Prof. Krystyna Fabianowska - Majewska

Aminy

 Grupa aminowa

―NH

2

;

 Aminy, to pochodne amoniaku (NH

3

), w

którym atomy

wodoru

są zastępowane rodnikami alkilowymi;



- amina I-

rzędowa;



- amina II-

rzędowa;



- amina III-

rzędowa.

Aminy

1) Otrzymywanie amin

 amoniak (lub amina I-rz. lub II-rz.) + halogenek alkilowy → amina;

2) Właściwości fizyczne amin

1.

Tworzenie wiązao wodorowych (nie dotyczy amin III-rz. – brak
atomu wodoru związanego z azotem);
N―H∙∙∙∙∙∙∙N to wiązanie słabsze od O―H∙∙∙∙∙∙∙O lub F―H∙∙∙∙∙∙∙F,
ponieważ atom azotu jest mniej elektroujemny niż O lub F.

2.

Konsekwencją powstawania wiązao wodorowych jest asocjacja
amin I i II-rz., czego skutkiem jest zmniejszenie lotności tych amin
oraz dobra rozpuszczalnośd w wodzie amin o krótkich łaocuchach
alkilowych

Aminy

3) Właściwości chemiczne amin

1.

Zasadowośd amin:

Moc amin:

NH

3

K

b

= 1,8 x 10

-5

(pKa = 9,25)

CH

3

NH

2

I rz. K

b

= 4,4 x 10

-4

(pKa = 10,64)

(CH

3

)

2

NH II rz. K

b

= 9,8 x 10

-4

(pKa = 10,71)

(CH

3

)

3

N III rz. K

b

= 5,1 x 10

-4

(pKa = 9,77)

aminy alifatyczne

K

b

= 10

-4

pirydyna

K

b

= 1,8 x 10

-9

cykloheksyloamina

K

b

= 6,3 x 10

-5

piperydyna

K

b

= 1,6 x 10

-3

anilina

K

b

= 3,8 x 10

-10

R―NH

2

+ H

2

O → R―N

+

H

3

+ OH

-

••

Aminy

3)

Właściwości chemiczne amin

2.

Tworzenie soli w reakcji z kwasami:

3.

Acylowanie amin:

4.

Reakcje kondensacji ze

związkami karbonylowymi:

R―NH

2

+ HCl → *R―N

+

H

3

]

Cl

-

chlorek alkiloamoniowy

••

amina +

→

amid (związek obojętny chemicznie)

bezwodnik kwasowy

1

chlorek acylu
ester

C = O + R―NH

2

→ C = NH

imina (zasada Schiffa)

/

\

/

\

C = O +

2

HN―NH

2

→ N = NH

hydrazon

/

\

/

\

C = O + HO―NH

2

→ C = N – OH

hydroksyimina

/

\

/

\

Aminy

3)

Właściwości chemiczne amin

5.

Reakcje amin z kwasem azotowym (III):

amina I.rz + HNO

2

→ wydziela się azot

amina II.rz + HNO

2

→ R

2

N – N = O

( związki nitrowe, żółte,

nierozpuszczalne w wodzie)

Aminokwasy

Źródła aminokwasów:

 pula

białek ustrojowych, które po procesach rozkładu

dostarczają aminokwasów potrzebnych do syntezy białek w

komórkach;



białka pokarmowe pozyskane w wyniku procesów trawienia
i

wchłaniania;

 Biosynteza

niektórych

aminokwasów

z

kwasów

organicznych w procesie transaminacji.

Rola

aminokwasów:

 synteza

białek – materiał budulcowy;

 synteza innych

związków biologicznie aktywnych (enzymy,

hormony);



źródło energii, po uprzedniej deaminacji (po wyczerpaniu
innych

źródeł energii – węglowodanów i wolnych kwasów

tłuszczowych.

Aminokwasy

Budowa

aminokwasów:

Skład pierwiastków:

C (węgiel)

50 – 55 %

H (wodór)

6 – 7 %

O (tlen)

20 – 23 %

N (azot)

12 – 19 %

S (siarka)

0,2 – 3 %

P (fosfor)

0 – 6 %

L - α - aminokwas

grupa karboksylowa

PROTONODAWCA !

α

grupa aminowa

PROTONOBIORCA !

węgiel α

Aminokwasy

Podział aminokwasów:



Egzogenne

(niezbędne, 8 aminokwasów), których organizm nie

potrafi

syntetyzować i które muszą być dostarczone z

pożywieniem tj.:

leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina,
tryptofan, walina;



tzw.

Względnie

egzogenne

(warunkowo

niezbędne),

są

syntetyzowane

w

szczególnych warunkach (szybki wzrost,

choroba) tj.:

histydyna, arginina, seryna;



Endogenne

(nie

niezbędne) mogą być syntetyzowane w

komórkach ze związków węglowych w procesie transaminacji tj.:

alanina,

cysteina,

cystyna,

glicyna,

kwas

asparaginowy,

asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina, tyrozyna,
hydroksyprolina, hydroksylizyna.

Aminokwasy

Podział aminokwasów:

1)

Aminokwasy z apolarnym łaocuchem bocznym (R):

3

Glicyna (Gly)

Alanina (Ala)

Walina (Val)

Leucyna (Leu)

Izoleucyna (Ile)

Fenyloalanina (Phe)

Prolina (Pro)

Aminokwasy

Podział aminokwasów:

2)

Aminokwasy z łaocuchem bocznym zawierającym grupę polarną,
nie ulegającą jonizacji:

Seryna (Ser)

Treonina (Thr)

Tyrozyna (Tyr)

Cysteina (Cys)

Cystyna

Metionina (Met)

Tryptofan (Trp)

Aminokwasy

Podział aminokwasów:

Kwas asparaginowy (Asp)

Glutamina (Gln)

Asparagina (Asn)

3)

Aminokwasy zawierające drugą grupę karboksylową w łaocuchu
bocznym:

Kwas glutaminowy (Glu)

Aminokwasy

Podział aminokwasów:

Histydyna (His)

Arginina (Arg)

4)

Aminokwasy zawierające drugą grupę aminową w łaocuchu
bocznym:

Lizyna (Lys)

Każdy aminokwas posiada właściwości związku amfiprotycznego,

występuje jako jon obojnaczy, anion lub kation.

+ OH

-

+ H

+

Jon obojnaczy

w polu elektrycznym nie migruje ani w

stronę katody ani w stronę anody

(najmniejsza rozpuszczalnośd)

pH r-ru jonu obojniaczego to PUNKT IZOELEKTRYCZNY

Aminokwasy

Jonizacja

aminokwasów zależy od pH roztworu (zawsze

jednak jest to forma jonowa):

Peptydy i białka

Reakcja otrzymywania:

GRUPA KARBOKSYLOWA + GRUPA AMINOWA = AMID

(KWAS) (AMINA)

Schemat powstawania wiązania peptydowego

Peptydy i białka

Tworzenie dipeptydów

alanina + walina → alanylowalina (H – Ala – Val – OH)
walina + alanina → waliloalanina (H – Val – Ala – OH)
cysteina + lizyna → cysteinylolizyna (H – Cys – Lys – OH)
lizyna + metionina → lizylometionina (H – Lys – Met – OH)

DIPEPTYDY

leucyna + histydyna + fenyloalanina → leucylo-histydylo-fenyloalanina

(H – Leu – His – Phe – OH)

TRIPEPTYD

Peptydy i białka

Wiązanie peptydowe

α

α

Wiązanie peptydowe ma

charakter planarny

– płaski,

atomy wyróżnione

ciemniejszym kolorem płożone

są w jednej płaszczyźnie.

Jest to wynik mezomerii

(przemieszczenia chmury

elektronowej) w wiązaniu

peptydowym (amidowym).

α

α

Białka

Struktura białka

•

Struktura I

–rzędowa:

sekwencja

aminokwasów –

kolejność ich ułożenia w łańcuchu polipeptydowym
(kolejność wiązań kowalencyjnych);
Strukturę tą warunkują wiązania peptydowe.

Struktura I-

rzędowa

Białka

Struktura białka

•

Struktura II

–rzędowa:

przestrzenne

ułożenie wiązań

peptydowych.
Strukturę tę utrzymują wiązania wodorowe pomiędzy
atomami

tworzącymi wiązania peptydowe.

1. Struktura

α – helisy;

2. Struktura

β – fałdowa

(inaczej nazywana strukturą

β–keratyny, β-harmonijki lub

β – kartki)

;

3. Struktura kolagenu.

Białka

Struktura II-

rzędowa białka – helisa

α

1.

Wiązania

wodorowe

pomiędzy

atomami

wiązań

peptydowych

C=O∙∙∙∙H−N tego samego łańcucha (co

czwarte

wiązanie);

2.

Każde wiązanie peptydowe zaangażowane w wiązanie
wodorowe;

3.

Węgle α aminokwasów w pozycjach „trans”;

4.

Wiązania wodorowe równoległe do osi walca;

5. Skok

śruby 0,54 nm, średnica walca 0,36 nm;

6.

Helisę destabilizują:

− reszty kwasowe (Asp i Glu);
− reszty zasadowe (Arg i Lys);
− załamanie helisy: prolina i hydroksyprolina.

Białka

Struktura II-

rzędowa białka – helisa

α

N-koniec

C-koniec

0,36 nm

0,54 nm

Białka

Struktura II-

rzędowa białka – harmonijka

β

1.

Wiązania

wodorowe

pomiędzy

atomami

wiązań

peptydowych

C=O∙∙∙∙H−N

dwóch

łańcuchów

polipeptydowych;

2.

Wiązania

wodorowe

prostopadłe

do

łańcuchów

polipeptydowych;

3.

Najczęściej łańcuchy polipeptydowe ułożone równolegle
-

współbieżne;

− ale np.: w fibroinie jedwabiu łańcuchy przeciwbieżne –
antyrównoległe;

4. W

łańcuchach polipeptydowych tworzących tą strukturę

przeważająca obecność glicyny (Gly), alaniny (Ala),
seryny (Ser) i tyrozyny (Tyr)

~ 90 %.

Białka

Struktura II-

rzędowa białka – harmonijka

β

współbieżne przeciwbieżne mieszane
(równoległe) (antyrównoległe)

łańcuchy równoległe

łańcychy antyrównoległe

Białka

Struktura II-

rzędowa białka – kolagen

1.

Potrójny heliks, zbudowany z trzech
łańcuchów polipeptydowych;

2. Skok

śruby 0,86 nm;

3.

Skład aminokwasowy:
– glicyna 33 %;
– prolina i hydroksyprolina 21 %;
– alanina 11 %;
co trzeci aminokwas to glicyna

– bardzo

giętka struktura.

Prolina nie może tworzyć wiązań
wodorowych (brak wodoru przy „N” po
utworzeniu wiązania peptydowego)

Białka

Struktura białka

•

Struktura III

–rzędowa:

przestrzenne

ułożenie łańcucha

polipeptydowego.
Struktura ta jest stabilizowana przez

wiązania:

– wodorowe;
– disiarczkowe –S–S– (mostki disulfidowe);
– jonowe;
– hydrofobowe.

Trzeciorzędowa struktura insuliny

Trójwymiarowa struktura białka P13,

widoczne obszary α-helikalne i β-fałdowe

Białka

Struktura białka

•

Struktura IV

–rzędowa:

wzajemne przestrzenne

ułożenie

kilku

łańcuchów

polipeptydowych

budujących

białko

(podjednostek). Przy czym podjednostki te nie

muszą być

identyczne.
Struktura ta jest stabilizowana przez

wiązania:

– wodorowe;
– jonowe;
– disiarczkowe;
– hydrofobowe.

Trójwymiarowa struktura cząsteczki

hemoglobiny

tetramer

– zbudowany z dwóch par

białkowych podjednostek, z których

każda zawiera cząsteczkę hemu (kolor

szary).

Białka

Denaturacja i hydroliza białka

Denaturacja

białka

–

zniszczenie

struktury

II-,

III-,

i

IV-

rzędowej,

powodujące

utratę

właściwości

natywnych

(biologicznych).

Denaturacja

trwała (nieodwracalna), białko zostaje trwale

pozbawione

właściwości biologicznych, natywnych.

Denaturacja

odwracalna,

możliwa

jest

renaturacja

i

przywrócenie właściwości funkcjonalnych.

Hydroliza

białka

– zniszczenie struktury I-rzędowej.

Białka

Denaturacja białka

Czynniki

denaturujące:

1. Fizyczne:

- wysoka temperatura (denaturacja termiczna);
-

ultradzwięki;

- promieniowanie

jonizujące (UV);

2. Chemiczne:

- kwasy i zasady (zmiana pH

– zerwanie wiązań

jonowych i wodorowych);

-

jony metali ciężkich (zerwanie wiązań

disiarczkowych);

- detergenty (

zerwanie wiązań jonowych i wodorowych);

- mocznik

(rozerwanie wiązań wodorowych);

- rozpuszczalniki organiczne

(rozerwanie wiązań

hydrofobowych).

Chemiczna denaturacja białka – jony metali ciężkich

- zrywanie

mostków disiarczkowych (wiązanie kowalencyjne),

tworzenie

związków typu soli (siarczków)

Białka

postać utleniona postać zredukowana

Białka

Potranslacyjne

modyfikacje białek:

1. Rozerwanie

wiązań chemicznych (gł. peptydowych):

a)

odszczepienie od

końca N jednego (np. metioniny) lub dwóch

aminokwasów (jak w białku C26);

b) hydroliza

wewnątrzłancuchowych wiązań peptydowych, np.

przekształcenie preprobiałek i probiałek w produkty ostateczne
(np. preprokolagen lub preproinsulina, w

której następuje

odcięcie od N końca łańcucha sekwencji sygnalnej 24-
aminokwasowej);

2. Modyfikacja grupy

α-aminowej lub α-karboksylowej:

a)

głównie acylowanie np. N-formyloglicyna lub N-acyloseryna (są

to procesy niodwracalne);

b) modyfikacje grupy

α-karboksylowej:

-

przekształcenie w α-amidową pochodną,

- ADP-rybozylacja lizyny w histonie 1,
-

związanie tyrozyny z grupą α-karboksylową.

Białka

Potranslacyjne

modyfikacje białek cd:

3. Modyfikacja

łańcuchów bocznych aminokwasów

a) acetylacja (reakcja odwracalna, obejmuje

głównie białka jądrowe,

np. N-acyloseryna);

b) fosforylacja

– na atomie azotu w grupie aminowej (arginina,

histydyna, lizyna) lub na atomie tlenu asparaginianu oraz
aminokwasów hydroksylowych (seryna, tyrozyna, treonina);

c) metylacja

– atomów azotu w aminokwasach zasadowych i

glutaminie lub atomu tlenu w asparaginie;

d) racemizacja L-asparaginianu w D-asparaginian;
e) ADP-rybozylacja;
f)

hydroksylacja (proliny i lizyny);

g) glikozylacja (asparagina, seryna, treonina, cysteina);
h) kondensacja aldolowa (aldehydolizyny);
i)

ubikwitynacja.

Wartość odżywcza białek:



Białka

pełnowartościowe

zawierające

wszystkie

niezbędne aminokwasy, w ilościach zaspokajających pełne
zapotrzebowanie,

także do syntezy białek ustrojowych;

np.:

mięso zwierząt, ryb i drobiu

(z

wyjątkiem żelatyny i

fibryny,

które są ubogie w tryptofan),

jaja, mleko i produkty

mleczne.



Białka

niepełnowartościowe

nie

są

w

całości

wykorzystywane do syntezy

białek ustrojowych;

np.:

białka roślinne

(ubogie w

lizynę, tryptofan, metioninę i

walinę).

Zapotrzebowanie na białko w mg/kg masy ciała/dzień =

800mg.

Białko powinno pokrywać 12 % zapotrzebowania

kalorycznego.

Tzw. palec cynkowy

– białka zawierają cynk związany

pomiędzy łańcuchem polipeptydowym.
Np.

białka biorące udział w syntezie (transkrypcji białek).