3 6 7 2 3 3
Metylo-, etylo-, benzyloceluloza są stosowane jako kleje, zagęszczacze farb, preparaty kuracji odchudzających.
e) reakcja celulozy z disiarczkiem węgla
celuloza (+NaOH) Ä…ð alkaliceluloza (+CS ) Ä…ð celulozoksantogenian sodowy
2
Produkuje siÄ™ z niego sztuczny jedwab wiskozowy i celofan.
22. Budowa, reakcje i zastosowanie tłuszczów. Hydroliza i utwardzanie tłuszczów.
Tłuszcze występują w przyrodzie jako subst. zapasowe i odżywcze roślin i zwierząt. W organizmach
zwierzęcych tłuszcze znajdują się we wszystkich tkankach, a w roślinach  w owocach i nasionach. Tłuszcze
mają dużą wartość kaloryczną, gdyż zawierają znacznie mniej tlenu niż białka czy węglowodany.
Budowa tłuszczy:
Tłuszcze są estrami gliceryny i kw. tłuszczowych, czyli glicerydami kw. tłuszczowych. W cząsteczce gliceryny
mogą być zestryfikowane 1,2 lub 3 gr. hydroksylowe:
9
Każda cząst. może zawierać trzy identyczne lub trzy różne reszty kw. tłuszczowego. Wyróżniamy trójglicerydy
mieszanie lub proste. W zależności od rozmieszczenia 3 reszt kwasowych w drobinie tłuszczu mogą istnieć 3
izomery  powoduje to, iż w przyrodzie występuje ogromne bogactwo tłuszczów naturalnych (masło, smalec,
soja, kukurydza, słonecznik, len). Skład tł. naturalnego zależy od rodzaju zwierzęcia lub rośliny. Zmienia się on
w zależności od karmienia i wegetacji, np. temp. otoczenia.W tł. naturalnych występują kw. tłuszczowe
nasycone, nienasycone, hydroksykwasy tłuszczowe, cykliczne kw. tłuszczowe i kw. o anormalnej budowie. Wł.
chem. tłuszczy wynikają z obecności w nich wiązań estrowych, wiązań C=C i gr.  OH.
Reakcje:
a) utlenianie tłuszczy  nienasycone reszty kwasowe utleniają się na powietrzu lub enzymatycznie. W wyniku
utlenienia powstają gr.  OH, CHO, C=O oraz kw. dwukarboksylowe. Reakcje te zachodzą podczas jełczenia tł.
b) uwodornienie tłuszczy  podczas działania H na tłuszcz zawierający reszty kw. nienasyconych następuje
przyłączenie H do wiązań podwójnych i reszt kw. nienasyconych ulegają przekształceniu w reszty kw.
nasyconych:
CH  (CH )  CH = CH  (CH )  COOH + (H , kat) Ä…ð CH  (CH )  CH  CH  (CH )  COOH
3 2 7 2 7 2 3 2 7 2 2 2 7
Proces ten nazywa się UTWARDZANIEM tłuszczy. c) hydroliza tłuszczy  nosi też nazwę
zmydlania tł.; prowadzi do powstania gliceryny i kw. tłuszczowych.
Proces ten prowadzi siÄ™:
- w śr. kwaśnym  polega na katalicznym działaniu jonów wodorowych w procesie hydrolizy. Reakcję prowadzi
siÄ™ ogrzewajÄ…c tÅ‚uszcz z rozcieÅ„czonym kw. siarkowym do temp. powyżej 100ºC w naczyniu zamkniÄ™tym.
Produktami są wolne kw. tłuszczowe i gliceryna. Kw. tł. tworzą górną warstwę na powierzchni wodnego r-ru
gliceryny
- w śr. alkalicznym  polega na ogrzewaniu tł. w r-rze NaOH lub KOH:
- wodą w obecności katalizatora  polega na ogrzewaniu tł. wodą z dodatkiem ZnO lub MgO jako katalizatora
do temp powyżej 100ºC w autoklawie. Uzyskuje siÄ™ czyste kw. tÅ‚. tworzÄ…ce górnÄ… warstwÄ™ nad wodnym r-rem
gliceryny
- wodą bez katalizatora  pod wysokim ciśnieniem i w wysokiej temp. rozpuszczalność kw. w wodzie jest
znacznie większa. Proces ten może być prowadzony w sp. ciągły i daje w wyniku czyste kw. tł. i czystą
glicerynÄ™
- zmydlanie metodÄ… enzymatycznÄ…  przebiega pod dziaÅ‚aniem enzymów z gr. lipaz w temp. 30-40ºC, dajÄ…c w
wyniku wolne kw. tł. i czystą glicerynę
Zastosowanie:
- produkcja mydeł
- produkcja farb i lakierów
- w lecznictwie  maści, czopki, kremy, zastrzyki
- w przem. spoż.  oleje, masło
23. Nasycone i nienasycone tłuszcze roślinne i zwierzęce. Metody ich otrzymywania.
Nasycone kw. tłuszczowe mają ogólny wzór C H O lub C H COOH. Kwasy te zawierają parzystą liczbę
N 2N 2 N 2N+1
at. C i ich łańcuch jest nierozgałęziony. Do C kwasy są cieczami, powyżej  ciałami stałymi o temp. topnienia
10
wzrastającej wraz z liczbą at. C. Niższe kw. tł. łatwo rozp. się w wodzie, dalsze coraz trudniej. Kw. tł. do C
10
mają zapach zjełczałego tłuszczu.
Podział:
Kwas Występowanie
Kw. octowy tłuszcz z nasion roślin balsaminowatych
Kw. n-mirystynowy masło, olej kokosowy, tł. zwierzęce
Kw. n-laurylowy masło, olej wawrzynowy, kokosowy
Kw. n-palmitynowy tł. roślinne i zwierzęce
Kw. n-stearynowy tł. roślinne i zwierzęce
Kw. n-arachidonowy olej arachidowy
10
Nienasycone kw. tłuszczowe zawierają w cząsteczce jedno lub więcej wiązań podwójnych. W zależności od
stopnia nasycenia tworzÄ…:
Szereg Cecha szeregu Najważniejszy Występowanie
kwas
Szereg kw. olejowego 1 wiąz. podwójne Kw. olejowy Oleje roślinne
Szereg kw. linolowego 2 wiąz. podwójne Kw. linolowy Oleje schnące i półschnące
Szereg kw. linolenowego 3 wiąz. podwójne Kw. linolenowy Oleje: lniany, knopny
Kw. o wyższym st. 4-5 wiąz. Kw. Masło, tł. zwierzęce
nasycenia podwójnych arachidonowy
Hydroksykwasy tłuszczowe 1 lub więcej gr.  Kw. Olej rącznikowy (rycynowy)
OH rycynolowy
Cykliczne kw. tłuszczowe 5-członowe Kw. Olejek czoulmugrowy
pierścienie czoulmugrowy
alicykliczne
Kw. o anormalnej budowie Nieparzysta liczba Kw. TÅ‚. bakterii, lanolina
at. C lub łańcuch izowalerianowy
rozgałęziony
Temp. topnienia kw. nienasyconych są niższe niż temp. topnienia kw. nasyconych. Niektóre z tych kw. są
niezbędne do normalnego przebiegu funkcji życiowych organizmu zwierzęcego, a ich brak wywołuje choroby.
Metody otrzymywania:
- wytapianie  do otrzymywania stałych tł. zwierzęcych
a) na sucho  ogrzewanie tkanek w kotłach
b) na mokro  wytapianie tkanek przy użyciu pary wodnej lub gorącej wody
- wytłaczanie  prowadzi się w prasach hydraulicznych (ciśnienie do 600 atm) lub prasach ślimakowych w sp.
ciÄ…gÅ‚y. WytÅ‚aczanie prowadzi siÄ™ w temp. pokojowej lub 30-60ºC. PozostaÅ‚oÅ›ci po pierwszym wytÅ‚oczeniu
wytłacza się jeszcze kilkakrotnie uzyskując gorsze tł. na cele techniczne. Istnieje również metoda Chayneya 
pozyskiwanie tłuszczów z kości, owoców, śledzi i wątroby ryb, w której tkankę umieszcza się w kotle z zimną
wodą i działa się na nią ultradz
więkami, co powoduje rozerwanie ścian kom. i olej wypływa na pow. wody.
- ekstrakcja  do otrzymywania tÅ‚. roÅ›linnych. Ekstraktami sÄ… benzyna krakingowa w temp. 70-100ºC lub
alkohol etylowy. Roztwór oleju z rozpuszczalnikiem ogrzewa się odparowując rozpuszczalnik, który używa się
wielokrotnie. Oleje ekstrakcyjne są czystsze niż wytłaczane, ale mają gorsze wł. smakowe dlatego poddaje się je
rafinacji.
24. Substancje tłuszczopodobne.
LIPOIDY - subst. tłuszczopochodne towarzyszące tłuszczom naturalnym. Najważniejsze z nich to:
a) fosfatydy
b) lipochromy
c) sterole
d) woski
Mają znaczenie fizjologiczne, gdyż ich niedobór prowadzi do stanów chorobowych. W procesach
technologicznych produkcji żywności istotne jest zachowanie tych subst. bez zmian. Ich cechą jest
występowanie wraz z tłuszczami oraz rozpuszczalność w tłuszczach.
FOSFATYDY  estry kw. fosforowego. Dzielą się na fosfoglicerydy i sfingolipidy. Stanowią one 40% błony
komórkowej, reszta to białko. Fosfoglicerydy zawierają glicerynę z dwoma gr.  OH zestryfikowanymi kw.
tłuszczowymi i trzecią  zestryfikowaną kw. fosforowym, którego reszta jest zestryfikowana aminoalkoholem:
W niektórych fosfatydach zamiast gliceryny znajduje się sfingozyna:
Fosfoglicerydy  są głównymi skł. lipidowych błon kom. roślin i zwierząt; mają długie niepolarne  ogony
związane z polarną jonową  głową .
11
Wł. fosfatydów:
SÄ… one dobrze rozp. w eterze, alkoholu i chloroformie, a nierozp. w CH COOH i acetonie. Selektywna rozp.
3
powoduje, iż można je oddzielić od tł. W wodzie pęcznieją i częściowo tworzą roztwór koloidalny. Mają wł.
hydrofilowe, hydrofobowe i lipofilowe i dlatego dobrze emulgują tł. Polarna budowa, aktywność
powierzchniowa, wiązanie C=C oraz 4 wiązania estrowe, powodują, iż są one bardzo reaktywne i uczestniczą w
procesach metabolicznych. Transportują tłuszcz poprzez krew i ściany kom. Ich rozkład daje kw. fosfatydowe
występujące w zielonych częściach roślin.
Otrzymuje się je z olejów roślinnych lub żółtka jaj przez ekstrakcję alkoholem etylowym lub parą wodną.
Stosuje się do prod. czekolady, margaryny, preparatów odżywczych.
Występują w błonach kom., tkance nerwowej i mózgu. W roślinach zawierają je nasiona i korzenie. Duża ich
ilość występuje w żółtku jaj. Dzielą się na:
- cholinofosfatydy (lecytyny)
- kolaminofosfatydy (kefaliny)
- serynofosfatydy (serynokefaliny)
- sfingofosfatydy (sfingomieliny)
- acetalofosfatydy
- inozytofosfatydy
LIPOCHROMY  żółte, czerwone, fioletowe i inne barwniki rozp. w tł. zarówno w stanie wolnym jak i
związane z lipidami i tłuszczami. Należą do nich:
- karotenoidy  są pochodnymi izoprenu, gdyż w ich budowie wielokrotnie on się powtarza; chromoformem,
który nadaje barwę tym połączeniom jest długi łańcuch sprzężonych wiązań C=C. Należą do nich węglowodory
(karoteny, likopina), alkohole (ksantofil, luteina) i kwasy (krocetyna).
--karoteny  są czerwonymi barwnikami różnych części roślin, a w szczególności korzeni, np. marchwi.
Karoteny zawarte w tł. pod działaniem światła katalizują proces utleniania tł., a w ciemności działają jak
antyutleniacze. SÄ… prowitaminami A.
--chlorofil  zielony barwnik roślinny uczestniczący w procesie asymilacji. W roślinach występuje w
chloroplastach zawierając dodatkowo część białkową tworząc chloroplastynę. Bardzo łatwo rozp. się w tł.
WOSKI  to estry wyższych kw. tł. i wyższych alkoholi jednohydroksylowych:
Znacznie trudniej ulegają hydrolizie niż tł. W przewodzie pokarmowym ludzi i wyższych zwierząt nie ulegają
trawieniu ze względu na brak enzymów hydrolizujących je. Są produkowane na bardzo niewielką skalę i
stosowane są do wyrobu świec, past do butów i podłóg, kosmetyków, materiałów izolacyjnych.
Są bardzo rozpowszechnione w świecie roślinnym i zwierzęcym. Zależnie od pochodzenia rozróżnia się woski
roślinne (np. wosk karnauba znajdujący się na pow. liści pewnych palm, albo wosk pokrywający pow. liści,
łodyg i owoców  usztywniają je i chronią przed nadmierną utratą wody) i zwierzęce (np. olbrot, wosk pszczeli,
12
wosk wydzielany przez skórę owiec, lanolina, woski powlekające skórę, włosy, sierść i pióra zwierząt  chronią
przed wilgocią, działaniem czynników chem., usztywniają je
25. Sterole, steroidy i ich znaczenie w organizmach zwierzęcych i roślinnych.
STEROLE  hydroksylowe pochodne homologów cyklopentanoperhydrofenantrenu:
Są bardzo rozpowszechnione w świecie roślin i zwierząt, stanowiąc ich ważne składniki. W tł. występują w
stanie wolnym, a częściowo pod postacią estrów z wyższymi kw. tł. czyli tzw. sterydów. Sterole są subst.
stałymi, nie rozp. się w wodzie, łatwo rozp. się w rozpuszczalnikach tł. i tłuszczach. Rozróżniamy:
- sterole zwierzęce  zoosterole
- sterole roślinne  fitosterole
- sterole grzybów i pleśni  fungisterole i mykosterole
Sterole biarą udział w transportowaniu tł., w budowie błon kom. i w procesach detoksykacyjnych. Ponadto służą
jako substrat do biosyntezy ważnych dla organizmu witamin i hormonów. Oprócz steroli w roślinach i u zwierząt
występują także inne pochodne, zawierające ukł. cyklopentanoperhydrofenantrenowy  STEROIDY. Należą do
nich m.in. witaminy, kw. żółciowe, hormony seksualne, hormony kory nadnercza.
Do najważniejszych steroli należą:
- cholesterol  występuje w stanie wolnym i pod postacią estrów kw. tł. we wszystkich tkankach zwierzęcych.
Duże ilości cholesterolu znajdują się w żółtku jaj, tranie, w tkance mózgowej i nerwowej, jest głównym
składnikiem kamieni żółciowych. Jest czynnikiem przeciwdziałającym niektórym truciznom i jadom
hemolitycznym.
Nadmiar cholesterolu prowadzi do miażdżycy i choroby serca.
Do najważniejszych steroidów należą:
- męskie hormony płciowe (androgeny)  najważniejsze z nich to testosteron i androsteron. Odpowiadają za
rozwój drugorzędnych cech płciowych podczas dojrzewania i za pobudzanie wzrostu tkanek i mięśni.
Syntezowane sÄ… w jÄ…drach z cholesterolu
- żeńskie hormony płciowe (estrogeny)  najważniejsze to estron, estradiol oraz progesteron. Syntezowane są
w jajnikach. Odpowiadają za rozwój 2-rzędowych cech płciowych i regulację cyklu miesiączkowego. Pierścień
w nich jest aromatyczny.
- hormony kory nadnerczy  wydzielane są przez nadnercza, małe gruczoły umieszczane przy górnych
końcach nerek. Nazywają się andrenokortykosteroidami. Odpowiadają ze nabrzmiewanie tkanek regulujących
komórkowy bilans między Na+ i K+. Glukokortykoidy regulują metabolizm glukozy i kontrolują procesy
zapalne. Maść hydrokortizonowa łagodzi opuchlizny.
26.Witaminy rozp. w tłuszczach  ich rola w organizmie .
13
regulujÄ… przebieg przemiany mat. sÄ… to A, D, E, F. A- wit. przeciw kserowftalmiczna (wzrostu) reg.
funkcjonowanie skóry, błon śluzowych tw. purpury wzrokowe. Brak A pow. suchość, rogowacenie skóry, i błon
śluzowych oczu (grozi utrata wzroku- kurza ślepota) obnirzenie odporności na choroby zakaz
ne, prowitaminy:
karoten D- (D , D , D ,) wit. przeciwkrzywiczne, reguluje gosp. Ca, brak D naz. krzywicą E- wit. płodności brak
2 3 4
E pow. zakłócenie w proc. utl. k. tłuszczowych, wyst w kiełkach pszenicy. K- przeciw krwotoczna, nie wyst. w
przyrodzie, brak K obniż krzepliwość krwi. (liście sałaty, kapusta, szpinak, pomidor)
27.Witaminy rozp. w wodzie oraz ich znaczenie w przemianie materii.
służą do bud. enzymów, są to: B , PP, k. pantotenowy, foliowy, biotyna. B
1;2;6;12 1- wit. przeciw neurotyczna, brak
wywołuje beri-beri (porażenie mięśni), wyst. w zbożu. B
2- brak objawia się zmniejszeniem apetytu, bólem oczu,
drżenie kończyn, apatiom. wyst. mleko, jaja, wątroba, nerki i owoce. B
1- u ludzi rzadko spotykana, objawia siÄ™
schorzeniami skóry i ukł. nerwowego wyst. w drożdżach, kiełkach pszenicy, kukurydzy, rybach. B
12-
przeciwanemiczna brak-anemia złośliwa. PP- przeciwpelagryczna, jest to k. nikotynowy który w org.
przekształca się w amid k. nikotynowego, brak powoduje zakłuceniea w syn. wielu enzymów, schorzeniami
skóry, przewodu pokarmowego, ukł. nerwowego, wyst. w ziarnach zbóż, drożdżach, wątrobie, nerki, rybach,
mleku, jajach i warzywach. C- przenośnik H w proc. oddychania tkankowego, niezbędna do wyt. kolagenu
ścięgien, oseiny kości, zębny, nabłonka naczyniowego, brak powoduje szkorbut, krwawieniem, owrzodzeniem
dziąseł, wypadaniem zębów, łamliwością kości, wyst: cytryna, pomarańcze, truskawki, papryka.
28.Mineralne składniki żywności.
Makroelementy- w dziennym zapotrzebowaniu powinny znajdować się w ilościach gramowych (NaCl, sole
wapnia, potasu, fosforu i siarki). Mikroelementy- w ilościach miligramowych lub śladowych. Podział wg. roli w
organizmie; 1) składnik środowiskowy procesów biochemicznych: Woda- stanowi ok 75% ciężaru ciała
żywego. rola: wiąże koloidy białkowe, płyny ustrojowe (krew, soki), usuwa produkty przemiany materii,
utrzymanie stałej temp., środowisko hydrolizy i syntezy białek, węglowodanów i tłuszczy. Zapotrzebowanie na
wodę zależy od wieku, trybu życia i klimatu. Zapotrzebowanie organizmu na sole mineralne: okres wzrostu
wymaga zwiększonych ilości soli mineralnych, okres dojrzałości stały ich poziom, istotna jest również zależność
Ca i P. 2) składniki budowy tkanki podporowej i osłaniającej: Wapń: służy do budowy ukł. kostnego. w
żywności występuje jako nie rozpuszczalne w wodzie sole(fosforany, węglany) rozpuszczają się w kw.
żołądkowych, z
ródłem wapnia jest: mleko, sałata, marchew. Magnez: aktywator enzymów i regulator pracy
mięśni, z
ródłem są produkty roślinne. Fosfor; występuje w organizmach zwierząt w postaci fosforanów
nieorganicznych i organicznych , zawierają go kości i zęby, uczestniczy w metaboliz
mie tłuszczów, białek i
cukrów. Fluor: zawiera go tkanka kostna, zęby. brak go powoduje pruchnice zębów zaś nadmiar powoduje
grubienie kości, z
ródłem jest głównie woda, Siarka: zawierają ją reszty aminokwasowe w białkach, z
ródłem są
białka roślinne i zwierzęce. 3) składniki służące wytworzeniu hemoglobiny i przenoszeniu tlenu; Żelazo: jego
rezerwa znajduje się w wątrobie, śledzionie i mózgu. niedobór powoduje anemię, z
ródłem jest mięso i produkty
roślinne. Miedz
: składnik enzymów utleniających, występuje w wątrobie zwierząt i mięsie ryb, Kobalt:
stumuluje dojrzewanie krwinek, występuje w produktach roślinnych i zwierzęcych 4) składniki syntezy
hormonów i enzymów: Jod: gromadzony jest w gruczole tarczycy, kościach, skórze, mięśniach, brak powoduje
zahamowanie wzrostu, niedorozwój umysłu, z
ródłami są produkty roślinne i zwierzęce. Mangan: składnik
enzymów. brak powoduje zahamowanie wzrostu i osłabienie funkcji rozrodczych. Cynk: składnik enzymów
oddechowych. 5) składniki fizjologiczne: Potas: zawarty jest w ziemniakach, mleku, cebuli. reguluje kwaśność
krwi, jest niezbędny dla roślin. Sód: występuje w krwi, sokach trawiennych
29.Budowa i funkcja DNA
(cukier 5-węglowy) reszta fosforanowa (P) wielocząsteczkowe biopolimery, zasady azotowe: purynowe
(dwupierścieniowe, Adenina i Guanina) i pirymidynowe (jednopierścieniowe, Cytozyna i Tymina,) w których
cukrem jest dezoksyryboza. Cząsteczka DNA jest złożona z 2 łańcuchów polinukleotydowych zwiazanych ze
sobÄ… wiÄ…zaniami wodorowymi i tworzÄ…cych podwujnÄ… spiralÄ™. W DNA zakodowana jest informacja o bud.
cząsteczek białek syntetyzowanych przez dany organizm. Cechy DNA: trójkowy (3 kolejne nukleotydy kodują 1
aminokwas), niezachodzący, bezprzecinkowy, jednoznaczny, zdegenerowany (1 aminokwas kodowany na różne
sposoby, 20 aminokwasów i 64 kombinacje trójek; 3 trójki nonsensowne - nic nie kodują), uniwersalny
(wszystkie organizmy), kolinearny (kolejności trójek odpowiada kolejność aminokwasów w białku), pośredni
charakter (białka nie są bezpośrednio wykorzystywane do prod. białek); Przekaz informacji odbywa się w trzech
procesanch 1.REPLIKACJA (nowa nić zawiera połowę starej) - podwajanie materiału genet. (w mitozie);
polimeraza DNA - rozdziela łańcuch od miejsca inicjacji replikacji; widełki replikacyjne - rozcięty DNA -
powstają w czasie kopiowania DNA; podstawione w widełki nukleotydy (w formie trójfosforanów - energia grup
14
fosforanowych zużyta na przyłączenie zasady) wiąże ligaza; polimeraza - zdolność wykrywania błędów,
restryktaza - odcina błędny nukleotyd; nić rozcinana od 3. do 5. węgla potrzebuje starterów (krótkich odcinków
komplementarnego DNA) na każdym odcinku (odcinki Okazaki) 2.TRANSKRYPCJA (ekspresja informacji
genet. - przepisywanie odc. DNA na RNA i wykorzystanie jako matrycy do białek; badania nad pałeczką
okrężnicy - Escherichia coli); 3TRANSLACJA (tworzenie białek), inicjacja: do mniejszej podjednostki
rybosomu dołącza się mRNA (odc. zwany liderem; na rybosomie mieści się 6 nukleotydów, 1-3 - miejsce 'P', 4-6
- miejsce 'A') i tRNA z metioniną w m-cu 'P' do odc. startowego (AUG); podłącza się większa podjednostka
rybosomu; elongacja: w miejsce 'A' na rybosomie przyłącza się odpowiedni tRNA z aminokwasem (X),
metionina dołączona do aminokw. X i tRNA po metioninie odpada, łańcuch przesuwa się - miejsce dla kolejnego
tRNA (z amin. Y) itd., powstaje łańcuch polipeptydowy; terminacja: gdy w miejsce 'A' podsunie się trójka
nonsensowna (UAA, UAG lub UGA) - żaden tRNA nie rozpozna tej trójki Ä…ð uwalnia siÄ™ biaÅ‚ko, oddziela
mRNA, rybosom rozdziela siÄ™.
30. Budowa i rola RNA. Rna jest polimerem złożonym z jednostek monomerycznych- rybonukleotydów-
połączonych wiązaniami 3 , 5 fosfodiestrowymi. Kowalencyjna struktura RNA jest bardzo podobna do struktury
DNA, z wyjątkiem tego, że zamiast tyminy RNA zawiera uracyl, a zamiast deoksyrybozy- rybozę. (30. witaminy
A , D, E K w tłuszcach), Funkcją RNA jest przenoszenie informacji, genetycznych od DNA do rybosomów,
małych gralunarnych cząstek w cytoplazmie komórki, gdzie zachodzi biosynteza białek., Rybosmalny RNA- w
formie kompleksu z białkami jest budulcem rybosomów. Transportujący- RNA- transportuje aminokwasy do
rybosomów, gdzie są łączone z utworzeniem białek.
15