1. Co tworzy kombinacja apoenzymu z kofaktorem? Jakie są dwa typy kofaktorów? Co odróżnia grupę prostetyczną od kosubstratu?

2. Które z podanych stwierdzeń są poprawne? Zmiana energii swobodnej reakcji

1. jest ujemna, umożliwia spontaniczne zajście reakcji

2. jest dodatnia, umożliwia spontaniczne zajście reakcji

3. jest większa od zera, kiedy reakcja jest w równowadze

4. determinuje prędkość (szybkość), z którą reakcja osiągnie stan równowagi

3. Jeżeli standardowa zmiana energii swobodnej reakcji wynosi zero, które z poniższych stwierdzeń o reakcji są prawdziwe?

1. entropia reakcji = 0

2. entalpia reakcji = 0

3. stała równowagi reakcji = 1

4. reakcja jest w stanie równowagi

5. stężenia reagentów (substratów?) i produktów wynoszą 1M w stanie równowagi

4. Enzym izomeraza triofosforanowa katalizuje następującą reakcję:

Fosfodihydroksyaceton k1 k-1 aldehyd 3-fosfoglicerynowy

Standardowa zmiana energii swobodnej reakcji wynosi 1,83 kckal/mol. W świetle tej informacji, które z poniższysz stwierdzeń są poprawne?

1. reakcja przebiegałaby spontanicznie z lewej do prawej w warunkach standardowych

2. szybkość reakcji odwrotnej (szybkość reakcji w odwrotnym kierunku) jest większa niż szybkość reakcji „do przodu” w stanie równowagi

3. stała równowagi w warunkach standardowych preferuje syntezę związku po lewej, fosfodihydroksyacetonu

4. dane są wystarczające do obliczenia stałej równowagi reakcji

5. dane są wystarczające do obliczenia z-lewej-do-prawej stałej szybkości (k1)

5. Fosforylaza glikogenowa, enzym zaangażowany w metabolizm ?wodorowęglanowych polimerów glikogenu , katalizuje reakcję:

Glikogen n + fosforan glukozo-1-fosforan + glikogen n-1

Bazując na danych, które z podanych stwierdzeń są poprawne?

1. ponieważ (normalnie) fosforylaza glikogenowa niszczy glikogen w metabolizmie komórkowym, istnieje paradoks, że stała równowagi faworyzuje syntezę

2. standardowa zmiana energii swobodnej dla tej reakcji w 25 st.C wynosi 1,43 kcal/mol

3. fosforyliczny (?) rozpad glikogenu zużywa energię, więc jest endoenergetyczny

4. jeżeli szybkość (przejścia z) fosforanu do glukozo-1-fosforanu w komórkach jest wystarczająca, fosforylaza zniszczy glikogen

6. Przejściowy stan enzymu katalizującego reakcję, który przekształca substrat w produkt

1. jest krótkotrwały przejściowy uformowany w trakcie reakcji koordynującej reakcję?!?!?!?

2. ma wyższą energię swobodną niż inne substraty lub produkty

3. jest najliczniejszym indywiduem podczas koordynacji reakcji !?!!!?

4. jest wzmocniony w koncentracji ponieważ enzym się z nim ciasno wiąże?- ma większe stężenie ze względu na scisłe związanie z enzymem

5. determinuje prędkośc reakcji

7. Które z poniższych stwierdzeń są prawdziwe? Enzym katalizujący chemiczną reakcję:

1. obniża delta G' aby reakcja mogła zajść spontanicznie

2. podwyższa energię stanu przejściowego

3. nie zmienia delta G', ale raczej zmienia szybkość (przejścia z) produktów do reagentów (substratów) w stanie równowagi

4. zmniejsza entropię reakcji

5. zwiększa prędkości reakcji zachodzących w obie stront

8. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących enzym-substrat kompleksu (ES) jest poprawne?

1. cieplna stabilność enzymu często zmienia się pod wpływem wiązania substratu (?)

2. przy wystarczająco wysokim stężeniu substratu centra aktywne enzymu zapełniają się i reakcja osiąga prędkośc maksymalną

3. kompleks enzym-substrat zazwyczaj może być wyizolowany

4. kompleks enzym-substrat zazwyczaj może być wizualizowany poprzez krystalografie rentgenowską

5. spektroskopowe zmiany w substracie lub enzymie mogą być użyte do wykrycia (uzyskania) informacji o kompleksie enzym-substrat

9. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących ?prostej Michaelis-Menten kinetyki enzymów są poprawne?

1. maksymalna szybkość Vmax jest maksymalną liczbą cząsteczek substratów, która może być „obrócona” w jednostce czasu przez cząsteczkę enzymu

2. K_M jest wyrażona w warunkach szybkości reakcji (np. mol/s)

3. K_M jest stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat

4. K_M jest stężeniem substratu wymaganym do osiągnięcia połowy prędkości maksymalnej

5. K_M jest stężeniem substratu wymaganym do przekształcenia połowy całkowitej ilości enzymu w kompleks enzym-substrat

10. Wyjaśnij zależność między K_M i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat K_ES

11. Z wykresu prędkości w zależności od stężenia substratu pokazanym na rys8.1., otrzymaj następujące parametry. (ilość enzymu w miksturze reakcyjnej wynosi 10 do -3 mikromola)

a)KM b)Vmax c)k2/KM d) liczbę obrotów

12. Jakie ma znaczenie kcat/KM?

13. Które z poniższych stwierdzeń jest prawdziwe? Liczba obrotów dla chymotrypsyny wynosi 100/s , a dla polimerazy DNA 15/s. To oznacza, że:

1. chymotrypsyna wiąże swój substrat z większym powinowactwem niż polimeraza DNA

2. szybkość reakcji z chymotrypsyną jest zawsze większa niż szybkośc reakcji z polimerazą DNA

3. już nie mam sily, dobranoc

---