Procesy biochemiczne
Procesy biochemiczne
Dr hab. inż. Monika Wszołek prof. MWSZ
Dr hab. inż. Monika Wszołek prof. MWSZ
Procesy biochemiczne
Procesy biochemiczne
przebiegające w żywej komórce powodują, obok określonych
przebiegające w żywej komórce powodują, obok określonych
zmian chemicznych, również pewne efekty energetyczne, które
zmian chemicznych, również pewne efekty energetyczne, które
są związane ze zmianą potencjału chemicznego związków
są związane ze zmianą potencjału chemicznego związków
reagujących. Wyróżnia się dwa rodzaje reakcji:
reagujących. Wyróżnia się dwa rodzaje reakcji:
1. egzoergiczne, czyli przebiegające spontanicznie i ze spadkiem
1. egzoergiczne, czyli przebiegające spontanicznie i ze spadkiem
sumarycznego potencjału chemicznego układu, a więc z
sumarycznego potencjału chemicznego układu, a więc z
wydzieleniem energii;
wydzieleniem energii;
2. endoergiczne, które powodują wzrost sumarycznego potencjału
2. endoergiczne, które powodują wzrost sumarycznego potencjału
chemicznego układu, tzn. wymagają dostarczenia energii spoza
chemicznego układu, tzn. wymagają dostarczenia energii spoza
tego układu; energia dla tych reakcji jest czerpana z reakcji
tego układu; energia dla tych reakcji jest czerpana z reakcji
egzoergicznych.
egzoergicznych.
Energia reakcji egzoergicznych
Energia reakcji egzoergicznych
jest potrzebna żywym organizmom:
jest potrzebna żywym organizmom:
�% w celu umożliwienia przebiegu procesów anabolicznych,
�% w celu umożliwienia przebiegu procesów anabolicznych,
czyli syntezy licznych, metabolicznie ważnych substancji,
czyli syntezy licznych, metabolicznie ważnych substancji,
�% do realizacji wielu bardziej ogólnych funkcji:
�% do realizacji wielu bardziej ogólnych funkcji:
jak skurcz mięśni powodujący przemieszczanie się
jak skurcz mięśni powodujący przemieszczanie się
cytoplazmy,
cytoplazmy,
transport substancji przez błony komórkowe (np. w
transport substancji przez błony komórkowe (np. w
aktywnym transporcie, czyli niezgodnym z gradientem
aktywnym transporcie, czyli niezgodnym z gradientem
stężeń)
stężeń)
utrzymywanie potencjału elektrycznego,
utrzymywanie potencjału elektrycznego,
wydzielanie ciepła.
wydzielanie ciepła.
Formy energii
Formy energii
Energia występuje w różnych formach:
Energia występuje w różnych formach:
�% energia chemiczna - określana jako potencjał
�% energia chemiczna - określana jako potencjał
chemiczny, gdyż wskutek rozpadu tej cząsteczki
chemiczny, gdyż wskutek rozpadu tej cząsteczki
do związków o najwyższym stopniu utlenienia
do związków o najwyższym stopniu utlenienia
zawarta w niej energia zostaje wydzielona na
zawarta w niej energia zostaje wydzielona na
zewnątrz. Tego rodzaju energia jest określana
zewnątrz. Tego rodzaju energia jest określana
jako energia swobodna, a jej wielkość stanowi o
jako energia swobodna, a jej wielkość stanowi o
spontaniczności reakcji
spontaniczności reakcji
Energia swobodna
Energia swobodna
�%Pochodzi z otoczenia,
�%Pochodzi z otoczenia,
�%Organizmy chemotroficzne  uzyskują ją w
�%Organizmy chemotroficzne  uzyskują ją w
wyniku utleniania pożywienia,
wyniku utleniania pożywienia,
�%Organizmy fototroficzne  w wyniku
�%Organizmy fototroficzne  w wyniku
pochłaniania energii świetlnej,
pochłaniania energii świetlnej,
�%Energia swobodna uzyskana w powyższych
�%Energia swobodna uzyskana w powyższych
procesach jest magazynowana w łatwo
procesach jest magazynowana w łatwo
dostępnej formie
dostępnej formie
Powszechny środek wymiany energii
Powszechny środek wymiany energii
swobodnej ATP
swobodnej ATP
�% substancje pośredniczące w przekazywaniu energii
�% substancje pośredniczące w przekazywaniu energii
- związki makroergiczne, z ich udziałem dokonuje
- związki makroergiczne, z ich udziałem dokonuje
się magazynowanie energii z procesów
się magazynowanie energii z procesów
egzoergicznych oraz jej przekazywanie na procesy
egzoergicznych oraz jej przekazywanie na procesy
endoergiczne,
endoergiczne,
�% sprzężenie energetycznym - ścisłe powiązanie
�% sprzężenie energetycznym - ścisłe powiązanie
procesów anabolicznych i katabolicznych, z
procesów anabolicznych i katabolicznych, z
udziałem związków makroergicznych
udziałem związków makroergicznych
ATP
ATP
�% ATP jest nukleotydem, składającym się z adeniny, rybozy
�% ATP jest nukleotydem, składającym się z adeniny, rybozy
i trifosforanu, aktywną formą ATP jest przeważnie jego
i trifosforanu, aktywną formą ATP jest przeważnie jego
kompleks z Mg2+lub Mn2+,
kompleks z Mg2+lub Mn2+,
�% ATP jest cząsteczką bogatą w energię, ponieważ jego
�% ATP jest cząsteczką bogatą w energię, ponieważ jego
jednostka trifosforanowa zawiera dwa bezwodnikowe
jednostka trifosforanowa zawiera dwa bezwodnikowe
wiązania fosforanowe, duża ilość energii swobodnej jest
wiązania fosforanowe, duża ilość energii swobodnej jest
uwalniana, gdy ATP ulega hydrolizie do ADP i
uwalniana, gdy ATP ulega hydrolizie do ADP i
ortofosforanu (Pi) lub gdy jest on hydrolizowany do AMP
ortofosforanu (Pi) lub gdy jest on hydrolizowany do AMP
i pirofosforanu (PPi).
i pirofosforanu (PPi).
ATP + H20 ADP + Pi + H+ AG�' = -30,6 kJ/mol
ATP + H20 ADP + Pi + H+ AG�' = -30,6 kJ/mol
ATP + H20 AMP + PPi + H+ AG�' = -30,6 kJ/mol
ATP + H20 AMP + PPi + H+ AG�' = -30,6 kJ/mol
ATP
ATP
Inne związki makroergiczne
Inne związki makroergiczne
Wśród związków makroergicznych są grupy różniące
Wśród związków makroergicznych są grupy różniące
się charakterem wiązania, przy hydrolizie którego jest
się charakterem wiązania, przy hydrolizie którego jest
obserwowany znaczny spadek swobodnej energii:
obserwowany znaczny spadek swobodnej energii:
1) związki o wiązaniach bezwodnikowych fosforanowo-
1) związki o wiązaniach bezwodnikowych fosforanowo-
fosforanowych,
fosforanowych,
2) związki o wiązaniach bezwodnikowych karboksylo-
2) związki o wiązaniach bezwodnikowych karboksylo-
fosforanowych,
fosforanowych,
3) związki o wiązaniach guanidynofosforanowych,
3) związki o wiązaniach guanidynofosforanowych,
4) związki o wiązaniach tioestrowych.
4) związki o wiązaniach tioestrowych.
Inne związki makroergiczne cd
Inne związki makroergiczne cd
�% Ad1) pewne reakcje biosyntezy zasilane są przez energię z
�% Ad1) pewne reakcje biosyntezy zasilane są przez energię z
hydrolizy nukleotydów analogicznych do ATP:
hydrolizy nukleotydów analogicznych do ATP:
guanozynotrifosforan (GTP), zawierający zamiast adeniny
guanozynotrifosforan (GTP), zawierający zamiast adeniny
guaninę
guaninę
urydynotrifosforan (UTP), zawierający uracyl,
urydynotrifosforan (UTP), zawierający uracyl,
cytydynotrifosforan (CTP), z cytozyną,
cytydynotrifosforan (CTP), z cytozyną,
�% Odpowiednie enzymy katalizują przeniesienie końcowej grupy
�% Odpowiednie enzymy katalizują przeniesienie końcowej grupy
fosforanowej z jednego nukleotydu na drugi:
fosforanowej z jednego nukleotydu na drugi:
ATP+GDP ADP+GTP
ATP+GDP ADP+GTP
Tworzenie oraz zużywanie ATP są procesami
Tworzenie oraz zużywanie ATP są procesami
ciągłymi
ciągłymi
�% W typowej komórce energia ATP jest zużywana w ciągu minuty od jej
�% W typowej komórce energia ATP jest zużywana w ciągu minuty od jej
powstania,
powstania,
�% ATP jest bezpośrednim donorem energii swobodnej w układach
�% ATP jest bezpośrednim donorem energii swobodnej w układach
biologicznych a nie długookresowa forma magazynowania energii
biologicznych a nie długookresowa forma magazynowania energii
�% Np. odpoczywający człowiek zużywa około 40kg ATP w ciągu doby
�% Np. odpoczywający człowiek zużywa około 40kg ATP w ciągu doby
Inne związki mające wysoki
Inne związki mające wysoki
potencjał fosforylacyjny
potencjał fosforylacyjny
�% Ad.2) Związki karboksylo-fosforanowe:
�% Ad.2) Związki karboksylo-fosforanowe:
są to fosfoenolopirogronian, fosforan acetylu,
są to fosfoenolopirogronian, fosforan acetylu,
�% Ad. 3) Związki guanidyno  fosforanowe:
�% Ad. 3) Związki guanidyno  fosforanowe:
fosforan kreatyny i fosforan argininy
fosforan kreatyny i fosforan argininy
�% Ad. 4) Związki tioestrowe: acetylo- CoA
�% Ad. 4) Związki tioestrowe: acetylo- CoA
Wartości energii swobodnej
Wartości energii swobodnej
hydrolizy niektórych fosforylowanych
hydrolizy niektórych fosforylowanych
związków
związków
Związek AG�' kJ/mol
Związek AG�' kJ/mol
Fosfoenolopirogronian -62,0
Fosfoenolopirogronian -62,0
Karbamoilofosforan -51,5
Karbamoilofosforan -51,5
Acetylofosforan -43,1
Acetylofosforan -43,1
Fosforan kreatyny -43,1
Fosforan kreatyny -43,1
Pirofosforan -33,5
Pirofosforan -33,5
ATP (lub ADP) -30,6
ATP (lub ADP) -30,6
Glukozo-1-fosforan -20,9
Glukozo-1-fosforan -20,9
Glukozo-6-fosforan -13,8
Glukozo-6-fosforan -13,8
Glicerolo-3-fosforan -9,2
Glicerolo-3-fosforan -9,2
Enzymy jako katalizatory
Enzymy jako katalizatory
�% Enzymy są katalizatorami, które zwiększają szybkość
�% Enzymy są katalizatorami, które zwiększają szybkość
reakcji chemicznej, same nie ulegając zmianie.
reakcji chemicznej, same nie ulegając zmianie.
�% W nieobecności enzymu reakcja może zachodzić
�% W nieobecności enzymu reakcja może zachodzić
niezwykle wolno, natomiast w jego obecności szybkość
niezwykle wolno, natomiast w jego obecności szybkość
reakcji znacznie wzrasta, nawet do 107 razy.
reakcji znacznie wzrasta, nawet do 107 razy.
�% Reakcje katalizowane przez enzymy zazwyczaj
�% Reakcje katalizowane przez enzymy zazwyczaj
przebiegają we względnie łagodnych warunkach
przebiegają we względnie łagodnych warunkach
(temperatura poniżej 100�C, ciśnienie atmosferyczne i
(temperatura poniżej 100�C, ciśnienie atmosferyczne i
obojętne pH) - w porównaniu z warunkami
obojętne pH) - w porównaniu z warunkami
odpowiednich niekatalizowanych reakcji chemicznych.
odpowiednich niekatalizowanych reakcji chemicznych.
Enzymy jako katalizatory
Enzymy jako katalizatory
�% Enzymy są wysoce specyficzne względem
�% Enzymy są wysoce specyficzne względem
substratów, na które działają, i produktów, które
substratów, na które działają, i produktów, które
tworzą. Poza tym aktywność enzymatyczna może
tworzą. Poza tym aktywność enzymatyczna może
być regulowana, zmieniając się w zależności od
być regulowana, zmieniając się w zależności od
stężenia substratów lub innych cząsteczek
stężenia substratów lub innych cząsteczek
�% Prawie wszystkie enzymy są białkami, chociaż
�% Prawie wszystkie enzymy są białkami, chociaż
zidentyfikowano też kilka rodzajów cząsteczek RNA
zidentyfikowano też kilka rodzajów cząsteczek RNA
aktywnych katalitycznie.
aktywnych katalitycznie.
Miejsce aktywne enzymu
Miejsce aktywne enzymu
�% jest regionem, który wiąże substrat i przemienia
�% jest regionem, który wiąże substrat i przemienia
go w produkt,
go w produkt,
�% jest to niewielka część całej cząsteczki enzymu i
�% jest to niewielka część całej cząsteczki enzymu i
stanowi określoną trójwymiarową przestrzeń,
stanowi określoną trójwymiarową przestrzeń,
utworzoną przez reszty aminokwasów, które w
utworzoną przez reszty aminokwasów, które w
liniowym łańcuchu polipeptydowym mogą leżeć
liniowym łańcuchu polipeptydowym mogą leżeć
daleko od siebie,
daleko od siebie,
�% miejsce aktywne jest często szczeliną lub
�% miejsce aktywne jest często szczeliną lub
zagłębieniem w cząsteczce enzymu, które tworzy
zagłębieniem w cząsteczce enzymu, które tworzy
środowisko w znacznym stopniu niepolarne, co
środowisko w znacznym stopniu niepolarne, co
ułatwia wiązanie substratu,
ułatwia wiązanie substratu,
Jak działa enzym?
Jak działa enzym?
�% Substrat (y) jest wiązany w miejscu aktywnym przez liczne
�% Substrat (y) jest wiązany w miejscu aktywnym przez liczne
słabe siły (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania
słabe siły (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania
wodorowe, siły van der Waalsa, oddziaływania
wodorowe, siły van der Waalsa, oddziaływania
hydrofobowe), a w pewnych przypadkach przez
hydrofobowe), a w pewnych przypadkach przez
odwracalne wiązania kowalencyjne,
odwracalne wiązania kowalencyjne,
�% Po związaniu cząsteczki substratu i utworzeniu kompleksu
�% Po związaniu cząsteczki substratu i utworzeniu kompleksu
enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty w obrębie
enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty w obrębie
aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę
aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę
substratu tak, aby przekształcić go początkowo w stan
substratu tak, aby przekształcić go początkowo w stan
przejściowy, a następnie w produkt, który zostaje
przejściowy, a następnie w produkt, który zostaje
uwolniony do roztworu.
uwolniony do roztworu.
�% wolny enzym może związać kolejną cząsteczkę substratu i
�% wolny enzym może związać kolejną cząsteczkę substratu i
rozpocząć nowy cykl katalityczny.
rozpocząć nowy cykl katalityczny.
Modele wyjaśniające działanie enzymu
Modele wyjaśniające działanie enzymu
�% Model zamka i klucza zaproponowanym przez Emila Fischera w 1894r - kształt
�% Model zamka i klucza zaproponowanym przez Emila Fischera w 1894r - kształt
substratu i aktywnego miejsca enzymu miałyby pasować do siebie jak klucz do
substratu i aktywnego miejsca enzymu miałyby pasować do siebie jak klucz do
zamka, oba kształty są uważane za sztywne i utrwalone oraz pasujące do
zamka, oba kształty są uważane za sztywne i utrwalone oraz pasujące do
siebie idealnie po odpowiednim zestawieniu.
siebie idealnie po odpowiednim zestawieniu.
�% Model indukowanego dopasowania, zaproponowanym w 1958 roku przez
�% Model indukowanego dopasowania, zaproponowanym w 1958 roku przez
Daniela E. Koshlanda - substrat indukuje zmianę konformacyjną w aktywnym
Daniela E. Koshlanda - substrat indukuje zmianę konformacyjną w aktywnym
miejscu enzymu, enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim
miejscu enzymu, enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim
konformację podobną do stanu przejściowego
konformację podobną do stanu przejściowego
(a) Model klucza i zamka; (b) model indukowanego dopasowania
Specyficzność substratowa
Specyficzność substratowa
�% Właściwości i ułożenie przestrzenne reszt aminokwasów
�% Właściwości i ułożenie przestrzenne reszt aminokwasów
tworzących aktywne miejsce enzymu determinują rodzaj
tworzących aktywne miejsce enzymu determinują rodzaj
cząsteczki, która może zostać związana i stać się
cząsteczki, która może zostać związana i stać się
substratem dla tego enzymu.
substratem dla tego enzymu.
�% O specyficzności substratowej często decydują zmiany
�% O specyficzności substratowej często decydują zmiany
stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów w miejscu
stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów w miejscu
aktywnym. Widać to wyraz
nie w trzech enzymach
aktywnym. Widać to wyraz
nie w trzech enzymach
trawiennych: trypsynie, chymotrypsynie i elastazie.
trawiennych: trypsynie, chymotrypsynie i elastazie.
�% Te trzy enzymy należą do rodziny enzymów o nazwie
�% Te trzy enzymy należą do rodziny enzymów o nazwie
proteazy serynowe   serynowe", ponieważ mają w
proteazy serynowe   serynowe", ponieważ mają w
miejscu aktywnym resztę seryny, której udział w katalizie
miejscu aktywnym resztę seryny, której udział w katalizie
jest krytyczny, a  proteazy", ponieważ katalizują hydrolizę
jest krytyczny, a  proteazy", ponieważ katalizują hydrolizę
wiązań peptydowych w białku.
wiązań peptydowych w białku.
Specyficzność substratowa
Specyficzność substratowa
�% Te trzy enzymy rozszczepiają wiązania peptydowe w
�% Te trzy enzymy rozszczepiają wiązania peptydowe w
białkowych substratach po karboksylowej stronie pewnych
białkowych substratach po karboksylowej stronie pewnych
reszt aminokwasów:
reszt aminokwasów:
Trypsyna rozszczepia (tnie) po karboksylowej stronie dodatnio
Trypsyna rozszczepia (tnie) po karboksylowej stronie dodatnio
naładowanych reszt Lys lub Arg,
naładowanych reszt Lys lub Arg,
chymotrypsyna  po karboksylowej stronie dużych reszt
chymotrypsyna  po karboksylowej stronie dużych reszt
aminokwasów aromatycznych i hydrofobowych,
aminokwasów aromatycznych i hydrofobowych,
elastaza  po karboksylowej stronie reszt o krótkich, nie
elastaza  po karboksylowej stronie reszt o krótkich, nie
naładowanych łańcuchach bocznych.
naładowanych łańcuchach bocznych.
�% Różna specyficzność tych enzymów jest narzucona przez
�% Różna specyficzność tych enzymów jest narzucona przez
charakter grup aminokwasów w miejscach wiązania
charakter grup aminokwasów w miejscach wiązania
substratu, komplementarnych względem substratu, na
substratu, komplementarnych względem substratu, na
który działają
który działają
Klasyfikacja enzymów
Klasyfikacja enzymów
�% Wiele enzymów ma nazwy utworzone przez dodanie
�% Wiele enzymów ma nazwy utworzone przez dodanie
końcówki ,,-aza" do nazwy substratu.:
końcówki ,,-aza" do nazwy substratu.:
Tak więc ureaza jest enzymem katalizującym hydrolizę mocznika
Tak więc ureaza jest enzymem katalizującym hydrolizę mocznika
(ang. urea),
(ang. urea),
fruktozo-l,6-bisfosfataza hydrolizuje fruktozo-l,6-bisfosforan.
fruktozo-l,6-bisfosfataza hydrolizuje fruktozo-l,6-bisfosforan.
�% Pewne enzymy, np. trypsyna i chymotrypsyna, mają nazwy
�% Pewne enzymy, np. trypsyna i chymotrypsyna, mają nazwy
nie odnoszące się do ich substratów (nazwy zwyczajowe).
nie odnoszące się do ich substratów (nazwy zwyczajowe).
�% Są też enzymy, które mają po kilka różnych nazw. W celu
�% Są też enzymy, które mają po kilka różnych nazw. W celu
ujednolicenia nazw enzymów opracowano system
ujednolicenia nazw enzymów opracowano system
nazewnictwa enzymów, uzgodniony międzynarodowo
nazewnictwa enzymów, uzgodniony międzynarodowo
(Enzyme Commission  EC).
(Enzyme Commission  EC).
Enzyme Commission  EC
Enzyme Commission  EC
�% System ten dzieli wszystkie enzymy na sześć głównych
�% System ten dzieli wszystkie enzymy na sześć głównych
klas, opartych na typie prowadzonej reakcji.
klas, opartych na typie prowadzonej reakcji.
�% Następnie każdy enzym zostaje zidentyfikowany przez
�% Następnie każdy enzym zostaje zidentyfikowany przez
czteroliczbowy numer.
czteroliczbowy numer.
trypsyna ma numer (EC) 3.4.21.4:
trypsyna ma numer (EC) 3.4.21.4:
1. pierwsza liczba (3) oznacza, że jest ona hydrolazą,
1. pierwsza liczba (3) oznacza, że jest ona hydrolazą,
2. druga liczba (4) oznacza, że jest proteazą, która hydrolizuje wiązania
2. druga liczba (4) oznacza, że jest proteazą, która hydrolizuje wiązania
peptydowe,
peptydowe,
3. trzecia liczba (21) oznacza, że enzym jest proteazą serynową, mającą
3. trzecia liczba (21) oznacza, że enzym jest proteazą serynową, mającą
w miejscu aktywnym krytyczną resztę seryny,
w miejscu aktywnym krytyczną resztę seryny,
4. a czwarta liczba (4) wskazuje, że był to czwarty enzym historycznie
4. a czwarta liczba (4) wskazuje, że był to czwarty enzym historycznie
przypisany do tej klasy.
przypisany do tej klasy.
Klasyfikacja enzymów
Klasyfikacja enzymów
�% Wszystkie enzymy podzielono na 6 klas
�% Wszystkie enzymy podzielono na 6 klas
głównych:
głównych:
1) oksydoreduktazy,
1) oksydoreduktazy,
2) transferazy,
2) transferazy,
3) hydrolazy,
3) hydrolazy,
4) liazy,
4) liazy,
5) izomerazy i
5) izomerazy i
6) ligazy (syntetazy).
6) ligazy (syntetazy).
Klasyfikacja enzymów c.d.
Klasyfikacja enzymów c.d.
�% Każda klasa główna jest oznaczona pierwszym numerem w
�% Każda klasa główna jest oznaczona pierwszym numerem w
liczbowym systemie jednoznacznej numeracji enzymów,
liczbowym systemie jednoznacznej numeracji enzymów,
�% Każda klasa dzieli się na podklasy, oznaczone w tej
�% Każda klasa dzieli się na podklasy, oznaczone w tej
numeracji drugą cyfrą  określające:
numeracji drugą cyfrą  określające:
typ wiązania w klasach 1, 3, 4 i 6,
typ wiązania w klasach 1, 3, 4 i 6,
rodzaj przenoszonej grupy w klasie 2 i
rodzaj przenoszonej grupy w klasie 2 i
rodzaj izomeryzacji w klasie 5.
rodzaj izomeryzacji w klasie 5.
1. Oksydoreduktazy
1. Oksydoreduktazy
�% enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne
�% enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne
%przemiany związane z przeniesieniem protonów,
%przemiany związane z przeniesieniem protonów,
elektronów i tlenu, uczestniczą zwykle koenzymy.
elektronów i tlenu, uczestniczą zwykle koenzymy.
Klasa ta obejmuje enzymy o potocznych nazwach:
Klasa ta obejmuje enzymy o potocznych nazwach:
dehydrogenazy - przenoszą protony i elektrony z
dehydrogenazy - przenoszą protony i elektrony z
substratu na koenzymy, a czasem na tlen,
substratu na koenzymy, a czasem na tlen,
reduktazy - katalizują przeniesienie protonów i
reduktazy - katalizują przeniesienie protonów i
elektronów lub samych elektronów z przenośników
elektronów lub samych elektronów z przenośników
łańcucha oddechowego na dalsze układy
łańcucha oddechowego na dalsze układy
oksydoredukcyjne
oksydoredukcyjne
Oksydoreduktazy c.d.
Oksydoreduktazy c.d.
oksydazy - enzymy które aktywują tlen cząsteczkowy
oksydazy - enzymy które aktywują tlen cząsteczkowy
przez przeniesienie nań elektronów, wskutek tego może
przez przeniesienie nań elektronów, wskutek tego może
on się łączyć z protonami wydzielonymi uprzednio do
on się łączyć z protonami wydzielonymi uprzednio do
roztworu, tworząc cząsteczkę wody  H20, lub rzadziej
roztworu, tworząc cząsteczkę wody  H20, lub rzadziej
nadtlenek wodoru  H2O2 (oksydazy flawinowe).
nadtlenek wodoru  H2O2 (oksydazy flawinowe).
oksygenazy
oksygenazy
katalizują przyłączenie tlenu
katalizują przyłączenie tlenu
do związku organicznego,
do związku organicznego,
hydroksylazy
hydroksylazy
peroksydazy - działają utleniająco na związki
peroksydazy - działają utleniająco na związki
organiczne w obecności H202 .
organiczne w obecności H202 .
2. Transferazy
2. Transferazy
�% Enzymy te katalizują reakcje przenoszenia grup pomiędzy
�% Enzymy te katalizują reakcje przenoszenia grup pomiędzy
poszczególnymi związkami z udziałem specyficznych
poszczególnymi związkami z udziałem specyficznych
koenzymów:
koenzymów:
Aminotransferazy - przeniesienie grupy aminowej,
Aminotransferazy - przeniesienie grupy aminowej,
Kinazy  grupy fosforanowej z udziałem ATP,
Kinazy  grupy fosforanowej z udziałem ATP,
acylotransferazy lub glikozylotransferazy - acylowej lub
acylotransferazy lub glikozylotransferazy - acylowej lub
glikozylowej.
glikozylowej.
�% Nazwa enzymu tej klasy powinna zawierać nazwę grupy
�% Nazwa enzymu tej klasy powinna zawierać nazwę grupy
przenoszonej, dawcy oraz akceptora, np.: prawidłowa
przenoszonej, dawcy oraz akceptora, np.: prawidłowa
nazwa heksokinazy będzie % 6-fosfotransferaza: ATP-D-
nazwa heksokinazy będzie % 6-fosfotransferaza: ATP-D-
heksoza.
heksoza.
3. HYDROLAZY
3. HYDROLAZY
�% Enzymy tej klasy katalizują reakcje hydrolizy, czyli
�% Enzymy tej klasy katalizują reakcje hydrolizy, czyli
rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody:
rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody:
esterazy, rozkładające wiązanie estrowe,
esterazy, rozkładające wiązanie estrowe,
glikozydazy, działające na wiązanie glikozydowe,
glikozydazy, działające na wiązanie glikozydowe,
peptydazy - rozkładające wiązanie peptydowe,
peptydazy - rozkładające wiązanie peptydowe,
amidazy - rozkładające wiązanie amidowe
amidazy - rozkładające wiązanie amidowe
�% Nazwa enzymu obejmuje w tym przypadku
�% Nazwa enzymu obejmuje w tym przypadku
określenie substratu i klasy (np. hydrolaza acetylo-
określenie substratu i klasy (np. hydrolaza acetylo-
S-CoA).
S-CoA).
4. Liazy
4. Liazy
�% Klasa ta obejmuje enzymy, które odwracalnie lub
�% Klasa ta obejmuje enzymy, które odwracalnie lub
nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu, bez
nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu, bez
udziału wody:
udziału wody:
dekarboksylazy  enzymy katalizujące rozerwanie wiązania  C C,
dekarboksylazy  enzymy katalizujące rozerwanie wiązania  C C,
aminokwasów lub ketokwasów,
aminokwasów lub ketokwasów,
hydratazy  enzymy rozkładające wiązanie C O, czyli przyłączające
hydratazy  enzymy rozkładające wiązanie C O, czyli przyłączające
lub odrywające cząsteczkę wody,
lub odrywające cząsteczkę wody,
dezaminazy enzymy katalizujące rozkład wiązań C N,
dezaminazy enzymy katalizujące rozkład wiązań C N,
rozkładające niektóre inne wiązania (np. C S).
rozkładające niektóre inne wiązania (np. C S).
�% Prawidłowa nazwa enzymów tej klasy zawiera określenie
�% Prawidłowa nazwa enzymów tej klasy zawiera określenie
substratu i rodzaju odłączanej grupy oraz nazwę klasy (np.
substratu i rodzaju odłączanej grupy oraz nazwę klasy (np.
hydroliaza: L-jabłczanu).
hydroliaza: L-jabłczanu).
5. Izomerazy
5. Izomerazy
�% Do tej klasy należą enzymy katalizujące takie
�% Do tej klasy należą enzymy katalizujące takie
reakcje izomeryzacji, jak:
reakcje izomeryzacji, jak:
racemizacja,
racemizacja,
epimeryzacja,
epimeryzacja,
izomeryzacja cis-trans oraz
izomeryzacja cis-trans oraz
wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne i
wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne i
przeniesienie grup.
przeniesienie grup.
�% Pełna nazwa obejmuje określenie substratu i
�% Pełna nazwa obejmuje określenie substratu i
rodzaju izomeryzacji, np. izomeraza maleinianowa
rodzaju izomeryzacji, np. izomeraza maleinianowa
cis-trans, czy izomeraza ketolowa D-glukozo-6-
cis-trans, czy izomeraza ketolowa D-glukozo-6-
fosforanu.
fosforanu.
6. LIGAZY
6. LIGAZY
�% Enzymy tej klasy katalizują wytwarzanie wiązań (między dwiema
�% Enzymy tej klasy katalizują wytwarzanie wiązań (między dwiema
cząsteczkami), co jest powiązane z reakcją rozpadu bogatego w
cząsteczkami), co jest powiązane z reakcją rozpadu bogatego w
energię związku makroergicznego, a więc z udziałem na przykład ATP.
energię związku makroergicznego, a więc z udziałem na przykład ATP.
Do tej klasy należą enzymy aktywujące powstawanie wiązania:
Do tej klasy należą enzymy aktywujące powstawanie wiązania:
�% C O (np. syntetazy aminoacylo-tRNA),
�% C O (np. syntetazy aminoacylo-tRNA),
�% wiązania C S (np. ligaza: kwas-CoA-SH, AMP),
�% wiązania C S (np. ligaza: kwas-CoA-SH, AMP),
�% wiązania C N (np. ligazy: kwas aminokwas: ADP) i
�% wiązania C N (np. ligazy: kwas aminokwas: ADP) i
�% wiązania C C (karboksylazy).
�% wiązania C C (karboksylazy).
�% Pełna nazwa enzymu, obok określenia klasy, powinna zawierać nazwy
�% Pełna nazwa enzymu, obok określenia klasy, powinna zawierać nazwy
obu łączących się substratów oraz związku tworzącego się w wyniku
obu łączących się substratów oraz związku tworzącego się w wyniku
rozkładu makroergicznej substancji, np. ligaza: acetylo-S-CoA-CO2,
rozkładu makroergicznej substancji, np. ligaza: acetylo-S-CoA-CO2,
ADP.
ADP.
Koenzymy i grupy prostetyczne
Koenzymy i grupy prostetyczne
�% Wiele enzymów wymaga do swego specyficznego działania
�% Wiele enzymów wymaga do swego specyficznego działania
obecności małych jednostek niebiałkowych o nazwie
obecności małych jednostek niebiałkowych o nazwie
kofaktory,
kofaktory,
�% Kofaktorami może być jeden lub więcej jonów
�% Kofaktorami może być jeden lub więcej jonów
nieorganicznych, np. Zn2+ lub Fe2+, albo złożona cząsteczka
nieorganicznych, np. Zn2+ lub Fe2+, albo złożona cząsteczka
organiczna o nazwie koenzym,
organiczna o nazwie koenzym,
�% metal lub koenzym, który jest kowalencyjnie związany z
�% metal lub koenzym, który jest kowalencyjnie związany z
enzymem, nazwa się grupą prostetyczną (np. hem w
enzymem, nazwa się grupą prostetyczną (np. hem w
hemoglobinie).
hemoglobinie).
�% Całość katalitycznie aktywnego enzymu wraz z jego
�% Całość katalitycznie aktywnego enzymu wraz z jego
koenzymem lub jonem metalu określa się jako holoenzym,
koenzymem lub jonem metalu określa się jako holoenzym,
białkowa część enzymu bez kofaktora  apoenzymem.
białkowa część enzymu bez kofaktora  apoenzymem.
Wiele koenzymów jest pochodnymi
Wiele koenzymów jest pochodnymi
prekursorów  witamin
prekursorów  witamin
Choroby z
Choroby z
Koenzym Prekursor
Koenzym Prekursor
niedoboru
niedoboru
Witamina
Witamina
Koenzym A Kwas pantotenowy Zapalenie skóry
Koenzym A Kwas pantotenowy Zapalenie skóry
FAD, FMN Ryboflawina (witamina B2) Niedobór wzrostu
FAD, FMN Ryboflawina (witamina B2) Niedobór wzrostu
NAD +, NADP + Niacyna (kwas nikotynowy) Pelagra
NAD +, NADP + Niacyna (kwas nikotynowy) Pelagra
Tiamina (witamina B1)
Tiamina (witamina B1)
Pirofosforan tiaminy Beri-beri
Pirofosforan tiaminy Beri-beri
Kwas foliowy
Kwas foliowy
Tetrahydrofolian niedokrwistość
Tetrahydrofolian niedokrwistość
Kobalamina (wit. B 12)
Kobalamina (wit. B 12)
Deoksyadenozynokobalamina niedokrwistość złośliwa
Deoksyadenozynokobalamina niedokrwistość złośliwa
Kwas askorbinowy (wit.C)
Kwas askorbinowy (wit.C)
Kosubstraty do hydroksylacji szkorbut
Kosubstraty do hydroksylacji szkorbut
proliny
proliny
Fosforan pirydoksalu
Fosforan pirydoksalu Pirydoksyna, pirydoksal,
Pirydoksyna, pirydoksal,
zapalenia skóry
zapalenia skóry
pirydoksamina (wit. B6)
pirydoksamina (wit. B6)
FAD  (dinukleotyd flawinoadeninowy)
(dinukleotyd
FMN  (mononukleotyd flawinowy)
NAD+  dinukleotyd nikotynoamido-adeninowy
NADP+ fosforan dinukleotydu nikotynoamidowego
Koenzym A
Koenzym A
�% Koenzym A jest kolejną istotną cząsteczką w metabolizmie,
�% Koenzym A jest kolejną istotną cząsteczką w metabolizmie,
ten termicznie stabilny kofaktor jest niezbędny w wielu
ten termicznie stabilny kofaktor jest niezbędny w wielu
katalizowanych przez enzymy reakcjach acetylacji
katalizowanych przez enzymy reakcjach acetylacji
�% A oznacza acetylację. Końcowa grupa hydrosulfidowa
�% A oznacza acetylację. Końcowa grupa hydrosulfidowa
koenzymu A jest miejscem reagującym.
koenzymu A jest miejscem reagującym.
Witaminy rozpuszczalne w
Witaminy rozpuszczalne w
tłuszczach A, D, E i K
tłuszczach A, D, E i K
�% Witamina K, która jest potrzebna do prawidłowego
�% Witamina K, która jest potrzebna do prawidłowego
krzepnięcia krwi (K oznacza koagulację), uczestniczy w
krzepnięcia krwi (K oznacza koagulację), uczestniczy w
karboksylacji reszty glutaminianu do 7-
karboksylacji reszty glutaminianu do 7-
karboksyglutaminianu, co czyni go dużo silniejszym
karboksyglutaminianu, co czyni go dużo silniejszym
chelatorem Ca 2+.
chelatorem Ca 2+.
�% Witamina A (retinol) jest prekursorem retinalu, wrażliwej
�% Witamina A (retinol) jest prekursorem retinalu, wrażliwej
na światło grupy rodopsyny i innych barwników
na światło grupy rodopsyny i innych barwników
wzrokowych. Brak tej witaminy prowadzi do niedowidzenia
wzrokowych. Brak tej witaminy prowadzi do niedowidzenia
zmierzchowego (tzw. kurzej ślepoty)
zmierzchowego (tzw. kurzej ślepoty)
METABOLIZM
METABOLIZM
�% Metabolizm to całokształt reakcji biochemicznych
�% Metabolizm to całokształt reakcji biochemicznych
zachodzących w komórkach organizmu, związany z
zachodzących w komórkach organizmu, związany z
przepływem materii, energii i informacji,
przepływem materii, energii i informacji,
zapewniający m. in. organizmowi wzrost, ruch i
zapewniający m. in. organizmowi wzrost, ruch i
rozmnażanie. Istnieją 2 kierunki przemian
rozmnażanie. Istnieją 2 kierunki przemian
metabolicznych:
metabolicznych:
anaboliczny
anaboliczny
kataboliczny.
kataboliczny.
Anabolizm
Anabolizm
�% Anabolizm obejmuje reakcje syntezy złożonych związków organicznych
�% Anabolizm obejmuje reakcje syntezy złożonych związków organicznych
ze związków prostych
ze związków prostych
�% Reakcje te wymagają dostarczenia energii, w wyniku czego w
�% Reakcje te wymagają dostarczenia energii, w wyniku czego w
produktach syntezy nagromadzona jest większa ilość energii niż w
produktach syntezy nagromadzona jest większa ilość energii niż w
substratach
substratach
�% Do reakcji anabolicznych zaliczamy np.
�% Do reakcji anabolicznych zaliczamy np.
biosyntezę białek,
biosyntezę białek,
lipidów czy
lipidów czy
węglowodanów.
węglowodanów.
Przykładem jest także proces asymilacji CO2 w przebiegu fotosyntezy lub
Przykładem jest także proces asymilacji CO2 w przebiegu fotosyntezy lub
chemosyntezy.
chemosyntezy.
Katabolizm
Katabolizm
�% obejmuje reakcje rozkładu złożonych związków
�% obejmuje reakcje rozkładu złożonych związków
organicznych na produkty proste, zawierające mniejszy
organicznych na produkty proste, zawierające mniejszy
zapas energii niż substraty
zapas energii niż substraty
�% wyzwolona w tych substratach energia jest gromadzona w
�% wyzwolona w tych substratach energia jest gromadzona w
uniwersalnym przenośniku energii  adenozyno-
uniwersalnym przenośniku energii  adenozyno-
5 trifosforanie (ATP).
5 trifosforanie (ATP).
�% Przykładem katabolitycznego procesu jest oddychanie
�% Przykładem katabolitycznego procesu jest oddychanie
wewnątrzkomórkowe polegające na rozkładzie związków
wewnątrzkomórkowe polegające na rozkładzie związków
złożonych, np. glukozy, na substancje proste, np. H2O i
złożonych, np. glukozy, na substancje proste, np. H2O i
CO2 % powstaje energia (magazynowana w ATP), która jest
CO2 % powstaje energia (magazynowana w ATP), która jest
wykorzystywana następnie do przebiegu wielu funkcji
wykorzystywana następnie do przebiegu wielu funkcji
życiowych organizmu.
życiowych organizmu.
Etapy pobierania energii z pożywienia
Etapy pobierania energii z pożywienia
Etapy pobierania energii z pożywienia cd
Etapy pobierania energii z pożywienia cd
1. W pierwszym etapie duże cząsteczki pożywienia są rozbijane
1. W pierwszym etapie duże cząsteczki pożywienia są rozbijane
na mniejsze jednostki. Białka są hydrolizowane do 20
na mniejsze jednostki. Białka są hydrolizowane do 20
rodzajów aminokwasów, sacharydy  do cukrów prostych,
rodzajów aminokwasów, sacharydy  do cukrów prostych,
takich jak glukoza, a tłuszcze są rozkładane do glicerolu i
takich jak glukoza, a tłuszcze są rozkładane do glicerolu i
kwasów tłuszczowych. W tej fazie nie powstaje użyteczna
kwasów tłuszczowych. W tej fazie nie powstaje użyteczna
energia.
energia.
2. W drugim etapie te liczne związki niskocząsteczkowe są
2. W drugim etapie te liczne związki niskocząsteczkowe są
rozkładane do kilku prostych jednostek, większość z nich jest
rozkładane do kilku prostych jednostek, większość z nich jest
przekształcana w acetylową grupę acetylo-CoA.
przekształcana w acetylową grupę acetylo-CoA.
3. Trzecim etapem jest cykl kwasu cytrynowego i fosforylacja
3. Trzecim etapem jest cykl kwasu cytrynowego i fosforylacja
oksydacyjna które są wspólnymi szlakami końcowego
oksydacyjna które są wspólnymi szlakami końcowego
utleniania cząsteczek różnych substratów energetycznych 
utleniania cząsteczek różnych substratów energetycznych 
wytwarzany jest ATP.
wytwarzany jest ATP.
Zasadniczym z
ródłem ATP są trzy procesy:
Zasadniczym z
ródłem ATP są trzy procesy:
1. Glikoliza
1. Glikoliza
2. Cykl kwasu cytrynowego
2. Cykl kwasu cytrynowego
3. Fosforylacja oksydacyjna, która jest największym ilościowo z
ródłem ATP w
3. Fosforylacja oksydacyjna, która jest największym ilościowo z
ródłem ATP w
organizmach tlenowych. Fosforylacja oksydacyjna wymaga łańcucha transportu
organizmach tlenowych. Fosforylacja oksydacyjna wymaga łańcucha transportu
elektronów i wytwarzanie ATP jest związane z utlenianiem NADH
elektronów i wytwarzanie ATP jest związane z utlenianiem NADH
(zredukowana forma NAD+) i FADH2 do NAD+(dinukleotyd
(zredukowana forma NAD+) i FADH2 do NAD+(dinukleotyd
nikotynoamidoadeninowy) i FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy) oraz z
nikotynoamidoadeninowy) i FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy) oraz z
generowaniem gradientu protonowego w poprzek wewnętrznej błony
generowaniem gradientu protonowego w poprzek wewnętrznej błony
mitochondrialnej :
mitochondrialnej :
ADP + Pi + NADH + H+ + 1/2 O2 ATP + NAD+ +H2O.
ADP + Pi + NADH + H+ + 1/2 O2 ATP + NAD+ +H2O.
FAD  składa się z jednostki mononukleotydu flawinowego (FMN) i jednostki
FAD  składa się z jednostki mononukleotydu flawinowego (FMN) i jednostki
AMP
AMP
FAD  (dinukleotyd flawinoadeninowy)
(dinukleotyd
FMN  (mononukleotyd flawinowy)
NAD+  dinukleotyd nikotynoamido-adeninowy
NADP+ fosforan dinukleotydu nikotynoamidowego
Inne typy fosforylacji
Inne typy fosforylacji
Może jeszcze istnieć inny typ fosforylacji,
Może jeszcze istnieć inny typ fosforylacji,
�% tzw. fosforylacja substratowa, gdzie synteza ATP z ADP i Pi odbywa
�% tzw. fosforylacja substratowa, gdzie synteza ATP z ADP i Pi odbywa
się na skutek bezpośredniego rozkładu (utleniania) substratu, np.
się na skutek bezpośredniego rozkładu (utleniania) substratu, np.
kwasu 3-fosfoglicerynowego do pirogronianu (w czasie glikolizy):
kwasu 3-fosfoglicerynowego do pirogronianu (w czasie glikolizy):
wysokoenergetyczny substrat + Pi + ADP niskoenergetyczny
wysokoenergetyczny substrat + Pi + ADP niskoenergetyczny
produkt + ATP
produkt + ATP
�% W komórkach roślinnych zachodzi fosforylacja fotosyntetyczna, gdzie
�% W komórkach roślinnych zachodzi fosforylacja fotosyntetyczna, gdzie
synteza ATP odbywa się kosztem energii dostarczanej przez kwanty
synteza ATP odbywa się kosztem energii dostarczanej przez kwanty
światła:
światła:
ADP + Pi + energia świetlna ATP.
ADP + Pi + energia świetlna ATP.
Glikoliza
Glikoliza
�% Metabolizm węglowodanów dotyczy przede
�% Metabolizm węglowodanów dotyczy przede
wszystkim glukozy, która we wszystkich
wszystkim glukozy, która we wszystkich
komórkach ssaków jest metabolizowana w
komórkach ssaków jest metabolizowana w
procesie glikolizy do pirogronianu.
procesie glikolizy do pirogronianu.
�% Glikoliza jest to wyjątkowy szlak, ponieważ może
�% Glikoliza jest to wyjątkowy szlak, ponieważ może
on przebiegać zarówno w warunkach tlenowych
on przebiegać zarówno w warunkach tlenowych
(aerobowych) i beztlenowych (anaerobowych)
(aerobowych) i beztlenowych (anaerobowych)
oraz może dostarczać stosunkowo małych ilości
oraz może dostarczać stosunkowo małych ilości
ATP,
ATP,
Glikoliza
Glikoliza
Jednakże w procesie całkowitego utleniania
Jednakże w procesie całkowitego utleniania
glukozy w warunkach tlenowych, a więc utleniania
glukozy w warunkach tlenowych, a więc utleniania
także końcowego produktu glikolizy 
także końcowego produktu glikolizy 
pirogronianu, konieczny jest udział:
pirogronianu, konieczny jest udział:
�% Nie tylko tlenu, ale również niektórych zespołów
�% Nie tylko tlenu, ale również niektórych zespołów
enzymów mitochondrialnych:
enzymów mitochondrialnych:
takich jak kompleks dehydrogenazy pirogronianowej,
takich jak kompleks dehydrogenazy pirogronianowej,
cykl kwasu cytrynowego oraz
cykl kwasu cytrynowego oraz
łańcuch oddechowy.
łańcuch oddechowy.
Glikoliza
Glikoliza
�% Glikoliza jest nie tylko podstawową drogą metabolizmu
�% Glikoliza jest nie tylko podstawową drogą metabolizmu
glukozy prowadzącą do wytwarzania acetylo-CoA i
glukozy prowadzącą do wytwarzania acetylo-CoA i
utleniania w cyklu kwasu cytrynowego,
utleniania w cyklu kwasu cytrynowego,
�% stanowi główny szlak metabolizmu fruktozy i galaktozy
�% stanowi główny szlak metabolizmu fruktozy i galaktozy
pochodzenia pokarmowego.
pochodzenia pokarmowego.
�% Zasadnicze znaczenie % glikoliza może dostarczać ATP w
�% Zasadnicze znaczenie % glikoliza może dostarczać ATP w
nieobecności tlenu, co pozwala mięśniom szkieletowym
nieobecności tlenu, co pozwala mięśniom szkieletowym
funkcjonować sprawnie przy niedostatecznych procesach
funkcjonować sprawnie przy niedostatecznych procesach
aerobowych.
aerobowych.
Etapy glikolizy są następujące:
Etapy glikolizy są następujące:
1. Glukoza przez fosforylację z udziałem heksokinazy w obecności ATP
1. Glukoza przez fosforylację z udziałem heksokinazy w obecności ATP
jest przekształcana w glukozo-6-fosforan.
jest przekształcana w glukozo-6-fosforan.
2. Glukozo-6-fosforan (aldoza) ulega izomeryzacji katalizowanej przez
2. Glukozo-6-fosforan (aldoza) ulega izomeryzacji katalizowanej przez
izomerazę glukozofosforanową w fruktozo-6-fosforan (ketoza).
izomerazę glukozofosforanową w fruktozo-6-fosforan (ketoza).
3. Fruktozo-6-fosforan jest fosforylowany z udziałem fosfofruktokinazy w
3. Fruktozo-6-fosforan jest fosforylowany z udziałem fosfofruktokinazy w
obecności ATP w fruktozo-1,6-bisfosforan.
obecności ATP w fruktozo-1,6-bisfosforan.
4. Fruktozo-1,6-bisfosforan (6 atomów węgla) jest rozszczepiany przez
4. Fruktozo-1,6-bisfosforan (6 atomów węgla) jest rozszczepiany przez
aldolazę na dwie cząstki: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (3 atomy węgla) i
aldolazę na dwie cząstki: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (3 atomy węgla) i
fosfodihydroksyaceton (3 atomy węgla).
fosfodihydroksyaceton (3 atomy węgla).
Etapy glikolizy
Etapy glikolizy
5. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy jest dalej wykorzystywany w
5. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy jest dalej wykorzystywany w
procesie glikolizy i jest on przekształcany do 1,3-
procesie glikolizy i jest on przekształcany do 1,3-
bisfosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje dehydrogenaza
bisfosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje dehydrogenaza
aldehydu 3-fosfoglicerynowego z użyciem
aldehydu 3-fosfoglicerynowego z użyciem
nieorganicznego fosforanu i NADH+.
nieorganicznego fosforanu i NADH+.
6. 1,3-bisfosfoglicerynian jest przekształcany do 3-
6. 1,3-bisfosfoglicerynian jest przekształcany do 3-
fosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje kinaza
fosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje kinaza
fosfoglicerynianowa tworząca też ATP.
fosfoglicerynianowa tworząca też ATP.
Etapy glikolizy
Etapy glikolizy
7. 3-fosfoglicerynian jest przekształcany w 2-
7. 3-fosfoglicerynian jest przekształcany w 2-
fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę.
fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę.
8. Enolaza katalizuje odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i
8. Enolaza katalizuje odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i
powstanie fosfoenolopirogronianu.
powstanie fosfoenolopirogronianu.
9. Kinaza pirogronianowa katalizuje utworzenie
9. Kinaza pirogronianowa katalizuje utworzenie
pirogronianu i ATP.
pirogronianu i ATP.
Szkielet przemiany glukozy w
Szkielet przemiany glukozy w
komórce
komórce
Znaczenie glikolizy
Znaczenie glikolizy
1. Wytwarzanie ATP; w reakcjach szlaku glikolitycznego bezpośrednio
1. Wytwarzanie ATP; w reakcjach szlaku glikolitycznego bezpośrednio
powstają tylko dwie cząsteczki ATP na jedną cząsteczkę glukozy.
powstają tylko dwie cząsteczki ATP na jedną cząsteczkę glukozy.
Sumaryczna reakcja przekształcenia glukozy w pirogronian jest
Sumaryczna reakcja przekształcenia glukozy w pirogronian jest
następująca:
następująca:
glukoza + 2 Pi + 2 ADP + 2 NAD+ 2 cząsteczki pirogronianu + 2
glukoza + 2 Pi + 2 ADP + 2 NAD+ 2 cząsteczki pirogronianu + 2
ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O.
ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O.
2. Wytwarzanie intermediatów, np. acetylo-CoA - prekursora w syntezie
2. Wytwarzanie intermediatów, np. acetylo-CoA - prekursora w syntezie
kwasów tłuszczowych i cholesterolu.
kwasów tłuszczowych i cholesterolu.
3. Glikoliza dostarcza także substratów do cyklu kwasu cytrynowego i
3. Glikoliza dostarcza także substratów do cyklu kwasu cytrynowego i
fosforylacji oksydacyjnej.
fosforylacji oksydacyjnej.
Losy pirogronianu powstałego w
Losy pirogronianu powstałego w
procesie glikolizy
procesie glikolizy
�% W warunkach tlenowych pirogronian zostaje
�% W warunkach tlenowych pirogronian zostaje
przekształcony w acetylo-CoA (CH3-CO-S-CoA,
przekształcony w acetylo-CoA (CH3-CO-S-CoA,
aktywny octan) , który wchodzi w cykl kwasu
aktywny octan) , który wchodzi w cykl kwasu
cytrynowego:
cytrynowego:
pirogronian + NAD+ + CoA acetylo-CoA + CO2
pirogronian + NAD+ + CoA acetylo-CoA + CO2
+ NADH.
+ NADH.
Reakcję tę katalizuje dehydrogenaza
Reakcję tę katalizuje dehydrogenaza
pirogronianowa.
pirogronianowa.
Cykl Krebsa
Cykl Krebsa
�% Cykl kwasu cytrynowego jest końcowym, wspólnym
�% Cykl kwasu cytrynowego jest końcowym, wspólnym
szlakiem utleniania substratów energetycznych 
szlakiem utleniania substratów energetycznych 
aminokwasów, kwasów tłuszczowych i węglowodanów.
aminokwasów, kwasów tłuszczowych i węglowodanów.
Większość tych cząsteczek wchodzi do cyklu w postaci
Większość tych cząsteczek wchodzi do cyklu w postaci
acetylo-CoA. Cykl ten dostarcza także intermediatów do
acetylo-CoA. Cykl ten dostarcza także intermediatów do
biosyntez. W komórkach eukariotycznych reakcje cyklu
biosyntez. W komórkach eukariotycznych reakcje cyklu
kwasu cytrynowego przebiegają wewnątrz mitochondriów,
kwasu cytrynowego przebiegają wewnątrz mitochondriów,
w przeciwieństwie do reakcji glikolizy, przebiegających w
w przeciwieństwie do reakcji glikolizy, przebiegających w
cytozolu.
cytozolu.
Cykl kwasu cytrynowego
Cykl kwasu cytrynowego
�%Kolejnym etapem tworzenia energii z
�%Kolejnym etapem tworzenia energii z
glukozy w warunkach tlenowych jest
glukozy w warunkach tlenowych jest
oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu
oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu
do acetylo-CoA, który następnie zostaje
do acetylo-CoA, który następnie zostaje
utleniony do CO2 w szeregu reakcji cyklu
utleniony do CO2 w szeregu reakcji cyklu
kwasu cytrynowego, nazywanego również
kwasu cytrynowego, nazywanego również
cyklem kwasów trikarboksylowych lub
cyklem kwasów trikarboksylowych lub
cyklem Krebsa
cyklem Krebsa
CYKL KREBSA
CYKL KREBSA
�% Cykl ten stanowi główne z
ródło energii wykorzystywanej
�% Cykl ten stanowi główne z
ródło energii wykorzystywanej
do syntezy ATP, a także powstają w nim prekursory dla
do syntezy ATP, a także powstają w nim prekursory dla
wielu różnych szlaków biosyntez. Matriks mitochondrium
wielu różnych szlaków biosyntez. Matriks mitochondrium
jest miejscem, w którym przebiega cykl kwasu
jest miejscem, w którym przebiega cykl kwasu
cytrynowego.
cytrynowego.
Pomostem łączącym glikolizę z cyklem kwasu cytrynowgo
Pomostem łączącym glikolizę z cyklem kwasu cytrynowgo
jest zachodząca także w matriks mitochondrium
jest zachodząca także w matriks mitochondrium
oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu :
oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu :
pirogronian + CoA + NAD+ acetylo-CoA + CO2 + NADH
pirogronian + CoA + NAD+ acetylo-CoA + CO2 + NADH
Reakcja ta katalizowana jest przez kompleks
Reakcja ta katalizowana jest przez kompleks
dehydrogenazy pirogronianowej
dehydrogenazy pirogronianowej
Cykl kwasu cytrynowego
Cykl kwasu cytrynowego
1. Tworzenie ze szczawiooctanu + acetylo-CoA + H2O
1. Tworzenie ze szczawiooctanu + acetylo-CoA + H2O
cytrynian + CoA
cytrynian + CoA
2. Izomeryzacja cytrynian izocytrynian
2. Izomeryzacja cytrynian izocytrynian
3. Utlenianie izocytrynianu + NAD+ ą-ketoglutaran + NADH
3. Utlenianie izocytrynianu + NAD+ ą-ketoglutaran + NADH
4. Utenianie ą-ketoglutaranu + CoA+ NAD bursztynylo-CoA
4. Utenianie ą-ketoglutaranu + CoA+ NAD bursztynylo-CoA
+ CO2 + NADH
+ CO2 + NADH
5. Przekształcenie bursztynylo-CoA + H2O+ ADP + P
5. Przekształcenie bursztynylo-CoA + H2O+ ADP + P
bursztynian + CoA + ATP
bursztynian + CoA + ATP
6. Utlenianie bursztynianu + FAD fumaran + FADH 2
6. Utlenianie bursztynianu + FAD fumaran + FADH 2
7. Uwodnienie fumaranu + H2O jabłczan
7. Uwodnienie fumaranu + H2O jabłczan
8. Utlenianie jabłczanu + NAD szczawiooctan + NADH + H+
8. Utlenianie jabłczanu + NAD szczawiooctan + NADH + H+
Stechiometria cyklu kwasu cytrynowego
Stechiometria cyklu kwasu cytrynowego
acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi +
acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi +
2H2O 2 CO2 + 3 NADH + FADH2 +
2H2O 2 CO2 + 3 NADH + FADH2 +
GTP+ H+ + CoA
GTP+ H+ + CoA
Reaktywne formy tlenu
Reaktywne formy tlenu
�% Funkcjonowanie łańcucha oddechowego i
�% Funkcjonowanie łańcucha oddechowego i
procesów utleniania od niego niezależnych wiąże
procesów utleniania od niego niezależnych wiąże
się z powstawaniem reaktywnych form tlenu,
się z powstawaniem reaktywnych form tlenu,
w skrócie RFT, zwanych także wolnymi
w skrócie RFT, zwanych także wolnymi
rodnikami tlenowymi
rodnikami tlenowymi
�% Przypisuje się im liczne aktywności biologiczne, na
�% Przypisuje się im liczne aktywności biologiczne, na
ogół uszkadzające strukturę i czynność tkanek.
ogół uszkadzające strukturę i czynność tkanek.
Wolne rodniki
Wolne rodniki
�% Wolne rodniki są to atomy lub cząsteczki
�% Wolne rodniki są to atomy lub cząsteczki
posiadające niesparowany elektron.
posiadające niesparowany elektron.
�% W przyrodzie nieożywionej wolne rodniki powstają
�% W przyrodzie nieożywionej wolne rodniki powstają
w wyniku procesów zwiększających energię
w wyniku procesów zwiększających energię
cząsteczek: jak wysoka temperatura,
cząsteczek: jak wysoka temperatura,
promieniowanie jonizujące czy wyładowania
promieniowanie jonizujące czy wyładowania
atmosferyczne, które prowadzą do rozrywania
atmosferyczne, które prowadzą do rozrywania
wiązań chemicznych.
wiązań chemicznych.
Wolne rodniki
Wolne rodniki
�% Powstawanie wolnych rodników tlenowych
�% Powstawanie wolnych rodników tlenowych
związane jest z procesami utleniania zachodzącymi
związane jest z procesami utleniania zachodzącymi
w tkankach:
w tkankach:
niektóre z nich powstają jako produkty uboczne, w
niektóre z nich powstają jako produkty uboczne, w
wieloetapowym transporcie elektronów przez
wieloetapowym transporcie elektronów przez
mitochondrialny łańcuch oddechowy na tlen,
mitochondrialny łańcuch oddechowy na tlen,
inne natomiast powstają bez udziału łańcucha
inne natomiast powstają bez udziału łańcucha
oddechowego.
oddechowego.
Biologiczne efekty działania RFT
Biologiczne efekty działania RFT
�% Reaktywne formy tlenu wywierają wiele efektów toksycznych:
�% Reaktywne formy tlenu wywierają wiele efektów toksycznych:
Uszkadzają zarówno komórki, jak i macierz pozakomórkową,
Uszkadzają zarówno komórki, jak i macierz pozakomórkową,
Utleniają, a w konsekwencji pozbawiają aktywności różne związki
Utleniają, a w konsekwencji pozbawiają aktywności różne związki
biologicznie ważne, jak: glutation, askorbinian, hemoglobina i
biologicznie ważne, jak: glutation, askorbinian, hemoglobina i
mioglobina,
mioglobina,
inaktywują enzymy, przenośniki błonowe i niektóre koenzymy,
inaktywują enzymy, przenośniki błonowe i niektóre koenzymy,
degradują białka (np. kolagen) i glikozoaminoglikany (np. kwas
degradują białka (np. kolagen) i glikozoaminoglikany (np. kwas
hialuronowy),
hialuronowy),
uszkadzają lipidy błon biologicznych,
uszkadzają lipidy błon biologicznych,
wywołują różnorodne uszkodzenia DNA, np. przerwania ciągłości nici
wywołują różnorodne uszkodzenia DNA, np. przerwania ciągłości nici
polinukleotydowych, uszkodzenia zasad lub składników cukrowych,
polinukleotydowych, uszkodzenia zasad lub składników cukrowych,
mutacji genów - prowadzących niekiedy do transformacji
mutacji genów - prowadzących niekiedy do transformacji
nowotworowej komórek,
nowotworowej komórek,
hamują fosforylację oksydacyjną, a w krańcowych sytuacjach
hamują fosforylację oksydacyjną, a w krańcowych sytuacjach
powodują śmierć komórki.
powodują śmierć komórki.
Glukogeneza
Glukogeneza
�% Jest to proces syntezy glukozy z prekursorów nie
�% Jest to proces syntezy glukozy z prekursorów nie
będących cukrami
będących cukrami
�% Ma to znaczenie dla potrzymania poziomu glukozy
�% Ma to znaczenie dla potrzymania poziomu glukozy
we krwi:
we krwi:
ważne dla mózgu, erytrocytów  glukoza jest
ważne dla mózgu, erytrocytów  glukoza jest
wyłącznym z
ródłem energii
wyłącznym z
ródłem energii
�% Glukogeneza zachodzi w wątrobie, i częściowo w
�% Glukogeneza zachodzi w wątrobie, i częściowo w
nerkach
nerkach
Glikoliza
Glikoliza
�%W warunkach beztlenowych drożdże
�%W warunkach beztlenowych drożdże
przekształcają pirogronian w etanol,
przekształcają pirogronian w etanol,
�%Tworzenie etanolu lub mleczanu z glukozy
�%Tworzenie etanolu lub mleczanu z glukozy
jest przykładem fermentacji. Glikoliza
jest przykładem fermentacji. Glikoliza
zachodzi w cytozolu komórki, gdzie znajduje
zachodzi w cytozolu komórki, gdzie znajduje
się większa część enzymów szlaku
się większa część enzymów szlaku
glikolitycznego.
glikolitycznego.
Glikoliza beztlenowa
Glikoliza beztlenowa
�% Większość reakcji glikolizy beztlenowej pokrywa
�% Większość reakcji glikolizy beztlenowej pokrywa
się z g. tlenową jedynie NADH+H+ nie jest utleniany
się z g. tlenową jedynie NADH+H+ nie jest utleniany
przez łańcuch oddechowy
przez łańcuch oddechowy
�% Cząsteczka pirogronianu przejmuje parę atomów
�% Cząsteczka pirogronianu przejmuje parę atomów
wodoru redukując się do mleczanu,
wodoru redukując się do mleczanu,
�% Wysiłek fizyczny prowadzi do akumulacji mleczanu
�% Wysiłek fizyczny prowadzi do akumulacji mleczanu
wmięśniach  kwasica mleczanowa
wmięśniach  kwasica mleczanowa
Bilans energetyczny glikolizy beztlenowej
Bilans energetyczny glikolizy beztlenowej
�% Jest mniej wydajna niż tlenowa
�% Jest mniej wydajna niż tlenowa
Glukoza + 2Pi+ 2ADP 2 mleczan+ 2ATP +2H2O
Glukoza + 2Pi+ 2ADP 2 mleczan+ 2ATP +2H2O
Cząsteczki ATP powstają na drodze fosforylacji
Cząsteczki ATP powstają na drodze fosforylacji
substratowej, bo nie funkcjonuje łańcuch oddechowy
substratowej, bo nie funkcjonuje łańcuch oddechowy
�% Mleczan zachowuje więcej energii zawartej w glukozie
�% Mleczan zachowuje więcej energii zawartej w glukozie
niż pirogronian, energia ta może być uwolniona
niż pirogronian, energia ta może być uwolniona
poprzez utlenianie mleczanu w innych tkankach
poprzez utlenianie mleczanu w innych tkankach
�% Chociaż glikoliza beztlenowa uwalnia niewielką ilość
�% Chociaż glikoliza beztlenowa uwalnia niewielką ilość
energii zawartej w glukozie, jest ważnym z
ródłem
energii zawartej w glukozie, jest ważnym z
ródłem
energii w sytuacjach, gdy przetwarzanie glukozy
energii w sytuacjach, gdy przetwarzanie glukozy
szlakiem tlenowym jest niemożliwe lub ograniczone.
szlakiem tlenowym jest niemożliwe lub ograniczone.
Fermentacja alkoholowa
Fermentacja alkoholowa
Drożdże i niektóre bakterie przekształcają
Drożdże i niektóre bakterie przekształcają
pirogronian w alkohol etylowy. Proces ten
pirogronian w alkohol etylowy. Proces ten
obejmuje dwie reakcje:
obejmuje dwie reakcje:
dekarboksylację, która polega na odłączeniu
dekarboksylację, która polega na odłączeniu
grupy karboksylowej pirogronianu w postaci
grupy karboksylowej pirogronianu w postaci
CO2 z wytworzeniem aldehydu octowego, oraz
CO2 z wytworzeniem aldehydu octowego, oraz
redukcję powstałego aldehydu octowego przez
redukcję powstałego aldehydu octowego przez
NADH+H+ do etanolu.
NADH+H+ do etanolu.
�%
�%
Fermentacja Alkoholowa
Fermentacja Alkoholowa
�% Proces przemiany glukozy poprzez pirogronian do
�% Proces przemiany glukozy poprzez pirogronian do
etanolu i CO2 nosi nazwę fermentacji
etanolu i CO2 nosi nazwę fermentacji
alkoholowej.
alkoholowej.
�% Jest to proces beztlenowy. Z jednej cząsteczki
�% Jest to proces beztlenowy. Z jednej cząsteczki
glukozy powstają dwie cząsteczki etanolu i dwie
glukozy powstają dwie cząsteczki etanolu i dwie
cząsteczki CO2 oraz dwie cząsteczek ATP na drodze
cząsteczki CO2 oraz dwie cząsteczek ATP na drodze
fosforylacji substratowej. Fermentacja alkoholowa
fosforylacji substratowej. Fermentacja alkoholowa
jest jedynym z
ródła energii dla drożdży i niektórych
jest jedynym z
ródła energii dla drożdży i niektórych
bakterii.
bakterii.
Inne fermentacje
Inne fermentacje
�% w organizmach różnych bakterii stwierdzono
�% w organizmach różnych bakterii stwierdzono
znaczną różnorodność przemian beztlenowych
znaczną różnorodność przemian beztlenowych
pirogronianu, powstałego wg normalnego szlaku
pirogronianu, powstałego wg normalnego szlaku
glikolizy,
glikolizy,
�% Wśród końcowych produktów glikolizy znajdują
�% Wśród końcowych produktów glikolizy znajdują
się:
się:
jabłczan,
jabłczan,
butanol,
butanol,
maślan,
maślan,
octan,
octan,
mrówczan i wiele innych
mrówczan i wiele innych
Schemat przemian beztlenowych pirogronianu występujących u różnych
Schemat przemian beztlenowych pirogronianu występujących u różnych
drobnoustrojów; * - przemiany związane z utlenianiem NADH do NAD +
drobnoustrojów; * - przemiany związane z utlenianiem NADH do NAD +