1. Podać skład elementarny kazeiny: węgiel (53%), wodór (7%), tlen (22%), azot (15,65%), siarka (0,76%), fosfor (0,85%). Kazeina należy do grupy fosfoprotein.
2. Wymienić główne funkcje kazeiny: Kazeina jest białkiem najbardziej przydatnym jako materiał budulcowy do syntezy hemoglobiny i białek osocza krwi.
3. Scharakteryzować budowę miceli kazeinowej: Wnętrze miceli stanowią monomery αs, β i inne śladowe frakcje kazeinowe, zewnętrzną powłokę cząsteczki k-kazeiny połączone wiązaniami jonowymi i hydrofobowymi z cząsteczkami αs- i β-kazeiny. Cząsteczki αs- i β-kazeiny są zasocjowane z k-kazeiną tą częścią łańcucha polipeptydowego która zawiera w przewadze aminokwasy kwaśne. W ten sposób wnętrze miceli jest hydrofobowe, a na zewnątrz znajduje się hydrofilowa warstwa złożona z k-kazeiny.
4. Podać sposoby wytrącania kazeiny z mleka: Kwas mlekowy wytrąca kazeinę w postaci twarogowej masy. Bezpośrednie dodanie do mleka kwasu mlekowego, siarkowego (VI) czy octowego również powoduje koagulację kwasową kazeiny. Kazeinę można wytrącić pod wypływem soli metali: FeCl3, ZnSO4, Pb(CH3COO)2 lub wprowadzając do mleka znaczne ilości dysocjujących soli, np.: (NH4)2SO4, NaCl, CaCl2. Powoduje się wówczas koagulację przez wysalanie. Działając na mleko enzymami, np.: podpuszczką, chymozyną czy pepsyną, wytrąca się kazeinę na drodze koagulacji enzymatycznej.
5. Od czego zależy wartość pH punktu izoelektrycznego białek. Jak się przedstawia ta wartość dla kazeiny: W punkcie izoelektrycznym, w którym najbardziej uwydatnia się charakter jonu amfoterycznego, a więc występuje równowaga między liczbą ładunków dodatnich i ujemnych, wszystkie białka wykazują najmniejszą rozpuszczalność i najłatwiej wtedy wytrącić je z roztworu. W wypadku białek zawierających stosunkowo dużo aminokwasów zasadowych pI występuje powyżej pH 7. Wartość pI białek z przewagą aminokwasów kwaśnych, np.: dla wspomnianej kazeiny , jest niższy od pH 7.
6. Na czym polegają reakcje na obecność wiązań peptydowych i pierścieni aromatycznych: Obecność wiązania peptydowego w białku lub w peptydzie zawierającym co najmniej dwa takie wiązania można wykryć za pomocą reakcji biuretowej Piotrowskiego, która polega na zdolności tworzenia przez jony miedziowe w środowisku zasadowym fioletowego kompleksu z tym wiązaniem. Najprostszym związkiem dającym tę reakcję jest dimocznik, czyli biuret, i od niego pochodzi nazwa reakcji. Grupę aromatyczną wykrywa się za pomocą reakcji ksantoproteinowej, która polega na powstaniu pod wpływem kwasu azotowego (V) nitrowych pochodnych pierścieni aromatycznych, mających w środowisku zasadowym zabarwienie pomarańczowe.
7. Omówić przebieg koagulacji kwasowej mleka: Zakwaszenie mleka może być osiągnięte w wyniku fermentacji mlekowej laktozy, która podczas dłuższego przechowywania mleka pod wpływem bakterii kwasu mlekowego przekształca się w kwas mlekowy.
8. Omówić przebieg koagulacji enzymatycznej mleka: W fazie koagulacji enzymatycznej dochodzi do odszczepienia z łańcucha peptydowego k-kazeiny polipeptydu, zwanego glikomakropeptydem. Dochodzi do tego w wyniku proteolizy wiązania peptydowego między 105 i 106 aminokwasem, tj. między fenyloalaniną a metioniną. Glikomakropeptyd, stanowiący 30% masy k-kazeiny, jako związek silnie hydrofilowy przechodzi do fazy wodnej mleka. Pozostała część k-kazeiny, zwana k-parakazeiną, wiązana z micelami o wysoce hydrofobowym charakterze nie stanowi już czynnika stabilizującego układ koloidalny. W wyniku odszczepienia glikomakropeptydu zmniejsza się objętość miceli kazeinowych, wzrasta ich hydrofobowość, maleją stopień hydratacji i siły wzajemnego odpychania się, a tym samym zmniejsza się lepkość mleka.
9. Omówić właściwości fizykochemiczne kazeiny. Kazeina jest białkiem jednorodnym. Stosując metody elektroforetyczne i chromatograficzne, w jej składzie wyróżniono 20 frakcji różniących się zawartością, składem aminokwasów, masą cząsteczkową, udziałem sacharydów i właściwościami. Podstawowe frakcje: kazeina αs, β, γ, k-kazeina. Występuje w mleku głównie w postaci sferycznych, silnie porowatych skupisk, zwanych micelami, tworzących roztwór koloidalny (zol).
10. Rola kazeiny w organizmie człowieka i jej znaczenie w różnych gałęziach przemysłu: Kazeina tworzy w żołądku skrzep, który jest bardziej podatny na działanie enzymów trawiennych niż np.: białka w produktach mięsnych. Wykorzystywana jest do niskotłuszczowych past, jogurtów, twarogów, sera, lodów. Kazeina jest białkiem najbardziej przydatnym jako materiał budulcowy do syntezy hemoglobiny i białek osocza krwi. Ma wysoką zawartość aminokwasów tj.: walina, leucyna, prolina, lizyna, kwas glutaminowy i asparaginowy. Kazeina jest surowcem do wyrobu klejów w produkcji sklejek drewnianych, w przemyśle papierniczym, do produkcji preparatów spożywczych, barwników, farb, włókien sztucznych, w cukiernictwie, w produkcji makaronów, przemyśle mięsnym.