1. Wzory aminokwasów białkowych AMINOKWASY

Wzór	Nazwa	Kod	Punkt izoelek-tryczny (pHi)
		trójliterowy	jednoliterowy
aminokwasy alifatyczne
	glicyna	Gly	G
	alanina	Ala	A
	walina	Val	V
	leucyna	Leu	L
	izoleucyna	Ile	I
	prolina	Pro	P
hydroksyaminokwasy
	seryna	Ser	S
	treonina	Thr	T
	4-hydroksyprolina	Hyp	-
aminokwasy siarkowe
	cysteina	Cys	C
	metionina	Met	M
	cystyna	(Cys)2	-
aminokwasy aromatyczne
	fenyloalanina	Phe	F
	tyrozyna	Tyr	Y
	tryptofan	Trp	W
aminokwasy kwaśne i ich amidy
	kwas asparaginowy	Asp	D
	asparagina	Asn	N
	kwas glutaminowy	Glu	E
	glutamina	Gln	Q
aminokwasy zasadowe
	lizyna	Lys	K
	arginina	Arg	R
	histydyna	His	H
	hydroksylizyna	Hly	-

1. Nazewnictwo aminokwasów:

1. nazwy systematyczne- tworzy się od nazw odpowiednich kwasów karboksylowych z przedrostkiem amino- i wskazaniem lokantu atomu węgla, przy którym znajduje się grupa aminowa, licząc od atomu węgla grupy karboksylowej. Nazwy pozostałych grup wymienia się w kolejności alfabetycznej. np. Kwas aminoetanowy

2. nazwy zwyczajowe (potoczne) Jak alanina, Glicyna leucyna. Często oznacza sie je także ZA Pomocą międzynarodowych skrótów trzyliterowych

1. Podział aminokwasów:

a)Aminokwasy endogenne- są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim(nie są wytwarzane przez organizm), a ich obecność w białkach spożywanych decyduje o wartości odżywczej. 
Zaliczamy do nich: Lizyna, Metionina, Leucyna , Izoleucyna, Histydyna, Fenyloalanina, Teroina, Tryptofen, Walina

b)Aminokwasy egzogenne-  są to aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim.
zaliczamy do nich: Alanina, Glicyna, Aspargina, Glutamina, Seryna, Cysteina, Prolina, Hydroksyprolina, Arginina , Tyrozyna

C) aminokwasy polarne – należą do ich: glicyna, arginina, asparagina, tyrozyna, lizyna, cysteina, kwas asparaginowy oraz glutaminowy, treonina, seryna i histydyna,
d) aminokwasy niepolarne – należą do ich: alanina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, prolina i walina.

e)aminokwasy obojętne - gdy liczba grup aminowych i karboksylowych jest taka sama np.:

      izoleucyna (Ile)                                leucyna (Leu)

          

f)aminokwasy kwaśne – gdy liczba grup karboksylowych przeważa nad liczbą grup aminowych np.:

kwas glutaminowy (Glu)                       kwas asparaginowy (Asp)

g)aminokwasy zasadowe – gdy liczba grup aminowych przeważa nad liczbą grup karboksylowych np.:

arginina (Arg)                                           lizyna (Lys)

h) aminokwasy alifatyczne,  hydroksyaminokwasy należą do nich seryna oraz treonina. Łańcuchy boczne, które posiadają są neutralne czyli pozbawione ładunku oraz polarne ze względu na obecność grupy hydroksylowej,
i) aminokwasy siarkowe należą do nich cysteina oraz metionina. Cysteina przy wpływie łagodnych czynników, które są utleniające dimeryzuje czyli podlega reakcji chemicznej do cystyny i tworzy się wiązanie disiarczkowe,
j) aminokwasy aromatyczne oraz heterocykliczne, należą do nich aminokwasy, które zawierają podstawnik aromatyczny czyli fenyloalanina, tyrozyna oraz tryptofan. W tyrozynie w pierścieniu występuje dodatkowo grupa hydroksylowa. Przykładem aminokwasu heteroaromatycznego jest tryptofan,
k) aminokwasy alifatyczne należą do nich: leucyna, alanina, walina, izoleucyna i prolina. Charakteryzują się posiadaniem alifatycznego, niepolarnego czyli hydrofobowego łańcucha bocznego (R).

1. Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów:

Amfoteryczność- dolność do wykazywania zarazem charakteru kwasowego i zasadowego, a więc także zdolność do brania udziału w reakcjach z kwasami i zasadami. Aminokwasy amfoteryczność zasługują swojej budowie, dzięki obecności grupy kwasowej i zasadowej w cząsteczce aminokwasu dochodzi do wewnętrznej reakcji kwas-zasada, przez co aminokwasy występują najczęściej w formie jonu obojnaczego.

W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation, a w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion.

jon obojnaczy- cząsteczka zawierająca równą liczbę grup zjonizowanych o przeciwnych ładunkach, w związku z czym sama nie jest naładowana dodatnio ani ujemnie. Przykładem związków, które mogą przechodzić w stan jonów obojnaczych są aminokwasy, takie jak glicyna czy alanina.

Punkt izoelektryczny (pI) to punkt w którym cząsteczka przyjmuje formę izoelektryczną, to znaczy zawiera identyczną liczbę ładunków dodatnich i ujemnych, jest zatem obojętna elektrycznie.

PI jest to wartość pH równa średniej arytmetycznej wartości stałych dysocjacji grup funkcyjnych aminokwasu. Wyraża się to wzorem:

$$\mathbf{\text{pI}}\mathbf{= \ }\frac{\mathbf{\text{pK}}_{\mathbf{1}}\mathbf{+}\mathbf{\text{pK}}_{\mathbf{2}}}{\mathbf{2}}$$

Np. pI dla alaniny:

$\text{pI} = \ \frac{2,35 + 9,69}{2} = 6,02$

gdzie wartość pK₁ COOH = 2,35, a wartość pK₂ NH₂ = 9,69

Aminokwasy powyżej pH wyznaczonego przez pI będą przyjmowały ładunek dodatni, a poniżej ładunek ujemny.

1. Izomeria i czynność optyczna aminokwasów:

Asymetryczny atom węgla – atom węgla połączony z czterema różnymi podstawnikami (hybrydyzacja sp³). Atom taki stanowi centrum chiralności cząsteczki. Jeżeli w cząsteczce występuje tylko jeden asymetryczny atom węgla to cały układ nie ma płaszczyzny symetrii ani środka symetrii i wykazuje czynność optyczną.

Jeżeli w cząsteczce występują dwa asymetryczne atomy węgla o tych samych konfiguracjach (np. S,S lub R,R) przy których znajdują się takie same podstawniki to związek jest chiralny. Jeśli jednak oba asymetryczne atomy węgla mające identyczne otoczenie mają przeciwną konfigurację np. R,S lub S,R, to związek taki posiada płaszczyznę symetrii i cały układ nie jest chiralny ani optycznie czynny. Taki przypadek nazywany jest formą „mezo”

Chiralność (ręka) – cecha cząsteczek chemicznych przejawiająca się w tym, że cząsteczka wyjściowa i jej odbicie lustrzane nie są identyczne i, podobnie jak wszystkie inne obiekty chiralne, nie można ich nałożyć na siebie na drodze translacji i obrotu w przestrzeni.

Cząsteczki chiralne występują w formie dwóch izomerów optycznych - enancjomerów. Związki chiralne cechuje tzw. aktywność optyczna, zwaną również czynnością optyczną. Jest to zdolność do skręcania o pewien kąt płaszczyzny światła spolaryzowanego liniowo. Skręcalność światła przez związki chiralne polega na różnej szybkości rozchodzenia się w nich dwóch składowych polaryzacji liniowej 

Enancjomery to izomery optyczne, które są własnymi lustrzanymi odbiciami – mniej więcej tak jak prawa i lewa rękawiczka. Mogą istnieć tylko dwa enancjomery danego związku chemicznego.

Dwa enancjomery skręcają światło spolaryzowane w przeciwnych kierunkach, a niektóre (nie wszystkie) mogą tworzyć lewo- i prawoskrętne formy krystaliczne. Oprócz tego wszystkie własności fizyczne i olbrzymia większość chemicznych są dla obu enancjomerów niemal identyczne. Istnieją tylko różnice energii niektórych wiązań chemicznych na poziomie rzędu 10^-5 ich średniej energii, które mają pewien minimalny wpływ na trwałość termodynamiczną enancjomerów.

Podstawowe metody pozwalające rozróżnić między sobą dwa enancjomery, bądź ich roztwory, opierają się na interakcjach z innymi związkami chiralnymi, lub ze spolaryzowanym (a szczególnie spolaryzowanym kołowo) promieniowaniem elektromagnetycznym. Dzięki tym metodom, możliwe jest określanie nie tylko konfiguracji absolutnej, ale także nadmiaru enancjomerycznego.

Mieszanina racemiczna, racemat (rac) – równomolowa mieszanina pary enancjomerów danego związku chemicznego. W przypadku związków posiadających aktywność biologiczną mieszanina racemiczna wykazuje często odmienne właściwości od poszczególnych enancjomerów, co czasami może powodować negatywne konsekwencje, tak jak to było w przypadku talidomidu. Z tego względu, współcześnie każdy chiralny związek chemiczny, który ma być zastosowany jako lek, musi zostać rozdzielony na enancjomery i działanie każdego z enancjomerów musi być osobno poddane testom klinicznym.

Układ tetraedryczny

Centrum chiralności

Współcześnie można, na podstawie badań np. rentgenowskich, ustalić dokładnie strukturę cząsteczki, w tym także jej geometrię. Można więc przedstawić graficznie strukturę cząsteczki każdego z izomerów optycznych badanej substancji.

Wiadomo stąd, że zwykle cząsteczki chiralne zawierają tzw. centrum chiralności. Jest to atom węgla (czasem innego pierwiastka) związany tetraedrycznie, tj. czterema pojedynczymi wiązaniami, z czterema różnymi podstawnikami (atomami, grupami atomów).

Można to, w najprostszym przypadku, przedstawić schematycznie w następujący sposób:

1. Reakcje wykrywające aminokwasy w materiale biologicznym

(reakcja ksantoproteinowa, reakcja ninhydrynowa, reakcja cystynowa).

Reakcja ksantoproteinowa, próba ksantoproteinowa– reakcja charakterystyczna białek zawierających aminokwasy z pierścieniami aromatycznymi (np. tryptofan, tyrozyna, fenyloalanina) ze stężonym kwasem azotowym. W wyniku znitrowania aromatycznych ugrupowań powstaje trwałe, żółte zabarwienie.

Schemat reakcji na przykładzie tyrozyny

Schemat reakcji na przykładzie tryptofanu

Reakcja ninhydrynowa – reakcja charakterystyczna pozwalająca wykrywać wolne grupy aminowe. Pozwala zarówno jakościowo, jak i ilościowo oznaczać aminokwasy.

Przebieg reakcji:

Aminy pierwszorzędowe w reakcji z ninhydryną wytwarzają zasadę Schiffa, która następnie w wieloetapowej reakcji rozpada się, zazwyczaj z wytworzeniem 2-amino-3-hydroksy-1H-inden-1-onu (aminokwasy w tym procesie tracą grupę aminową i ulegają dekarboksylacji do aldehydów krótszych o jeden atom węgla). Powstała pochodna amino indenu reaguje z kolejną cząsteczką ninhydryny, tworząc kolejną zasadę Schiffa, tzw. purpurę Ruhemanna o barwie fioletowo-niebieskiej.

Zastosowanie:

Reakcja jest charakterystyczna dla wszystkich aminokwasów oprócz:

• proliny – kolor żółty,

• hydroksyproliny – kolor różowy.

Dla rozpadu zasady Schiffa z pierwszego etapu konieczna jest obecność atomu wodoru na węglu α. Z tej przyczyny aminy pierwszorzędowe zawierające grupę aminową przyłączoną do trzeciorzędowego atomu węgla (np. tert-butyloamina, (CH₃)₃C-NH₂) nie są wykrywane w tej reakcji. Natomiast w reakcji ninhydryny z aminami drugorzędowymi powstają sole iminiowe o zabarwieniu żółto-pomarańczowym.

Reakcja Cystynowa-( WYKRYWANIE CYSTEINY I CYSTYNY) Cystyna powstaje z cysteiny w procesie odwodorowania, tworząc ważny biologicznie układ oksydacyjno – redukcyjny, biorący udział w procesie utleniania komórkowego. W roztworach alkaliów z grupy tiolowej cysteiny oraz ugrupowania dwusiarczkowego cystyny odszczepia się siarka, która przechodzi do roztworu w postaci jonów siarczkowych S^2-. Obecność tych jonów można wykryć za pomocą reakcji z roztworem octanu ołowiu (II). Powstaje wówczas siarczek ołowiu (II), który wytrąca się w postaci czarnego osadu. Reakcję tę daje zarówno cystyna i cysteina w postaci wolnej, jak i związana w białku.

1. Zasadnicze przemiany aminokwasów.

Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:

• charakter łańcucha bocznego: łańcuchowe, pierścieniowe (w tym aromatyczne)

• polarność łańcucha bocznego: polarny, niepolarny

• miejsce syntezy: endogenne, egzogenne

• położenie grupy aminowej względem karboksylowej: α, β, γ, δ i ε-aminokwasy; litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową, a karboksylową. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne przyłączone są do tego samego atomu węgla

• przemiany szkieletów:

-glikogenne: dostarczają pirogronianu

-ketogenne: dostarczają acetylo-CoA

-glikoketogenne

• występowanie w białkach: proteogenne, nieproteogenne

• ze względu na punkt izoelektryczny (pI) oraz liczbę grup aminowych i karboksylowych:

-obojętne – gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

-kwasowe – gdy przeważa liczba grup karboksylowych

-zasadowe – gdy przeważa liczba grup aminowych

PRZEMIANY AMINKOWASÓW:

1.TRANSAMINACJA:

przeniesienie gr.NH2z aminokw. na odpow 2-oskokwas

katalizują transaminazy

asparagina + kw 2-oksoglutaminowy ↔ kw szczawiooctowy + kw glutaminowy

2.DEAMINACJA:

uwolnienie NH4 utworzeniem 2-oksokwasu/kw nienasyc

koenzymy oksydoreduktaz

D. oksydacyjna odwracalna:

Kw. glut + NAD(P)++ H2O ↔ kw 2-oksoglut + NH4+ NAD(P)H + H+

E-dehydrogenaza glutaminowa

D.o.nieodwracalna:

aminokwas + FAD ↔ FADH → iminokwas+H2O→ 2-oksokwas+NH4

↑ ↓

H2O2 O2

E- oksydaza aminokwasowa

D. Nieoksydacyjna desaturacyjna:

Kw asparagin ↔ kw fumarowy + NH4

Amoniakaliza asparaginowa

D. Nieoksydacyjna hydrolityczna:

Aminokwas ↔ α-hydroksykwas + NH4

D. Nieoksydacyjna dehydratacyjna:

Seryna ↔ aminokrylan ↔ kw pirogronowy

Dehydrataza serynowa

3.DEKARBOKSYLACJA:

odłączenie od aminokw. gr COOH w postaci CO:

aminokwas ↔ amina biogenna

BIAŁKA

1. Budowa białek:

• struktury I- II- III- i IV-rzędowe,

1.Pierwszorzędowa: jest najtrwalsza, gdyż dopiero działania kwasów lub enzymów może spowodować hydrolizę wiązania peptydowego; struktura to sekwencja aminokwasów w białku - sąsiadujące ze sobą w łańcuchu aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi utworzonymi przez grupę karboksylową jednego aminokwasu i grupę aminową drugiego aminokwasu

2.Drugorzędowa: struktura białek warunkowana jest wiązaniami wodorowymi, które tworzą się między grupami pochodzącymi z różnych wiązań peptydowych

α helisa – kształt cylindra; występujące w białkach helisa α jest prawoskrętna; stabilizują ją wiązania wodorowe pomiędzy grupami NH i CO głównego łańcucha, grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH aminokwasu, zajmującego w sekwencji linowej pozycję wysuniętą do przodu o 4 reszty aminokwasowe, w rezultacie wszystkie grupy NH i CO łańcucha głównego łączą się wiązaniami wodorowymi

β harmonijka – w odróżnieniu od ciasnego upakowania łańcucha polipeptydowego w helisie α, w harmonijce β jest on prawie całkowicie rozciągnięty, tworząc strukturę płaksą; odległości sąsiednich aminokwasów wzdłuż jednej osi cząsteczki są ponad 2 razy dłuższe niż w helisie; w β harmonijce występują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, należącymi do odrębnych łańcuchów polipeptydowych; znaczny udział stwierdzono w fibroinie jedwabiu

helisa kolagenu – warunkuje dużą elastyczność kolagenu, który jest głównym składnikiem skóry, kości czy ścięgien; charakteryzuje ją regularność rozmieszczenia aminokwasów, w każdym z jego α-łańcuchów. Łańcuchy te składają się z regularnych triad aminokwasów: Glicyna-X-Y, gdzie X i Y to inne aminokwasy. Regularność ta powoduje, że łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle określonej konformacji, na skutek oddziaływań między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane tropokolagenem (ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej helisy); Wiązania kowalencyjne i wodorowe tworzone przez hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu, przykład występowania - β-keratyna włosów, jedwabiu

3.Struktura trzeciorzędowa: struktura to przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego o II-rzędowej strukturze; budowę takiej makrocząsteczki białka stabilizują wiązania tworzące się między bocznymi resztami aminokwasowymi: wiązania wodorowe, jonowe, mostki dwusiarczkowe oraz siły Van der Waalsa; struktura II- i III-rzędowa powstają samorzutnie; możemy je podzielić na:

- globularne, o kształcie cząsteczki zbliżonym do kulki, taką strukturę ma większość białek, przede wszystkim te, które są enzymami

- fibrylarne, czyli włókniste, występują rzadziej i są białkami budulcowymi

4.Struktura czwartorzędowa: struktura ta opisuje wzajemne ułożenie łańcuchów polipeptydowych; jest to asocjacja podjednostek jakimi są makrocząsteczki białka o III-rzędowej strukturze w większe agregaty; podjednostki są połączone między sobą mostkami dwusiarczkowymi lub wiązaniami słabymi (wodorowe, jonowe, hydrofobowe); przykładem białka o IV-rzędowej strukturze jest hemoglobina

• mechanizm powstawania i struktura wiązania peptydowego,

Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

Formy mezomeryczne wiązania peptydowego

Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka (powyżej 100 reszt).

Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.

z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym

Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami)

• nazewnictwo oligopeptydów

*Nazewnictwo

W każdym peptydzie wyróżniamy dwa końce – aminowy (N) oraz karboksylowy (C), zależnie od rodzaju

występującej na nim wolnej grupy funkcyjnej. Jeśli chodzi o nazewnictwo, obowiązuje zasada podawania

kolejności aa od N-końca do C-końca. Peptydy traktuje się jako acyloaminokwasy, więc końcówkę nazwy aa,

którego grupa karboksylowa jest podstawiona, zmienia się na „-ylo”. Jedynie aa znajdujący się na C-końcu – z

wolną grupą karboksylową – zachowuje niezmienioną nazwę. Np. Ile-Cys-Gly to tripeptyd izoleucylo-cysteinylo-glicyna,

Gly-Ala dipeptyd glicynylo-alanina

Oligopeptydy – krótkie peptydy, zbudowane z dwóch do kilkunastu reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (górny limit wielkości oligopetydów nie jest precyzyjnie określony). Mogą być izolowane ze źródeł naturalnych Do naturalnych oligopeptydów należą m.in. glutation, niektóre antybiotyki oraz wazopresyna (tzw. adiuretyna) i oksytocyna.

Wśród oligopeptydów można wyróżnić:

*dipeptydy, złożone z dwóch reszt aminokwasowych (np. karnozyna, anseryna)

*tripeptydy, złożone z trzech reszt aminokwasowych (np. glutation)

*tetrapeptydy, złożone z czterech reszt aminokwasowych

*pentapeptydy, złożone z pięciu reszt aminokwasowych

*heksapeptydy, złożone z sześciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna IV)

*heptapeptydy, złożone z siedmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna III)

*oktapeptydy, złożone z ośmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna II)

*nonapeptydy, złożone z dziewięciu reszt aminokwasowych (np. wazopresyna, oksytocyna)

*dekapeptydy, złożone z dziesięciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna I, gramicydyna S)

Wzór strukturalny glutationu Tetrapeptydy

2. Podział białek ze względu na:

Pochodzenie

1. roślinne – niepełnowartościowe

   • np. soja , orzechy, nasiona

2. zwierzęce - pełnowartościowe

   • np. mięso, jaja, mleko, ryby

skład chemiczny

1. Proste (proteiny ) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów.

   1. protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Np: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

   2. histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie

   3. albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji.

   4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli.

   5. prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

   6. gluteliny – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

   7. skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli.

2. Złożone oprócz aminokwasów posiadają dodatkowe związki. Mogą nimi być lipidy, węglowodany, kwasy nukleinowe, reszta kwasu fosforowego, atomy metali

   1. chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

   2. fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

   3. nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach,

   4. lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL

   5. glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina).

   6. metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt).

funkcje biologiczne

1. Enzymatyczne

   • Są katalizatorami wielu procesów biochemicznych

   • Np. lipaza, amylaza, trypsyna

2. Strukturalne

   • odpowiedzialne za mechaniczna stabilność narządów i tkanek (np. kolagen)

   • zalicza się do nich histony pełniące kluczową rolę w upakowaniu DNA w chromatynie

3. transportujące

   • odpowiedzialne za transport rożnych substancji np.

     • hemoglobina - transportuje CO₂

     • białka osocza - transportują hormony

     • transferyna - przenosi żelazo

4. regulacyjne

   • np. niektóre hormony(somatotropina , insulina) , receptory uczestniczące w percepcji rożnych cząsteczek sygnałowych

5. odpornościowe

   • białka układu immunologicznego chroniące organizmy przed czynnikami chorobotwórczymi i ksenobiotykami (substancjami obcymi dla organizmu)

6. motoryczne

   • uczestniczą w procesach związanych z ruchem np.

     • aktyna

     • miozyna

     • kinezyna (funkcjonuje w przemieszczaniu organelli w komórce)

7. zapasowe

   • owoalbumina - w białku jaja stanowi źródło aminokwasów dla rozwijającego się zarodka

   • ferrytyna - wiąże żelazo w wątrobie

   • kazeina - jest białkiem zapasowym mleka

rozpuszczalność

1. Hydrofobowe

   • nierozpuszczalne,

   • fibrylarne - białka proste o strukturze włókienkowej stanowiące podstawowy materiał budulcowy organizmów zwierzęcych.

   • występują najczęściej w błonach komórkowych,

2. hydrofilowe

   • rozpuszczalne,

   • globularne - białko o kształcie kulistym lub sferoidalnym, zbudowane z gęsto pofałdowanych lub pozwijanych łańcuchów peptydowych. Białko globularne odgrywa istotną rolę w podtrzymywaniu i regulacji procesów życiowych u zwierząt i roślin.

   • występują najczęściej w cytoplazmie.

kształt cząsteczki

1. globularne

   • kuliste

   • rozpuszczalne w wodzie

   • Mają one łańcuchy polipeptydów

   • obejmują one :

     • białka obojętne (albuminy , globuliny)

     • białka kwaśne (prolaminy gluteiny)

     • białka zasadowe (histony protaminy)

2. fibrylarne

   • nierozpuszczalne w wodzie,

   • Zawierają odcinki łańcuchów polipeptydowych zwiniętych śrubowo lub w helix i połączonych wiązaniami kowalencyjnymi lub wodorowymi.

   • o cząsteczkach w kształcie włókien np. kreatyna , kolagen

3.Właściwości fizykochemiczne (zdolność rozpuszczania białek pod wpływem różnych wartości pH, stężenia soli nieorganicznych, temperatury, rozpuszczalników organicznych i nieorganicznych):

denaturacja (czynniki denaturujące, proces odwracalny – renaturacja)

Jest to nieodwracalny proces polegający na niszczeniu przestrzennej struktury białka pod wpływem wysokiej temperatury, soli metali ciężkich, stężonych kwasów, wysokiego ciśnienia, promieniowania ultrafioletowego. Czynniki te powodują rozerwanie wiązań wodorowych, jonowych, mostków disiarczkowych, czyli po prostu niszczą wiązania stabilizujące strukturę łańcuchów polipeptydowych. Skutek – utrata właściwości biologicznych, fizycznych i chemicznych.

wysalanie (czynniki wysalające, proces odwracalny – wsalanie białka)

Jest to to proces polegający na zmniejszeniu wzajemnych oddziaływań cząsteczek białek i wody w wyniku wprowadzenia jonów określonej soli, np. (NH₄)₂SO₄, NaCl, Na₂SO₄. Jony te silniej niż cząsteczki białka oddziałują z cząsteczkami wody niszcząc tę stabilizującą białko otoczkę hydratacyjną.

Zatem wszystkie czynniki powodujące odciągnięcie cząsteczek wody od cząsteczek białka zmniejszają jego rozpuszczalność, czyli wytrącają białko z roztworu. Skutek – zol przechodzi w żel (koagulacja):

Dodanie rozpuszczalnika spowoduje przejście białka w stan koloidu, czyli peptyzację. Białko najłatwiej wysolić w pH równym jego punktowi izoelektrycznemu. .

Hydratacja, uwodnienie – ogół procesów chemicznych lub fizycznych, w których związkiem chemicznym przyłączanym do innej substancji jest woda, przy czym woda ta jest przyłączana w całości (nie powstają dodatkowo produkty uboczne). Procesy hydratacji są szczególną postacią procesów solwatacji.

Przykładem uwodnienia jest przemiana hematytu w limonit, skrobi w dekstrynę oraz anhydrytu w gips. Proces zachodzi bardzo często łącznie z uwęglanowieniem i hydrolizą.

Postacie hydratacji:

• reakcja chemiczna syntezy (zarówno w chemii nieorganicznej jak i organicznej), np. reakcja wody z tlenkiem, która daje wodorotlenek

• powstanie wiązania koordynacyjnego w sieci krystalicznej niektórych związków, w wyniku czego z soli bezwodnej powstaje sól uwodniona

• związanie w roztworze wodnym z niektórymi kationami o dużej wartościowości, czego efektem jest powstanie kationów kompleksowych

• związanie cząsteczek wody z powierzchnią cząstki koloidalnej, czego efektem jest powstanie zolu

Związki chemiczne będące produktami hydratacji nazywane są hydratami

pęcznienie

4.Rodzaje wiązań chemicznych występujących w białkach:

kowalencyjne (peptydowe, dwusiarczkowe)

niekowalencyjne (wodorowe, hydrofobowe, jonowe).