ŚLINA:
Cukry - Enzymy amylolityczne - karbohydrazy.
α- amylaza ślinowa (ptialina) wydzielana przez ślinianki przyuszne, pH 6,9 (6,6-6,8 / 370C) oraz w obecności jonów Cl-(chloru), substrat skrobia i glikogen, aktywuje wiązania α-1,4-glikozydowe od wewnątrz łańcucha (endoamylaza) ,
Tłuszcze - Enzymy lipolityczne - esterazy
lipaza ślinowa, optimum pH 4,0-4,5, substrat triacyloglicerole, odszczepia któtkołańcuchowe kwasy tłuszczowe w pozycji -3. trawi triacyloglicerole mleka u oseska musi być naturalnie zemulgowana (długie łańcuch lipaz przecina na krótkie)
ŻOŁĄDEK:
Tłuszcze - Enzymy lipolityczne - esterazy
Lipaza żołądkowa - Acyloglicerole. Atakuje wiązania estrowe naturalnie z emulgowanych tłuszczów, (przyszła ze śliną, działa do momentu obniżenia pH z 4 do poziomu pH żołądkowego ok. 1)
Białko - Enzymy proteolityczne - protezy
Pepsynogen ( ogen - nie aktywny), pepsynogen aktywuje HCl, pH - 1 - 2, atakuje wiązania peptydowe w sąsiedztwie AA aromatycznych, leucyny i kwasu glutaminowego (endopeptydaza).
Rennina, podpuszczka inna nazwa to chymozyna- pH ok. 4,0, substrat jony Ca mleka, kazeina łączy się z wapniem i powstaje skrzep, przekształca się w parakazeinę wapnia, na która dopiero w tedy może działać pepsyna, u osesków i cukrzyków
Żelatynaza działa na białko rozkłada żelatynę.
TRZUSTKA:
Cukry - Enzymy amylolityczne-karbohydrazy:
α- amylaza trzustkowa-aktywator jony Cl-, optimum pH ok.7, 1, substrat skrobia i glikogen, atakuje wiązania α-1,4-glikozydowe od zewnątrz (egzoamylaza).
Tłuszcze - Enzymy lipolityczne-esterazy:
Lipaza trzustkowa pH ok. 8,0,-aktywator żółć, fosfolipidy, substrat Acyloglicerole, atakuje wiązania estrowe tłuszczów zemulgowanych przez żółć, natomiast z acylogliceroli zawierających długołańcuchowe kwasy tłuszczowe odłącza jedynie kwasy w pozycjach skrajnych 1 i 3, pozostawiając monogliceryd, enzym hydrolizuje tłuszcze roślinne i zwierzęce, w punkcie topnienia niższym od 46 0 C do kwasów tłuszczowych i glicerolu
Kolipaza czynnik emulgujący, kolipaza + lipazę ma działanie lipolityczne i rozkłada tłuszcz triacyloglicerole.
Fosfolipaza - aktywator trypsyna, jony Ca2+, substrat fosfolipidy, odszczepia kwasy tłuszczowe od fosfolipidów,
Esteraza karboksylowa-aktywator żółć, jony Ca 2+, substrat estry cholesteroli, atakuje kwasy tłuszczowe połączone z cholesterolem.
Białko - Enzymy proteolityczne-proteazy:
Trypsynogen - pH ok. 7,9,aktywowany przez enterokinazę i aktywna trypsyna do trypsyny, substrat białka, polipeptydy, atakuje wiązania peptydowe utworzone, przez lizynę lub argininę (endopeptydaza), przy AA zasadowych,
Chymotrypsynogen - pH ok. 8,0, aktywowany przez trypsynę do chymotrypsyny, substrat białka, polipeptydy, atakuje wiązania peptydowe w sąsiedztwie AA aromatycznych leucyny i metioniny (endopeptydaza),
Proelastaza - aktywowana przez trypsynę do elastazy, substrat białka (elastyna), polipeptydy, atakuje wiązania peptydowe utworzone przez AA alifatyczne i aromatyczne (endopeptydaza)
Prokarboksylaza typu A i B - aktywowana przez trypsynę do karboksypeptydazy, substrat polipeptydy, oligopeptydy, odłącza od końca łańcucha AA, A aromatyczne, alifatyczne, obojętne a B zasadowe) z wolną grupą karboksylową (egzopeptydaza)
Enzymy nukleolityczne-nukleazy:
Rybonukleaza - substrat RNA, rozkłada do nukleotydów.
Deoksyrybonukleaza - substrat DNA, rozkłada do nukleotydów.
JELITA:
Cukry - Enzymy amylolityczne-karbohydrazy:
Glukoamylaza - substrat oligosacharydy, dekstryny, atakuje wiązania ·-1, 4 -glikozydowe odszczepiając pojedyncze końcowe cząsteczki glukozy.
Glukozydaza amylopektynowa (Amylo-1,6- glukozydaza)-substrat skrobia i dekstryny, atakuje boczne łańcuchy wiązania α-1,6-glukozydowe wielocukrów.
Izomaltaza (Oligo-1,6-glukozydaza), substrat oligosacharydy, odszczepia boczne łańcuchy glukozowe,
Maltaza- optimum pH 5,8-6,2, substrat maltoza i maltotrioza, rozkłada do glukozy.
Laktaza- optimum pH 5,4-8,0, substrat laktoza, rozkłada do glukozy i galaktozy.
Sacharaza-optimum pH 5,0-7,0, substrat sacharoza, rozkłada na glukozę i fruktozę.
Tłuszcze - Enzymy lipolitycze - esterazy:
Lipaza jelitowa - aktywator żółć i fosfolipidy, substrat acyloglicerole, atakuje wiązania estrowe tłuszczów zemulgowanych przez żółć (z acylogliceroli zawierających długołańcuchowe kwasy tłuszczowe odłącza jedynie kwasy w pozycjach skrajnych 1 i 3, pozostawiając monogliceryd)
Fosfataza alkaliczna-substrat fosfolipidy, odszczepia reszty fosforanowe,
Białko - Enzymy proteolityczne-proteazy: (enzymy nie aktywne - Trypsynogen, Chymotrypsynogen aktywowane przez )
Aminopeptydaza - egzopeptydaza, substrat polipeptyd, oligopeptydy, odłącza końcowe aminokwasy z wolną grupą AA
Dipeptydaza - substrat dipeptydy, rozkłada do AA,
Enzymy nukleolityczne-nukleazy:
Nukleotydaza - substrat nukleotydy, rozkłada na zasadę purynową lub pirymidynową i fosforan pentozy.